考试范围一、生物大分子的结构与功能1.蛋白质2.核酸3.酶二、物质代谢4.糖代谢5.脂类代谢6.氨基酸代谢7.核苷酸代谢第一节蛋白质的结构与功能大纲解读：1.蛋白质的分子组成（1）蛋白质的平均含氮量（2）L-α-氨基酸的结构通式（3）20种L-α-氨基酸的分类2.氨基酸的性质3.蛋白质的分子结构4.蛋白质结构与功能的关系（1）血红蛋白的分子结构（2）血红蛋白空间结构与运氧功能关系（3）协同效应、别构效应的概念5.蛋白质的性质一、蛋白质的分子组成1.蛋白样品的平均含氮量2.L-α-氨基酸的结构通式3.20种L-α-氨基酸的分类以及名称（一）蛋白样品的平均含氮量1.组成蛋白质的元素及含量（1）主要元素：碳（50～55%）、氢（6～8%）、氧（19～24%）、氮（16%）、硫（0～4%）（2）其他：磷、铁、锰、锌、碘等（元素组成）2.蛋白质含量测定（测氮法）（1）蛋白质的平均含氮量为16%，即每克氮相当于6.25克蛋白质。
（2）每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量×6.25A型题：测得某一蛋白质样品（奶粉）含氮量为0.40克，此样品约含蛋白质（）克。
A.2.0B.2.5C.3.0D.3.5E.4.0[答疑编号111020801：针对该题提问]『正确答案』B『答案解析』每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量×6.25＝0.40×6.25＝2.5克。
（二）蛋白质的基本组成单位1.氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
2.氨基酸通式：3.存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。
甘氨酸的结构式：4.特殊氨基酸：脯氨酸（亚氨基酸）结构式：5.氨基酸分类:（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨酸（亚氨基酸）（7种）。
（2）极性中性氨基酸：色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸（甲硫氨基酸）、谷氨酰胺、天冬酰胺（8种）。
（3）酸性氨基酸：谷、天冬氨酸（2种）。
（4）碱性氨基酸：赖、精、组氨酸（3种）。
6.几种特别需要记忆的氨基酸：（1）含硫氨基酸：半胱氨酸、蛋氨酸（甲硫氨基酸）（2）含芳香环（大Л键/共扼双键）的氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸（3）含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸。
半胱氨酸结构式：B型题A.半胱氨酸B.丝氨酸C.蛋氨酸D.脯氨酸E.鸟氨酸1.含巯基的氨基酸是（）[答疑编号111020802：针对该题提问]『正确答案』A2.天然蛋白质中不含有的氨基酸（）[答疑编号111020803：针对该题提问]『正确答案』E（三）氨基酸的理化性质1.两性解离及等电点（1）氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
（2）等电点（pI）在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
问题：某氨基酸的等电点是5.1，它在PH=8.0的溶液中带何种电荷？在PH=2.0的溶液中带何种电荷？【答案】在PH=8.0的溶液中带负电；（pH>pI）在PH=2.0的溶液中带正电。
（pH<pI）2.紫外吸收色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。
大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
（四）肽与肽键1.肽键：是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化学键，有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
A型题：下列关于肽键性质和组成的叙述正确的是（）A.由C a1和COOH组成B.由C a1和C a2组成C.由C a和N组成D.肽键有一定程度的双键性质E.肽键可以自由旋转[答疑编号111020804：针对该题提问]『正确答案』D2.肽：氨基酸通过肽键相连而成肽链，少于10个氨基酸的肽链称为寡肽，大于10个氨基酸的肽链称为多肽。
二、蛋白质的分子结构（一）蛋白质的基本结构——蛋白质的一级结构1.概念：是指氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序，以及他们之间的连接方式。
2.一级结构是蛋白质空间结构的基础，对生物功能起决定作用。
肽键是蛋白质一级结构的基本结构键。
有些含有二硫键。
3.一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
A型题：维系蛋白质分子一级结构的化学键是（）A.离子键B.肽键C.二硫键D.氢键E.疏水键[答疑编号111020805：针对该题提问]『正确答案』B（二）蛋白质分子的空间结构1.蛋白质的二级结构指多肽链中主链原子在局部空间的排列，不包括氨基酸残基侧链的构象。
主要化学力是链内形成的氢键。
主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
A型题：关于蛋白质二级结构的叙述正确的是（）A.氨基酸的排列顺序B.每一氨基酸侧链的空间构象C.局部主链的空间构象D.亚基间相对的空间位置E.每一原子的相对空间位置[答疑编号111020806：针对该题提问]『正确答案』C（1）α-螺旋①多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成右手-螺旋，肽链内形成氢键。
②氨基酸侧链伸向螺旋外侧；③每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键，依此类推，肽链中的全部肽键都形成氢键，以稳固α-螺旋结构；④每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。
螺距为0.54nm，所以每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm。
注意：有些侧链R基团不利于α-螺旋形成。
A型题：1.维系蛋白质分子中螺旋的化学键是（）A.盐键B.疏水键C.氢键D.肽键E.二硫键[答疑编号111020807：针对该题提问]『正确答案』C2.关于蛋白质α-螺旋的叙述，错误的是（）A.链内氢键稳定其结构B.有些侧链R基团不利于α-螺旋形成C.是二级结构的形式之一D.一般蛋白质分子结构中都含有α-螺旋E.链内疏水作用稳定其结构[答疑编号111020808：针对该题提问]『正确答案』E『答案解析』α-螺旋是蛋白质二级结构中的一种，主要指主链骨架原子的相对空间位置，肽链的全部肽键都形成氢键，链内氢键稳定其结构，而不是疏水作用。
（2）β-折叠β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而成。
肽链的主链呈锯齿状折叠构象。
①多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿结构；②氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方；③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固β-折叠结构；④肽链有顺式平行和反式平行两种。
（3）β-转角①常发生于肽链180°回折时的转角上；②通常有4个氨基酸残基组成，其第一个残基的羰基氧与第四个残基的亚氨基氢可形成氢键。
（4）无规卷曲：没有确定规律性的那部分肽链结构。
2.蛋白质的三级结构（1）蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，整条肽链中全部氨基酸的相对空间位置。
包含了一条多肽链的主链构象和侧链构象（整体构象）。
（2）维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。
尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。
3.蛋白质的四级结构（1）概念：是指由多条各自具有三级结构的肽链通过非共价键连接起来的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。
（2）每一条多肽链叫做一个亚基或亚单位。
单独亚基无生物活性；完整四级结构的蛋白质才具有生物活性。
（3）维持亚基之间的化学键主要是疏水键。
（4）并非所有蛋白质都有四级结构，有的只有三级结构。
（三）分子伴侣1.概念：蛋白质空间构象的正确形成，除一级结构为决定因素外，还需分子伴侣的参与。
分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质，2.作用①蛋白质在合成时，分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。
②分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。
③分子伴侣对蛋白质分子中二硫键的正确形成，起到重要作用。
（四）基本概念1.肽单元（peptideunit）2.模序（motif）3.结构域（domain）三、蛋白质分子结构和功能的关系（一）蛋白质一级结构与功能的关系1.一级结构是空间结构的基础以核糖核酸酶为例，核糖核酸酶是由124个氨基酸残基组成的一条多肽链，有4对二硫键。
加入尿素（或盐酸胍，作用是破坏氢键）和β-巯基乙醇（可将二硫键还原成巯基，破坏二硫键），导致此酶的二、三级结构遭到破坏，酶活性丧失，但肽键不受影响，所以一级结构不变，去除尿素和β-巯基乙醇后，理论上二硫键的形成有105种方式，即正确配对率低于1%，而实验结果发现正确配对率为95%～100%。
证明空间构象遭到破坏的核糖核酸酶，只要其一级结构未被破坏，松散的多肽链可循其特定的氨基酸顺序，卷曲折叠成天然的空间构象，酶活性又逐渐恢复至原来水平。
A型题：蛋白质的空间构象主要取决于（）A.α-螺旋和β-折叠B.肽链中肽键的构象C.肽链氨基酸的排列顺序D.肽链中的二硫键E.肽链中的氢键[答疑编号111020809：针对该题提问]『正确答案』C『答案解析』蛋白质的空间构象是由一级结构决定的。
2.镰刀型红细胞贫血（1）发生的根本原因：是血红蛋白的一级结构发生了差错。
人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸应该是谷氨酸，而在镰刀型贫血的血红蛋白中却是缬氨酸，本是水溶性的血红蛋白，就会聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成镰刀状而极易破裂，产生贫血。
（2）临床症状：骨严重受损；内脏器官损伤：心脏、肺脏、肾脏损伤；脑血管意外；严重的慢性溶血性贫血等，患者多在成年期死亡。
（二）蛋白质的空间结构与功能的关系1.一级结构是蛋白质生物学功能的基础，空间结构与蛋白质功能的表现有关。
2.蛋白质构象是其生物活性的基础，构象改变，其功能活性也随之改变。
3.构象破坏功能丧失。
恢复自然构象，功能恢复。
（三）肌红蛋白与血红蛋白的结构（四）协同效应与变构效应1.变构效应：一个蛋白质与它的配体结合后，蛋白质的构象发生改变，使它更适于功能需要，这一类变化称为变构效应。
2.协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能，如果是促进作用，则称为正协同效应，反之则为负协同效应。
肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）的氧解离曲线四、蛋白质的理化性质（一）蛋白质的变性作用1.概念：在某些理化因素作用下，蛋白质严密的空间构象（次级键特别是氢键）破坏，导致若干理化性质和生物学性质的改变称为变性。
2.变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
3.蛋白质变性后的表现：①生物活性丧失；②理化性质改变（溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解）；③变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
4.复性：变性的蛋白质，只要其一级结构仍完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也重现，这称为复性。
