蛋白质的分子结构

20〜20 学年度第学期教师课时授课教案学科系：医学院授课教师：专业：临床科目：生物化学学科系系办主任签字: 年月日教研室主任签字:年月日第二章蛋白质的结构与功能第二节蛋白质的分子结构蛋白质功能主要由其结构所决定，一般分为基本结构和空间结构，基本结构又被称为一级结构，空间结构包括二、三、四级结构。

一、蛋白质分子的基本结构蛋白质的基本结构即一级结构，是指蛋白质分子中从N-端至C- 端的氨基酸的排列顺序。

蛋白质一级结构中主要的化学键是肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

牛胰岛素是世界上第一个被确定一级结构的蛋白质（图25）牛胰岛素分子含A、B两条多肽链，A链由21个氨基酸组成，B链由30 个氨基酸组成，两条多肽链通过两对二硫键连接。

图2-5牛胰岛素的一级结构一级结构是蛋白质空间构象和生物学功能的基础。

蛋白质一级结构的阐明，对揭示某些疾病的发病机制和指导治疗有十分重要的意义。

二、蛋白质分子的空间结构蛋白质分子在一级结构的基础上，多肽链在空间进行折叠和盘曲，形成特有的空间结构。

（一）蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段多肽主链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。

蛋白质的二级结构以肽单元为结构基础，可形成的主要形式包括a -螺旋、B -折叠、B -转角和无规卷曲。

1.a -螺旋a -螺旋结构是蛋白质分子中较为常见的二级结构，是指多肽链以a -碳原子为转折点，以肽单元为单位，按顺时针方向围绕中心轴盘曲而成的右手螺旋（图2-6），肽单元平面与螺旋中心轴平行海3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54mm;每个肽键的亚氨基氢（N-H与相邻第四个肽键的羰基氧（C= 0）形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。

肽链中所有肽键的亚氨基氢和羰基氧都可形成氢键，是维持a -螺旋结构稳定的主要作用力。

2. B -折叠B -折叠也称为B -片层，多肽链充分伸展，每个肽单兀以C为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基的侧链基团交替位于锯齿状结构的上下方（图2-7）。

蛋白质的结构层次
蛋白质是一种重要的生物大分子，发挥保持细胞活力和调节多种生物反应的功能。

蛋白质的结构表象可以从分子结构、组成、次级结构和三级结构层次来概括。

分子结构上，蛋白质由多种氨基酸的聚合体组成，每个氨基酸位点可分别进行多种合成反应，氨基酸之间则经由脱氧核苷酸（DNA）两亲和键相互作用，形成链状结构。

组成层次上，蛋白质由20氨基酸链接而成，氨基酸位点上存在各种可靠的亲和力，如疏水性高/低，硫键、离子偶合及氢键等，从而形成有序的结构状态，这种构建过程，也是生物大分子被认识为“有机体”的关键所在。

次级结构层次上，蛋白质的氨基酸链折叠形成各种基本结构，如α螺旋、β折叠、环体状态等，其中α螺旋以柔性卷曲的形式出现，β折叠则是以支链未定性结构出现，还有一种大分子复合体，能将若干蛋白质分子紧密结合起来形成多肽链，比如肌球蛋白、肝素等。

三级结构层次上，蛋白质的次级结构和三级结构有机结合起来，三级结构就是以曲率的折叠巤叠而成的确定性结构，它们承载着蛋白质的功能，因此被称为“功能体”。

蛋白质的活性则取决于它的三级结构特征，活性服从温度、酸碱度、溶剂浓度等环境因子的改变；也受到氨基酸残基位点等亲和力作用的影响，而构建功能体的关键因子，正是蛋白质的三级结构。

综上所述，蛋白质的结构可以从分子结构、组成、次级结构和三级结构层次来概括。

蛋白质的结构以其自身6类氨基酸的聚合体为最基础层次，在氨基酸基链之上结合决定性折叠与非决定性折叠，形成涵盖各种氨基酸残基位点、亲和力等多种细胞结构特性的三级结构，而这正是细胞活性和调节反应的有机基础。

三、蛋白质的分子结构蛋白质的分子结构（一）一级结构（线性结构、基本结构）蛋白质的一级结构(primary structure ) 指它的氨基酸序列 。

比喻：珍珠项链1954年英国生物化学家Sanger 报道了胰岛素（insulin ）的一级结构（参见教材P7），这是世界上第一个被确定一级结构的蛋白质。

A 链：21个AA ，B 链：30个AA ，A 、B 两链通过两个二硫键相连，A 链本身第6及11位两个半胱氨酸形成一个链内二硫键。

1960年Moore 和Stein 测出了牛胰核糖核酸酶的一级结构，含124个AA ，链内有4个二硫键。

蛋白质的一级结构是决定其空间结构的基础，而空间结构则是其实现生物学功能的基础。

（二）空间结构（又称构象）定义：是指蛋白质分子内各原子围绕某些共价键的旋转而形成的各种空间排布及相互关系。

Pr 构象：主链构象、侧链构象两者相互依赖，相互影响一般根据蛋白质构象的范围和复杂程度，人为地将Pr 的空间结构分为：二级、三级和四级结构。

1.1.二级结构二级结构二级结构：：蛋白质多肽链主链原子的局部空间排布。

（1） 形成二级结构的基础肽键平面：肽键中的C 、H 、O 、N 、四个原子和与它们相邻的两个α碳原子都处在同一个平面上，这个平面称为~。

多肽链＝通过可旋转的α-碳原子连接的酰胺平面链提问：影响蛋白质构象的作用力有哪些？内力（内因）：蛋白质分子内各原子间作用力外力（外因）：与溶剂及其他溶质作用力内因为主，外因通过改变内因起作用（2）基本形式：包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、不规则卷曲（自由回转或松散肽段）四种方式。

A. α-螺旋（蛋白质最常见的二级结构形式）天然蛋白质大部分为右手螺旋（顺时针）几个数值：螺旋一周3.6个AA，螺距0.54nm,每个残基跨距为0.15nm作用力：氢键—相邻螺旋之间通过肽键上的酰基氧与亚氨基氢形成。

B.β折叠：是多肽链的折叠形式平行肽链间以氢键从侧面连接的构象维持β-折叠的作用力也是肽键衍生出的氢键：平行式、反平行式C.β转角作用力——同样是肽键衍生来的氢键但由于只有这一个氢键，只形成β—转角结构。

蛋白质分子结构蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。

蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等化学元素组成，是一类重要的生物大分子，所有蛋白质都是由20种不同氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。

蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。

要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键，离子键，范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。

为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。

由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振等技术来解析蛋白质结构。

一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。

蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。

估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别，一般约为200-380个残基，而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。

更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成；如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。

蛋白质的分子结构可划分为四级，以描述其不同的方面：一级结构：组成蛋白质多肽链的线性氨基酸序列。

二级结构：依靠不同氨基酸之间的c=o和n-h基团间的氢键形成的稳定结构，主要为α螺旋和β折叠。

三级结构：通过多个二级结构元素在三维空间的排列所形成的一个蛋白质分子的三维结构。

四级结构：用于描述由不同多肽链（亚基）间相互作用形成具有功能的蛋白质复合物分子。

扩展资料：蛋白质的物理性质包括：1、水解性：蛋白质经水解后为氨基酸。

有的蛋白质能溶于水，如鸡蛋白，有的难溶于水，如丝、毛等。

2、盐析性：蛋白质的盐析性一般是可逆的，也就是说，蛋白质经过盐析并没有丧失生物活性。

在蛋白质溶液中加入(NH4）2SO4有沉淀生成，加入水后沉淀有消失，这就是一个盐析的过程。