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《蛋白质化学》PPT课件

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《蛋白质化学最终版》PPT课件

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氨基酸
C.Edman法（苯异硫氰酸，PITC法）：P71，蛋白质自动分析仪 D.氨肽酶法：肽链外切酶，从多肽链的N-端逐个水解氨基酸。
A.肼解法:
C末端氨基酸分析
RO H2N CH C
R n-1O
Rn O
HN CH C HN CH C OH
N-端 氨 基 酸
C-端氨 基酸
H+
RO
Rn O
NH2NH2 H2N CH C NHNH2 +H2N CH C OH
免疫球蛋白G的立体结构
(五）蛋白质的三级结构
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键：次级键 疏水键、离子键、氢键和 范德华力等。
具有三级结构的蛋白质才具有生物学活性， 三级结构一旦破坏，蛋白质的生物学功能丧失。
溶菌酶的三级结构
胰岛素分子的三级结构
氨基酸酰肼
C-端氨 基酸
B.羧肽酶法：肽链外切酶，从多肽链的C-端逐个水解氨基酸。
大分子多肽氨基酸顺序的确定：裂解
A.化学裂解法：溴化氰裂解法；羟胺NH2OH裂解法 B.酶裂法:胰蛋白酶，胃蛋白酶等
确定肽段在多肽链中的次序：重叠法 P72 利用两套或多套肽段的氨基酸顺序彼此间 的交错重叠，拼凑出整条多肽链的氨基酸 顺序。 16肽，Ｎ端H ⑤ Ｃ端Ｓ Ａ法裂解：ONS PS EOVE RLA HOWT B法裂解：SEO WTON VERL APS HO 重叠法确定序列：HOWTONSEOVERLAPS
1、非极性疏水氨基酸
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸
苯丙氨酸
脯氨酸
2
Gly G Ala A Val V Leu L Ile I Phe P

第5章蛋白质化学-蛋白质的三维结构ppt课件

第5章蛋白质化学-蛋白质的三维结构ppt课件
二个或二个以上具有独立的三级结构的多肽 链(亚基)，彼此借次级键相连，形成一定的空间结 构，称为四级结构。
具有独立三级结构的多肽链单位，称为亚基 或亚单位(subunit)，亚基可以相同，亦可以不同。 四级结构的实质是亚基在空间排列的方式。
(二)亚基的缔合
血红蛋白（Hb)是四个亚基缔合而成，聚合动力：疏 水作用（主要），二硫键，离子键，氢键等。
纤维状蛋白质是结构蛋白,含大量的α-螺旋， β-折叠片，整个分子呈纤维状,广泛分布于脊椎和 无脊椎动物体内，起支架和保护作用。角蛋白来 源于外胚层细胞,包括皮肤以及皮肤的衍生物:发, 毛,鳞,羽,翮,甲,蹄,角,爪,啄等.角蛋白可分为α-角 蛋白和β- 角蛋白。
α-角蛋白，如毛发中主要蛋白质。β-角蛋白， 如丝心蛋白。
结构域间的裂缝，常是酶的活性部位，也是反应物的 出入口
三、蛋白质三级结构
(一).三级结构的特点 (二). 肌红蛋白(Mb)的构象 (三). 一级结构与三级结构的关系 (四).维持三级结构的作用力
(一)三级结构的特点
一条多肽链中所有原子在三维空间的整 体排 布，称为三级结构，是包括主、侧链在内的空间 排列。大多数蛋白质的三级结构为 球状或近似球 状。在三级结构中，大多数的亲水的R侧基分布 于球形结构的表面，而疏水的R侧基分布于球形 结构的内部，形成疏水的核心。
三级结构形成后，生物学活性必需基团靠近，形成活 性中心或部位，即蛋白质分子表面形成了某些发挥生物学 功能的特定区域。
（三） 一 级 结 构 与 三 级 结 构 的 关 系
四、寡聚蛋白的四级结构
(一)寡聚蛋白的概念 (二)亚基的聚合 (三)亚基的空间排布 (四)血红蛋白（Hb)的构象
(一) 寡聚蛋白的概念
主要的化学键 包括：疏水键、 离子键、氢键 和 范德华力等。

蛋白质(化学)精品课件

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毛的气味,棉织物的主要成分是纤维素,灼烧时,无明显 的气味。D项叙述是正确的。
【迁移·应用】 1.(2019·贵港高一检测)下列关于蛋白质的说法中不 正确的是 ( ) A.蛋白质是高分子化合物 B.在一定条件下能水解,最终生成氨基酸 C.天然蛋白质仅由碳、氢、氧、氮四种元素组成 D.蛋白质在灼烧时会释放出烧焦羽毛的特殊气味
【素养提升】 1.从市场上购得一件白色纺织品,衣服的铭牌上注明衣 物的主要的成分是蚕丝,怎样通过简单的方法证明此衣 物的真假?
提示:从衣物上取一小段线头,放在火上灼烧,闻一下灼 烧的气味,若有烧焦羽毛的气味,此衣物为真品,否则为 假冒伪劣产品。
2.硫酸钡既不溶于水也不溶于酸,可作为造影剂,用于 检查消化道有无病变,俗称“钡餐”。但是碳酸钡因为 可以溶于胃酸,因此误服后会使人中毒,中毒患者可以 通过服用大量蛋清、牛奶或者豆浆来解毒。
() A.在豆浆中加入少量的石膏,能使豆浆凝结为豆腐 B.温度越高,酶的催化活性越强 C.用灼烧的方法可以鉴别毛织物和棉织物
D.浓硝酸使皮肤呈黄色是由于浓硝酸与蛋白质发生了 显色反应
【解题指南】解答本题时注意以下两点: (1)酶是一种蛋白质; (2)注意区分重金属盐和轻金属盐。
【解析】选B。在一定温度范围内,温度越高,酶的催化 活性越强,但超过一定温度,温度越高,酶的催化活性越 低,甚至完全丧失活性,B项是错误的。A项中实际是在 蛋白质和水的混合体系中加入无机盐,使蛋白质的溶解 度降低,形成凝胶,而蛋白质的生理活性没有发生变化。 C项中毛织物的主要成分是天然蛋白质,灼烧有烧焦羽
的只有羧基,则1 mol R与足量氢氧化钠溶液反应,消耗 氢氧化钠的物质的量为1 mol,故D错误。
2.阿斯巴甜是市场上最受欢迎的人造甜味剂之一。阿 斯巴甜是一种具有清爽甜味的有机化合物,结构简式如 图所示。下列说法不正确的是 ( )

蛋白质化学ppt文档课件

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NH 3
Tyrosine (Tyr) O
NH 3
谷氨酰胺 Glutamine
(Gln)
HS CH2 CH COO 半胱氨酸
NH 3
Cysteine (Cys)
H3C CH CH COO
苏氨酸 Threonine
HO NH3
(Thr)
3. 酸性氨基酸 带负电荷
OOC CH2 CH COO
NH 3
天冬氨酸 Aspartic acid (Asp)
蛋白质的主要化学组成
含N量平均——%， 即1克的N相当于——克的蛋白质。
粗蛋白% = N% ——
第二节 蛋白质的基本结构--氨基酸
氨基酸的结构通式∶
组 成 蛋 白 质 的 二 十 种 基 本 氨 基 酸
常见氨基酸的分类及结构
(1)、根据R基团的化学性质 (2)、根据R基团的酸碱性 (3)、根据R基团的电性质
红色代表带正点荷最多的阳离子氨基酸，与 离子交换树脂结合最紧密，洗脱时最晚流出
分离氨基酸常用的是 带有耐酸性非常强的 磺酸根SO3－Na＋ （以盐的形式出现） 的强阳离子交换树脂。
首先将这种树脂填充 到柱子中，然后注入 含有样品的流动相， 样品中含有阳离子成 分X＋，通过静电吸 引，与树脂中的带电 基团相互作用，结果 X＋与Na＋交换，即 发生阳离子交换后， 形成SO3－X＋。
Imino Acids
Proline
Pro - P
2.4 9.4 2.0 10.6
(三）、氨基酸的重要化学反应
1、α－氨基的反应 （A）与亚硝酸的反应
可用于氨基酸定量 和蛋白质水解程度 的测定
Pro是一个亚氨基酸，没有此反应
（B）与醛类反应
AA是一个两性电解质，但不能用酸、碱直接来滴定， 因为等电点pH或过高（12－13）或过低（1－2）没有适当 的指示剂可以被选用。醛类化合物与－NH2结合后降低了氨 基的碱性生成了弱碱（西佛碱-Schiff‘s base），是滴定终

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必需氨基酸 ：蛋白质的营养价值取决于含的必需
氨基酸的种类和数量。
在氨基酸代谢中，根据氨基酸代谢的途径和产 物，可将氨基酸分为生酮AA和生糖AA。
11
氨基酸的功能（一）
苯丙氨酸的浓度，在临床上常用来诊断苯丙酮尿症。
甲硫氨酸是体内甲基的主要供体。
半胱氨酸摄入不足时对胰岛素合成有影响，也是体 内形成二硫键的主要供体。
有的味苦，谷氨酸的单钠盐有鲜味，是味精的主要成分。 (1)旋光性：能使偏振光平面向左或向右旋转，左旋者通常用（-）
表示，右旋者用（+）表示。 (5)光吸收：构成蛋白质的20种氨基酸在远紫外区(<220nm)均有
光吸收。在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色 氨酸有吸收光的能力。
14
动物蛋白质和植物蛋白质来源不同，营养价值不同，富含 酪蛋白的动物蛋白比植物蛋白的营养价值高，但是动物蛋 白所含胆固醇高，将米面蛋白和富含赖氨酸的豆类蛋白结 合后其营养价值和动物蛋白基本一样，适合糖尿病病人。
蛋白粉：多种AA的混合物，对于孕妇、幼儿、大病初愈的 病人和其他在特殊时期急需大量AA的人来说，是不错的选 择。
精氨酸对尿素的形成很重要，人体创伤后对精氨酸 的需要量加大。
几种重要的不常见氨基酸：比如4-羟基脯氨酸、5羟基赖氨酸、N-甲基赖氨酸等，常常行使重要的生 理功能。
思考体：如何对蛋白质中的某个氨基酸的功能进行研究？
12
氨基酸的功能（二）
氨基酸在医疗中的应用：AA在医药上主要用来制备复
方氨基酸输液，在现代静脉营养输液以及“要素饮食”疗 法中占有非常重要的地位，维持危重病人的营养，抢救患 者生命起积极作用； 也用作治疗药物和用于合成多肽药 物。
2.根据氨基酸的酸碱性 质分类

人教版高中化学必修二3.4.3《蛋白质》课件.ppt

人教版高中化学必修二3.4.3《蛋白质》课件.ppt
(1)只由 C、H、O 三种元素组成的物质有_______________； (2)能发生银镜反应的物质有________； (3)一定条件下能与 H2O 反应的物质有_______________； (4)一定条件下既能发生水解反应，又能与 H2 发生加成反 应的物质有__________。
第三章 有机化合物
第四节 基本营养物质
第3课时 蛋白质
课
课
课
前
堂
后
预
练
作
习
习
业
课基前础训预练习
一、蛋白质的结构 蛋白质结构非常复杂，含________等元素。蛋白质的相对 分子质量从________到________。蛋白质也为混合物。1956 年， 我国科学家在世界上第一次人工合成了具有生命活力的蛋白质 ——结晶牛胰岛素。 蛋白质属于天然________化合物。 天然蛋白质水解的最终产物是________。
2．灼烧 分别灼烧羊毛线、棉线，发现羊毛线燃烧时燃烧不快，火 焰小，离火即熄灭，燃烧有蛋白质臭味，灰烬呈卷曲状为黑褐 色结晶，用手指可碾成粉末。棉线燃烧无气味，烧后成灰。 日常生活中鉴别毛织物和棉织物的方法就是灼烧，因为蛋 白质会产生________的气味。 3.变性反应 加热、紫外线、X 射线、强酸、强碱、重金属盐、部分有 机物都能使蛋白质变性，即失去生理活性。
②具有高度的专一性。如蛋白酶只能催化蛋白质的水解反 应；淀粉酶只对淀粉水解起催化作用等等。
③具有高效催化作用。酶催化的化学反应速率，比普通催 化剂高 107～1013 倍。
课前预习 一、C、H、O、N、S 几万 几千万 高分子 α－氨基 酸 二、1.苯环 黄 苯环 黄 苯环 2.烧焦羽毛
三、氨基酸
中不能用加酶洗衣粉洗涤的是( )

蛋白质化学—蛋白质的理化性质(生物化学课件)

蛋白质化学—蛋白质的理化性质(生物化学课件)
第一步是氨基酸被氧化脱氨形成酮酸，酮酸脱羧成醛， 放出CO2、NH3，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质：破坏了空间结构，一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓，沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸，如酪氨酸、色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成
黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚（黄色） O
邻硝醌酸钠（橙黄色）
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸，所以呈黄色反应，苯丙氨酸 不易硝化，须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法：利用杂质不溶于乙 醇的特性，在加入乙醇后，杂质 被沉淀出来的过程。

蛋白质化学1ppt课件

蛋白质化学1ppt课件

成盐成酯反应 成酰氯反应
亚硝酸盐反应
叠氮反应
烃基化反应
酰化反应 西佛碱反应
COOH
H2N C H
R
侧链反应
蛋白质的氨基酸组成－－氨基酸的理化性质－－化学反应
➢与茚三酮反应
脯氨酸与茚三酮 反应的产物为黄 色化合物
蛋白质的氨基酸组成－－氨基酸的理化性质－－化学反应
➢与甲醛的反应（氨基酸的甲醛滴定法）
脯氨酸 Proline
H N
CO OH
-吡咯烷基--羧酸
蛋白质的氨基酸组成－－氨基酸的分类
2、根据R的极性
（1）非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、 Ile、Met、Pro、Phe、Trp
（2）不带电荷极性氨基酸：Ser、Thr、Asn、 Gln、Tyr、Cys
（3）带电荷极性氨基酸：Lys、Arg、His、 Asp、Glu
D-型和L-型氨基酸的混合物。
3、酶水解
• 酶水解不破坏氨基酸，也不会发生消旋化。 水解的产物为较小的肽段。
• 蛋白水解酶(proteolytic enzyme) 已有十多种 常见的有：胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白 酶、嗜热菌蛋白酶。
蛋白质的氨基酸组成
（二）氨基酸的结构通式
-氨基酸：
H2N
COOH CH R
不带电形式
两性离子形式
蛋白质的氨基酸组成－－氨基酸的理化性质－－两性解离和等电点
PI：称为该氨基酸的等电点，即氨基酸所 带正负电荷数量相等时的溶液的pH。
蛋白质的氨基酸组成－－氨基酸的理化性质－－两性解离和等电点
氨基酸PI可由其分子上解离基团的解离常数来计算：
•中性氨基酸： pI=(pK1+pK2)/2

蛋白质化学 优秀课件

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三、氨基酸的重要性质
（一）酸碱性质
1、氨基酸的两性解离 在不同的溶液pH条件下，AA表现出不 同的解离状态。
2、氨基酸的等电点及计算
定义：令Aa分子的正负电荷数目相等，净电荷 为0时的溶液pH值，简称pI。 侧链不含解离基团的中性AA，其等电点为：pI = (pK’1+ pK’2 )/2 侧链含有可解离基团的AA，其pI值取决于两性 离子两侧的pK’值。
它们被称为标准氨基酸或基本氨基酸。
一、氨基酸的化学结构特点
不变部分 可变部分
除Pro外，其余均为α-氨基酸。
二、氨基酸的分类
1、根据是否组成蛋白质来分：
• 蛋白质中的常见AA（标准AA）
• 蛋白质中的稀有AA • 非蛋白AA
非标准AA
标准AA--非极性、脂肪族侧链AA
标准AA--芳香族侧链AA
3）极性带负电荷：2种 Asp、Glu
4）极性带正电荷：3种 Lys、Arg、His
稀有氨基酸
仅在少数蛋白质中存在的氨基酸 均由相应的标准氨基酸衍生而来
HO N H
COOH
H2NCH2CHCH2CH2CHCOOH
OH
NH2
4-羟基脯氨酸
5-羟基赖氨酸
CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH NH2
3、与茚三酮的反应
▪ 20种标准Aa均可以与茚三酮反应； ▪ 多数Aa + 茚三酮 → 蓝紫色物质； ▪ Pro + 茚三酮 →黄色物质（亚氨基酸不释 放NH3） 应用：比色分析，测定含量
层析分离的显色剂
（三）氨基酸的旋光性与构型
除Gly外，所有α-氨基酸中的Cα都为手性 碳原子，具有旋光性 （+，-）和光学异构 体（D-，L-）； 比旋光度是AA的重要物理常数之一，是鉴 别各种AA的重要依据。
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2. 2. 具有旋光性 [左旋（-）或右旋
（+）]
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（二）氨基酸的分类(蛋白质氨基酸-20种) 1. 根据R的化学结构 2. （1）脂肪族氨基酸： 3. 1）疏水性：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Cys； 4. 2）极性：Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Th 5. （2）芳香族氨基酸：Phe、Tyr 6. （3）杂环氨基酸：Trp、His 7. （4）杂环亚氨基酸：Pro
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氨基酸的结构、代号:
中性氨基酸
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16
根据营养分类
两三 家 来写 一 本 书
必需氨基酸：Leu Trp Met Lys Val Ile Phe Thr 半必需： His Arg 非必需氨基酸：
CH 3
L-别-苏氨酸 (L-allo-threonine)
COOH H C NH 2 H C OH
CH 3
D-别-苏氨酸 (D-allo-threonine)
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20
旋光性：
组成蛋白质的氨基酸除Gly以外，都有手性碳 原子， 所以都有旋光性。
能使偏振光的偏振面的向左或向右旋转，向左 旋转的称左旋，用“一”号表示，向右旋转的称右 旋，用“＋”号表示。
（pH＜pI）
R
+
H3N—CH—COO在晶体状态 或水溶液中 的氨基酸 （pH=pI）
R
H2N—CH—COO在碱性溶液 中的氨基酸
（pH＞pI）
调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3基和— COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此
时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
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27
当溶液的 pH = pI时，氨基酸主要从两性离子形式存在。 pH < pI时，氨基酸主要以正离子形式存在。 pH > pI时，氨基酸主要以负离子形式存在。
N的含量平均为16%——凯氏（Kjadehl） 定氮法的理论基础
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4
第二节、蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细 菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基 酸（20 standard amino acids)组成。
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5
（一）氨基酸的结构通式（组成蛋白质的20种）：
5.
蛋白质 280nm有光吸收----紫外检测。
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25
2. 两性解离和等电点
3.
氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离
子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出
质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子， 为两性电解质。
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26
R
+
H3N—CH—COOH 在酸性溶液 中的氨基酸
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17
不常见蛋白质氨基酸
除了常见的20种氨基酸蛋白质中还含有一些 稀有氨基酸，大多数是常见氨基酸的衍生物。如 5-羟赖氨酸；4-羟脯氨酸；6-N-甲基赖氨酸；γ氨基谷氨酸等。
硒代半胱氨酸
非蛋白质氨基酸：鸟氨酸 瓜氨酸
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18
（三） 氨基酸的构型、旋光性和光吸收
构型：组成蛋白质的氨基酸除Gly以外都有 手性碳原子，在三维空间上就有两种不同的排列 方式，它们互为镜影，这两种不同的构型分别称 为 D-型和 L-型。
第一章 蛋白质化学
蛋白质的生物学意义 蛋白质的元素组成
蛋白质的氨基酸组成 肽
蛋白质的结构 蛋白质分子结构与功能的关系
蛋蛋白质 是由许多不同的α-氨基酸按 一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合 而成的，具有较稳定的构象并具有一 定生物功能的大分子。
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2
蛋白质的生物学意义
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21
光吸收：
λ =210nm,所有氨基酸都有吸收峰 λ =278nm, 色氨酸有最大吸收峰 （Trp） λ =274.5nm, 酪氨酸有最大吸收峰 （Tyr） λ =260.0nm, 苯丙氨酸有最大吸收峰 （Phe）
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22
组成蛋白质的氨基酸中，Trp、Tyr和 Phe对紫 外光有一定的吸收，这是因为它们分子中含有 苯环，是苯环的共轭双键造成的
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8
2. 根据R的极性
3. （1）极性氨基酸：
4. 1）不带电： Gly、 Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、 Cys；
5. 2）带正电：His、Lys、Arg (碱性氨基酸)
6. 3）带负电：Asp、Glu (酸性氨基酸)
7. （2）非极性氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Phe、 Met、Pro、Trp
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19
如含两个手性碳原子，则有４种立体异构 体，分别称为Ｄ-,Ｌ-，Ｄ别-和Ｌ别-氨基酸。
COOH
COOH
H 2N C H
H C NH 2
H C OH
HO C H
CH 3
CH 3
L-苏氨酸 (L-threonine)
D-苏氨酸 (D-threonine)
COOH H 2N C H HO C H
1. 生物体的组成成分-结构蛋白,胶原蛋白 2. 酶-生物催化剂 3. 运输-血红蛋白,肌红蛋白 4. 运动-肌球蛋白,肌动蛋白 5. 抗体-免疫球蛋白 6. 干扰素 7. 遗传信息的控制 8. 细胞膜的通透性 9. 高等动物的记忆、识别机构
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3
第一节 蛋白质的元素组成
C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、 N（15~18%）、 S（0~4%）、…
19种氨基酸具有一级氨基（-NH3+）和羧基（-COOH）结 合到α碳原子（Cα），同时结合到（Cα）上的是H原子 和各种侧链（R基）；
另一个氨基酸---Pro 具有二级氨基（α-亚氨基酸）
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6
COOH
COO-
H2N—Cα—H
R
不带电形式
+H3N—Cα—H R
两性离子形式
Cα如是不对称C（除Gly），则： 1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型]
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23
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24
（四）氨基酸的重要理化性质 1. 一般物理性质
2.
无色晶体，熔点极高（200℃以上），不
同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），
不溶于有机溶剂。所以可以用乙醇析出氨基酸沉
淀。
3.
有不同的味感,有的无味,有的味甜(甘氨酸,
胱氨酸)有的味苦,有的味鲜(谷氨酸)。
4. 光吸收性质:Tyr,Phe,Trp在紫外区有光吸收.