《生物化学》教学大纲（供本科药学专业使用）课程编号：学时：80 其中实验学时：32一、课程的性质和任务《生物化学》是以化学的原理和方法为主要手段来研究生物体内基本物质的化学成分、分子结构及其与生物功能之间的关系，以及在生命活动过程中化学变化规律的一门科学。
生物化学是生命的化学，内容包括生命的物质基础及生命的概念，生物体与外界环境之间的关系，生物体内的物质代谢、能量代谢、一切生化过程及其规律，药物对机体的作用，以及药物和机体代谢之间的关系等，从而阐明生命现象的本质，并把这些基础理论、原理和方法应用于有关科学领域和生产实践，已达到征服自然和改造自然的目的。
本课程是基础药学专业的必修课，它的理论和技术已经渗透到其它基础医学和药学的各个领域，使之产生了许多新兴的交叉学科，因此生物化学对医药学的发展起着促进作用，成为生命科学的共同语言和前沿学科。
学习和掌握生物化学知识，除了理解生命现象的本质与人体正常生理过程的分子机制外，更重要的是为进一步学习药学其它各课程打下扎实的生物化学基础。
二、相关课程的衔接生物化学是现代药学的重要理论基础，是药学专业学生学好专业课、从事新药研究、新药开发、药物生产、药物使用与药政管理的必要基础学科。
因此学好生物化学的前期基础课主要是生物遗传学、细胞生物学、无机化学和有机化学等；而掌握生物化学又为学好后续课程——药物化学、药理学、药剂学、药物分析、病理生理学、免疫学等课程奠定坚实的理论基础。
三、教学的基本要求本课程要求学生掌握生物化学的基本理论、基本知识和基本技能；熟悉生物化学在药学中的地位和重要性；了解现代生物化学在医药科学中的新进展。
生物化学实验除为验证理论和加深对基础理论的理解外，要求掌握最基本的生物化学实验方法和操作技能。
了解最新的生化技术。
四、教学方法与重点难点教学方法：贯彻理论联系实际、基础联系应用的原则，发挥教师的主导作用，充分调动学生学习的积极性、主动性和创造性。
以课堂讲授为主，运用启发式教学，配合实验教学和各种形式的多媒体教学，按教学计划针对重点内容和疑难问题开展多种形式的课堂讨论，以加深学生对问题的理解和记忆，从而不断提高教学质量。
重点和难点：本教学大纲以人民卫生出版社（2003年）、吴梧桐主编、第五版《生物化学》为蓝本编写。
重点为第一篇的蛋白质的化学、核酸的化学、酶；第二篇的物质代谢（包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢、生物氧化）与能量转换；第三篇的生物药物和药物研究的生物化学基础。
难点为蛋白质结构与功能的关系、酶促反应动力学、血浆脂蛋白代谢、物质代谢调节、激素及其作用机制、药物在体内的转运和代谢转化。
其余内容作一般了解五、建议学时分配六、课程考核本课程考核采取闭卷考试，百分制办法。
成绩不及格者，本课程不予通过。
七、教材及主要参考书[1]吴梧桐. 生物化学. 第五版. 北京：人民卫生出版社. 2003年7月[2]周爱儒．生物化学．第六版．北京：人民卫生出版社．2004年1月[3]王镜岩，朱圣庚，徐长法.生物化学.第三版.北京：高等教育出版社.2002年8月[4]刘德培. 医学分子生物学. 北京：人民卫生出版社．2003年11月八、教学内容绪论1.教学内容：①生物化学的概念，研究范围，研究目的与任务。
②生物化学的基本内容，生物化学的发展和最新成就，近代生物化学的研究方向和我国在生物化学领域中的贡献。
生物化学在医药卫生和生产生活实践中的地位，生物化学在药学专业中的地位和重要性。
③发展中的生物化学，生物化学和其它课程的联系。
2. 教学基本要求：掌握生物化学的基本概念与研究目的和任务。
熟悉生物化学在药学科学中的地位与作用。
了解生物化学的发展。
第一章糖的化学1. 教学内容：多糖的化学，多糖的分类，重要多糖的化学结构与生理功能。
2. 教学基本要求：熟悉重要多糖的结构与功能，了解多糖的分类。
3．重点与难点：重点为多糖的功能，难点是多糖的结构。
第二章脂类的化学1. 教学内容：脂类的分类，生理功能，重要脂类的化学结构。
2. 教学基本要求：熟悉体内的脂类及其功能。
了解重要脂类的化学结构。
3．重点与难点：重点为脂类的分类与生理功能，难点是脂类的化学结构。
第三章蛋白质的化学1．教学内容：①蛋白质是生命的物质基础：蛋白质在生物体内的分布及功能。
蛋白质的化学组成：蛋白质的元素组成，蛋白质的基本组成单位氨基酸，氨基酸的结构，分类和重要性质。
②蛋白质的分子结构：蛋白质的一级结构，肽键和其它连接键；蛋白质的构象，维持蛋白质构象的化学键，蛋白质的二、三、四级结构。
蛋白质的结构与功能：蛋白质的一级结构与功能的关系，蛋白质构象与功能的关系。
③蛋白质的性质：蛋白质的分子大小、形状，蛋白质的变性，蛋白质的两性电离与等电点，蛋白质的胶体性质，蛋白质的沉淀反应，蛋白质的颜色反应，蛋白质的免疫学性质。
④蛋白质的分类：根据分子形状，组成和溶解度的不同分类。
2．教学基本要求：掌握蛋白质的元素组成，蛋白质的含氮量，蛋白质的分子组成，氨基酸的分类。
肽键与肽链，蛋白质的一、二、三、四级结构，超二级结构，结构域，蛋白质的等电点，蛋白质的变性作用，蛋白质的盐析作用。
熟悉蛋白质的理化性质，维持蛋白质胶体溶液稳定的因素。
维持蛋白质各级结构稳定的因素。
了解其余内容。
3．重点与难点：重点为肽键与肽链、蛋白质的一、二、三、四级结构、超二级结构、结构域，蛋白质的等电点、蛋白质的变性作用、蛋白质的盐析作用等概念。
蛋白质的分子组成，氨基酸的分类。
难点为蛋白质结构与功能的关系。
第四章核酸的化学1．教学内容：①核酸的概念和重要性。
②核酸的化学组成：DNA和RNA的基本化学组成，核酸的基本结构单位单核苷酸，核苷和核苷酸，DNA和RNA的基本结构单位，环化核苷酸，辅酶类核苷酸。
③核酸的分子结构：DNA的分子结构（一、二、三级结构）；RNA的种类和分子结构（tRNA，mRNA，rRNA的结构）。
④核酸的理化性质：核酸的分子大小、溶解度与粘度，核酸的酸碱性质，核酸的紫外吸收，核酸的变性、复性和杂交。
2．教学基本要求：掌握DNA和RNA的分子组成，核苷酸之间的连接方式。
DNA双螺旋结构及维持稳定的因素。
三种RNA分子的结构特点及功能。
熟悉DNA的变性、复性和分子杂交、增色效应、DNA的解链温度（Tm）、核酶等概念。
了解其余内容。
3．重点与难点：重点为DNA双螺旋结构及维持稳定的因素。
三种RNA分子的结构特点及功能。
DNA的变性、增色效应、DNA的解链温度（Tm）、核酶等概念。
难点为DNA的超螺旋结构及功能，核酶的作用机制。
第五章酶1．教学内容：①酶是生物催化剂：酶的化学本质，酶的生物学意义，酶作用的特点和专一性，酶的分类与命名。
酶的结构与功能：酶的化学组成，酶的辅助因子，酶的活性中心和必需基团，酶的活性中心与酶作用的专一性，酶的空间结构与催化活性，酶原的激活。
②酶的作用机制：酶能显著降低反应活化能，中间复合物学说和酶作用的过渡态，酶作用高效率的机制。
③酶促反应的动力学：底物浓度的影响，米式常数的意义，应用及求法。
pH值的影响；温度的影响；酶浓度的影响；激动剂的影响；抑制剂的影响，不可逆抑制，可逆抑制，可逆抑制的类型，动力学特点。
④酶活力测定：酶活力的概念，酶活力测定的条件，酶活力高低的表示方法。
⑤重要的酶类：寡聚酶，同工酶，诱导酶，调节酶，核酶，抗体酶和固定化酶。
2．教学基本要求：掌握酶的分子组成。
酶的的活性中心、酶作用的专一性、Km值、酶原及酶原激活、变构酶和酶的共价修饰调节、同工酶的概念。
米氏方程，竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点。
熟悉单纯酶、结合酶、酶蛋白、辅酶、辅基的概念，辅酶与维生素的关系，不可逆性抑制剂对酶促反应速度的影响，了解其余内容。
3．重点与难点：重点为酶的的活性中心、酶作用的专一性、Km值、酶原及酶原激活、变构酶和酶的共价修饰调节、同工酶等概念。
米氏方程、竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点。
难点为米氏方程推导，Km和Vmax的测定。
第六章激素及其作用机制1．教学内容：①激素的定义，特性，化学本质及分类；甲状腺素、降钙素、甲状旁腺素、胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素、肾上腺皮质激素、性激素、下丘脑激素、垂体激素、前列腺素、胃肠道激素，心钠素和其它活性物质的化学本质与生理生化功能。
②激素作用的机制：受体的概念，类型，细胞膜受体作用机制，通过第二信使介导的信号传导，腺甘酸环化酶系统，磷脂酰肌醇系统；通过相关激酶的信号传导，细胞内受体作用机制。
2．教学基本要求：掌握激素的作用机制，受体的概念，受体和配体结合的特性，常见的第二信使，cAMP蛋白激酶A途径。
熟悉激素的定义、特性及分类；主要激素的化学本质、结构特点及生理功能。
了解其余内容。
3．重点和难点：重点为受体的定义、受体和配体结合的特性、类型，常见的第二信使，cAMP 蛋白激酶A途径，细胞内受体的作用机制。
难点为磷脂酰肌醇系统。
第七章生物氧化1．教学内容：①生物氧化的基本概念、生物氧化的特点。
②线粒体氧化体系：呼吸链，呼吸链的主要组分及其作用，辅酶Ⅰ、黄素蛋白、铁硫蛋白、泛醌（Q），细胞色素体系；呼吸链传递体的顺序，主要的呼吸链，呼吸链复合体。
③生物氧化过程中ATP的生成：高能化合物和高能磷酸化合物；高能磷酸化合物ATP的生成，底物水平磷酸化，氧化磷酸化；氧化磷酸化的抑制，电子传递抑制剂、解偶联剂。
2．教学基本要求：掌握呼吸链的概念、排列顺序。
底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O值的概念，呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂，不同底物和抑制剂对线粒体耗氧的影响。
熟悉生物氧化的概念、特点，ATP在肌肉、脑组织中能量的储存形式，线粒体内膜中存在的转运载体，氧化磷酸化偶联机制，化学渗透假说，A TP合酶。
了解其余内容。
3．重点与难点：重点为呼吸链的概念、排列顺序。
底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O值的概念，呼吸链抑制剂、解偶联剂、氧化磷酸化抑制剂。
难点为氧化磷酸化偶联机制，化学渗透假说，ATP合酶。
第八章糖代谢1．教学内容：①糖的消化与重要的糖苷酶。
糖的吸收。
②糖的无氧分解：糖酵解途径和能量变化，糖酵解的调节, 糖酵解的生理意义。
③糖的有氧氧化：糖有氧氧化的反应过程和能量变化, 糖有氧氧化的调节, 糖有氧氧化的生理意义。
α－磷酸甘油穿梭和苹果酸－天冬氨酸穿梭。
④磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径的反应过程和生理意义。
⑤糖原的合成，糖原的分解，糖原代谢的调节；糖异生作用与Cori循环，糖异生的生理意义，糖异生的调节。
⑥血糖水平的调节：血糖来源和去路，血糖水平的调节，血糖水平异常，高血糖和糖尿病，低血糖与低血糖昏迷。
2．教学基本要求：掌握糖酵解途径、糖酵解、糖的有氧氧化、巴斯德效应、底物水平磷酸化、三碳途径、糖异生、乳酸循环及意义、血糖等概念。
