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第十章蛋白质的降解与氨基酸的代谢第一节蛋白质的酶促水解生物体利用外源蛋白质作为营养时，需要将蛋白质分解成氨基酸(或寡肽)才能被吸收利用。
机体摄入的蛋白质的量和排出量在正常情况下处于平衡状态，称为氮平衡。
处于生长、发育或患疾恢复的机体，其摄入的氮量大于排出的氮量，称为正氮平衡；反之，当摄入的氮量小于排出的氮量时，称为负氮平衡。
一、蛋白酶与蛋白酶的分类催化蛋白质分子中的肽键水解的一类酶，称为蛋白酶。
1、按来源分动物蛋白酶植物蛋白酶微生物蛋白酶2、按作用位点分内肽酶、外肽酶、二肽酶各种内肽酶对不同的氨基酸残基所形成的肽键有不同的专一性。
如∶胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶3、按作用的pH分碱性蛋白酶，pH9-11中性蛋白酶，pH7-8酸性蛋白酶，pH2-5二、蛋白质的酶水解大分子的蛋白质受内肽酶、外肽酶和二肽酶的协同催化，逐步降解，终产物是氨基酸。
多肽寡肽二肽氨基酸这些氨基酸进一步代谢：1）用于合成Pr；2）氧化分解；3）转化为糖和脂肪等。
三、氨基酸的吸收及氨基酸代谢库氨基酸是蛋白质、核酸等生物分子合成的原料，细胞内总有相当数量的游离氨基酸存在，它们一部分从外界吸收；一部分由细胞自身合成；也有的是由体内蛋白质更新释放的。
细胞内所有游离存在的氨基酸称为氨基酸库。
第二节氨基的代谢氨基酸具有一些共同的结构特点，其分解代谢过程有一部分共同的途径，而不同氨基酸的碳骨架（侧链基团）不同，每种氨基酸又各自具有特定的代谢途径。
本章仅讨论氨基酸分解的共同途径。
氨基酸分解的第一步往往是脱去氨基，其方式主要包括：脱氨基作用、转氨基作用和联合脱氨基作用。
一、氨基酸的脱氨基作用（一）氧化脱氨基作用在酶催化下，氨基酸氧化脱氢，放出氨，生成相应的酮酸。
反应分两步进行：脱氢水解催化氨基酸氧化脱氨基作用的酶有两类：1、氨基酸氧化酶分为L-氨基酸氧化酶和D-氨基酸氧化酶。
特点：是一类以FMN或FAD为辅基的黄素蛋白，底物氨基酸脱下的氢直接交给氧，生成H2O2。
第九章氨基酸代谢第一节：蛋白质的生理功能和营养代谢蛋白质重要作用1.维持细胞、组织的生长、更新和修补2.参与多种重要的生理活动（免疫，酶，运动，凝血，转运）3.氧化供能氮平衡1.氮总平衡：摄入氮= 排出氮（正常成人）氮正平衡：摄入氮> 排出氮（儿童、孕妇等）氮负平衡：摄入氮< 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）2.意义：反映体内蛋白质代谢的慨况。
蛋白质营养价值1.蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比2.必需氨基酸-----甲来写一本亮色书、假设梁借一本书来3.蛋白质的互补作用，指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
第二节：蛋白质的消化、吸收与腐败外源性蛋白消化1.胃：壁细胞分泌的胃蛋白酶原被盐酸激活，水解蛋白为多肽和氨基酸，主要水解芳香族氨基酸2.小肠：胰液分泌的内、外肽酶原被肠激酶激活，水解蛋白为小肽和氨基酸；生成的寡肽继续在小肠细胞内由寡肽酶水解成氨基酸氨基酸和寡肽的主动吸收1.吸收部位：小肠，吸收作用在小肠近端较强2.吸收机制：耗能的主动吸收过程○1通过转运蛋白（氨基酸+小肽）：载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。
○2通过r-谷氨酰基循环（氨基酸）：关键酶----r--谷氨酰基转移酶，具体过程参P199图大肠下段的腐败作用1.产生胺：肠道细菌脱羧基作用生成胺，其中假神经递质：酪胺和苯乙胺未能及时在肝转化，入脑羟基化成β-羟酪胺，苯乙醇胺，其结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。
2.产生氨：3.产生其他物质：有害（多），如胺、氨、苯酚、吲哚；可利用物质（少），如脂肪酸、维生素第三节：氨基酸的一般代谢体内氨基酸分解1.蛋白质降解速率---半衰期2.真核细胞内蛋白降解两大途径：○1溶酶体内ATP非依赖途径+○2蛋白酶体内ATP依赖途径（泛素化过程参课本P201）：①溶酶体内ATP非依赖途径•不依赖ATP•利用溶酶体内组织蛋白酶(cathepsin)•降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白○2蛋白酶体内ATP依赖途径（依赖泛素的降解过程）•依赖ATP•降解异常蛋白和短寿命蛋白泛素介导的蛋白质降解过程.E1：泛素活化酶,E2：泛素结合酶,E3：泛素蛋白连接酶氨基酸代谢库1.代谢“三进四出”：进---食物消化吸收，组织蛋白分解，非必需氨基酸转化出---脱氨基作用，脱羧基作用，代谢转变，组织蛋白合成氨基酸分解第一步：脱氨基脱氨基方式: 1.转氨基作用2.氧化脱氨基3.联合脱氨基转氨基和氧化脱氨基偶联转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联转氨基作用：1. 定义在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
氨基酸的代谢知识点氨基酸代谢学习重点考纲提示：1.氨基酸，蛋白质生化2.个别重要氨基酸的代谢一、蛋白质的生理功能及营养作用1.营养必需氨基酸的概念和种类(1)定义：必须由食物供应的氨基酸称为营养必需氨基酸(2)地位：必需氨基酸的种数比(种类，数量，比例)决定蛋白质的生理价值(3)种类：八类——口诀记忆：甲携来一本亮色书(甲硫氨酸，缬氨酸，赖氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸和亮氨酸、色氨酸、苏氨酸)2.氮平衡(1)氮平衡概念：是指氮的摄入量与排出量之间的平衡状态(2)氮平衡分类1)总氮平衡：摄入氮=排出氮，如正常成年人2)正氮平衡：摄入氮排出氮，如生长期的儿童少年，孕妇和恢复期的伤病员3)负氮平衡：苏氨酸缺乏，引起负氮平衡，摄入氮排出氮，如慢性消耗性疾病，组织创伤和饥饿3.氨基酸和蛋白质的生理功能氨基酸是组成蛋白质的基本组成单位，氨基酸的重要生理作用是合成蛋白质，也是核酸、尼克酰胺、儿茶酚胺类激素、甲状腺素及一些神经介质的重要原料。
多余的氨基酸在体内也可以转变成糖类或脂肪，或作为能源物质氧化分解释放能量。
蛋白质是生命的物质基础，维持细胞、组织的生长、更新、修补;参与体内多种重要的生理活动，如催化物质反应、代谢调节、运输物质、机体免疫、肌肉收缩和血液凝固等;作为能源物质氧化供能。
二、蛋白质在肠道的消化、吸收及腐败作用1.蛋白酶在消化中的作用(1)蛋白消化作用：主要靠酶完成(2)胰液中的蛋白酶：外肽酶和内肽酶1)外肽酶：羧基肽酶和氨基肽酶。
想象氨基酸的氨基，羧基在其两端，在外侧，为外肽酶2)内肽酶：胰蛋白酶(能激活其他蛋白酶原的蛋白酶，蛋白质的消化主要靠它完成)、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。
2.氨基酸吸收(1)小肠直接被吸收(2)耗能靠钠需载体的主动转运而吸收：载体主要是中性氨基酸载体(3)-谷氨酰基循环：是氨基酸吸收另一机制3.蛋白质的腐败作用(1)定义：大肠进行，细菌参与，通过氨基酸脱氨基，脱羧基作用完成。
(2)产物1)大多数有害产物：氨类2)少数经肝解毒为无害产物三、氨基酸的一般代谢1.联合脱氨作用(1)定义：脱氨作用和转氨作用联合为联合脱氨作用，是体内脱氨基主要方式，也是体内氨****的主要方式，是合成非必需氨基酸重要途径(2)参与联合脱氨作用的维生素：B6，PP(3)反应特点1)可逆2)互变：氨基酸完成互变，原有的氨基酸脱氨，转变成相应的-酮酸，而作为受氨的-酮酸则因接受氨基而转变成另一种氨基酸。
蛋白质降解及氨基酸代谢1、细胞内的蛋白质降解（1）不依赖ATP的溶酶体途径，主要降解细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。
在营养充足的细胞内没有选择性。
饥饿细胞：选择性降解含有五肽Lys-Phe-Glu-Arg-Gln 或相关的序列的胞内蛋白。
（2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白），此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。
（选择性降解）2、细胞内蛋白质降解的意义（1）清除异常蛋白；（2）细胞对代谢进行调控的一种方式；（3）在需要时降解供肌体需要。
3、氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。
包括：脱氨基作用（最主要的反应）和脱羧基作用。
4、氧化脱氨基作用：α-氨基酸在酶的催化下氧化生成α-酮酸，此时消耗氧并产生氨。
5、L谷氨酸——α-酮戊二酸 + NH3 是L-Glu脱氢酶催化下的可逆反应，一般情况下偏向于谷氨酸的合成，因为高浓度氨对机体有害。
L-谷氨酸脱氢酶为不需氧脱氢酶，辅酶为NAD+或NADP+，此酶为别构酶，此反应与能量代谢密切相关，ADP、GDP是其别构激活剂。
6、转氨基作用：指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-酮酸，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应的α-氨基酸。
它是体内各种氨基酸脱氨基的主要形式，其逆反应也是体内生成非必需氨基酸的途径。
7、转氨酶种类很多：其中谷草转氨酶（GOT）在心脏中活力最大，其次为肝脏；谷丙转氨酶（GPT）在肝脏中活力最大，用于诊断肝功能。
转氨酶的辅酶均为磷酸吡哆醛（VB6的磷酸酯）。
8、联合脱氨基作用：（1）转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联：大多数转氨酶优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu，约占生物体的10%；（2）转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联：肝脏中90%谷氨酸经转氨基作用转化为天冬氨酸。
9、脱羧基作用：氨基酸经脱羧基作用生成伯胺类化合物和CO2。
第十单元氨基酸代谢植物、微生物从环境中吸收氨、铵盐、亚硝酸盐、硝酸盐等无机氮，合成各种氨基酸、蛋白质、含氮化合物。
人和动物消化吸收动、植物蛋白质，得到氨基酸，合成蛋白质及含氮物质。
有些微生物能把空气中的N2转变成氨态氮，合成氨基酸。
一、蛋白质消化、降解及氮平衡1.蛋白质消化吸收哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。
经上述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在小肠被吸收。
被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接排出体外，需经历各种代谢途径。
肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽，吸收作用在小肠的近端较强，因此肽的吸收先于游离氨基酸。
2.蛋白质的降解体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。
成人每天有总体蛋白的1%～2%被降解更新。
不同蛋白的半寿期差异很大，人血浆蛋白质的t1/2约10天，肝脏的t1/2约1～8天，结缔组织蛋白的t1/2约180天，许多关键性的调节酶的t1/2均很短。
真核细胞中蛋白质的降解有两条途径：一条是不依赖A TP的途径，在溶酶体中进行，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。
另一条是依赖A TP和泛素的途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白，此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。
泛素是一种8.5KD（76a.a.残基）的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。
一级结构高度保守，酵母与人只相差3个a.a残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。
3.氨基酸代谢库食物蛋白经消化而被吸收的氨基酸（外源性a.a）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性a.a）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
氨基酸代谢库以游离a.a总量计算，肌肉中a.a占代谢库的50％以上，肝脏中a.a占代谢库的10％，肾中a.a占代谢库的4％，血浆中a.a占代谢库的1～6％，肝、肾体积小，它们所含的a.a浓度很高，血浆a.a是体内各组织之间a.a转运的主要形式。
生化-氨基酸代谢知识点整理●氨基酸降解●对于大多数氨基酸而言，其降解第一步反应通常是依赖于PLP转氨基●多数氨基酸是通过脱掉氨基形成α-酮酸进行降解的，随后脱掉的氨基可以重新参与新氨基酸的合成、形成酰胺将氨基储存起来、形成铵盐、进入尿素循环；a-酮酸则可以参与脂肪的合成经过葡萄糖异生合成葡萄糖或者进入TCA循环彻底氧化成二氧化碳和水。
●氨基酸降解，是生物体的一种主动行为，是生物体利用氨基酸的又一种方式。
●过程●脱氨作用●氧化脱氨基作用●是以谷氨酸脱氢酶（该酶可用NAD+或者NADP+作为辅因子，该酶催化的反应能够产生NH4+，该酶催化谷氨酸转化为a-酮戊二酸）为主的脱氨方式●谷氨酸脱氢酶广泛存在于不同生物体中的各种细胞和组织中，因此氧化脱氨以及联合脱氨是氨基酸降解的主要方式●转氨基作用●由转氨酶（辅酶磷酸吡哆醛）催化●联合脱氨作用●动物体中，联合脱氨作用（以嘌呤核苷酸循环为核心）是氨基酸降解的主要脱氨方式●联合脱氨是转氨作用、氧化脱氨的结合方式，即在转氨酶的作用下，多数氨基酸将其氨基转移给α-酮戊二酸，产生谷氨酸与相应的酮酸，谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下发生氧化脱氨基作用产生α-酮戊二酸和氨离子，氨离子进入尿素循环。
●嘌呤核苷酸循环是指次黄嘌呤核苷酸(IMP)与天冬氨酸反应产生腺苷酰琥珀酸，后者被腺苷酰琥珀酸裂合酶催化产生腺嘌呤核苷酸(AMP)和延胡索酸，而后AMP水解脱氨，形成IMP，IMP继续参与上述反应的过程。
●非氧化脱氨基作用●脱酰胺基作用●脱羧反应●直接脱羧基作用●羟化脱羧基作用●降解产物的去向●氨的代谢转变●重新合成氨基酸●生成谷氨酰胺●生成铵盐●通过鸟氨酸循环生成尿素●鸟氨酸循环（尿素循环）●部位：部分发生在线粒体中，部分发生在细胞质中●参与尿素循环的酶有氨甲酰磷酸合成酶I、鸟氨酸转氨甲酰酶、精氨基琥珀酸合成酶、精氨基琥珀酸裂合酶(也叫精氨琥珀酸酶)和精氨酸酶，生成的脲中1个氮原子来自谷氨酸氧化脱掉的氨，1个氮原子来自天冬氨酸的氨基，碳骨架来自氨甲酰磷酸。
