酶的概念.

“酶”专题知识一、酶的发现过程（略）二、酶的概念：活细胞产生的一类具有生物催化作用的特殊有机物。

1、来源：由活细胞产生。

（除某些没有细胞核的细胞外，如哺乳动物成熟的红细胞、血小板，植物筛管细胞）2、作用：催化生物化学反应（降低化学反应活化能）3、本质：绝大多数是蛋白质，少数是RNA（暂时还没有把DNA列入）。

三、酶的合成1、合成的原料：氨基酸或核糖核苷酸2、合成的场所：核糖体（与唾液淀粉酶等胞外酶合成和分泌有关的主要细胞结构有核糖体、内质网、高尔基体、线粒体和细胞膜。

）3、合成的过程：遵循中心法则，通过转录和翻译合成的4、合成的控制：酶的合成是在基因控制下进行的四、酶和激素的比较1、化学成分：前者主要是蛋白质，少数是RNA；后者有多肽及蛋白类、氨基酸衍生物、脂质等。

2、生理功能：前者对生化反应起催化作用；后者对生命活动起调节作用。

3、相互关系：能合成激素的细胞一定也能合成酶，但能合成酶的细胞不一定能合成激素。

要注意酶与激素、蛋白质、维生素、脂质的关系：维生素脂质激素蛋白质酶五、酶的类型1、按其发挥作用的场所不同分为：（1）胞外酶：消化酶、SOD（超氧化歧化酶）、基因工程中的工具酶（限制性核酸内切酶和DNA连接酶）等，在细胞外发挥作用。

注意限制性核酸内切酶和DNA连接酶的作用：DNA连接酶的作用是催化切割的DNA片段（黏性末端）形成化学键（磷酸二酯键）而拼接起来。

不是促使碱基配对形成氢键。

消化酶属于分泌蛋白如唾液淀粉酶（注意与生物膜和细胞器的联系）。

（2）胞内酶：在细胞内发挥作用。

如光合酶、呼吸酶、转氨酶、ATP酶、解旋酶、DNA聚合酶、DNA连接酶、RNA聚合酶、逆转录酶、存在于微生物中的限制性核酸内切酶等。

2、具有酶活性的蛋白质分为简单蛋白质类和结合蛋白质类：（1）简单蛋白质类的酶只由氨基酸组成，不含任何其他物质，如胃蛋白酶。

（2）结合蛋白质类的酶（又称全酶）是由蛋白质与辅因子组成，其中蛋白质部分称为酶蛋白，辅因子部分称为辅酶或辅基。

酶的名词解释生物化学方程式酶的名词解释和生物化学方程式酶是生物体内一类具有催化作用的蛋白质，能够加速生物化学反应的进行，而不影响反应的平衡点。

酶在维持生命活动中起着至关重要的作用。

本文将介绍酶的定义和功能，并探讨酶催化反应的机制。

一、酶的定义酶是一类具有高度专一性的生物催化剂，它能够在细胞内或体外低于常温下加速化学反应的进行。

酶分子通常由一条或多条多肽链组成，并具有特定的三维结构。

酶与底物结合形成酶底物复合物，通过调整底物分子的构型，降低反应所需的活化能，从而促使反应发生。

酶的活性受到温度、pH值、底物浓度和酶浓度等环境因素的影响。

二、酶的功能酶在生物体内起着非常重要的功能，包括代谢调节、物质转运、信号转导等。

酶可以分解复杂的有机物质，提供生物体所需的能量和营养物质。

例如，消化酶能够分解食物中的大分子物质，使其转化为可供细胞吸收和利用的小分子物质。

另外，酶还能够合成生物体内所需的物质，如DNA聚合酶可以将DNA的单链合成成双链，促使DNA复制。

三、酶催化反应的机制酶催化反应的机制可以通过生物化学方程式来表示。

生物化学方程式是描述酶催化反应过程的化学方程式。

以下以酶催化水解蔗糖为例进行具体说明。

蔗糖 + 水 -> 葡萄糖 + 蔗糖酶在这个反应中，蔗糖酶是酶的名称，将蔗糖分解为葡萄糖和蔗糖酶。

酶与蔗糖结合形成酶底物复合物，随后酶通过特定的活性位点将底物转化为产物，最后酶与产物解离，重新进入催化循环。

酶催化反应的机制分为两个基本步骤：底物结合和催化步骤。

底物结合是指酶与底物之间的识别和结合过程，酶通过与底物之间的氢键、离子键或范德华力进行相互作用，形成酶底物复合物。

催化步骤是指酶促使底物转化为产物的过程，酶通过调整底物分子的构型，降低反应所需的活化能，从而促使反应发生。

四、酶的特点和应用酶具有高效、专一和可逆等特点。

由于酶具有高度专一性，使其在医药、食品、生物工程等领域具有广泛的应用。

例如，酶在医药领域用于制药工艺中的底物转化，如蛋白质重组技术中的酶切剂，可以切割目标蛋白质中的特定位点，得到所需的产物。

酶的一般知识最佳答案概念:酶（enzyme）是活细胞产生的具有催化作用的有机物，除少数RNA外几乎都是蛋白质。

酶催化作用实质：降低化学反应活化能酶与无机催化剂比较：1、相同点：1）改变化学反应速率，本身不被消耗；2）只催化已存在的化学反应；3）加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点；4）降低活化能，使化学反应速率加快。

2、不同点：即酶的特性酶的特性1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；3、多样性：酶的种类很多，大约有4000多种；4、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。

一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40摄氏度之间，植物体内的酶最适温度在40-50摄氏度之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有得酶最适温度可高达70摄氏度。

动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。

酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病．因此酶与医学的关系十分密切酶的发现1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani,1729—1799）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。

过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。

于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。

但是什么，他不清楚。

1836年，德国科学家施旺（T.Schwann,1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。

解开胃的消化之谜。

1926年，美国科学家萨姆钠（J.B.Sumner,1887—1955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。

酶一、酶的一般概念生命的主要特征是不断地进行着新陈代谢，其过程包含许多复杂且有规律的物质变化和能量变化。

如绿色植物利用光能、水、二氧化碳和无机盐等简单物质，经过一系列变化合成复杂的糖、蛋白质、脂肪等物质。

而动物又可以利用植物体中的这些物质，将其分解为简单的分子后再通过合成反应转化为自身的物质，以进行生长、繁殖等生命活动。

又如食品的腐败变质，多为微生物生命活动所致。

在生物体内发生的许多反应，在体外实验中进行时，则需要高温、高压、强酸、强碱等剧烈条件下才能完成。

其根本原因是，在生物体内有一类特殊的催化剂——酶。

酶是由生物细胞所产生的，以蛋白质为主要成分的生物催化剂。

生物催化剂具有一般催化剂的性质：只催化热力学允许进行的反应；在反应前后质量和性质不改变；极少量就可大大加速化学反应的进行；可缩短反应平衡点到达的时间而不改变反应的平衡点，即催化剂不会影响反应的平衡常数。

酶又具有不同于一般催化剂的特点：（1）酶易变性失活由于酶是蛋白质，凡能是蛋白质变性失活的因素（如高温、强酸、强碱、重金属等）都能使酶丧失活性。

酶催化要求较为温和的反应条件。

（2）酶具有极高的催化效率酶催化反应的速度比无机催化剂的作用高108至1020倍。

如在20℃下，脲酶水解尿素的速率比在微酸水溶液中反应速率高1018倍。

又如在同样的条件下，过氧化氢酶催化过氧化氢分解为水和氧的速度较铁离子催化作用高1010倍。

（3）酶催化具有高度的专一性专一性是指酶对所作用的底物有严格的选择性，即某一酶往往只能对某一类物质起作用，或只对某一种物质起催化作用，催化一定的反应，生成一定的产物。

例如无机催化剂铂可以催化许多不同的反应，氢离子可催化淀粉、脂肪蛋白质和蔗糖的水解，但蔗糖酶只能催化蔗糖的水解，脂肪酶只能催化脂肪的水解，蛋白酶仅对蛋白质有水解作用，对其他的物质不能产生作用。

（4）酶的催化活性是受到调节和控制的由于酶是细胞产生的，随着细胞的生长发育和代谢的进行，其组分不断地变化和更新。

第五章酶第一节概述一、酶的概念酶是由活性细胞产生的、具有高效催化能力和催化专一性的蛋白质，又叫生物催化剂。

酶(enzyme) 是由生物细胞合成的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。

不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同，这种差异决定了生物的代谢类型。

二、酶催化作用的特点1、酶与非生物催化剂的共性：1) 用量少、催化效率高。

2) 都能降低反应的活化能。

3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。

4) 反应前后不发生质与量的变化。

2、酶作为生物催化剂的特性1) 催化效率极高（immense catalytic power ）可用分子比（molecular ratio)来表示，即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。

酶反应的速度比无催化剂高108－1020倍，比其他催化剂高107－1013倍酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高。

通常用酶的转换数(turnover number,TN，或催化常数K cat)来表示酶的催化效率。

它们是指在一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。

Kcat:103～1062) 高度的专一性(highly specific ）∶所谓酶的专一性是酶对反应物(底物)的选择性绝对专一性：一种酶只能作用于特定的底物。

发生特定的反应，对其他任何物质都没有作用。

相对专一性：有些酶的专一性较低，对具有相同化学键或成键基团的底物都具有催化性能。

立体异构专一性（光学专一性）：几乎所有酶对立体异构物的作用都具有高度专一性。

内肽酶胃蛋白酶R1，R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（NH2端及COOH端胰凝乳蛋白酶R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（COOH端）弹性蛋白酶R2：丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸等短脂肪链的氨基酸（COOH端胰蛋白酶R3：碱性氨基酸（COOH端)外肽酶羧肽酶A R m：芳香族氨基酸羧肽末端的肽键羧肽酶B Rm：碱性氨基酸羧肽末端的肽键氨肽酶氨肽末端的肽键二肽酶要求相邻两个氨基酸上的α-氨基和α-羧基同时存在3) 反应条件温和4) 酶的催化活性是受调节控制的5) 酶不稳定，容易失活2. 酶的分类(1) 氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。