酶工程概念

名词解释1. 酶工程:又叫酶技术,是酶制剂的大规模生产和应用的技术。

2.自杀性底物:底物经过酶的催化后其潜在的反应基团暴露,再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂,这种底物叫自杀性底物??3.别构酶;调节物与酶分子的调节中心结合后,引起酶分子的构象发生变化,从而改变催化中心对底物的亲和力,这种影响被称为别构效应,具有别构效应的酶叫别构酶4.诱导酶:有些酶在通常的情况下不合成或很少合成,当加入诱导物后就会大量合成,这样的酶叫诱导酶5.Mol 催化活性:表示在单位时间内,酶分子中每个活性中心转换的分子数目6. 离子交换层析9比活力11葡萄糖效应13产酶动力学15双向凝胶电泳20固定化细胞21酶化学修饰1．酶的转换数：酶的转换数Kp。

又称为摩尔催化活性，是指每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。

2．酶的催化周期：酶进行一次催化所用的时间。

3．固定化酶的比活力：指每克干固定化酶所具有的6活力单位数，它是酶制剂纯度的一个指标。

4．抗体酶：又称催化行抗体。

是一类具有生物催化功能的抗体分子。

抗体是由抗原诱导产生的抗原特异结构免疫球蛋白，要使机体具有生物催化功能，只要在抗体的可变区赋予酶的催化特性，以及酶的高效催化能力。

是通过人工设计采用现代生物技术而获得的一类新的生物催化剂，有些是自然界原本不存在的。

5．端粒酶：是一种核酸核蛋白，包含蛋白质和RNA两种基本成分。

其RNA组分包含有构建端粒的重复序列的核苷酸摸板序列，在合成端粒的过程中，端粒酶以其本身的RNA组分为摸板把端粒的重复序列加到染色体DNA的末端上，使端粒延长。

6．核酶：核酸类酶。

为一类具有生物催化功能的核糖核酸分子。

它可以催化本身RNA剪切或剪接作用，还可以催化其他RNA，DNA多糖，酯类等分子进行反应。

7．KS分段盐析：指在一定温度和PH值条件下，通过改变离子强度使不同的酶和蛋白质分离的方法。

8．B分段盐析：指在盐和离子强度条件下，通过改变温度和PH使不同的酶或蛋白质分离的方法。

酶工程名词解释第一章：绪论1、酶的概念：酶是由生物体产生的具有催化功能的生物大分子。

按照其化学组成，可以分为蛋白类酶（P酶）和核酸类酶（R酶）两大类别。

2、酶的生产、改性与应用的技术过程成为酶工程。

3、酶的生产是指通过各种方法获得人们所需的酶的技术过程，主要包括微生物发酵产酶、动植物培养产酶和酶的提取与分离纯化等。

4、酶的改性是通过各种方法改进酶的催化特性的技术过程，主要包括酶分子修饰、酶固定化、酶非水相催化和酶定向进化等。

5、酶的专一性是指在一定的条件下，一种酶只能催化一种或一类结构相似的底物进行某种类型反应的特性。

分为绝对专一性和相对专一性。

6、竞争性抑制是指抑制剂和底物竞争与酶分子结合而引起抑制作用。

7、非竞争性抑制是指抑制剂与底物分别与酶分子上的不同位点结合而引起酶活性降低的抑制作用8、反竞争性抑制：在底物与酶分子结合生成中间复合物后，抑制剂再与中间复合物结合而引起的抑制作用称为反竞争性抑制。

9、酶活力是指在一定条件下，酶所催化的反应初速度。

在外界条件相同的情况下，反应速度越大，意味着酶活力越高。

10、酶的转换数Kp，又称为摩尔催化活性，是指每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。

即每摩尔酶每分钟催化底物转化为产物的摩尔数。

第二章：微生物发酵产酶★1、酶的发酵生产：经过预先设计，通过人工操作，利用微生物的生命活动获需酶的技术过程称为酶的发酵生产。

2、转录是以DNA为模版，以核苷三磷酸为底物，在依赖DNA的RNA聚合酶（转录酶）的作用下，生成RNA的过程。

3、以mRNA为模版，以各种氨基酸为底物，在核糖核蛋白体上通过各种tRNA、酶和辅助因子的作用，合成多肽链的过程称为翻译。

4、分解代谢物阻遏作用：是指有些物质（主要是指葡萄糖和其他容易利用的碳源等）分解代谢的产物阻遏某些酶（主要是诱导酶）生物合成的现象。

5、酶生物合成的诱导作用：加进某些物质，使酶的生物合成开始或加速进行的现象，称为酶生物合成的诱导作用，简称诱导作用。

名解：酶工程：又叫酶技术，是酶制剂的大规模生产和应用的技术。

也是酶的生产、改性与应用的技术过程。

自杀性底物：底物经过酶的催化后其潜在的反应基团暴露，再作用于酶而成为酶的不可逆抑制剂，这种底物叫自杀性底物。

别构酶：调节物与酶分子的调节中心结合后，引起酶分子的构象发生变化，从而改变催化中心对底物的亲和力，这种影响被称为别构效应，具有别构效应的酶叫别构酶诱导酶：有些酶在通常的情况下不合成或很少合成，当加入诱导物后就会大量合成，这样的酶叫诱导酶修饰酶：在体外用一定的化学方法将酶和一些试剂进行共价连接后而形成的酶模拟酶：利用有机化学合成的方法合成的比酶结构简单的具有催化作用的非蛋白质分子叫模拟酶。

抗体酶：是一种具有催化作用的免疫球蛋白，属于化学人工酶Mol催化活性：表示在单位时间内，酶分子中每个活性中心转换的分子数目离子交换层析：利用离子交换剂作为载体这些载体在一定条件下带有一定的电荷，当带相反电荷的分子通过时，由于静电引力就会被载体吸附，这种分离方法叫离子交换层析。

固定化酶：通过物理的或化学的方法，将酶束缚于水不溶的载体上，或将酶束缚于一定的空间内，限制酶分子的自由流动，但能使酶发挥催化作用的酶酶反应器：是利用生物化学原理使酶完成催化作用的装置，他为酶促反应提供合适的场所和最佳的反应条件，使底物最大限度的转化为物。

底物抑制：在酶促反应中，高底物浓度使反应速度降低的现象。

稳定pH：酶在一定的pH范围之内是稳定的，超过这个限度易变性失活，这样的pH范围为此酶的稳定pH产酶动力学：主要研究细胞产酶速率及各种因素对产酶速率的影响，包括宏观产酶动力学和微观产酶动力学。

凝胶过滤：又叫分子排阻层析，分子筛层析，在层析柱中填充分子筛，加入待纯化样品再用适当缓冲液淋洗，样品中的分子经过一定距离的层析柱后，按分子大小先后顺序流出的，彼此分开的层析方法。

非水酶学：通常酶发挥催化作用都是在水相中进行的，研究酶在有机相中的催化机理的学科即为非水酶学液体发酵法：以液体培养基为原料进行微生物的繁殖和产酶的方法，根据通风方法不同又分为液体表层发酵法和液体深层发酵法。

酶工程：由酶学与化学工程技术、基因工程技术、微生物学技术相结合而产生的一门新的技术科学.它利用酶的催化作用，在一定的生物反应器中,将相应的原料转化成所需的产品。

锁钥学说（酶的专一性）：酶与底物分子或底物分子的一部分之间，在结构上有严格的互补关系诱导契合学说:酶分子的构象与底物原来并非恰当吻合，只有当底物分子与酶分子相互碰撞时，可诱导底物的构象发生变化，使其与底物配合,然后才结合形成中间络合物，进而引起底物分子发生相应的化学变化。

酶：由生物体细胞合成的具有选择性催化功能的生物大分子( 包括蛋白质和核酸）单纯酶（simple enzyme）:仅由氨基酸残基构成的酶。

结合酶(全酶)(conjugated enzyme):由蛋白部分（酶蛋白apoenzyme)和非蛋白部分(辅助因子cofactor)组成辅酶（coenzyme）：与酶蛋白结合疏松,可用透析或超滤的方法除去。

辅基（prosthetic group）：与酶结合紧密,不能用透析或超滤的方法除去。

酶的活性中心：酶蛋白上只有少数氨基酸残基参与酶对底物的结合和催化，这些相关氨基酸残基在空间上比较靠近，形成一个与酶显示活性直接有关的区域，称为酶的活性中心。

必需基团：酶活性中心的一些化学基团为酶发挥催化作用所必须，这些基团若经化学修饰使其改变,则酶的活性丧失，称为必需基团。

接触残基（contact residues）：和底物直接接触，参与底物的化学转变，是活性中心的重要组成部分。

.辅助残基(auxiliary residues)：使酶与底物相互结合，辅助接触残基。

结构残基（structural residues）:维持蛋白酶形成一种有规则的空间构象非贡献残基（non-contributing residues）：不参与酶的催化功能，对酶活性的显示不起作用结合基团：与底物结合的部位，决定酶的专一性;催化基团：促使底物发生化学变化的部位，决定反应的性质。

结构域:蛋白质肽链中一段较独立的具有完整、致密立体结构的区域。

酶工程的概念
酶工程是一种将生物技术和化学技术相结合的技术，其主要目的是利用酶的催化作用来改善工业生产过程。

酶是一种高效、选择性和可重复使用的生物催化剂，能够在较温和的条件下催化化学反应，降低反应能量，提高反应速率和选择性。

酶工程的主要应用领域包括食品工业、医药工业、生物燃料产业和环境保护等。

酶工程的基本原理是通过改变酶的结构和性质，使其更适合某些特定反应条件，并提高酶的稳定性和活性。

酶的改良方法包括基因工程、蛋白质工程、化学修饰和筛选酶库等。

在未来，酶工程将成为工业生产过程中不可或缺的技术之一。

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1酶工程的概念？其主要研究内容和任务有哪些？概念：酶的生产与应用的技术过程称为酶工程。

内容：微生物细胞发酵产酶、动植物细胞培养产酶、酶的提取与分离纯化、酶分子的修饰、酶，细胞和原生质体固定化、酶的非水相催化、酶反应器和酶的应用。

任务：经过预先设计，通过人工操作，获得人们所需的酶，并通过各种方法使酶充分发挥其催化功能2.什么是核酸酶类？其发现有何重要意义？定义：主要由核糖核酸组成——核酸类酶（R酶）意义：它的发现，改变了有关酶的概念，被认为是最近20年来生物科学领域最令人鼓舞的发现之一。

3.P酶和R酶的分类和命名有何异同？主要由蛋白质组成——蛋白类酶（P酶）;主要由核糖核酸组成——核酸类酶（R酶）P酶的分类原则：a按照酶催化作用的类型，将蛋白质酶类分为六大类b每个大类中，按照酶的作用底物、化学键或基团的不同，分为若干亚类c每一亚类中再分为若干小类d每一小类中包含若干具体的酶命名：根据系统命名法，每一种具体的酶，除了有一个系统名称以外，还有一个系统编号。

系统编号采用四码编码方法。

第一个号码表示该酶属于6大类酶中的某一类，第二个号码表示该酶属于该大类某一亚类，第三个号码表示亚类中的某一个小类，第四个号码表示这一具体的酶在该小类中的序号。

R酶的分类原则：a根据酶作用的底物是其本身RNA分子还是其他分子，可以将R酶分为内催化和分子间催化两大类。

b在每个大类中，根据酶的催化类型不同，将R酶分为若干亚类c在每个亚类中，根据酶的结构特点和催化特性的不同，分为若干小类d在每一小类中包含若干具体的酶4.简述酶活力单位的概念和酶活力的测定方法？概念：在最适条件（温度25℃）下，每分钟内催化1微摩尔（μmol）底物转化为产物所需的酶量为1个酶活力单位，即IU=1μmol /min。

测定方法：化学测定法、光学测定法、气体测定法5.试述酶工程的发展概况与前景？发展概况：1894年，日本的高峰让吉用米曲霉制备得到淀粉酶，开创了酶技术走向商业化的先例。

酶，指具有生物催化功能的高分子物质，在酶的催化反应体系中，反应物分子被称为底物，底物通过酶的催化转化为另一种分子。

几乎所有的细胞活动进程都需要酶的参与，以提高效率。

与其他非生物催化剂相似，酶通过降低化学反应的活化能（用Ea或ΔG表示）来加快反应速率，大多数的酶可以将其催化的反应之速率提高上百万倍；事实上，酶是提供另一条活化能需求较低的途径，使更多反应粒子能拥有不少于活化能的动能，从而加快反应速率。

酶作为催化剂，本身在反应过程中不被消耗，也不影响反应的化学平衡。

酶有正催化作用也有负催化作用，不只是加快反应速率，也有减低反应速率。

与其他非生物催化剂不同的是，酶具有高度的专一性，只催化特定的反应或产生特定的构型。

虽然酶大多是蛋白质，但少数具有生物催化功能的分子并非为蛋白质，有一些被称为核酶的RNA分子也具有催化功能。

此外，通过人工合成所谓人工酶也具有与酶类似的催化活性，包括人工合成的DNA。

有人认为酶应定义为具有催化功能的生物大分子，即生物催化剂。

酶的催化活性会受其他分子影响：抑制剂是可以降低酶活性的分子；激活剂则是可以增加酶活性的分子。

有许多药物和毒药就是酶的抑制剂。

酶的活性还可以被温度、化学环境（如pH值）、底物浓度以及电磁波（如微波）等许多因素所影响。

一、研究历史1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani，1729—1799）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。

过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。

于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。

但是什么，他不清楚。

1833年，法国的培安和培洛里将磨碎麦芽的液体作用于淀粉，结果发现淀粉被分解，于是将这个分解淀粉的物质命名为Diastase，也就是现在所谓的淀粉酶。

后来，Diastase在法国成为用来表示所有酶的名称。

1836年，德国马普生物研究所科学家施旺（T.Schwann，1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质，解开消化之谜。

名词解释：酶（enzyme)是生物体活细胞产生的、具有催化反应功能的蛋白质。

酶工程：是一项利用酶、含酶细胞器或细胞（微生物、植物、动物）作为生物催化剂来完成重要化学反应，并将相应底物转化成有用物质的应用型生物高新技术。

酶活力：是指酶催化一定化学反应的能力，其大小可用在一定条件下酶催化某一化学反应的反应速度来表示。

（单位时间底物减少或产物增加）一个酶单位（active unit, U，I.U）为在确定的最适反应条件下，每分钟催化1 mol(微摩尔）底物变化所需要的酶量。

（国际酶委员会规定）同工酶：同工酶（isozyme，isoenzyme）广义是指生物体内催化相同反应而分子结构不同的酶。

按照国际生化联合会（IUB）所属生化命名委员会的建议，则只把其中因编码基因不同而产生的多种分子结构的酶称为同工酶。

异构酶：异构酶亦称异构化酶,是催化生成异构体反应的酶之总称，催化一种同分异构体转变为另一种同分异构体的酶米氏方程米氏常数Km反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度酶的定位突变（site-directed mutagenesis）是根据酶的结构、功能和作用机制的信息，在基因水平上精确改变酶分子中的氨基酸残基，对酶的性质和其催化特性进行改造，产生符合特定需要的酶。

人为地创造特殊的进化条件，模拟自然进化机制，在体外对基因进行随机突变，从一个或多个已经存在的亲本酶（天然的或者人为获得的）出发，经过基因的突变和重组，构建一个人工突变酶库，通过一定的筛选或选择方法最终获得预先期望的具有某些特性的进化酶的分子进化技术称为体外定向进化。

定向进化＝随机突变＋选择融合酶：主要指将两个或多个酶分子组合在一起的融合蛋白氧化还原酶 Oxidoreductase转移酶 Transferase水解酶 hydrolase 裂合酶 Lyase异构酶Isomerase合成酶 Ligase or Synthetase在特定条件下（温度可采用25℃或其它选用的温度，pH等条件均采用最适条件），每1 min 催化1 μmol 的底物转化为产物的酶量定义为1 个酶活力单位。

酶工程：酶分为蛋白类酶和核酸类酶。

没的生产，改性与应用技术过程叫酶工程。

酶的生产是指通过各种方法获得人们所需的酶的技术过程，主要包括微生物发酵产酶，动植物培养产酶和酶的提取与分离纯化等。

酶的改性是通过各种方法改进酶的催化特性的技术工程，主要包括酶分子修饰，酶固定化，酶非水相催化和酶定向进化等。

酶的应用是通过酶的催化作用获得人们所需的物质或者除去不良物质的技术过程，主要包括酶反应器的选择与设计以及酶在各个领域的应用等。

酶工程主要包括：微生物细胞发酵产酶，动植物细胞培养产酶，酶的提取与分离纯化，酶分子修饰，酶，细胞，原生质体固定化，酶非水相催化，酶定向进化，酶反应器和酶的应用。

酶工程的主要任务是经过预先设计，通过人工操作获得人们所需的酶，并通过各种方法使酶的催化特性得以改进，充分发挥其催化功能。

抑制剂：能够使酶的催化活性降低或者丧失的物质称为酶的抑制剂。

抑制剂有可逆性抑制剂和不可逆抑制剂之分。

不可逆抑制剂与酶分子结合后，抑制剂难于除去，酶活性不能恢复。

可逆抑制剂与酶结合是可逆的，只要将抑制剂除去，酶活性即可恢复。

根据可逆性抑制作用的机制不同，酶的可逆性抑制作用可分为竞争性抑制，非竞争性抑制和反竞争性抑制三种。

竞争性抑制：是指抑制剂和底物竞争与酶分子结合而引起的抑制作用。

非竞争性抑制：指抑制剂与底物分别与酶分子上的不同位点结合而引起酶活性降低的抑制作用。

反竞争性抑制：在底物与酶分子结合生成中间复合物后，抑制剂再与中间复合物结合而引起的抑制作用称为反竞争性抑制。

1.标志酶：通常可以将只分布于细胞内某个特定组分的酶称为标志酶，可以将它作为细胞组分鉴别的依据，甚至可以判别组织或器官是否发生病变。

2.寡聚酶：由两个或两个以上的亚基组成的酶，分子量一般高于30kDa，具有四级结构。

构成寡聚酶的亚基可以相同，也可以不同，亚基之间一般以非共价键排列。

3.多酶复合体：多酶复合体由两个或两个以上的酶靠非共价键连接而成4.液体深层发酵：也称浸没式培养，它利用液体培养基，在发酵罐内进行的一种搅拌通气培养方式，发酵过程需要一定的设备和技术条件，动力消耗也较大，但是原料的利用率和酶的产量都较高，培养条件容易控制。

1．酶工程定义：酶工程是一项利用酶、含酶细胞器或细胞（微生物、植物、动物）做为生物催化剂来完成重要化学反应，并将底物转化成有用物质的应用型生物高新技术。

2．酶工程研究的核心内容：1）酶的产生2）酶的分离纯化3）酶的固定化4）酶分子定向改造与修饰5）酶生物反应器6）酶的应用3．近代酶制剂工业的发展的3个里程碑：1、20世纪50年代末，葡萄糖淀粉酶催化淀粉生产葡萄糖新工艺研究成功。

2、70年代末，固定化酰化酶用于拆分DL－氨基酸，开始了固定化酶的应用。

3、各种试剂用于遗传工程，蛋白质工程4．酶的应用可分为7个方面：1、作为一种新的工业催化剂2、用于食品加工3、用做医药4、用作分析试剂5、用于筛选新的生理活性物质6、用于开发新能源7、用于污水处理。

5．酶工程研究的技术方法：1、酶的分离纯化。

2、酶的固定化。

3、酶蛋白的化学修饰4、侧链修饰5、酶的亲和修饰6、酶的化学交联7、酶分子的定向改造6．酶的化学本质：除核酶外，酶的化学本质都是蛋白质7．酶的活性中心：酶分子上必需基团比较集中并构成一定空间构象、与酶的活性直接相关的结构区域称为酶的活性中心或活性部位。

8．酶的特点：1）都有结合部位和催化部位2）活性中心只占酶分子很小一部分3）酶的高级结构是一个三维实体4）诱导契合5）酶活性中心位于酶分子表面一个裂缝内6）酶与底物结合一般是通过氢键、范力和疏水作用等次级键相结。

9．酶催化作用的特点：1、酶的温和性2、酶的专一性3、酶的高效性4、酶的可调性10．反应速率：是以单位时间内反应物的减少量和产物的生成量来表示，通常指底物浓度消耗不超过5％时的速率。

10．米氏方程，米氏常数的意义11．双底物酶促反应动力学1）顺序机制：酶结合底物和释放产物是按顺序先后进行的①有序顺序机制②随机顺序机制2）乒乓机制12．1、酶活力概念：又称酶活性，酶催化某一化学反应的能力2、酶活力单位：表示酶量多少的单位3、酶的比活力：比活力＝活力单位数/每毫克酶蛋白4、转换数：表示酶催化中心的活性，它是指单位时间内每一催化中心所能转换的底物分子数或每mol活性中心单位时间转换13．产酶微生物的种类：1、细菌2、放线菌：蛋白酶、葡萄糖异构酶、溶菌酶等3、酵母菌：酿酒酵母4、霉菌：14．产酶微生物的来源：1、土壤中的产酶微生物2、水体中的产酶微生物3、空气中的产酶微生物4、极端环境中的产酶微生物15．原生质体融合的亲本、培养基和遗传标记的选择1、亲本菌株的选择：1）原始亲本2）直接亲本2．培养基：①完全培养基②基本培养基③有限培养基④补充培养基16．酶合成调节的类型1）诱导：凡能促进酶生物合成的现象。

酶工程—名词解释1.酶：生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。

2.酶工程：是酶学和工程学相互渗透结合形成的一门新的技术科学。

从应用目的出发研究酶，在一定的生物反应装置中利用酶的催化性质，将相应原料转化成有用的物质。

3.单体酶（monomeric enzyme）：由一条多肽链组成，如溶菌酶；由多条肽链组成，肽链间二硫键相连构成一整体。

4.寡聚酶（oligomeric enzyme）：由两个或两个以上的亚基组成的酶。

5.多酶复合体（multienzyme complex）：由几种酶非共价键彼此嵌合而成。

6.催化转换数：每个酶分子每分钟催化底物转化的分子数。

7.酶活力(酶活性)：指酶催化一定化学反应的能力。

8.酶活力的大小：一定条件下所催化的某一化学反应的反应速度，9.酶反应速度：单位时间内底物的减少量或产物的增加量。

10.酶的活力单位（U，activity unit）：酶活力的大小及酶含量的多少。

11.酶单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需要的酶量。

这样酶的含量可以用每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少酶单位来表示（U/g或U/ml）。

12.Katal（Kat）单位：一个katal单位是指在最适反应条件下，1秒钟催化1moL底物转化为产物所需要的酶量。

13.酶的比活力（specific activity）：代表酶的纯度，比活力用每mg蛋白质所含有的酶活力单位数表示。

对同一种酶比活力愈大，纯度愈高。

14.酶的转换数：以一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数来表示酶的催化效率。

15.酶动力学：是研究酶促反应的速度以及影响此速度的各种因素的科学。

16.抑制剂:任何分子直接作用于酶使他的催化速度降低即称为~。

17.不可逆抑制作用：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活性丧失，不能用透析，超滤或凝胶过滤等物理方法去除抑制剂而使酶复活。

18.可逆抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或丧失，能用物理的方法除去抑制剂而使酶复活。

一、什么是酶工程酶工程（英语：Enzyme engineering）又称蛋白质工程学，是指工业上有目的的设置一定的反应器和反应条件，利用酶的催化功能，在一定条件下催化化学反应，生产人类需要的产品或服务于其它目的的一门应用技术。

研究酶的产生、酶的制备与改造、酶反应器以及酶的各方面应用。

二、原理酶工程就是将酶或者微生物细胞，动植物细胞，细胞器等在一定的生物反应装置中，利用酶所具有的生物催化功能，借助工程手段将相应的原料转化成有用物质并应用于社会生活的一门科学技术。

它包括酶制剂的制备，酶的固定化，酶的修饰与改造及酶反应器等方面内容。

酶工程的应用，主要集中于食品工业，轻工业以及医药工业中。

三、催化特性（1）高效率：比非催化高108－1020倍；比非酶催化高107－1013倍（2）高度专一性（3）反应条件温和（4）酶催化是可调控的四、主要内容酶作为为一种生物催化剂，已广泛地应用于轻工业的各个生产领域。

近几十年来，随着酶工程不断的技术性突破，在工业、农业、医药卫生、能源开发及环境工程等方面的应用越来越广泛。

食品加工中的应用酶在食品工业中最大的用途是淀粉加工，其次是乳品加工、果汁加工、酶工程烘烤食品及啤酒发酵。

与之有关的各种酶如淀粉酶、葡萄糖异构酶、乳糖酶、凝乳酶、蛋白酶等占酶制剂市场的一半以上。

帮助和促进食物消化的酶成为食品市场发展的主要方向，包括促进蛋白质消化的酶（菠萝蛋白酶、胃蛋白酶、胰蛋白酶等），促进纤维素消化的酶（纤维素酶、聚糖酶等），促进乳糖消化的酶（乳糖酶）和促进脂肪消化的酶（脂肪酶、酯酶）等。

轻化工业中的应用酶工程在轻化工业中的用途主要包括：洗涤剂制造（增强去垢能力）、毛皮工业、明胶制造、胶原纤维制造（粘接剂）牙膏和化妆品的生产、造纸、感光材料生产、废水废物处理和饲料加工等。

医药上的应用重组DNA技术促进了各种有医疗价值的酶的大规模生产。

用于临床的各类酶品种逐渐增加。

酶除了用作常规治疗外，还可作为医学工程的某些组成部分而发挥医疗作用。

酶工程概念酶活力: 酶催化某一化学反应的能力，一般用在一定条件下，酶催化某一反应的反应速率来表示。

酶活力单位：表示酶量多少的单位。

酶活力单位：表示酶量多少的单位。

转换率：mol催化活性，分子活性，转换率（催化中心活性）：在单位时间内，酶分子活性中心转换的底物分子数目。

Kcat，单位1/s盐溶现象：一般在低盐浓度的情况下，酶蛋白的溶解度随盐浓度的升高而增加的现象。

盐析现象：一般在一定盐浓度的情况下，酶蛋白的溶解度随盐浓度的升高而降低，并从溶液中析出的现象。

盐析基本原理：由于盐的作用破坏了酶蛋白分子表面的水化膜，以及盐的反离子作用改变了酶蛋白分子表面的电荷，导致酶蛋白从亲水胶体状态成为不带电荷的憎水胶体状态，从而使酶蛋白从水溶液中析出疏水作用层析分离靠疏水基团的疏水力，分离生物大分子的液相色谱法。

蛋白质分子表面含有一些疏水性基团，如酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸、亮氨酸等疏水性氨基酸所含的疏水性基团较多。

疏水性吸附剂常以琼脂糖、聚乙烯醇、聚乙烯及其衍生物为载体，经溴化氰等物质活化，偶联上短链烷基、苯基、聚醚等疏水性基团。

固定化酶：凡限制在一定的空间范围内并能连续反复地使用的酶。

固定氨基酰化酶：第一个实现工业化生产的固定化酶1）优点：稳定性提高，与底物产物分离容易，反应条件易于控制，节约劳动力2）缺点：成本高，存在染杂菌，载体降解／酶的渗漏等问题，只适用于水溶性的小分子底物，局限于单级反应。

固定化细胞：凡限制在一定的空间范围内，并能连续反复地使用的具有一定生理功能的细胞。

优点：增加酶的稳定性；省去了酶的分离过程；对于多酶反应体系，无需辅因子再生。

缺点：必须保持菌体的完整；必须防止细胞内蛋白酶对所需酶的分解，同时抑制其他酶的活性，以阻止副产物的生成。

细胞壁和膜阻碍底物和产物的渗透、扩散。

1. 游离酶的比活：每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数表示。

2. 固定化酶的比活：每（克）干固定化酶所具有的酶活力单位数表示或单位面积（cm2）的酶活力单位表示（酶膜、酶管、酶板）。