酶蛋白的结构

5－1－1－1 酶分子的一级结构构成酶蛋白的20种基本氨基酸的种类、数目和排列顺序，是酶蛋白的一级结构。

组成酶蛋白的氨基酸的数目和种类与其催化的反应性质及酶的来源有关。

例如，猪胃蛋白酶，在酸性很强的胃液中起催化作用，其分子中酸性氨基酸的数目远大于碱性氨基酸（43：4），这是与其催化的环境相适应的。

来源不同的同一酶或功能相似的酶，氨基酸组成相近。

但并不相同。

存在生物种间的差异，甚至存在个体、器官、组织间的差异。

例如，植物溶菌酶与动物溶菌酶相比，其分子中脯氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸含量非常高。

狒狒乳汁溶菌酶与人溶菌酶的一级结构之间，有几个氨基酸残基不同，狒狒溶菌酶含精氨酸少，且不含蛋氨酸。

同是鸭卵溶菌酶，Ⅱ型和Ⅲ型酶中，赖氨酸、酪氨酸、甘氨酸数目，也分别相差1～2个。

在一级结构中，有些酶的－SH参与酶的活性中心，是活性中心最重要基因之一，有些酶的二硫键对维持酶的活性很重要，或通过－S－S－与－SH互变表现酶的活性。

5－1－1－2 酶分子的空间结构酶分子的空间结构即是维持酶活性中心所必需的构象。

酶和其他蛋白质一样，二级结构单元主要是 －螺旋， －折叠、 －转角和无规卷曲四种。

酶分子的肽链以 －折叠结构为主，折且结构间以 －螺旋及折叠肽链段相连。

－折叠为酶分子提供了坚固的结构基础，以保持酶分子呈球状或椭圆状。

在酶的二级结构中，结构单元在结合底物过程中，常发生位移或转变。

从酶活性中心的柔性特征来看，有人提出 －折叠结构可能对肽链的构象相对位移有利，这种结构可以把一些空间位置上邻近的肽段固定在一起，以维持稳定的活性构象。

酶分子（或亚基）的三级结构是球状外观。

在三级结构构建过程中， －折叠总是沿主肽链方向于右手扭曲，构成圆筒形或马鞍形的结构骨架， －螺旋围绕着 －折叠骨架结构的周围或两侧，形成紧密曲折折叠的球状三级结构。

由于非极性氨基酸，如苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸等在 －折叠中出现的几率很大，因此在分子内部形成疏水核心，而表面则多为 －螺旋酸性氨基酸残基的亲水侧链所占据。

酶活性下降的因素
1. 温度：酶活性受温度影响较大，过高或过低的温度会使酶蛋白变性，使酶活性降低甚至失效。

2. pH值：酶对不同pH值的适应能力不同，过高或过低的pH值也会使酶失去催化活性。

3. 底物浓度：当底物浓度过高时，底物与酶蛋白竞争吸附在反应活性位点上，使酶反应速率降低。

4. 抑制剂：一些物质可以通过反应活性位点、非竞争性抑制或竞争性抑制等机制影响酶催化活性，从而使酶活性降低。

例如，氰化物可与酶中的铁离子结合，阻止酶催化作用。

5. 酶蛋白结构变化：酶蛋白结构的变化可能由于氧化、还原、水解等作用而发生。

此时，酶的结构和性质发生改变，酶活性下降。

6. 缺乏辅因子：某些酶需要辅因子才能发挥催化作用。

如果辅因子缺乏，则酶无法正常催化反应。

7. 物种差异：不同物种的酶结构和催化机制不同，因此对环境因素的适应性也不同，会导致酶活性差异。

8. 原始酶活性：所有的酶都是通过自发变异、天然选择等过程演变而来，原始酶活性可能不够优异，随着时间的推移，其活性可能会降低。

酶的概念组成酶是一类具有生物催化活性的蛋白质，它们可以加速化学反应的速率，但本身在反应中并不消耗或改变。

酶在细胞中起着至关重要的作用，参与了几乎所有生物体内的化学反应，包括新陈代谢、信号传导和细胞分裂等。

酶的研究和应用广泛应用于生物医学、工业生产和食品加工等领域。

酶的组成主要由两部分构成：蛋白质部分和非蛋白质部分（有时也称为辅酶或辅因子）。

1. 蛋白质部分：蛋白质是酶的主要组成部分，通常由一条或多条多肽链组成，通过肽键连接起来。

蛋白质部分在酶的催化过程中起到关键的作用，其结构和功能决定了酶能够催化特定的化学反应。

2. 非蛋白质部分：非蛋白质部分是一些辅助物质，它们能够增强酶的催化作用或提供酶催化所需的特定环境。

非蛋白质部分包括辅酶、金属离子和底物。

- 辅酶：辅酶是酶催化过程中的一个重要辅助物质，能够与酶结合并参与反应催化。

辅酶通常是一种有机分子，能够提供特定的化学功能基团。

常见的辅酶有辅酶NADH、辅酶CoA和辅酶A等。

- 金属离子：一些酶需要金属离子作为辅助因子来催化反应。

金属离子可以通过与酶的氨基酸残基或辅酶结合来提供催化所需的特定环境。

- 底物：底物是酶所催化的反应的反应物，它们与酶的活性位点结合，并在酶的作用下发生化学反应。

底物的结构和属性决定了酶对其的催化活性。

除了上述组成部分外，酶还具有一定的空间结构和立体排列。

酶的空间结构对其催化活性具有重要影响，因为在酶催化过程中，底物要与酶的活性位点相互作用。

相应地，任何改变酶的空间结构的因素（如温度、pH值和离子强度等）也会影响酶的催化活性。

对于酶的催化机制，主要有两种理论解释：1. 锁-键模型：该模型认为酶的活性位点和底物之间的相互作用类似于锁和钥匹配。

酶的活性位点具有特定的空间和化学性质，能够特异性地与底物结合。

酶和底物结合后，发生一系列的过渡态中间体形成和氧化还原反应，最终形成产物。

2. 诱导拟合模型：该模型认为在酶和底物结合之前，它们都存在某种程度的构象变化。

一、酶分子的化学组成酶的本质是蛋白质。

酶与其他蛋白一样，由氨基酸构成，具有一、二、三、四级结构。

酶也会受到某些物理、化学因素作用而发生变性，失去活力。

酶分子量很大，具有胶体性质，不能透析。

酶也能被蛋白酶水解。

1.辅因子有些酶完全由蛋白质构成，属于简单蛋白，如脲酶、蛋白酶等；有些酶除蛋白质外，还含有非蛋白成分，属于结合蛋白。

其中的非蛋白成分称为辅因子(cofactor)，蛋白部分成为酶蛋白，复合物叫全酶。

辅因子一般起携带及转移电子或功能基团的作用，其中与酶蛋白以共价键紧密结合的称为辅基，以非共价键松散结合的称为辅酶。

在催化过程中，辅基不与酶蛋白分离，只作为酶内载体起作用，如黄素蛋白类酶分子中的FAD、FMN辅基携带氢，羧化酶的生物素辅基携带羧基等等。

辅酶则常作为酶间载体，将两个酶促反应连接起来，如NAD+在一个反应中被还原成NADH，在另一个反应中又被氧化回NAD+。

它在反应中象底物一样，有时也称为辅底物。

有30％以上的酶需要金属元素作为辅因子。

有些酶的金属离子与酶蛋白结合紧密，不易分离，称为金属酶；有些酶的金属离子结合松散，称为金属活化酶。

金属酶的辅因子一般是过渡金属，如铁、锌、铜、锰等；金属活化酶的辅因子一般是碱金属或碱土金属，如钾、钙、镁等。

2.单体酶、寡聚酶和多酶体系由一条肽链构成的酶称为单体酶，由多条肽链以非共价键结合而成的酶称为寡聚酶，属于寡聚蛋白。

有时在生物体内一些功能相关的酶被组织起来，构成多酶体系，依次催化有关的反应。

构成多酶体系是代谢的需要，可以降低底物和产物的扩散限制，提高总反应的速度和效率。

有时一条肽链上有多种酶活性，称为多酶融合体。

如糖原分解中的脱支酶在一条肽链上有淀粉-1，6-葡萄糖苷酶和4-α-D-葡聚糖转移酶活性；来自樟树种子的克木毒蛋白（camphorin）由一条肽链组成，有三种活性：①RNA N-糖苷酶活性，可水解大鼠28S rRNA中第4324位腺苷酸的糖苷键，释放一个腺嘌呤；②依赖于超螺旋DNA构型的核酸内切酶活性，专一解旋并切割超螺旋环状DNA形成缺口环状和线状DNA；③超氧化物歧化酶活性。

caspase家族蛋白酶的结构与功能按照结构同源性的大小，可以将caspase蛋白酶分为三个组，分别以caspase-1、caspase-2和caspase-3为代表。

其中最重要的是caspase-1、caspase-3 和caspase-8。

(一)caspase-1(ICE)1. ICE的结构与生物学作用ICE即IL-1b 转化酶(IL-1b converting enzyme)，是单核细胞合成的一种蛋白酶，可以将34kD的IL-1b 前体(pro-IL-1b )剪切为17kD的成熟IL-1b ，这种剪切对于IL-1b 活性的发挥是必须的。

不表达ICE的细胞系转化IL-1b 基因后可以产生pro-IL-1b ，但不能分泌有活性的成熟IL-1b ；ICE特异性抑制剂可以阻断金黄色葡萄球菌刺激引起的IL-1b 的分泌。

ICE 属于半胱氨酸蛋白酶，活性中心有高活性的巯基，对氧化剂很敏感，但对丝氨酸蛋白酶、金属蛋白酶或天冬氨酸蛋白酶的抑制剂不敏感。

(1)ICE活化时的剪切过程：ICE基因定位于11q13-23，编码的ICE前体(pro-ICE)全长404aa，约45kD，蛋白酶活性中心是位于283~287位置的Gln-Ala-Cys-Arg-Gly(QACRG)五肽序列，其中Cys285是发挥酶切活性的关键残基。

在活化过程中pro-ICE在4个位点Asp103~Ser104、Asp119~Asn120、Asp297~Ser298和Asp316~Ala317进行自我催化剪切形成两个片段P20和P10，P20和P10首先形成异源二聚体，然后两个P20/P10异源二聚体再通过P10小亚基多聚化形成同源二聚体，所以ICE的活性形式是(P20/P10)2。

pro-ICE活化过程中的剪切并不是在四个酶切位点同时进行的，最先被剪切的是第三个位点(Asp297~Ser298)，形成P35和P12两个片段，P35的酶切活性比pro-ICE要高，它既可以进一步在第三个酶切位点剪切其它pro-ICE，还可以剪切其它三个酶切位点，形成P20和P10两个片段，再由P20和P10形成四聚体。

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