蛋白质的分子组成ppt课件

蛋白质提取的原理
蛋白质的提取基于其理化性质，如溶解度、吸附性、分子大小和电荷等 。通过选择合适的提取方法，将目标蛋白质从复杂的生物样本中分离出 来。
常见的蛋白质提取方法
包括沉淀法、吸附法、膜分离法等。这些方法的选择取决于蛋白质的性 质和目标。
03
提取过程中的注意事项
在提取过程中，需注意保持生物样本的完整性，防止蛋白质降解；同时
PART 02
蛋白质的分类
REPORTING
简单蛋白质
结构特点
由氨基酸组成，链状排列，相对分子质量较小。
实例
血红蛋白、肌红蛋白等。
功能
主要参与细胞代谢和能量转换等过程。
结合蛋白质
01
02
03
结构特点
由蛋白质和其它非蛋白质 物质结合而成，相对分子 质量较大。
实例
核蛋白、糖蛋白、脂蛋白 等。
功能
参与细胞的结构和功能， 如细胞膜、染色体、酶等 。
求。
注意食物的搭配，如将谷物与 豆类搭配食用，以提高食物中
蛋白质的利用率。
根据个人情况，咨询医生或营 养师的建议，制定适合自己的
蛋白质补充计划。
THANKS
感谢观看
REPORTING
蛋白质是细胞生长和组织修复的重要物质，缺乏 蛋白质会导致细胞生长受阻和组织修复能力下降 。
维持免疫系统
蛋白质是免疫系统的重要组成部分，缺乏蛋白质 会导致免疫力下降，容易感染疾病。
3
维持肌肉和骨骼健康
蛋白质对于肌肉和骨骼的健康发育和维持至关重 要，缺乏蛋白质会导致肌肉萎缩和骨质疏松。
缺乏蛋白质的影响
生长发育受阻
缺乏蛋白质会影响儿童的生长发 育，导致身高和体重发育迟缓。

两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩 合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽
(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称 多肽(polypeptide)。
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，
被称为氨基酸残基(residue)。
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
GSH与GSSG间的转换
H2O2
2GSH
GSH过氧 化物酶
2H2O
GSSG
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
2.多肽类激素及神经肽 • 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
第二节
蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。 1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血基因组计划实施，功能基
因组与蛋白质组计划的展开 ，使蛋白质结构与 功能的研究达到新的高峰 。
第一节
蛋白质的分子组成
蛋白质的分子结构包括:
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级 结构
一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质 的一级结构
定义: 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-
模体是具有特殊功能的超二级结构。

弱酸或弱碱沉淀法机理：
破坏蛋白质外表净电荷。
酸
碱
碱
酸
碱
酸
溶液中蛋白质的聚沉
3. 有机溶剂沉淀法：
在蛋白质溶液中，参加能与水互溶的 有机溶剂如乙醇、丙酮等，蛋白质产 生沉淀。
有机溶剂沉淀法的机理：
破坏蛋白质的水化膜。
注意：有机溶液沉淀蛋白质通常在低 温条件下进行，否那么有机溶剂与水 互溶产生的溶解热会使蛋白质产生变 性。
根据蛋白质净电荷 的差异来别离蛋白质 的一种方法是电泳法 。
二.蛋白质胶体性质
由于蛋白质分子量很大，在水溶液中形成直径1-100nm 之间的颗粒，已到达胶体颗粒范围的大小，因而具有胶 体溶液的通性。
蛋白质的水溶液能形成稳定的亲水胶体的原因：
１、蛋白质多肽链上含有许多极性基团。 2、蛋白质是两性电解质，在非等电状态时，相同 如蛋：白－质N颗H3粒＋带、有－同CO性O电－荷、，－与O周H、围-的SH反、离-C子O构NH成-等稳，定 它的们双都电具层有。高使度蛋的白亲质水颗性粒，之当间与相水互接确排时斥，，极保易持吸一附定水距 分离子，，不使致蛋互白相质凝颗聚粒而外沉围淀形。成一层水化膜，将颗粒彼此 隔开，不致因互相碰撞凝聚而沉淀。
起。
• 疏水键是最主要的作用力。
3.血红蛋白的结构与功能
〔1〕血红蛋白的结构特点：
a.是四个亚基的寡聚蛋白，574个AA残基，分子量65000
b.是由相同的两条 有机溶剂沉淀法的机理：
如肌红蛋白与氧的结合
链和两条
链组成四聚体
2
2，成
四级结构是指由两 个或两个以上具有三级结构的多肽链按一定方式聚合而成的特定构象的蛋白质分子。
在外液pH高于等电点的溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动。 少量盐促进蛋白质加热凝固。

②测定蛋白质分子中多肽链的数目：通过测 定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子 量之间的关系，即可确定多肽链的数目。
③二硫键的断裂：几条多肽链通过二硫键交 联在一起。可在8mol/L尿素或6mol/L盐酸胍 存在下，用过量的 -巯基乙醇处理，使二硫 键复原为巯基，然后用烷基化试剂保护生成 的巯基，以防止它重新被氧化。可以通过参 加盐酸胍方法解离多肽链之间的非共价力； 应用过甲酸氧化法或巯基复原法拆分多肽链 间的二硫键。
由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白； 肽键具有局部双键性质，不能自由旋转。
在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活 氨基酸2和3之肽键可自由的与水形成氢键
In the α helix, the CO group of residue n forms a hydrogen bond with the NH group of residue n + 4.
成的化合物称为肽。 〔3〕多肽链内或链间二硫键的数目和位置。
因此平均相对分子质量接近128。 a 盐键 b 氢键 c 疏水相互作用 d 范德华力 e 二硫键
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个 第二套肽段 ＨＯ ＷＴＯＵ ＳＥＯ ＶＥＲＬ ＡＰＳ
溴化氰水解法，它能选择性地切割由甲硫氨酸的羧基所形成的肽键。 应用过甲酸氧化法或巯基复原法拆分多肽链间的二硫键。
肽键C-N的局部双键性质其键长小于胺中的CN
从Cα沿键轴方向观察 顺时针旋转的Φ和Ψ角度为正值〔+〕
逆时针旋转的为负值〔—〕
不可能的空间构象
〔三〕肽的性质
肽的化学反响与氨基酸一样，游离的 α氨基﹑α-羧基﹑R基团可发生与氨基酸 中相应基团类似的反响；
含有两个以上肽键的化合物在碱性溶液 中与Cu2+生成紫红色到蓝紫色的络合 物，称为双缩脲反响，可以测定多肽和 蛋白质含量。

一条肽链至少含有一个羧基和一个氨基
为什么说“至少……”
因为侧链基团里面还可能含有氨基、羧基
N条肽链至少含有N个羧基和N个氨基
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六、氨基酸脱水缩合中的计算
常用公式：
脱去的水分子数目＝ 肽腱数目＝ 氨基酸数目－肽链条数
蛋白质的相对分子质量＝氨基酸的平均相对分子质量×氨基酸数 目− 18 ×脱水数目（水的相对分子质量 ）
蛋白质的功能还有许多，可以说：
一切生命活动都离不开蛋白质，
蛋白质是生命活动的主要承担者。
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蛋白质的来源
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考一考你:
食物中的蛋白质能否被人体直接吸收呢?
酶
蛋白质
酶
多肽
氨基酸
那么：氨基酸是一种什么物质呢?
HO
H2N C C OH
甘氨酸
H
HO
H2N C C OH
CH2 谷氨酸
CH2 COOH
HO
H2N C C OH
1
一、蛋白质 的功能
1. 结构蛋白
许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质。
2、胃蛋白质酶结晶图
催化作用
3
3、血红蛋白
运输功能
4
4、胰岛素 调节生命活动
5
5、抗体 免疫功能
6
蛋白质的功能：
1、结构蛋白：绝大多数组织细胞的主要成分
2、催化作用：绝大多数酶
3、运输作用：血红蛋白、载体蛋白 4、调节生命活动：胰岛素、生长激素 5、免疫作用：抗体
H2O H2O 蛋白质的相对分子质量＝氨基酸的平均相对分子质量×氨基酸数目− 18 ×脱水数目（水的相对分子质量 ）
许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质。
食物中的蛋白质能否被人体直接吸收呢?

肽键为一平面
相邻的a碳原子呈反式构型
3、肽的命名及结构
• 1、根据所含AA数目：二肽、三肽、四肽等 • 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。 • 3、肽结构：自然界中存在的肽有开链式结构和
环状结构。环状结构中没有游离的氨基末端和 游离的羧基末端，微生物中常见，如，短杆菌 肽S 。
4、多肽链的表达式
〔1〕组成蛋白质的多肽链数目； 2、根据来源和功能：如，脑啡肽、短杆菌肽S等。
2、亚基间呈特定的三维空间排布，依赖次级键维持其结构稳定 ．
〔2〕多肽链的氨基酸顺序； 3、蛋白质分子中亚基可相同，也可不相同。
常用的有巯基乙醇(mercaptoethanol) 、巯基乙酸(mercaptoacetic acid) 、二硫苏糖醇(dithiothreitol, DTT)等。 硼氢化锂〔LiBH4〕
2H2O
GSSG
NADP+
GSH复原酶
NADPH+H+
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
(三)蛋白质一级结构的测定
要求
• 样品必须是均一的。纯度在>97%以上 • 知道蛋白质的相对分子质量
• (1)组成蛋白质的多肽链数目 (2)多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序; (3)多肽链内或链间二硫键的数目和位置。 ★其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白 质高级结构及其生物功能的根底。
化学裂解法
溴化氰法〔CNBr〕:特异性水解对Met羧基形成的 肽键 羟胺法:羟胺专一裂解Asn-Gly的肽键，酸性条件下 裂解Asn-Pro肽键。
酶水解法〔专一性高，水解产率高〕
胰蛋白酶: 胰凝乳蛋白酶〔糜蛋白酶〕: 胃蛋白酶:

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部
位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢
键和离子键。
血红蛋白的四级结构
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
一、蛋白质一级结构与功能的关系
二、蛋白质的二级结构
定义 蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间 位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象 。
主要的维系键： 氢键
蛋白质立体结构原则
由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子 共振”，使肽键具有部贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
组成蛋白质的元素
β-折叠是由 若干肽段或 肽链排列起 来所形成的 扇面状片层 构象
β-折叠包括平行式和反平行式两种类型
结构特征：
⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平 行排列组成片状结构；
⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状； ⑶ 涉及的肽段较短，一般为5～10个
氨基酸残基； ⑷ 借相邻主链之间的氢键维系。
3. -转角
是多肽链180°回 折部分所形成的一
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳 离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼 性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为 该氨基酸的等电点。

锌指结构，Zinc finger；
亮氨酸拉链结构，Leucin zipper；
EF手型钙结合性模序
(EF-hand Ca2+-binding motif）
肌钙蛋白的两个结构域。
七、球状蛋白与三级结构
1、定义：蛋白质的三级结构是指多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整 条肽链的三维构象。蛋白质的三级结构是在多种二级结构的基础上进一步
早在20世纪30年代，科学家就开始有X-射线衍射方法研究了肽的结构。 1、酰胺平面：参与肽键形成的两个原子及相邻的四个原子处于同一平面
，形成了酰胺平面，也称肽键平面，又称一个肽单位；多肽链的主链 由许多酰胺平面组成，平面之间以α碳原子相隔。
肽键的键长介于C-N单键和双键之间，具有部分双键的性质，不能自由旋 转;(肽键中C-N键长0.132nm, C-N单键0.148nm,C=N键）
基酸,某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸经常存在其中,由于甘氨酸缺少侧链(只有一个H),在β-转
角中能很好的调整其他残基的空间阻碍,因此使立体化学上最合适的氨基酸；而脯氨酸残
基的R与其α氨基己形成吡咯环，不能形成α-螺旋，因此在一定程度上迫使β-转角形成 。
四、Protein的二级结构——无规则卷曲
random coil
侧链与介质水，主链肽基与侧链或主链肽基与水之间形成。
②稳定蛋白质三维结构的作用力——盐键
盐键又称盐桥或离子键，它是正电荷与负电荷之间的一种静电相互作用。 在近中性环境中，蛋白质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后带负 电荷，而碱性氨基酸残基侧链电离后带正电荷，二者之间可形成离 子键。多数情况下，可解离侧链基团分布在球状蛋白的表面，与介 质水形成水化层，稳定蛋白构象。
酰胺平面中的键长、键角是一定的；