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拼音
xiàngāntuōānméi
英文参考
adenosinedeaminase
腺苷脱氨酶 adenosine deaminase 催化腺苷的氨基水解脱氨生成次黄核苷和氨反应的酶。
EC 3．5．4．4。
主要存在于肝脏和肌肉，而其他动物器官也广泛存在。
另外，也存在于曲霉中。
来自前者的酶特异性强，对腺苷和脱氧腺苷以外的核酸及其分解物不起作用，但来自后者的酶（高峰淀粉酶）是非特异性的，可对5′－AMP、ADP、ATP、嘧啶二核苷酸等起脱氨作用。
化验
英文名
adenosinedeaminase
别名
血清腺苷脱氨酶,ADA
正常值
(1)酶速率法(37℃)：0～30U/L
(2)分光光度法：＜25U
(3)比色法：5～25U/ml
化验结果意义
升高：急、慢性病毒性肝炎、肝硬化、药物性肝损害、酒精性肝纤维化症(中度以上)、原发性肝癌、自身免疫性肝疾病、各种白血病、传染性单核细胞增多症、类肉瘤病等。
化验取材
血液
化验方法
酶类测定
化验类别
血液生化检查、酶类测定
参考资料
《新编临床检验与检查手册》、《新编化验员工作手册》相关疾病
肝硬化。
腺苷脱氨酶（ADA）参考值：0-15U/L 海丰参考区间4~24U/L介绍：腺苷脱氨酶(ADA)为一种与机体细胞免疫活性有重要关系的核酸代谢酶，其作用是催化水解腺苷生成肌苷和氨。
ADA广泛存在于各组织中，以盲肠、小肠黏膜、脾脏、胸腺中含量最高，肝脏、肺、肾、心脏、骨骼肌、神经组织等处含量较低，肝脏含量约为小肠的7%~10％。
肝内ADA90％存在与细胞浆水溶性部分，其余在细胞核内。
此外，血细胞(红细胞、粒细胞、淋巴细胞)内ADA活性约为血液中40倍~70倍，因此测定ADA时应避免溶血。
血清中的ADA主要来自肝脏，所以肝细胞损伤或膜通透性增强，均可使血中酶活性增高，故可依据该酶活性增高或降低反映肝细胞损伤和恢复程度。
血清腺苷脱氨酶（ADA）正常值：(1)酶速率法(37℃)：健康成年人：7.7-19.3 U/L(2)分光光度法：<25 U/L(3)比色法：健康成年人为：5～25 U/L诊断参考：肝脏疾病：ADA活性是反映肝损伤的敏感指标，可作为肝功能常规检查项目之一，与ALT或GGT等组成肝酶谱能较全面地反映肝脏病的酶学改变。
一．ADA活性是反映肝损伤的敏感指标，可作为肝功能常规检查项目之一，与AIT或GGT等组成肝酶谱。
（1）用于判断急性肝损伤及残留病变急性肝炎时ALT明显升高。
ADA仅低度，中度升高。
但重症肝炎发生酶胆分离时，尽管ALT不高，而ADA常明显升高。
而ALT恢复正常，ADA持续升高者，常易复发或易迁延为慢性肝炎。
（2）协助诊断慢性肝病在反映慢性肝损伤时ADA较ALT为优。
慢性肝炎、肝硬化和肝细胞癌患者血清ADA活性显著升高，因而可判断慢性肝病的程度。
另外，慢性活动性肝炎活性明显高于慢性迁延性肝炎。
故可用于二者的鉴别诊断。
（3）有助于肝纤维化的诊断ADA活性差异与肝细胞损害关系不大，与肝纤维化程度相关。
肝纤维化程度增加，ADA活性增加。
（4）有助于黄疸的鉴别据文献报道，阻塞性黄疸血清ADA活性明显低于肝细胞性黄疸及肝硬化伴黄疸。
腺苷脱氨酶腺苷脱氨酶（ADA）是催化腺苷水解脱氨成肌苷的氨基水解酶，是嘌呤代谢的必需酶，属于巯基酶,每分子至少含2个活性巯基，其活性能对氯汞甲酸完全抑制。
ADA能催化腺嘌呤核苷转变为次黄嘌呤核苷，再经核苷磷酸化酶作用生成次黄嘌呤，其代谢缓和终产物为尿酸。
1、腺苷脱氨酶相关性质腺苷脱氨酶的本质是一种具有催化活性的蛋白质，特异性强，催化速率高，最适反应温度为50℃，最适反应pH为5.6。
ADA可被Ca2＋、Mg2＋或其混合物所激活；可被烷基苯磺酸盐抑制。
ADA催化代谢腺苷酸(AMP)的反应如下：2、腺苷脱氨酶生产菌株及生产方法AND最早由鼠骨骼肌，随后又由人红细胞制备，而现在工业生产中使用的酶大都由酵母、青霉、曲霉及毛霉等微生物发酵制备，其中使用最多的菌种是米曲霉。
早期通常使用的是固态发酵法生产，该方法的缺点是固体原料中的色素、蛋白质、糖及无机盐等被混杂到酶液中而使酶的提取纯化和使用带来困难，而且固体酶的酶活往往很低。
随后人们改用液体发酵法生产，该方法虽然能有效地克服固态发酵的某些缺点，但酶的活性不高及稳定性差仍未解决，现在仍然在研究新的发酵方法来生产ADA。
目前我公司研发人员正在研究利用蜂蜜曲霉来生产ADA。
3、腺苷脱氨酶应用领域(1)目前，在酵母提取物的制备过程中，一般使用核酸酶和腺苷脱氨酶来增强味道。
RNA先经过核酸酶水解后变为单核苷：AMP（腺苷）、UMP（尿苷）、CMP（胞苷）、GMP（鸟苷），腺苷再经过ADA的催化转化为IMP（肌苷），IMP和GMP是浓香味性物质，可增强酵母抽提物的味道，用于调味品中。
而且该生物方法生产的调味品是绿色环保的安全食品，可放心食用。
(2)腺苷脱氨酶的测定还具有临床意义。
ADA是一种与集体细胞免疫活性有重要关系的核酸代谢酶。
测定血液、体液中的ADA及其同工酶水平对某些疾病的诊断、鉴别诊断、治疗及免疫功能的研究日趋受到临床重视。
在肝脏疾病中，ADA活性是反映肝损伤的敏感指标，可作为肝功能常规检查项目之一，与ALT或GGT等组成肝酶谱能较全面地反映肝脏的美学改变。
腺苷脱氨酶与临床疾病的相关性摘要】腺苷脱氨酶（ADA）它能催化腺苷和脱氧腺苷脱氨生成次黄苷和脱氧次黄苷,最终氧化成尿酸排出体外,并与细胞免疫反应相关。
ADA是由T淋巴细胞(T 细胞)产生的,ADA含量与T细胞数相关,与T细胞的增殖、分化关系更为密切。
腺苷脱氨酶广泛分布在人体组织中，它与多种疾病的发生、发展关系密切，测定其活性有助于肝脏疾病；恶性血液病；良、恶性胸腔积液；中枢神经系统感染性疾病的早期诊断与鉴别诊断。
【关键词】腺苷脱氨酶肝脏疾病恶性血液病良、恶性胸腔积液中枢神经系统感染性疾病1 腺苷脱氨酶代谢及分布腺苷脱氨酶(ADA),系统命名为腺嘌呤核苷酸氨基水解酶,编号为Ec 3、5、4、4,分子量:35kD,100kD。
ADA是一种巯基酶,是嘌呤核苷酸代谢的关键酶。
ADA有3种,其中2种为单体酶,另1种为酶-糖蛋白结合体。
ADA有两种同功酶ADA1和ADA2,它能催化腺苷和脱氧腺苷脱氨生成次黄苷和脱氧次黄苷,最终氧化成尿酸排出体外,并与细胞免疫反应相关。
ADA广泛分布在人体组织中,以胸腺、脾和其他淋巴组织中含量最高,在纤维细胞、羊水细胞、肝、肾、肺、骨胳肌中也有发现,血液中ADA主要存在于红、白细胞(淋巴细胞、粒细胞)中,其中含量为血清中的40～70倍，各种细胞内ADA含量各不相同，淋巴细胞ADA活性较红细胞高10倍以上[1]。
ADA是由T淋巴细胞(T细胞)产生的,ADA含量与T细胞数相关,与T细胞的增殖、分化关系更为密切。
目前ADA检测试剂已标准化,可应用全自动生化分析仪进行检测，ADA目前可用于胸腹水良恶性鉴别[2]、肝脏疾病的诊断、中枢神经系统感染性疾病鉴别及恶性血液病诊断的研究。
ADA对这些疾病的诊断、疗效观察和发病机制的相关性研究已有很大进展，本文对其临床应用作一简要综述。
2 腺苷脱氨酶与临床疾病2.1 腺苷脱氨酶与肝脏疾病肝脏疾病患者中血清ADA升高常提示病情不断进展,可反映肝脏储备合成功能逐渐降低。
结核性胸腹水与肿瘤性胸腹水的鉴别诊断常规方法以外观、凝固性、李凡他试验、蛋白定量及细胞计数并分类等方法进行鉴别，特异性和敏感性低，鉴别较为困难，抗酸染色查抗酸杆菌阳性率不高，结核分支杆菌的培养需时长，均影响临床诊断和治疗。
所以本文将ADA、LDH和CRP应用于常规胸腹水检测来鉴别结核性胸腹水和肿瘤性胸腹水具有较高的特异性和敏感性。
ADA是人体嘌呤核苷分解代谢过程中起关键作用的水解酶，它能催化腺嘌呤核苷降解为次黄嘌呤核苷，后经核苷磷酸化酶催化成次黄嘌呤，最终氧化成代谢终产物尿酸。
而且ADA广泛存在于人体各组织中，以胸腺、脾和淋巴组织中活性最高，它与T淋巴细胞的分化和增殖密切相关。
本文检测结果表明：结核性胸腹水中的ADA活性显著增高，可能是结核性胸腹水中T淋巴细胞和单核-巨噬细胞被分支杆菌激活，从而引起ADA活性升高。
另外间皮细胞可主动吞噬分支杆菌，产生多种特异性细胞因子，从而可诱导产生ADA活性升高[1]。
文献报道腹水ADA>30u/L，诊断TBP的敏感性和特异性均超过90%，临床荟萃分析显示，将ADA值定为36-40u/L诊断TBP的敏感性为100%，特异性为97%[2]。
但肿瘤性胸腹水组ADA活性不高，可能是肿瘤性胸腹水中的T淋巴细胞增殖受抑制导致的。
LDH是一种H+传递氧化还原酶，广泛分布于组织器官，组织中含量明显高于血清[3]。
本文检测结果表明，肿瘤性胸腹水组LDH活性显著高于结核性胸腹水组，两组比较有显著性差异(P<0.01)。
肿瘤性胸腹水中LDH增高，可能是由于组织破坏脱落损伤和肿瘤组织中酶的无氧酵解上升促使糖酵解关键酶使LDH升高。
用胸腹水确诊肿瘤患者的重要依据是从胸腹中查出肿瘤细胞，但由于阳性率较低，给临床诊断带来了一定的困难。
因此，胸腹水LDH 活性高低可以作为肿瘤性胸腹水和结核性胸腹水鉴别诊断的一个依据。
CRP是一种能与肺炎链球菌C多糖体反应的急性期蛋白，由相对分子质量23017的5个亚单位组成，每个亚单位有206个氨基酸残基。
血清腺苷脱氨酶ADA测定1.实验原理应用ADA偶联嘌呤核苷磷酸化酶(PNP)，黄嘌呤氧化酶(XOD)和过氧化物酶(POD)反应连续监测法。
ADA酶解腺苷(Adenosine)脱氨产生次黄苷(Inosine)；再通过偶联PNP的作用，生成次黄嘌呤(Hypoxanthine);后者在XOD氧化作用下生成尿酸和过氧化氢；最后在POD的作用下H2O2再与N-乙基-N-(2-羟基-3-硫丙基)-3-甲基苯胺(EHSPT)、4-氨基安替比林(4-AAP)反应(Trinder氏反应)，生成紫红色的有色醌。
通过测量有色醌550nm处吸光度上升的速度来测算ADA的活性。
ADAAdenosine + H2O Inosine + NH3PNPInosine + Pi Hypoxanthine + Ribose 1-phosphateXODHypoxanthine + 2H2O + 2O2 Uric acid + 2H2O2POD2H2O2 + 4-AA P+ EHSPT 4H2O + Quinone dy e2. 标本：2.1 病人准备：新鲜血清，采血后应及时分离，避免溶血。
2.2 类型：血清、肝素或EDTA血浆，应避光保存。
3. 标本存放：血清，采血后应及时分离避免溶血，ADA在4℃稳定一个星期。
4. 标本运输：冰冻条件下保存运输。
5. 标本拒收标准：标本溶血、细菌污染、脂血等存运输的标本。
6. 实验材料6.1 试剂：亚太ADA试剂盒（H013 090920 试剂1＋试剂2）6.1.1 试剂组成6.1.3 试剂稳定性与贮存试剂避光保存于2～8℃，若无污染，可稳定至失效期。
试剂有效期为12个月。
试剂必需避光保存。
试剂不可冰冻。
6.1.4 变质指示：试剂出现颗粒或浑浊，被视作变质，应停止使用。
6.1.5 注意事项：试剂请勿直接接触皮肤、眼睛，如有接触，请用大量清水清洗。
请勿吞服。
6.2 校准品：使用亚太提供的专用校准品对自动分析仪进行校准，参见生化检验校准品和质控品.SOP文件6.3 质控品：参见生化检验校准品和质控品.SOP文件7. 仪器：奥林巴斯AU640生化分析仪8. 操作步骤8.1 项目基本参数：参见生化检验奥林巴斯AU640生化分析仪项目测定参数.SOP文件。
腺苷脱氨酶腺苷代谢腺苷脱氨酶（Adenosine Deaminase）是一种重要的酶类，与腺苷的代谢息息相关。
腺苷是一种能量分子，在细胞内有广泛的作用。
然而，在一些特定情况下，过多的腺苷可能会对机体造成不良影响。
因此，腺苷脱氨酶在调节腺苷代谢过程中扮演着重要的角色。
腺苷脱氨酶主要通过将腺苷转化为肌苷来调节腺苷浓度。
这个过程中，酶将腺苷中的氨基团去除，产生了肌苷。
肌苷在机体内有各种重要的生理功能。
相比之下，腺苷在一些情况下可能会引发炎症反应、免疫细胞活化等负面效应。
因此，腺苷脱氨酶的作用是必不可少的。
在免疫系统中，腺苷脱氨酶对身体的免疫调节起到了重要的作用。
通过调节腺苷水平，它能够影响多种免疫细胞的功能。
例如，在炎症反应中，免疫细胞会产生大量的腺苷，而腺苷脱氨酶则会迅速降解这些腺苷，以抑制炎症过度扩大。
此外，这种酶还能够改变免疫细胞的生长环境，使其对病原体的感染能力得到下降。
腺苷脱氨酶的功能不仅仅局限于免疫系统，它还在其他生理过程中发挥着重要作用。
例如，在神经系统中，腺苷脱氨酶能够影响腺苷在神经细胞中的浓度。
这对于神经细胞的正常传导以及神经递质的平衡非常重要。
此外，腺苷脱氨酶还在心血管系统和消化系统等重要器官中发挥调节作用。
然而，腺苷脱氨酶的异常活性可能会导致一系列疾病的发生。
例如，腺苷脱氨酶缺乏症是一种罕见的先天性疾病，患者体内的腺苷无法正常代谢，导致免疫系统和神经系统等多个系统的异常。
此外，一些研究还发现，腺苷脱氨酶与癌症的发生有关，其活性的升高或者降低可能会影响肿瘤的形成和发展。
鉴于腺苷代谢与人体多个重要系统息息相关，腺苷脱氨酶的研究具有重要的指导意义。
对于理解免疫调节、神经传导以及疾病发生机制等方面有着积极的作用。
此外，研究腺苷脱氨酶还可以为新的药物研发提供潜在的靶点。
目前，已经有一些腺苷脱氨酶抑制剂的药物在临床试验中取得了一定的进展。
综上所述，腺苷脱氨酶作为一种重要的酶类，在调节腺苷代谢中发挥着至关重要的作用。
腺苷脱氨酶定义：催化腺苷水解脱氨成肌苷的氨基水解酶，是嘌呤代谢的必需酶。
腺苷脱氨酶作用机理腺苷脱氨酶（EC:3.5.4.4 adenosine deaminase ADA）是嘌呤核苷代谢中重要的酶类，属于巯基酶，每分子至少含2个活性巯基，其活性能对氯汞甲酸完全抑制。
ADA能催化腺嘌呤核苷转变为次黄嘌呤核苷，再经核苷磷酸化酶作用生成次黄嘌呤，其代谢缓和终产物为尿酸。
人体分布情况ADA广泛分布于人体各组织中，以胸腺、脾和其他淋巴组织中含量最高，肝、肺、肾和骨胳肌等处含量较低。
血液中ADA主要存在于红细胞腺苷脱氨酶作用图、粒细胞和淋巴细胞，其活性约为血清的40～70倍，T淋巴细胞比B淋巴细胞该酶活性更高。
人ADA基因位于第20对染色体上，并呈现出遗传多态性现象，其同工酶有3种，分别为ADA1，ADA1＋CP和ADA2。
ADA1分子量为35kD，为一种单链蛋白质；ADA1＋CP分子量为280kD，实际上是由2条单键的ADA1分子和人个不具酶活力的200kD结合蛋白结合而成；ADA2分子量为100kD。
3种同工酶具有不同的动力学性质：ADA1和ADA1＋CP最适PH为5.5～8.0，对腺苷的Km值为50umol/L。
对2’-脱氧腺苷与腺苷的活性之比为0.8，两者均对红-9-（2-羟基-3-壬烷基）腺嘌呤[erythro-9-（2-hydroxyl-3-nonyl）adenine（EHNA）]抑制作用敏感。
ADA2相对于前两种同工酶具有较低的最适PH、较高的催化腺苷Km值（2000umol/L）以及较低的2’-脱氧腺苷与腺苷的活性之比值（0.2），对EHNA抑制作用不敏感。
ADA同工酶在各类组织和细胞中的分布不同，ADA1在脾脏、红细胞、淋巴细胞、单核细胞和中性粒细胞中占优势，ADA1＋CP在肝脏、肺、胰、肾组织和骨骼中占优势，ADA2只存在于单核细胞，目前在其他组织细胞中尚未检出。
临床意义腺苷脱氨酶是一种与机体细胞免疫活性有重要关系的核酸代谢酶。
测定血液、体液中的ADA及其同工酶水平对某些疾病的诊断、鉴别诊断、治疗及免疫功能的研究日趋受到临床重视。
肝脏疾病：ADA活性是反映肝损伤的敏感指标，可作为肝功能常规检查项目之一，与ALT或GGT等组成肝酶谱能较全面地反映肝脏病的酶学改变。
用于判断急性肝损伤及残留病变急性肝炎（AH）时ALT几乎明显升高，ADA仅轻、中度升高，且阳性率明显低于AST和ALT。
因此ADA在诊断急性肝损伤时有一定价值，但并不优于ALT。
重症肝炎发生酶胆分离时，尽管ALT不高，而ADA明显升高。
AH后期，ADA长高率高于ALT，其恢复正常时间也较后者为迟，并与组织学恢复一致。
因此，ADA较ALT、GGT更能反映急性肝损伤，并有助于探测AH的残留病变和肝脏病进展。
ALT恢复正常而ADA持续升高者，常易复发或易迁延为慢性肝炎。
协助诊断慢性肝病在反映慢性肝损伤时ADA较ALT为优。
慢性肝炎（CH）、肝硬化和肝细胞癌患者血清ADA活性显著升高。
其阳性率达85%～90%，而肝硬化时ALT多正常或轻度升高，故ADA活性测定可作为慢性肝病的筛选指标。
失代偿期肝硬化ADA活性明显高于代偿期肝硬化，因而可判断慢性肝病的程度。
另外，慢性活动性肝炎（CAH）ADA活性明显高于慢性迁延性肝炎（CPH），故可用于二者的鉴别诊断。
有助于肝纤维的诊断肝硬化患者血清ADA活性明显高于急性黄疸型肝炎、CPH、CAH、PHC、阻塞性黄疸及对照组，CAH者也明显高于CPH者及对照组，表明ADA活性差异关键在于肝纤维化程度，而与肝细胞损害关系不大。
蔡卫民等用肝硬化的肝组织切片标本，作肝纤维化程度的分级评分观察，发现积分均值≤1.5者ADA 阳性率（38.46%）显著低于＞1.5者（86.96%），证实ADA活性与肝纤维化程度有关。
随肝纤维化程度增加，ADA活性逐渐增加，即肝硬化＞CAH＞CPH。
有助于黄疸的鉴别:有人对28例肝细胞性黄疸和19例阻塞性黄疸患者ADA和GGT活性进行比较，发现ADA鉴别意义最大，而其他酶在两种黄疸之间无明显差异（P＞0.05）。
另有文献报道，阻塞性黄疸血清ADA活性及阳性率（16.7%），均明显低于肝细胞性黄疸（57.3%）及肝硬化伴黄疸者（80.9%），且重叠较小，尤其与GGT、ALP和5’-NT同时测定，如三项指标均增高，而ADA正常则更支持阻塞性黄疸的诊断。
其他:阿米巴肝脓肿（ALA）ADA活性明显减少。
重症联合免疫缺陷病（SCID）:1972年Giblett等首先报道ADA活性缺乏与SCID有关，这一发现曾引起临床和基础免疫学的很大重视。
ADA作为核酸代谢重要的酶类，其缺乏可导致核酸代谢障碍，影响到胸腺的发育，从而引起免疫功能缺陷。
综合国内外资料表明，SCID的传递者细胞内ADA活性显著低于正常对照，SCID患者该酶活性更低，甚至不及正常人的10%，患儿羊水细胞内ADA活性可能低至正常胎儿的1%以下。
因此，胎儿羊水中纤维细胞ADA活性能有效地对SCID婴儿进行产前诊断。
血液病Valentine等报道慢性溶血患者红细胞ADA活性显著升高，为正常人的45～70倍。
由于腺苷的过度消耗，使ATP生成减少，导致红细胞提前破坏，而出现贫血症状。
先天性再生障碍性贫血患者红细胞ADA明显高于正常对照，其酶活性高于溶贫及获得性再障。
因此，红细胞内ADA活性可能成为诊断先天性再障的唯一指标。
肿瘤肿瘤患者血清及组织中ADA活性均升高，但前者阳性率仅为15%～40%。
肺癌和结肠癌组织中ADA活性均明显高于正常肺和结肠组织。
脑膜炎的鉴别诊断:1973年Piras首先提出结核性脑膜炎患者CSF-ADA明显升高，并用于结核性脑膜炎、化脓性脑膜炎及病毒性脑膜炎的鉴别。
Coovadia和Ribera等报道结脑患者CSF-ADA增高的阳性率为73%～99.4%。
王北宁等报告64例结脑和非结脑CSF-ADA值分别为18.24±2.36U/L和1.43±0.21U/L，以＞1.85U/L(非结脑X＋2SD)为结脑的诊断标准，其阳性率为90.6%，非结脑则全部阴性。
还发现结脑发病初1个月内明显升高，治疗3个月后则明显下降，治愈者可恢复正常。
罗蔚锋等发现结脑患者CSF-ADA活性显著高于正常对照和病脑组。
以8U/L为阳性界限值，病脑组和对照组均100%阴性，结脑组阳性率91%，特异性为100%，其含量变化与结脑患者抗痨治疗及病程发展有一定关系。
因此，CSF-ADA测定可作为早期结脑诊断、观察病情和疗效的常规检查项目。
Mishra等报道结核性脑膜炎组CSF-ADA活性明显高于细菌性脑膜炎组、脑炎组和对照组，以ADA活性＞5U/L为临界值，其对结核性脑膜炎的诊断灵敏度和特异分别为89%和92%。
结核性脑膜炎CSF-ADA水平与CSF细胞数、淋巴细胞百分数、蛋白浓度显著相关。
认为CSF-ADA活性可作为儿童结核性脑膜炎早期鉴别的简便快速和有用的诊断指标。
浆膜腔积液的鉴别诊断:鉴别结核性和非结核性胸腹腔积液是临床病因诊断的一个常见难题，1978年Piras等报告结核性胸水中ADA活性明显高于其他原因所致的胸水，提出胸水ADA活性可用于结核性和癌性胸膜炎的鉴别诊断。
费晓峰等对72例不同胸水ADA活性测定，以40U/L为界，结核性均超过此值，恶性者97.9%低于此值，小于35U/L者占93.2%，故作者认为胸水ADA大于40U/L提示结核性，小于35U/L提示恶性或非结核性。
ADA测试方法演变及介绍近十几年来，随着对ADA的深入研究，检测方法也不断发展。
目前已发展了四代。
第一代ADA测试:ADA将腺苷 (Adenosine) 脱氨产生次黄苷 (Inosine)和氨 (NH3)。
一个ADA活性单位在测试特定条件下每分钟脱氨1μmole腺苷成为次黄苷。
通过动态测量腺苷265nm处吸光度下降的速度，可以测算ADA的活性大小。
Kaplan法 (1955) 由此建立。
由于高底物浓度造成吸光度过高，该法仅适用于腺苷浓度低于40μM。
如此低的底物浓度达不到底物饱和要求，造成ADA活性检测失真。
因此，该法不适用于临床应用。
第二代ADA测试:原理为腺苷脱氨酶催化腺嘌呤核苷水解，产生次黄嘌呤核苷和氨。
然后用Berthelot显色反应(1859)测定反应过程中产生氨的量，从而计算血清ADA活性单位。
所需试剂易配制，仪器简单，但灵敏度低，易受外源性NH3影响，空白过高，不能直接测定红细胞ADA活性。
同样原因，ADA偶联谷氨酸脱氢酶(Glutamate Dehydrogenase, GLDH)反应:通过测量340nm处NADPH吸光度下降的速度来测算ADA活性。
该法也因血清含氨干扰，以及测试系统中过高NADPH造成非特异性氧化而无成算。
第三代ADA测试:Kalckar氏应用ADA偶联嘌呤核苷磷酸化酶 (Purine nucleoside phosphorylase，PNP) 和黄嘌呤氧化酶(Xanthine Oxidase, XOD) 反应连续监测法。
通过测量293nm 处尿酸盐吸光度上升的速度来测算ADA活性。
但是，293nm时血清吸光度太高，造成临床应用不便。
第四代ADA测试:通过ADA偶联PNP，XOD，过氧化氢酶(Catalase)和醛脱氢酶(Aldehyde dehydrogenase)，借助过氧化氢(H2O2)反应测量334nm处NADPH吸光度上升的速率来测算ADA活性。
该法克服了以往ADA测试的困难，然而，鉴于试剂成本高，阻碍实际临床使用。
最新对第四代测试方法的改进为偶联PNP，XOD和过氧化物酶(Peroxidase, POD)反应。
ADA酶解腺苷(Adenosine)脱氨产生次黄苷(Inosine);再通过PNP的作用，生成次黄嘌呤(Hypoxanthine);后者在XOD氧化下生成尿酸(Uric Acid)和过氧化氢(H2O2);最后在POD的作用下H2O2再与N-Ethyl-N-(2-hydroxy-3-sulfopropyl)-3-methylaniline (EHSPT)、4-氨基安替比林(4-aminoantipyrine, 4-AA)反应(Trinder氏反应)，生成紫红色的有色醌(Quinone dye)。
通过动态测量有色醌550nm处吸光度上升的速度来测算ADA的活性。
从反应原理可知NH4+对该法无影响。
其原理反应方程式如下：反应具有测定精密度高，抗干扰能力强，适合自动化快速测定的特点，为临床常规开展ADA检测应用创造了有利条件。
腺苷脱氨酶（ADA）检测试剂盒性能指标检测方法：XOD-PAP法（第四代改良法），不与其它核苷反应，无NH4+影响，灵敏度高。
剂型：液体双试剂，直接使用，避免复溶引起瓶间差。
