生物化学-样章

第二章蛋白质第一节蛋白质的概念及其生物学意义一、什么是蛋白质？α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物（短杆菌肽含D-苯丙氨酸）O［肽键：—C—NH—也叫酰胺键］二、蛋白质的生物学作用（或称功能分类）物质吸收与运输、运动，调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别（支架蛋白）、信息传递（受体复制酶）、记忆、疾病防御—抗体。

应用：固体酶的工业应用（联于水不溶性树脂上）、脱（纺织品）浆（淀粉酶）、生化制药，蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等，都是利用蛋白质的催化作用，蛋白质生物芯片（贮存信息量大，将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上，能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白），进行病原体与疾病诊断等。

第二节蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成：C（50-55％）、H（6-8）、O（20-30%）、N（15-18）、S（半胱aa）（0-4%）有的还含有P（酪蛋白）、Fe、Zn、Mo（钼Fe蛋白）、Cu、I，特别是含N量都很接近，平均为16% 。

所以，测出含N量×6.25（100/16 蛋白质系数）即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。

二、蛋白质的aa组成通常只有20种，除Pro外均为α—aa ，除甘氨酸外，都有D、L两种异构体（α(Leu : L 支链aa)—碳原子为不对称碳原子）所以有旋光性。

投影式如下：COOHCOOH H 2N — C —H H —C —NH 2R L —α D —αaa 的分类方法： （一）氨基酸的种类分类一 根据侧链基团R 的化学结构分为四类： 第一类 脂肪族aa ：侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基（中性）：一氨基一羧基aa 中共九种：H — CH — COOH CH 2— CH — COO － CH 2— CH — COO － NH 2 OH NH +3 SH NH +3(Gly:G) (Ser:S) (Cys:C)CH 3— CH — COO －CH 3— CH — CH — COO －CH 3— CH — CH — COO － NH +3 OHNH +3 CH 3NH +3(Ala:A) (Thr:T) (Val:V 支链aa)CH 3— S — CH 2— CH 2— CH — CُO －CH 3— CH — CH 2— CH — كOُ－ NH +3CH 3 NH +3CH 3— CH 2—CH — CH — COO － CH 3 NH +3(Ile:I 支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC — CH 2— CH — COO——OOC — CH 2— CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3(Asp:D) (Glu:E)O O(Met :M )H 2N — C — CH 2— CH — COO — H 2N — C — CH 2— CH 2— CH — COO —NH +3NH +3(Asn:N) (Gln:Q)③二氨基一羧基aa （碱性： —NH 2＞-COOH ）H 3N +— CH 2（CH 2）3— CH — COO —H 2N — C — NH —（CH2）3— CH —COO —NH 3+ NH 2+ NH 3+（Lys:K ）(Arg:R)第二类 芳香族aa （含有苯环的化合物叫做芳香族化合物，有的包括Trp ）：— CH 2— CH — COO — HO —— CH 2— CH — COO —(Phe:F) （丙aa 取代） (Tyr:Y)第三类 杂环aa ：HC C —CH 2—CH —COO—………—CH 2— CH — COO—…HN + NH NH +3 NH +3CH（His:H 咪唑基） (Trp :W 吲哚基 苯并吡咯)第四类 脯氨酸，也称杂环亚氨基酸：由Glu 还原、环化、再还原形成-2-羧酸2(Pro:P)分类二 按侧链R 基团的极性（及在pH7左右时的解离状态）分为： 非极性：甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。

目录•生物化学概述•蛋白质结构与功能•酶学原理与应用•糖代谢途径与调控机制•脂类代谢途径与调控机制•基因表达调控与疾病关系生物化学概述生物化学定义与研究对象生物化学定义研究生物体内化学分子与化学反应的科学，探讨生命现象的化学本质。

研究对象生物大分子（蛋白质、核酸、多糖等）及其相互作用；生物小分子（氨基酸、脂肪酸、糖类等）及其代谢；生物体内能量转化与传递等。

生物化学发展历史及现状发展历史从19世纪末到20世纪初，生物化学逐渐从生理学和有机化学中独立出来，成为一门独立的学科。

随着科学技术的不断发展，生物化学的研究领域和深度不断拓展。

现状生物化学已经成为生命科学领域的重要分支，与分子生物学、遗传学、细胞生物学等学科相互渗透，共同揭示生命的奥秘。

同时，生物化学在医学、农业、工业等领域的应用也越来越广泛。

ABDC疾病诊断生物化学方法可用于检测血液中特定生物分子的含量或结构异常，从而辅助疾病的诊断，如血糖、血脂检测等。

药物研发通过对生物体内代谢途径和药物作用机制的研究，有助于设计和开发新的药物，提高治疗效果和降低副作用。

营养与健康生物化学在营养学领域的应用有助于了解食物中营养成分的代谢和利用，为合理膳食和营养补充提供科学依据。

遗传性疾病研究生物化学方法可用于研究遗传性疾病的发病机制和治疗方法，如基因疗法和干细胞疗法等。

生物化学在医学领域重要性蛋白质结构与功能0102 03氨基酸种类20种常见氨基酸，包括甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸等。

氨基酸性质具有氨基和羧基的有机酸，呈两性，等电点下溶解度最低。

氨基酸分类根据侧链R基团的性质可分为脂肪族、芳香族、杂环族等。

氨基酸种类、性质及分类通过逐步去除N-末端氨基酸并测定其种类，推断蛋白质序列。

Edman 降解法质谱法cDNA 测序法利用蛋白质分子在电场或磁场中的运动规律进行测定。

通过测定编码蛋白质的cDNA 序列，间接推断蛋白质序列。

030201蛋白质一级结构测定方法主要依靠氢键维持的局部空间结构，包括α-螺旋、β-折叠等。

生物化学课件完整版极其详细Revised by BLUE on the afternoon of December 12,2020.第二章蛋白质第一节蛋白质的概念及其生物学意义一、什么是蛋白质α—AA 借肽键相连形成的高分子化合物（短杆菌肽含D-苯丙氨酸）［肽键：—C—NH—也叫酰胺键］二、蛋白质的生物学作用（或称功能分类）物质吸收与运输、运动，调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别（支架蛋白）、信息传递（受体复制酶）、记忆、疾病防御—抗体。

应用：固体酶的工业应用（联于水不溶性树脂上）、脱（纺织品）浆（淀粉酶）、生化制药，蛋白酶用于皮革的脱毛及软化等，都是利用蛋白质的催化作用，蛋白质生物芯片（贮存信息量大，将多种蛋白质抗体固定、排列到玻璃板上，能检测各种疾病蛋白及其他基因表达蛋白），进行病原体与疾病诊断等。

第二节蛋白质的组成一、蛋白质的元素组成：C（50-55％）、H（6-8）、O（20-30%）、N（15-18）、S（半胱aa）（0-4%）有的还含有P（酪蛋白）、Fe、Zn、Mo（钼Fe蛋白）、Cu、I，特别是含N量都很接近，平均为16% 。

所以，测出含N量×（100/16 蛋白质系数）即可推测出蛋白质的含量——凯氏定氮。

二、蛋白质的aa组成通常只有20种，除Pro外均为α—aa ，除甘氨酸外，都有D、L两种异构体（α—碳原子为不对称碳原子）所以有旋光性。

投影式如下：COOH COOHH2N — C —H H —C —NH2R R L—α D —αaa的分类方法：（一）氨基酸的种类分类一根据侧链基团R的化学结构分为四类：第一类脂肪族aa：侧链是脂肪烃链①一氨基一羧基（中性）：一氨基一羧基aa中共九种：H — CH — COOH CH2— CH — COO－ CH2— CH — COO－NH2 OH NH+3SH NH+3(Gly:G) (Ser:S) (Cys:C)CH3— CH — COO－ CH3— CH — CH— COO－ CH3— CH — CH — COO－NH+3OH NH+3CH3NH+3(Ala:A) (Thr:T) (Val:V 支链aa) O(Leu: L 支链aa) CH 3 — S — CH 2 — CH 2 — CH — C?O － CH 3 — CH — CH 2 — CH — O －NH +3 CH 3 NH +3CH 3 — CH 2 — CH — CH — COO － CH 3 NH +3 (Ile:I 支链aa)②一氨基二羧基aa(酸性)及其酰胺—OOC — CH 2 — CH — COO ——OOC — CH 2 — CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3 (Asp:D) (Glu:E)O OH 2N — C — CH 2 — CH — COO — H 2N — C — CH 2 — CH 2 — CH — COO —NH +3 NH +3(Asn:N) (Gln:Q)③二氨基一羧基aa （碱性： —NH 2＞-COOH ）H 3N + — CH 2（CH 2）3 — CH — COO —H 2N — C — NH —（CH2）3— CH — COO—NH 3+ NH 2+ NH 3+ （Lys:K ） (Arg:R)第二类 芳香族aa （含有苯环的化合物叫做芳香族化合物，有的包括Trp ）：— CH 2 — CH — COO —HO — — CH 2 — CH — COO —(Phe:F) （丙aa 取代） (Tyr:Y) 第三类 杂环aa ：HC C —CH 2 —CH —COO —………— CH 2 — CH — COO —…HN + NH NH +3 N NH +3 CH（His:H 咪唑基） (Trp :W 吲哚基 苯并吡咯)第四类 脯氨酸，也称杂环亚氨基酸：由Glu 还原、环化、再还原形成NH +3 NH +3 (Met:M)—COO—四氢吡咯-2-羧酸NH2+(Pro:P)分类二按侧链R基团的极性（及在pH7左右时的解离状态）分为：非极性：甘、丙、缬、亮、异亮、苯丙、蛋、脯、色氨酸。

第一章蛋白质的结构与功能（一）1.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

蛋白质二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。

维持蛋白质二级结构的化学键是氢键。

2.β-折叠(βpleated sheet)：是蛋白质二级结构的一种，其主要特征是：①多肽链充分伸展，每个肽单元以C-α为旋转点，依次折叠成锯齿结构；②氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方；③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固β-3.参见本章笔记。

4.蛋白质一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称蛋白质的一级结构。

一级结构的主要化学键是肽键，有的还包含二硫键。

一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。

5.生物活性肽：具有生物学活6.肽单元(peptide unit)：参与肽键的6个原子——C-α1，C，O，N，H，C-α。

位于同一平面，C-α1C-α2(trans)构型，此同一平面上的67. 盐析：指将硫酸铵、硫酸钠等无机盐类加入蛋白质溶液，破坏蛋白质在溶液中的稳定性因素而沉淀，各种蛋白质盐析时所需的盐浓度及pH 均不同。

8.氨基酸的等电点：在某一pH值的溶液中，氨基酸解离成阴／阳离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH值称该氨基酸的等电点。

9.glutathine：即谷胱甘肽，是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽，分子中半胱氨酸的巯基是其主要功能基因，具有还原性和嗜核特性，故谷胱甘肽可保护机体免遭氧化剂和毒物的损害。

10.蛋白质变性：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的11.参见本章笔记12.肽平面：参与肽键形成的6个原子(C-α1，C，O，N，H，C-α2)位于同一平面，C-α1和C-α2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成肽平面，即肽单元(peptide unit)13.14.结构域：蛋白质结构中二级结构与三级结构之间的一个层次。