第一部分生物化学第1章绪论熟悉“生物化学”的概念及其与“分子生物学”的关系。
了解生物化学的发展简史、当代生物化学研究的主要内容及生物化学与医学的紧密联系。
熟悉本教材的主要内容及讲授安排。
第2章蛋白质的结构与功能学习内容：一、蛋白质的分子组成1．氨基酸的结构与分类各类氨基酸的结构、重要理化性质2．肽键与肽链肽键、肽及氨基酸残基的概念、一些重要生物活性肽3．蛋白质的分类二、蛋白质的分子结构1．蛋白质一级结构概念概念及重要性2．蛋白质二级结构概念肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲、模体、侧链对二级结构形成的影响3．蛋白质三级结构概念结构域、分子伴侣4．蛋白质四级结构概念三、蛋白质结构与功能的关系1．蛋白质一级结构与功能关系一级结构是空间构象的基础、一级结构与功能的关系2．蛋白质空间结构与功能关系肌红蛋白和血红蛋白分子结构、变构效应、构象改变与疾病四、蛋白质的理化性质及分离纯化1．蛋白质的理化性质两性电离、胶体性质、变性、沉淀和凝固、紫外吸收、呈色反应：茚三酮反应、双缩脲反应2．蛋白质的分离纯化透析及超滤法、丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀、电泳、层析、超速离心3．蛋白质氨基酸序列分析基本方法及步骤学习要求：一、掌握蛋白质的基本组成单位——20种α-氨基酸，氨基酸的通式与结构特点，熟悉氨基酸分类。
掌握氨基酸的两性解离和紫外吸收性质。
掌握肽键、肽及氨基酸残基的概念。
了解生物活性肽，蛋白质的分类。
二、掌握蛋白质的分子结构，包括肽单元、肽平面及一级、二级结构（α-螺旋、β-折叠），三级、四级结构（亚基）概念和维持键。
掌握模体、结构域和分子伴侣概念。
熟悉β-转角和无规则卷曲结构。
了解侧链对二级结构形成的影响。
三、熟悉蛋白质各级结构与功能关系。
熟悉血红蛋白的分子结构，血红蛋白空间结构与运氧功能关系。
掌握协同效应、别构效应的概念。
了解蛋白质一级结构与物种进化的关系，“分子病”的概念。
四、掌握蛋白质两性电离、亲水胶体、变性与复性、紫外吸收等性质及相关概念，了解沉淀与凝固、呈色反应。
熟悉蛋白质分离纯化方法和原理。
了解多肽链氨基酸测序的原理及步骤。
第4章酶学习内容：一、酶的分子结构与功能1．酶的分子组成酶的概念、分类及辅助因子2．酶的活性中心概念、功能基团及来源二、酶促反应的特点与机制1．酶促反应的特点高效催化作用、酶的专一性、酶促反应的可调节性2．酶促反应的机制酶-底物复合物的形成与诱导契合假说、临近效应、多元催化、表面效应三、酶反应动力学1．底物浓度对反应速度的影响米-曼氏方程式、与的意义及测定2．酶浓度对反应速度的影响底物浓度饱和，反应速度与酶浓度成正比3．温度对反应速度的影响最适温度4．对反应速度的影响最适5．抑制剂对反应速度的影响不可逆抑制，可逆抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制6．激活剂对反应速度的影响概念及影响7．酶活性测定测定方法、酶活性单位四、酶的调节1．酶活性调节变构效应和协同效应，酶的共价修饰，酶原的激活2．酶含量调节酶蛋白合成的诱导与阻遏、酶降解的调控3．同工酶概念概念、一些重要同工酶五、酶的命名与分类1．酶的命名命名原则2．酶的分类六大类六、酶与医学关系1．酶与疾病关系发生、诊断与治疗2．酶在医学中的应用酶作为试剂用于临床检验和科学研究、酶作为药物用于临床治疗及酶的分子工程学习要求：一、掌握酶、核酶的概念，酶的专一性及分类。
掌握结合酶、辅酶与辅基的概念。
掌握活性中心、必需基团的概念。
熟悉结合酶中辅酶、金属离子的作用。
二、掌握酶促反应特点。
熟悉诱导契合假说，酶-底物中间复合物学说。
了解临近效应、多元催化、表面效应。
三、掌握底物浓度对反应速度的影响，包括米-曼氏方程式、和概念及意义。
熟悉和的测定方法。
了解米-曼氏方程式的推导过程。
四、掌握最适，最适温度的概念并了解其原理。
掌握不同类型可逆抑制作用的概念、特点，和的变化。
熟悉不可逆抑制剂、激活剂的概念和特点。
五、掌握酶活性单位的定义，了解酶活性测定方法。
六、掌握关键酶、变构酶的概念，熟悉协同效应。
了解酶活性变构调节的机理、共价修饰的概念。
七、掌握酶原、酶原激活的概念、同工酶的概念。
熟悉和同工酶检测的临床意义。
了解酶共价修饰调节概念，蛋白合成诱导、阻遏和酶降解对酶活性的调控。
八、了解酶的命名与分类，了解酶与医学的关系。
第5章维生素学习内容：一、脂溶性维生素脂溶性维生素A、D、E、K 它们的化学结构特点、来源、生理作用及其机制、缺乏症、中毒症二、水溶性维生素B族维生素8种、维生素C和叶酸它们的化学结构特点、来源、生理作用及其机制、缺乏症、中毒症学习要求：一、掌握维生素的概念、分类。
二、掌握各种维生素的缺乏症，并了解其机制。
三、掌握B族维生素与辅酶的关系及功能。
四、熟悉脂溶性维生素的来源、生理功能和中毒症，了解其化学结构。
五、熟悉B族维生素和维生素C的化学结构特点、性质与生理功能，并了解其来源。
第6章生物氧化学习内容：一、生成的氧化体系1．呼吸链电子传递链，合成酶2．氧化磷酸化概念与偶联部位及机制3．影响氧化磷酸化的因素抑制剂、的调节、甲状腺激素及线粒体突变4．循环与高能磷酸键的利用，其他高能磷酸化合物5．通过线粒体内膜的物质转运胞浆中的氧化、腺苷酸转运蛋白、线粒体蛋白质的跨膜转运二、其它氧化体系需氧脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶体的氧化酶、超氧化物歧化酶、微粒体氧化酶学习要求：一、掌握生物氧化的概念和特点。
二、掌握电子传递链的概念、排列顺序和两条电子传递链，并了解其组成。
三、掌握底物水平磷酸化与氧化磷酸化的概念。
掌握合成偶联部位。
熟悉合酶结构，合成偶联机理。
熟悉影响氧化磷酸化的因素。
四、熟悉循环，高能磷酸键类型、贮存和转移。
五、掌握转运的两种穿梭机制。
了解腺苷酸转运、线粒体蛋白质的跨膜转运。
六、熟悉过氧化物酶、和加单氧酶。
了解其它氧化体系酶类。
专题课内容：活性氧与抗氧化体系。
第7章糖代谢学习内容：一、概述1．糖的生理功能提供能量是糖最主要的生理功能2．糖的消化吸收部位及形式3．糖的代谢概况二、糖的无氧分解代谢1．糖酵解的反应过程基本途径, 关键酶2．糖酵解的调节6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、葡萄糖激酶或己糖激酶3．糖酵解生理意义三、糖的有氧氧化1．糖有氧氧化的反应过程基本途径, 关键酶，三羧酸循环的生理意义2．糖有氧氧化生成供能3．有氧氧化的调节丙酮酸脱氢酶复合体调节、三羧酸循环的调节4．巴斯德效应概念及机制四、磷酸戊糖途径1．磷酸戊糖途径反应过程基本过程及关键酶2．磷酸戊糖途径调节3．磷酸戊糖途径的生理意义为核酸合成提供核糖，提供作为供氢体参与多种代谢反应五、糖原的合成与分解1．糖原的合成代谢基本过程及关键酶2．糖原的分解代谢3．糖原的合成与分解的调节磷酸化酶、糖原合酶4．糖原累积症六、糖异生1．糖异生的基本途径及关键酶2．糖异生的调节3．糖异生的生理意义维持血糖浓度恒定、补充肝糖原、调节酸碱平衡4．乳酸循环概念及意义七、血糖及调节1．血糖的来源去路2．血糖水平的调节胰岛素，胰高血糖素，糖皮质激素调节3．血糖水平异常高血糖及糖尿症、低血糖学习要求：一、掌握糖的代谢概况。
熟悉糖的生理功能，消化吸收过程、部位和酶类。
二、掌握糖酵解的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。
三、掌握糖的有氧氧化的主要过程，关键酶，调节方式，生理意义。
掌握三羧酸循环的过程，特点，意义及调节。
掌握巴斯德效应的概念并了解其机制。
四、掌握磷酸戊糖途径氧化阶段过程和关键酶。
掌握和5-磷酸核糖产生的生理意义。
五、掌握糖原合成与分解关键酶、调节方式。
掌握肌糖原和肝糖原代谢的异同。
了解糖原累积症。
六、掌握糖异生的概念、基本过程、关键酶及生理意义。
掌握乳酸循环的概念和意义。
了解糖异生调节特点。
七、掌握血糖概念，血糖的来源去路，胰岛素对血糖的调节机理。
熟悉胰高血糖素、糖皮质激素升高血糖机理。
了解血糖水平异常。
专题课内容：糖尿病与物质代谢异常第8章脂类代谢学习内容：一、不饱和脂肪酸的命名及分类命名、分类原则二、脂肪的消化与吸收脂类生理功能三、甘油三酯的代谢1．甘油三酯的合成代谢合成部位，合成原料，合成基本途径2．甘油三酯的分解代谢脂肪动员，脂肪分解代谢，脂肪酸的β-氧化，酮体的生成、利用和生理意义3．脂肪酸的合成代谢合成部位，合成原料，合成基本过程4．多不饱和脂肪酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯四、磷脂的代谢1．甘油磷脂代谢甘油磷脂基本结构与分类，合成部位和合成原料2．鞘磷脂代谢化学组成及结构、代谢：鞘氨醇的合成，神经鞘磷脂的合成、降解五、胆固醇代谢1．胆固醇的分布及生理功能2．胆固醇合成部位和合成原料，胆固醇合成的调节3．胆固醇的转化转变为胆汁酸、转变为类固醇激素、转化为7-脱氢胆固醇六、血浆脂蛋白代谢1．血脂及其组成2．血浆脂蛋白的分类、组成及结构3．载脂蛋白种类及其作用4．血浆脂蛋白代谢乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白5．血浆脂蛋白代谢异常高脂蛋白血症、遗传性缺陷学习要求：一、掌握脂类、必需脂酸的概念和主要生理功能，了解脂类的代谢概况。
二、熟悉不饱和脂肪酸的命名及分类。
三、掌握脂肪消化吸收的条件，胆汁酸盐及辅脂酶的作用，乳糜微粒的形成。
熟悉脂类消化吸收过程。
四、掌握甘油三酯合成的部位、原料、关键酶，了解合成过程。
五、掌握脂肪动员的概念、限速酶及其调节。
掌握甘油代谢及脂肪酸β-氧化的基本过程，关键酶及能量生成。
掌握酮体的概念，合成及利用的部位、过程和生理意义。
了解脂肪酸其它氧化的方式。
六、掌握脂肪酸合成的部位、原料、关键酶并了解合成基本过程。
了解不饱和脂肪酸的重要衍生物。
七、掌握磷脂的类型。
熟悉甘油磷脂的合成及降解途径。
了解鞘脂的分类、合成。
八、掌握胆固醇合成代谢的原料、关键酶、生理功能及其调节。
熟悉胆固醇的转化。
了解胆固醇合成过程。
九、掌握血浆脂蛋白分类，组成和结构特点。
熟悉载脂蛋白种类和生理功用。
十、掌握四种脂蛋白的代谢概况。
熟悉高脂蛋白血症的分型。
了解脂蛋白代谢异常与遗传性缺陷。
专题课内容：高脂血症分类及临床特征第9章氨基酸代谢学习内容：一、蛋白质的营养作用1．蛋白质与氨基酸的营养重要性2．蛋白质的需要量和营养价值氮平衡、生理需要量、蛋白质的营养价值二、蛋白质的消化吸收及腐败作用1．蛋白质的消化作用胃、小肠的消化2．氨基酸的吸收氨基酸吸收载体、γ-谷氨酰基环对氨基酰的转运作用、肽的吸收3．蛋白质的腐败作用肽类的生成、氨的生成、其它有害物质的生成三、氨基酸的一般代谢1．体内蛋白质的转换更新各种酶、泛素及概况2．氨基酸的脱氨基作用转氨基作用、谷氨酸氧化脱氢作用、嘌呤核苷酸循环3．α-酮酸的代谢非必需氨基酸的生成、转变成糖及脂类、氧化供能四、氨的代谢1．体内氨的来源三个主要来源2．氨的转运丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用3．体内氨的去路尿素的生成、鸟氨酸循环学说及详细步骤、尿素合成的调节、高血氨症和氨中毒五、个别氨基酸的代谢1．氨基酸的脱羧基作用γ-氨基丁酸、牛磺酸、组胺、5-羟色胺、多胺2．一碳单位代谢概况一碳单位与四氢叶酸、一碳单位与氨基酸代谢、一碳单位的相互转变、一碳单位的生理功能3．含硫蛋氨酸的代谢甲硫氨酸的代谢、半胱氨酸与胱氨酸的代谢4．芳香族蛋氨酸的代谢苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸的代谢5．支链氨基酸的代谢三种重要支链氨基酸的代谢学习要求：一、掌握必需氨基酸、平衡氮及生理需要量的概念，熟悉蛋白质的生理功能和营养价值。
