氨基酸相关知识
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氨基酸初中知识点总结1. 氨基酸的结构氨基酸的分子结构由氨基、羧基、氢原子和一个特定的侧链组成。
其中,氨基和羧基分别连接在同一个碳原子上,这个碳原子称为α碳。
侧链的种类和结构不同,决定了不同氨基酸的特性。
2. 氨基酸的分类根据侧链的性质,氨基酸可以分为极性氨基酸和非极性氨基酸。
极性氨基酸的侧链含有极性官能团,可以与水分子发生相互作用,而非极性氨基酸的侧链则不含有极性官能团。
另外,还有一类特殊的氨基酸是含有硫元素的氨基酸,如半胱氨酸和甲硫氨酸。
3. 氨基酸的生物功能氨基酸是构成蛋白质的基本单位,蛋白质在生物体内具有非常重要的功能。
除此之外,氨基酸还参与多种生物代谢过程,如合成酶、激素和抗体等。
此外,一些氨基酸还可以被生物体利用来合成其他有机物质,如酪氨酸可以被合成黑色素。
4. 氨基酸的营养价值人体无法自行合成所有的氨基酸,因此需要通过饮食摄入。
这些无法由人体合成的氨基酸称为必需氨基酸,如赖氨酸、色氨酸等。
而人体可以自行合成的氨基酸则称为非必需氨基酸。
适当摄入含有必需氨基酸的蛋白质是维持人体健康的重要条件之一。
5. 氨基酸的补充对于运动员和健身人士来说,合理补充氨基酸可以帮助肌肉的修复和生长,提高运动表现。
此外,氨基酸还可以帮助缓解疲劳,增强免疫力,改善睡眠质量等。
因此,适量补充氨基酸对于保持良好的身体状态非常重要。
总之,氨基酸是生物体内非常重要的有机化合物,对于人体的生长发育和健康维护有着重要的作用。
了解氨基酸的基本知识可以帮助我们更好地理解蛋白质的合成和降解过程,以及人体的营养需求。
同时,对于运动员和健身人士来说,合理补充氨基酸可以帮助他们更好地进行训练和恢复,提高身体素质。
因此,对于中学生来说,了解氨基酸的相关知识是非常有益的。
有机化学基础知识点氨基酸的结构和性质氨基酸是有机化合物中的一类重要分子,它具有特殊的分子结构和多种性质。
本文将围绕氨基酸的结构和性质展开相关探讨。
一、氨基酸的结构氨基酸的基本结构由一个氨基(NH2)、一个羧基(COOH)、一个带有特定侧链的碳原子组成。
其中,碳原子与氨基和羧基相连,形成一个称为α-碳的中心原子。
氨基酸的侧链(R基团)可以是疏水性的烃基、亲水性的羟基或带电离子的酸基等,这些不同的侧链决定了氨基酸的特性和功能。
二、氨基酸的分类根据氨基酸的侧链特征,可以将其分为以下几类:1. 脂溶性氨基酸:侧链为非极性的疏水性基团,如甲基(Alanine),苯基(Phenylalanine)等;2. 极性氨基酸:侧链含有氢键形成原子,具有一定的亲水性,如羟基(Serine),酸基(Aspartic acid)等;3. 硫氨基酸:侧链含有硫原子,具有特殊的性质,如半胱氨酸(Cysteine);4. 离子型氨基酸:侧链带有正电荷或负电荷,如精氨酸(Arginine),谷氨酸(Glutamic acid)等。
三、氨基酸的性质氨基酸具有以下几种重要的性质:1. 生理性质:氨基酸是构成生物体内蛋白质的基本组成单元,参与细胞代谢和生命活动的调控。
其中人体无法自行合成的氨基酸称为必需氨基酸,必须从外部食物中摄入。
2. 光学性质:氨基酸的α-碳上存在手性中心,可以分为D-型和L-型两种异构体。
天然氨基酸大部分为L-型,而工业合成的氨基酸多为D-型。
3. 缔合性质:氨基酸能够通过脱羧和脱氨反应与其他分子发生缔合,形成肽键和蛋白质。
这个过程称为蛋白质的合成。
4. 缓冲性质:氨基酸中的羧基和氨基可以接受或释放质子,并能维持生物体内pH的稳定。
5. 亲水性和疏水性:由于氨基酸的不同侧链,其溶解度和溶液中的行为也会不同,包括溶解度、水合作用等。
四、应用举例1. 蛋白质合成:氨基酸是构成蛋白质的基本单元,了解氨基酸的结构和性质对研究蛋白质的合成机制和调控具有重要意义。
高一生物氨基酸的知识点一、引言生物学作为自然科学的重要分支,探索着生命的奥秘和规律。
其中,氨基酸作为构成蛋白质的基本单元,对于生物体的正常生长和发育具有重要意义。
本文将就高一生物中关于氨基酸的知识点进行探讨。
二、什么是氨基酸氨基酸是由氨基(-NH2)和酸基(-COOH)组成的有机化合物。
在生物体内,氨基酸的结构十分复杂,由20种天然氨基酸组成。
这些氨基酸通过肽键连接形成多肽或蛋白质。
三、氨基酸的分类氨基酸可以分为两大类,一类是必需氨基酸,一类是非必需氨基酸。
1. 必需氨基酸必需氨基酸是指人体无法自行合成,必须通过饮食摄入的氨基酸。
这些氨基酸包括赖氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、缬氨酸、丙氨酸、缬氨酸和组氨酸。
2. 非必需氨基酸非必需氨基酸是人体能够自行合成的氨基酸。
它们在身体代谢中起到重要的作用。
包括丙氨酸、天冬氨酸、甘氨酸、酪氨酸、精氨酸、谷氨酸、组氨酸、异亮氨酸、色氨酸、半胱氨酸、甲硫氨酸和亮氨酸。
四、氨基酸的功能氨基酸在生物体内发挥着多种重要功能。
1. 构建蛋白质氨基酸是构成蛋白质的基本单元,通过多肽链将氨基酸连接在一起,形成二级、三级和四级结构。
这些蛋白质在机体中起到了结构和功能的双重作用。
2. 参与酶的催化作用氨基酸中的酪氨酸、天冬氨酸、精氨酸等具有催化酶活性,能够促进生物体内各种化学反应的进行。
3. 能量供给当机体无法从碳水化合物和脂肪中获取足够的能量时,氨基酸可以被代谢为葡萄糖,以供给身体所需的能量。
五、氨基酸的缺乏与疾病缺乏某些必需氨基酸会导致一系列的健康问题。
例如,苯丙氨酸缺乏可能引发先天性苯丙酮尿症;缬氨酸缺乏可能导致心血管系统异常发育;赖氨酸和蛋氨酸缺乏可造成贫血。
六、氨基酸的摄入途径除了从食物中摄取氨基酸外,还可以通过补充剂的形式摄入。
市面上常见的氨基酸补充剂包括支链氨基酸、谷氨酸和精氨酸等。
七、结语氨基酸是生物体内重要的组成部分,对于维持人体正常的生长和代谢起着重要作用。
九年级化学知识点氨基酸氨基酸是一类重要的有机化合物,它既是构成生物体内蛋白质的基本单位,又是参与许多生物化学反应的重要催化剂。
从化学结构上看,氨基酸由一个氨基(-NH2)、一个羧基(-COOH)和一个侧链(R)组成。
侧链的不同决定了氨基酸的性质和功能。
本文将系统介绍九年级化学中与氨基酸有关的知识点。
一、氨基酸的分类根据氨基酸的侧链性质,可以将氨基酸分为极性氨基酸和非极性氨基酸两类。
极性氨基酸的侧链中含有带电离的基团,使它们易溶于水,具有亲水性;非极性氨基酸的侧链则不带电离基团,使其溶解度较低,具有疏水性。
二、氨基酸的生物学功能1. 氨基酸是生物体内蛋白质的构成单位。
蛋白质是生命活动中不可或缺的物质,在细胞结构、催化酶、激素等方面都发挥着重要的功能。
2. 氨基酸可以通过脱羧反应形成酮体和氨气,参与生物体内能量代谢过程。
3. 氨基酸还参与构建生物体内其他重要有机物,如核酸、色素、维生素等的合成。
三、常见氨基酸和它们的特点1. 赖氨酸:是一种必需氨基酸,人体无法自身合成,必须从外部摄入。
赖氨酸在高温条件下能产生毒素,因此在烹饪食物时要注意控制火候。
2. 酪氨酸:是一种非极性氨基酸,是合成黑色素的前体,对于皮肤的色素生成和抵抗紫外线有一定的影响。
3. 苯丙氨酸:是一种非极性氨基酸,是合成多种生物活性物质的前体,还是合成苯丙素类激素的原料。
4. 天冬氨酸:是一种极性氨基酸,是人体中唯一具有正电荷的氨基酸,对于神经系统的正常运作非常重要。
5. 谷氨酸:是一种极性氨基酸,具有鲜味,是调味品中常见的成分。
四、氨基酸的制备和应用1. 在实验室中,氨基酸可以通过合成或从天然产物中分离提取得到。
2. 氨基酸具有酸性或碱性,可以用作缓冲液调节溶液的酸碱度。
3. 氨基酸在食品工业中被广泛应用,可以增加食物的营养价值和口感。
4. 氨基酸的衍生物还可以作为药物合成的原料,具有广泛的医药应用前景。
结语:氨基酸作为生物体内重要的有机化合物,在生命的各个层面发挥着重要的作用。
可编辑修改精选全文完整版氨基酸天然氨基酸有180多种,组成蛋白质的20种基本氨基酸α-氨基酸,脯氨酸例外为α-环状亚氨基酸。
基本氨基酸通式不同α-氨基酸的R侧链不同,它对蛋白质的空间结构和理化性质有重要的影响。
除了甘氨酸的R侧链为氢原子外,其它氨基酸的α-碳原子都是不对称碳原子,可形成不同构型(D-型和L-型),具有旋光性。
蛋白质分子中的氨基酸都是L-型,称为L-型-α-氨基酸。
非极性疏水性氨基酸:丙氨酸(Ala,pI6.00)、缬氨酸(Val,pI5.96)、亮氨酸(Leu,pI5.98)、异亮氨酸(Ile,pI6.02)、苯丙氨酸(Phe,pI5.48)、脯氨酸(Pro,pI6.30)、蛋氨酸(Met,pI5.74)和色氨酸(Trp,pI5.89)。
有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸和丙氨酸。
极性中性氨基酸:甘氨酸(Gly,pI5.97)、丝氨酸(Ser,pI5.68)、酪氨酸(tyr,pI)、半胱氨酸(Cys,pI5.07)、天冬酰胺(Asn,pI5.41)、谷氨酰胺(Gln,pI5.65)和苏氨酸(Thr,pI5.60)酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp,pI2.97)、谷氨酸(Glu,pI3.22)(含有两个羧基)碱性氨基酸:赖氨酸(Lys,pI9.74)、精氨酸(Arg,pI10.76)、组氨酸(His,pI7.59)芳香族氨基酸:苯丙氨酸和酪氨酸杂环族氨基酸:脯氨酸色氨酸和组氨酸。
其它为脂肪族氨基酸。
人体必需氨基酸(EAA):缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、色氨酸(需要量最少的)、苏氨酸、赖氨酸。
半必需氨基酸:酪氨酸和半胱酰胺(可有苯丙氨酸和蛋氨酸转化)组氨酸是儿童必需氨基酸。
各种基本氨基酸均为无色结晶,熔点极高(一般200℃以上)。
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大,并能溶于稀酸和稀碱中,但不能溶解于有机溶剂。
通常用乙醇能把氨基酸沉淀析出。
除甘氨酸外,每种氨基酸都有旋光性和一定的比旋光度。
生物高考知识点氨基酸氨基酸是构成生物体内蛋白质的基本组成单元,也是生物高考重要的知识点之一。
本文将从氨基酸的结构、分类、功能以及与健康相关的话题展开述。
(一)氨基酸的结构氨基酸的分子结构由一个中心碳原子与一个氨基(-NH2)、一个羧基(-COOH)、一个氢原子和一个侧链组成。
氨基与羧基位于中心碳原子的两侧,侧链则根据不同的氨基酸而异。
(二)氨基酸的分类根据侧链的不同,氨基酸可以分为20种常见的氨基酸。
其中,有9种被称为“必需氨基酸”,因为人体无法自行合成,需要从外部食物中摄入。
而其他11种则被称为“非必需氨基酸”,因为人体能够自身合成。
(三)氨基酸的功能氨基酸在生物体内担任着多种重要的功能。
首先,它们是蛋白质合成的基本构建单元。
在细胞内,氨基酸通过肽键的形式连接成链状结构,形成多肽链或蛋白质。
此外,氨基酸还参与体内物质的代谢过程。
例如,谷氨酸可以转化为谷氨酸钾,而谷氨酰胺则是肌肉组织中重要的能量储存形式。
另外,氨基酸还能够调节免疫系统功能。
一些氨基酸,如赖氨酸和蛋氨酸,在免疫细胞的活化和功能发挥中扮演着重要角色。
(四)与健康相关的氨基酸氨基酸在维持健康方面起着不可忽视的作用。
例如,若摄入的蛋白质不含足够的必需氨基酸,会导致蛋白质合成能力下降,严重时可能导致营养不良和肌肉废弃。
此外,氨基酸也与一些疾病的发展相关。
例如,肝脏功能受损可能导致氨基酸代谢紊乱,进而影响蛋白质合成和解毒能力。
另外,苯丙氨酸尿症是一种遗传性疾病,患者因缺乏苯丙氨酸氢化酶而无法正常代谢苯丙氨酸,可能导致智力障碍和发育迟缓。
(五)日常生活中的氨基酸氨基酸在我们日常生活和饮食中也起到了重要作用。
一些常见的食物,如肉类、牛奶、豆类和坚果,都富含丰富的氨基酸。
此外,保健品和饮料市场中,也经常出现与氨基酸相关的产品。
例如,一些含有枸橼酸或谷氨酸的饮料被宣传为能够提供能量和增强运动能力。
然而,对于这些产品的效果和安全性,还需要进一步科学研究来论证。
第22章氨基酸§1 .氨基酸的结构、命名和分类1、蛋白质水解所得的氨基酸除个别例子外,都是α—氨基酸或其衍生物(脯氨酸)。
用酸或酶使蛋白质水解时,得到α—氨基酸,除甘氨酸以外,都是旋光的,并且都属于L型。
D型α—氨基酸也存在于自然界,例如存在于某些抗生素中。
2、天然产氨基酸多用习惯名称,即按其来源或性质命名。
例如门冬氨基酸最初是由天门冬的幼苗中发现的;甘氨酸是因为具有甜味而得名。
天然产的氨基酸目前知道的已超过一百种。
但在生物体内作为合成蛋白质原料的只有二十种,这二十种氨基酸象无机符号一样,都有国际通用的符号来表示,3、氨基酸可分为链状、芳香族、杂环氨基酸。
如:根据R的不同可分为六种(R为烃基、含羟基、含氨基、含硫,含羧基,还有结构比较特殊的脯氨酸)§2.氨基酸的性质1、氨基酸的酸碱性氨基酸分子中的氨基是碱性的,而羧基则是酸性的但它们的酸碱解离常数比起一般的羧基-COOH和氨基-NH2来都低的很。
例如:甘氨酸:Ka=1.6×10-10,Kb=2.5×10-12大多数的羧酸:Ka=10-5这说明氨基酸在一般情况下不是以游离态的羧基和氨基存在的,而是以内盐的形式存在(内盐:偶极离子),H3N+ _CHRCOO- 。
如果把测得氨基酸的Ka值看成是代表甘氨酸中铵离子的酸度:Ka~ -NH3+把测得甘氨酸的Kb值看成是代表甘氨酸中羧酸根离子的碱度:Kb ~-COO-则其酸碱度与其测得的相符合。
因为在水溶液中一个共轭酸和它的共轭碱的关系式是:Ka×Kb=10-14那么,-NH3+的共轭碱是-NH2-COO-的共轭酸是-COOH。
根据上式可以算出甘氨酸-NH2的Kb=6.3×10-5,同样-COOH的Ka=4×10-3。
前者对一个脂肪胺来说,后者对一个有强吸电子基(-NH3+)的羧酸来说,其酸碱度是合理的数值(有强吸电子基时,酸性增强)。
总之,在简单氨基酸如甘氨酸中,它的酸性基是-NH3+而不是-COOH,它的碱性基团是-COO-而不-NH2。
复方氨基酸是由氨基酸、糖、电解质、微量元素、维生素及pH 值调整剂等配制而成。
一.氨基酸的分类:1.氨基酸依照在体内可否能合成分为两类:必需氨基酸和非必需氨基酸。
必需氨基酸对成人来说,有 8 种,包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸和苯丙氨酸。
对婴儿来说,组氨酸也是必需氨基酸。
非必需氨基酸〔 nonessential amino acid, NEAA 〕可在动物体内合成,作为营养源不需要从外面补充的氨基酸。
一般在植物、微生物必需的氨基酸均由自己合成,这些都不称为非必需氨基酸。
对人来说非必需氨基酸为甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、天冬氨酸、谷氨酸〔及其胺〕、脯氨酸、精氨酸、组氨酸、酪氨酸、胱氨酸。
这些氨基酸由碳水化合物的代谢物或由必需氨基酸合成碳链,进一步由氨基转移反响引入氨基生成氨基酸。
有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸若是供应充裕还可以够节约必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。
2.氨基酸依照其结构又分为:芳香族氨基酸、杂环氨基酸和脂肪族氨基酸。
其中支链氨基酸包括 L- 亮氨酸、L- 异亮氨酸、 L- 缬氨酸。
芳香族氨基酸 : 苯丙氨酸 , 色氨酸 , 酪氨酸。
二.氨基酸的去路氨基酸的去路都包括以下三个方面:一是:合成各种组织蛋白及酶和激素等;二是:脱氨基作用的变换形成含氮局部和不含氮局部,含氮局部最后在肝脏部位形成尿素,不含氮局部一局部氧化分解形成最后辈谢产物二氧化碳和水并释放能量,另一局部合成糖类和脂肪;三是:都可进行转氨基作用形成新的氨基酸。
三.复方氨基酸的分类及复方氨基酸注射液〔18AA〕的差异不同样疾病对氨基酸的需求是不同样的,如创伤状态下谷氨酰胺的需要量明显增加,肝病那么应增加支链氨基酸,肾功能不良那么以供应必需氨基酸为主。
复方氨基酸注射液依照其作用及用途分为营养型与治疗型,治疗型复方氨基酸依照其特别纽方及临床用途又分为肝病用氨基酸、肾病用氨基酸、创伤用氨基酸制剂。
复方氨基酸的差异分为: 1. 浓度;2. 含氮量; 3. 氨基酸种类; 4. 必需氨基酸与非必需氨基酸的比值〔EAA/NEAA〕,支链氨基酸〔BCAA含量〕;5.可否含有葡萄糖和木糖醇;6. 无机盐种类含量复方氨基酸注射液〔18AA〕是指含有合成人体蛋白质所需的 18 种必需和非必需氨基酸,能保持营养不良患者的正氮平衡。
生化-氨基酸知识点整理●氨基酸属于羧酸的氨基衍生物●氨基酸的种类●常见氨基酸20种均为L-氨基酸除脯氨酸外都含有α-氨基●含共轭双键氨基酸●Phe苯丙氨酸,Trp色氨酸,Tyr酪氨酸●280nm处有特征吸收峰,是定量这些氨基酸和紫外法定量蛋白质的基本依据。
其中Phe因高度疏水,常作为蛋白质磷酸化修饰位点。
●含羟基氨基酸●Ser丝氨酸,Thr苏氨酸,Tyr酪氨酸●含硫氨基酸●含巯基氨基酸●Cys半胱氨酸●巯基具有高反应性能;在某些蛋白质中可通过形成二硫键而稳定其高级结构●含甲硫基氨基酸●Met甲硫氨酸●高度疏水;原核细胞蛋白合成起始氨基酸;甲基的供体●含酰胺基氨基酸●Asn天冬酰胺,Gln谷氨酰胺●高度亲水;易发生转氨基反应●含两个氨基的氨基酸●Lys赖氨酸●含两个羧基的氨基酸●Glu谷氨酸,Asp天冬氨酸●酸性氨基酸●Glu谷氨酸,Asp天冬氨酸●生理PH下带负电●碱性氨基酸●Lys赖氨酸,Arg精氨酸,His组氨酸●生理PH下带正电,His是一种很好的质子供体和受体,组氨酸(单字母符号为H)常存在于酶分子的活性部位,在酸碱催化中起重要作用●精氨酸是碱性最大的,含有胍基,它在生理PH下可以接受一个质子而带正电●亚氨基氨基酸●Pro脯氨酸●侧链具有环状刚性结构,不参与蛋白质α螺旋形成,在蛋白质三维构象中常位于多肽链回折处;与茚三酮反应呈黄色(其他氨基酸反应为蓝紫色),I侧链通过氨基氮原子连接在α-碳原子上,羧基是自由的。
脯氨酸对蛋白质结构影响大,是因为它的亚氨基在形成肽键后没有酰胺氢,不能形成氢键,从而导致α-螺旋终止I●侧链为脂肪烃基的氨基酸●Gly甘氨酸,Ala丙氨酸,Val缬氨酸,Leu亮氨酸,Ile异亮氨酸●这些氨基酸侧链R基疏水性依次增加,后三者为高度疏水;Gly是最小的氨基酸,无旋光性●天然蛋白质中不存在的氨基酸●同型半胱氨酸,瓜氨酸●背诵小口诀●共轭双键苯丙老色(苯丙氨酸,酪氨酸,色氨酸)●羟基苏老师抢鸡(苏氨酸,酪氨酸,丝氨酸)●酸性两个羧基天冬氨酸,谷氨酸(有氨酰伙伴的两个氨基酸)●两个氨基来(赖氨酸,与下面一起背,氨基多—碱性,来—来组成)●碱性来组成(赖氨酸,组氨酸,精氨酸)●侧链脂肪烃基携丙肝亮一亮(缬氨酸,丙氨酸,甘氨酸,亮氨酸,异亮氨酸)●苯丙甲硫高度疏水,酰胺们高度亲水●干冰鞋亮一亮疏水性依次增加,后三个高度疏水●必需氨基酸自身不能合成●半必需氨基酸只能部分合成,但是不能满足需要,又必须从食物中摄取的那些氨基酸●如组氨酸、精氨酸●稀有氨基酸参与蛋白质构成但出现频率很小的氨基酸,如4-羟脯氨酸。
氨基酸高中知识点总结氨基酸是身体内最基础的有机化合物之一,在人体内有着重要的作用。
它被广泛应用于食品工业、医药工业以及农业等领域。
本文将对高中生物中与氨基酸相关的知识进行总结。
1. 氨基酸的分类按照氨基酸的化学性质和植物/动物起源来分类,可以将氨基酸分为以下几类:(1)必需氨基酸:人体无法自行合成而需要外界摄入的氨基酸,包括赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、组氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸等。
(2)非必需氨基酸:人体可以自行合成而无须从外界摄入的氨基酸;包括丝氨酸、甘氨酸、谷氨酸、天冬氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、丙氨酸、酪氨酸、天冬酰胺酸、胱氨酸等。
(3)极性氨基酸和非极性氨基酸:极性氨基酸在水中有较好溶解性,而非极性氨基酸则相对较难溶于水。
极性氨基酸包括精氨酸、天门冬氨酸、谷氨酸、天冬氨酸、组氨酸、甘氨酸等;非极性氨基酸包括天冬酰胺酸、苯丙氨酸、异亮氨酸、脯氨酸等。
(4)酸性氨基酸和碱性氨基酸:酸性氨基酸主要是指谷氨酸和天门冬氨酸,它们可在碱性环境中,释放出质子而表现出酸性;碱性氨基酸则包括赖氨酸、精氨酸、组氨酸等,它们可在酸性环境中接受质子而表现出碱性。
2. 氨基酸的结构氨基酸分子由一个氨基(end group)、一个羧基(carboxyl group)和一个R基团组成。
R基团的不同决定了氨基酸的物理性质和生化性质。
氨基和羧基两个官能团上均带有反应性的活化位点,如氨基上的α-位点和羧基上的β-位点。
α-位点紧密相关于氨基酸的蛋白质结构和功能,β-位点则与羧酸的代谢有关。
3. 氨基酸的生物作用(1)构建蛋白质:氨基酸是蛋白质的基本组成部分,通过氨基酸的字符串合成蛋白质,是热能、酶催化等基本生命功能的保证。
(2)能量来源:在代谢过程中,氨基酸被分解产生能量。
(3)合成激素:包括性激素、生长激素等。
(4)生物体内的重要辅酶:像植酸酰转移酶辅酶、尿素生物合成中的肉酸盐辅酶和甲硫氨酸辅酶等。
(5)体内代谢产物:儿茶酚、色氨酸、甘氨酸等化合物在人体代谢中生成代谢产物,如甲基异戊二酰酚、血中的谷氨酸等。
氨基酸
天然氨基酸有180多种,组成蛋白质的20种基本氨基酸α-氨基酸,脯氨酸例外为α-环状亚氨基酸。
基本氨基酸通式
不同α-氨基酸的R侧链不同,它对蛋白质的空间结构和理化性质有重要的影响。
除了甘氨酸的R侧链为氢原子外,其它氨基酸的α-碳原子都是不对称碳原子,可形成不同构型(D-型和L-型),具有旋光性。
蛋白质分子中的氨基酸都是L-型,称为L-型-α-氨基酸。
非极性疏水性氨基酸:丙氨酸(Ala,pI6.00)、缬氨酸(Val,pI5.96)、亮氨酸(Leu,pI5.98)、异亮氨酸(Ile,pI6.02)、苯丙氨酸(Phe,pI5.48)、脯氨酸(Pro,pI6.30)、蛋氨酸(Met,pI5.74)和色氨酸(Trp,pI5.89)。
有酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸和丙氨酸。
极性中性氨基酸:甘氨酸(Gly,pI5.97)、丝氨酸(Ser,pI5.68)、酪氨酸(tyr,pI)、半胱氨酸(Cys,pI5.07)、天冬酰胺(Asn,pI5.41)、谷氨酰胺(Gln,pI5.65)和苏氨酸(Thr,pI5.60)
酸性氨基酸:天冬氨酸(Asp,pI2.97)、谷氨酸(Glu,pI3.22)(含有两个羧基)
碱性氨基酸:赖氨酸(Lys,pI9.74)、精氨酸(Arg,pI10.76)、组氨酸(His,pI7.59)
芳香族氨基酸:苯丙氨酸和酪氨酸
杂环族氨基酸:脯氨酸色氨酸和组氨酸。
其它为脂肪族氨基酸。
人体必需氨基酸(EAA):缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、色氨酸(需要量最少的)、苏氨酸、赖氨酸。
半必需氨基酸:酪氨酸和半胱酰胺(可有苯丙氨酸和蛋氨酸转化)
组氨酸是儿童必需氨基酸。
各种基本氨基酸均为无色结晶,熔点极高(一般200℃以上)。
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大,并能溶于稀酸和稀碱中,但不能溶解于有机溶剂。
通常用乙醇能把氨基酸沉淀析出。
除甘氨酸外,每种氨基酸都有旋光性和一定的比旋光度。
各种氨基酸对可见光均无吸收能力。
酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸在近紫外区有吸收。
氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子的形式存在,故属于离子化合物,但氨基酸以两性离子形式存在,即H3N+CH2COO-。
两性离子是指在同一个氨基酸分子上带有能释放质子的—NH3能和接受质子的—COO—。
氨基酸等电点是指氨基酸静电荷为零时溶液中的pH。
一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基可以缩合秤肽,形成的酰胺键在蛋白质中称为肽键。
维持蛋白质构象的作用力次级键和二硫键(共价键),次级键包括氢键、疏水键、离子键、范德华力。
蛋白质是一类两性电解质,能和酸或碱发生作用。
各种解离基团的解离度与溶液的pH值有关,pH值越低,碱性基团的解离程度越大(—COOH也会被封
闭),蛋白质分子带的正电荷就越多;pH值越高,则酸性基团的解离程度越大,蛋白质分子带的负电荷就越多(—NH2被封闭)。
调节溶液的pH值可以改变蛋白质分子的带点状况。
在特定的pH值条件下,某种蛋白质分子所带的正电荷数与负电荷数相等,即静电荷为零,此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点,用pI表示。
处于等电点的蛋白质溶解度最小,其分子在电场中既不向阳极移动,也不向阴极移动。
每种蛋白质都有特定的等电点,但当溶液中有中性盐存在时,蛋白质分子的解离基团除了与H+发生作用外,还能分别与阳离子(Mg2+、Ca2+等)或阴离子(如Cl—、HPO42—等)结合而发生带点性质的变化,使等电点偏移,因此,等电点不是一个恒定值,它会因溶液中盐的种类及浓度(离子强度)的影响而有所不同。
在纯水溶液中,蛋白质的带电状态不受其他离子的干扰,完全由H+的解离和结合来决定,这种条件下的等电点称为等离子点,它是蛋白质的特征常数。
等电点与蛋白质分子的氨基酸组成有关。
对于变性蛋白质来说,可解离基因团都已外露,全部可以滴定,根据分子中所含酸性、碱性氨基酸的数量比例就可以判断其等电点的范围。
含酸性氨基酸多者,其等电点较低;而含碱性氨基酸数量多者,其等电点则较高。
但对于天然球状蛋白分子,一部分可解离基团在分子内部参与组成氢键、离子键等,不能被滴定,所以不能简单地根据分子中酸性、碱性氨基酸的数量比例来判断蛋白质的等电点范围。
蛋白质溶液是一种分散体系,在这种分散体系中,蛋白质分子颗粒是分散相,水是分散介质,分散系统的分散程度以分散相质点的直径来衡量。
分散相质点直径小于1nm的为真溶液,大于100nm的为悬浊液,介于两者间的为胶体,就分散程度来说,蛋白质溶液属于胶体系统蛋白质溶液是一种亲水胶体,其表面的亲水基团,如—NH2、—COOH、—OH、—CONH—等,在水溶液中能与水起水化作用,使蛋白质分子表面形成一个水化层。
蛋白质分子表面的可解离基团,在适当的pH值条件下,都带有同种净电荷,与其周围的分离子形成稳定的双电层,这样,蛋白质由于具有水化层和双电层两种稳定因素,因而作为胶体系统是相当稳定的,如无外界因素的影响,就不致互相凝聚而沉淀。
沉淀蛋白质的方法:
1 盐析法。
向蛋白质溶液中加入大量的中性盐,是蛋白质脱去水化层而聚集沉淀。
2 有机溶剂沉淀法。
一定量的极性有机溶剂可使蛋白质脱去水化层,同时降低溶剂的介电常数,从而增带电质点间的相互作用,致使蛋白质分子容易聚集而沉淀。
3 等电点沉淀法。
当蛋白质溶液的pH值处于等电点时,蛋白质分子携带的静电荷为零。
此时相邻蛋白质分子之间因为失去了静电斥力而趋于相互凝聚,因此蛋白质的溶解度达到最低点。
4 重金属盐沉淀法。
当溶液的pH值大于蛋白质等电点时,蛋白质分子带负电荷,容易与重金属离子结合形成不溶性的蛋白盐而沉淀。
5 生物碱试剂。
生物碱是植物组织中具有显著生理作用的一类含氮的碱性物质。
能够沉淀生物碱的试剂称为生物碱试剂,如单宁酸、苦味酸、三氯乙酸等都能沉淀生物碱。
生物碱试剂一般都是酸性物质,而蛋白质在酸性溶液(溶液pH值小于蛋白质的等电点)中带正电,所以能和生物碱试剂的酸根离子结合,形成溶解度较小的盐类。
6 加热变性沉淀法。
几乎所有的蛋白质都能因加热变性而沉淀(凝固),少
量盐类可促进该过程。
当蛋白质溶液处于等电点时,加热凝固最完全也最迅速。
加热变性使蛋白质的天然构象解体,疏水基外露,从而破坏蛋白质分子的水化层,同时破坏了分子的带点状态,即破坏了双电层。
蛋白质沉淀反应和变性是两个不同的概念,两者有联系但又不完全一致。
仅通过改变或破坏蛋白质胶体稳定的因素,并不引起蛋白质构象破坏所产生的沉淀多为不变性沉淀蛋白质变性有时可表现为沉淀,亦可表现为溶解状态;同样,蛋白质的沉淀有时可以是变性,亦可以不是变性。
这取决于沉淀的方法和条件以及是否对蛋白质的空间构象造成破坏。
蛋白质变性是由我国生物化学家吴宪与1931年提出的,他认为天然蛋白质分子因受环境因素的影响,从有规律的紧密结构变为无规律的松散状态。
由于蛋白质分子空间构象形成于稳定的基本因素是各种次级键,因而蛋白质变性作用的本质是破坏了形成稳定蛋白质分子空间结构的次级键,从而导致蛋白质分子空间构象的改变或破坏,并不涉及蛋白质以及结构的改变或肽键的断裂,生物活性的丧失是变性的主要表现,是变性蛋白质与天然蛋白质的根本区别。
蛋白质变性作用的特征
1 生物活性丧失。
蛋白质的生物活性是指蛋白质表现其生物学功能的能力,如酶的催化作用。
蛋白类激素的代谢调节功能等,这些生物学功能都是有各种蛋白质的特定空间构象所决定的的,一旦其空间构象遭受破坏,其表生物活功能的能力也随之丧失。
空间构象的微妙变化在尚未引起其理化性质改变时,在生物活性上已反反映出来。
2 理化性质的改变。
可结晶蛋白质在变性后失去结晶能力;一般蛋白质在变性后,分子结构松散,易为蛋白酶水解,因此食用变性蛋白质更有利于消化。
变性还可以引起球状蛋白质不对称性增加、粘度增加、扩散系数降低等。
能引起蛋白质变性的因素很多,物理因素有高温、紫外线、X射线、超声波、高压、剧烈的搅拌、震荡等主要通过能量效应破坏蛋白质结构维持的次级键。
可以用于杀菌、灭菌、除杂。
化学因素有强酸和强碱(破坏解离状态等)、尿素和胍盐(氢键破坏剂)、去污剂(破坏疏水键、离子键)、浓乙醇(破坏疏水键等)、重金属盐和三氯乙酸(与蛋白质不可逆结合形成沉淀)等,不同蛋白质对各种因素的敏感程度不同。
蛋白质的可逆变性与复性:变性条件不剧烈时,变性作用是可逆的,说明蛋白质分子内部结构的变化不大,这时,如果出去变性因素,在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性,此现象称为蛋白质复性。
如果变性条件剧烈而持久,蛋白质的变性是不可逆的蛋白质变性是否可逆与变性和复性的条件以及蛋白质的种类都有关系,蛋白质高级结构越复杂(多亚基、多结构域)越难复性。
蛋白质分离技术
蛋白质在组织或细胞中一般都以复杂的混合物形式存在,每种类型的细胞都含有上千种不同的蛋白质。
目前还没有一套单独或现成的方法能把任何一种蛋白质从复杂的混合蛋白质中提取出来。
但对任何一种蛋白质可能选择到一套适当的分离提纯程序一获得高纯度的制品。
蛋白质的分离提纯的一般程序可以分为前处理、蛋白质抽提、蛋白质粗分级和蛋白质分离纯化。