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《生物化学》第二章

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《生物化学》第二章核酸化学及答案

《生物化学》第二章核酸化学及答案

第二章核酸化学《生物化学》一、选择题1．自然界游离核苷酸中，磷酸最常见是位于：A．戊糖的C-5′上B．戊糖的C-2′上C．戊糖的C-3′上D．戊糖的C-2′和C-5′上E．戊糖的C-2′和C-3′上2．可用于测量生物样品中核酸含量的元素是：A．碳B．氢C．氧D．磷E．氮3．下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA：A．尿嘧啶B．腺嘌呤C．胞嘧啶D．鸟嘌呤E．胸腺嘧啶4．核酸中核苷酸之间的连接方式是：A．2′，3′磷酸二酯键B．糖苷键C．2′，5′磷酸二酯键D．肽键E．3′，5′磷酸二酯键5．核酸对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近？A．280nm B．260nm C．200nm D．340nm E．220nm6．有关RNA的描写哪项是错误的：A．mRNA分子中含有遗传密码B．tRNA是分子量最小的一种RNAC．胞浆中只有mRNAD．RNA可分为mRNA、tRNA、rRNAE．组成核糖体的主要是rRNA7．大部分真核细胞mRNA的3′-末端都具有：A．多聚A B．多聚U C．多聚T D．多聚C E．多聚G8．DNA变性是指：A．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚C．DNA分子由超螺旋→双链双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂E．DNA分子中碱基丢失9．DNA Tm值较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致？A．G+A B．C+G C．A+T D．C+T E．A+C10．某DNA分子中腺嘌呤的含量为15%，则胞嘧啶的含量应为：A．15% B．30% C．40% D．35% E．7%二、填空题1．核酸完全的水解产物是________、_________和________。

其中________又可分为________碱和__________碱。

2．体内的嘌呤主要有________和________；嘧啶碱主要有_________、________和__________。

某些RNA分子中还含有微量的其它碱基，称为_________。

《生物化学》教案(完整)

《生物化学》教案(完整)

《生物化学》教案(一)第一章：生物化学导论1.1 生物化学的概念与发展历程1.2 生物化学的研究内容与方法1.3 生物化学在生命科学中的重要性1.4 生物化学实验安全与实验室规范《生物化学》教案(二)第二章：蛋白质化学2.1 蛋白质的基本结构与功能2.2 蛋白质的组成单位——氨基酸2.3 蛋白质的合成与降解2.4 蛋白质的结构与性质分析方法《生物化学》教案(三)第三章：核酸化学3.1 核酸的基本组成与功能3.2 核酸的分类与结构特点3.3 核酸的生物合成过程3.4 核酸酶与核酸分析方法《生物化学》教案(四)第四章：酶学4.1 酶的基本概念与特性4.2 酶的分类与命名4.3 酶的作用机制与动力学4.4 酶的调节与应用《生物化学》教案(五)第五章：碳水化合物与脂质化学5.1 碳水化合物的分类与功能5.2 脂质的分类与功能5.3 糖脂与糖蛋白的结构与功能5.4 碳水化合物与脂质的代谢途径《生物化学》教案(六)第六章：代谢途径与能量转化6.1 概述生物氧化与代谢途径6.2 糖酵解途径6.3 三羧酸循环（TCA循环）6.4 氧化磷酸化与电子传递链《生物化学》教案(七)第七章：生物大分子的结构与功能7.1 蛋白质的结构层次与功能多样性7.2 核酸的结构与功能7.3 碳水化合物的结构与功能7.4 脂质的结构与功能《生物化学》教案(八)第八章：生物膜与信号传导8.1 生物膜的组成与结构8.2 膜蛋白的结构与功能8.3 信号传导途径与细胞内通信8.4 生物膜与信号传导在生理与疾病中的作用《生物化学》教案(九)第九章：遗传信息的传递与调控9.1 DNA复制与损伤修复9.2 转录与翻译过程9.3 遗传密码与氨基酸序列9.4 基因表达调控与细胞分化《生物化学》教案(十)第十章：生物化学实验技术10.1 光谱分析技术与色谱法10.2 电泳技术与质谱法10.3 生物化学实验基本操作与技巧10.4 实验数据处理与分析方法重点解析重点解析：1. 生物化学的概念与发展历程、研究内容与方法、在生命科学中的重要性。

生物化学 第二章 蛋白质化学 上

生物化学 第二章 蛋白质化学 上

一 氨基酸的一般结构特征
氨基酸的基本结构特征：
•酸性：
•碱性：
•手性（旋光性）：
•特异性
蛋白质是由20种L-型 的α-氨基酸构成。
非极性氨基酸（6个）
极性不带电荷（6个）
芳香族（3个）
带电荷（5个）
二 氨基酸的分类和结构 1．按照氨基酸侧链的极性分类 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种 极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种 带正电荷：Arg, Lys, His（碱性氨基酸） 带负电荷：Asp, Glu（酸性氨基酸）
胶联剂、可制作金属涂料和车辆、电器用高档氨基树脂装饰漆。
第二节 蛋白质的组成单位-氨基酸
发现：
法国化学家H Braconnot 纤维素酸热解---葡萄糖（单体） 明胶酸热解----含氮化合物（甘氨酸） 肌肉酸水解---含氮化合物（含氨基和羧基）---氨基酸 蛋白质的基本组成单位是（***）氨基酸（amino acid，AA）
3 根据组成分类 简单蛋白质 分子中只有氨基酸 结合蛋白质 简单蛋白+非蛋白成分，
也称复合蛋白质（conjugated protein）或全蛋白质（holoprotein） 结合蛋白根据结合的非蛋白成分进一步分为：
① 色蛋白（chromoprotein）色素+Pr
血红素蛋白；细胞色素类（蛋白）；叶绿素蛋白；血蓝蛋白；黄 素蛋白
Tyr、Phe
Trp
N
红色 胍基 Arg
酚试剂反应 (Folin-Cioculteu 反应)
Ellman反应
碱性 CuSO4 及磷 钨酸-钼酸
二硫硝基苯甲酸 DTNB

生物化学 第二章 糖类的化学

生物化学 第二章 糖类的化学
含有醛基或酮基，能还原许多弱氧化剂（如氧
化铜的碱性溶液）。
单糖的立体结构 两种构象：船式结构、椅式结构
CH2OH HO HO O OH OH
HO HO
CH2OH HO HO
O
OH
β-D-葡萄糖
CH2OH O OH OH
α-D-葡萄糖
HO HO CH2OH O OH
OH
OH
α-D-半乳糖
α-D-阿洛糖
湖 北 工 业 大 学 工 程 技 术 学 院
椅式
湖 北 工 业 大 学 工 程 技 术 学 院
比旋光度(旋光率):
D
t
t D
cL
100
L为光程，即旋光管的长度，dm； c为浓度，即在100mL溶液中所含溶质的质量，g；
是在以钠光灯（称为D线，为589.6nm和589.0nm）为
t D
光源、温度为t的条件下实测的旋光度。
CH 2OH
CH 2OH
果糖
CH 2OH
湖 北 工 业 大 学 工 程 技 术 学 院
几个概念： 旋光异构、旋光异构体 对映异构体:若两个分子互为镜像关系， 称这两个分子为对映异构体。它们的旋 光活性正好相反，但旋光度相同。 外消旋体:等量的一对对映异构体混合， 旋光性恰好互相抵消，即得到没有旋光 活性的体系，此体系为外消旋体。
第二章 糖类的化学
第一节 概述
湖 北 工 业 大 学 工 程 技 术 学 院
一、糖的定义与元素组成
1、定义
糖类物质是一类多羟基醛或多羟基酮类化 合物或聚合物； 在生物体内，糖类物质主要以均一多糖、 杂多糖、糖蛋白和蛋白聚糖形式存在。
湖 北 工 业 大 学 工 程 技 术 学 院

生物化学第二章核酸化学

生物化学第二章核酸化学

核酸分类及命名规则
核酸可分为DNA和RNA两大类，根据来源不同可分为基因组DNA、病毒DNA、mRNA、tRNA、 rRNA等。
核酸的命名通常包括种类、来源和特定序列信息，如人类基因组DNA可命名为hgDNA，mRNA可命 名为信使RNA等。
02
DNA结构与性质
DNA双螺旋结构模型
DNA由两条反向平行的多核苷酸链 组成，形成右手螺旋结构。
长约21nt的双链RNA，可引导RISC复合物识别并切割靶mRNA，实现基因沉默。
其他小分子RNA
如piRNA、snoRNA等，在基因表达调控、RNA修饰等方面发挥作用。
04
核酸理化性质与分离纯化方法
核酸溶解度和沉淀条件
溶解度
核酸在不同溶剂中的溶解度不同，一般易溶于水，难溶于乙醇、乙醚等有机溶 剂。其溶解度受温度、pH、离子强度等因素的影响。
非同源重组
发生在非同源序列之间的重组过程。这种重 组不依赖于序列之间的相似性，而是通过一 些特殊的蛋白质和酶的作用来实现DNA片 段的连接。非同源重组可能导致基因的重排 和染色体的不稳定，进而对生物体产生遗传 影响。
07
总结与展望
核酸化学领域重要成果回顾
核酸结构与功能研
究
揭示了DNA双螺旋结构和RNA多 种功能，阐明了遗传信息存储、 传递和表达机制。
05
核酸酶及其作用机制
限制性内切酶和外切酶作用方式
限制性内切酶
识别DNA分子中的特定核苷酸序 列，并在该序列内部进行切割， 产生特定的DNA片段。
外切酶
从DNA或RNA链的末端开始，逐 个水解核苷酸，释放单个的核苷 酸或寡核苷酸。
DNA连接酶在基因工程中应用
连接DNA片段

生物化学第二章蛋白质知识点归纳

生物化学第二章蛋白质知识点归纳

一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage

生物化学《生物化学》

第二章核酸的结构和功能一．名词解释变性和复性分子杂交增色效应和减色效应Tm cAMP Chargaff定律二．填空题1、tRNA的二级结构呈（）型。

2、DNA变性后，紫外吸收（）。

3、核苷由（）和（）组成。

4、维持DNA双螺旋稳定的作用力是（）。

5、碱基当量定律： A =（）、G =（）。

6、 DNA的一级结构是指DNA中各种脱氧核苷酸之间的（）和（）。

三．判断题1、核酸变性后其分子量也发生改变。

（）2、RNA主要分布于细胞核中。

（）3、稀有核苷酸主要存在于tRNA中。

（）4、DNA的三级结构呈倒 L 型。

（）5、原核生物的mRNA是单顺反子。

（）6、分子杂交只发生于不同分子的DNA之间。

（）7．B-DNA是反平行双链右手螺旋。

（）8、DNA链一级结构的读向是3′→ 5′（）四．1、有一DNA片段是pCTGGAC，另有两条片段互补，①条对还是②条对（）①pGACCTC ②pGTCCAG（因为DNA片段是5ˊ→3ˊ，互补就应该是从3ˊ→5ˊ，所以②对。

）2、如果Tm高，那么A+T的量是高还是低，Tm高说明G+C含量高，G+C三个H键熔解温度比A=T二个氢键的高。

3、DNA一个螺旋有几个碱基对？10个，若某DNA的分子量是3×107，每一对碱基的分子量是670，问这DNA的长度是多少？要计算长度先必须算碱基对一个碱基对上升高度是34A所以，3.4×44776=15.22×10-4cm,那么这一段有多少个螺旋?等于4478个螺旋.五．问答题1、某DNA样品含腺嘌呤15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的百分含量。

2、DNA双螺旋结构是什么时候，由谁提出来的？试述其结构模型。

3、tRNA的结构有何特点？有何功能？4、DNA和RNA的结构有何异同？5、嘧啶、核苷、核苷酸和核酸在分子结构上的关系6、 E.chargaff定则的内容是什么？第三章蛋白质化学一．名词解释等电点（pI）肽键和肽链肽平面及二面角一级结构二级结构三级结构四级结构超二级结构结构域蛋白质变性与复性分子病肽二．问答题和计算题1、为什麽说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？2、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构与功能的关系）。

生物化学(2)第二章 糖的分解代谢


意义
将葡萄糖分子磷酸化成了易参加代 谢反应的活化形式； 磷酸化的葡萄糖分子带有很强的极 性基团，不能透过细胞膜，能够防止细 胞内的葡萄糖分子向外渗出； 为以后底物水平磷酸化贮备了磷酸 基。
己糖激酶特性： 1）需要二价金属离子如Mg2+或Mn2+ 作 为辅助因子，己糖激酶才有活性； 2）别构酶：G-6-P和ATP是其别构抑制 剂； 3）分布很广，动植物及微生物细胞中均有； 4）专一性：不强，能催化许多六碳糖， 如D-果糖、D-甘露糖等，但对葡萄糖亲 和力较大；
5）糖酵解的第一个调节酶（限速
酶）。 6）哺乳类动物体内已发现有4种己糖
激酶同工酶，分别称为Ⅰ至Ⅳ型。
肝细胞中存在的是Ⅳ型，称为葡萄
糖激酶。
己糖激酶
与
葡萄糖激酶 的区别：
己糖激酶能催化一切己糖，存在于细 菌、酵母及多种动植物中； 葡萄糖激酶只能催化葡萄糖转变为6磷酸葡萄糖，只存在于肝脏，肌肉中没有。 肝脏中的葡萄糖激酶量比己糖激酶量高。
该酶作用于粘稠的淀粉糊时，能使 粘度迅速下降成稀溶液状态，工业上称 此为“液化”。
存 在 动物的消化液、植物的种子和块根
α -淀粉酶可以看作是淀粉酶法水解 的先导酶，大分子淀粉经其作用断裂， 产生很多非还原性末端，为β -淀粉酶或 γ -淀粉酶提供了更多的作用点。 工业化一般水解淀粉时，用量
30-60单位/每克
乳酸
葡萄糖 丙酮酸 乙醛 乙醇
糖酵解
生醇发酵
（二）糖酵解的过程 包含四个阶段：
己糖磷酸酯的生成（己糖磷酸化） 丙糖磷酸的生成（磷酸己糖的裂解） 丙酮酸的生成 乳酸的生成
1、第一阶段：己糖磷酸酯的生成（葡萄糖分子 活化） 葡萄糖或糖原经磷酸化转变成1，6-二磷 酸果糖。 以葡萄糖为起始物： 葡萄糖的磷酸化 分成三个过程： 异构化 果糖磷酸的磷酸化

生物化学第二章 核酸化学


李纳斯·鲍林（Linus Pauling）
DNA的二级结构是三螺旋？
1962年，三人分享诺贝尔生理医学奖
DNA的二级结构是双螺旋
（1）DNA分子由两条多聚 脱氧核糖核苷酸链(简称 DNA单链)组成。两条链 沿着同一根轴平行盘绕， 形成右手双螺旋结构。 螺旋中的两条链方向相 反，即其中一条链的方 向为5′→3′，而另一条链 的方向为3′→5′，螺旋结 构上有大沟和小沟。
两类 核酸在分子组成上的异同点
组分 磷酸 戊糖 碱 嘌呤 基 嘧啶
RNA
DNA
磷酸Βιβλιοθήκη 核糖脱氧核糖AG
U
C
T
核苷酸的衍生物
ⅰ ATP (腺嘌呤核糖核苷三磷酸)
d d d
核苷酸及其多磷酸化合物
ⅱ 环腺苷酸（cAMP）和环鸟苷酸 （cGMP）
•这两种环核苷酸在细胞代谢调节中具有重要作 用，是传递激素作用的媒介物。称为二级信使。
（2）两条链上的碱基通 过氢键相结合，形成碱 基对。碱基的相互结合 具有严格的配对规律， 即A与T结合，G与C结 合，碱基之间的这种一 一对应关系，称为碱基 互补配对原则。A和T之 间形成两个氢键，G与C 之间形成三个氢键。
碱基互补配对
A
T
C
G
（3）嘌呤和嘧啶碱基位于螺旋 的内侧，磷酸和脱氧核糖基 位于螺旋外侧，彼此以3 ’-5’ 磷酸二酯键连接，形成DNA 分子的骨架。碱基环平面与 螺旋轴垂直，糖基环平面与 碱基环平面成90°角。
级结构的可能性较小。
* mRNA的功能 把DNA所携带的遗传信息，按碱基互补
配对原则，抄录并传送至核糖体，用以决定 其合成蛋白质的氨基酸排列顺序。
原核细胞
真核细胞
细胞质

生物化学 第02章 脂类化学


n 皂化价：完全皂化1克脂肪（油或脂）所消耗的氢氧化钾的 毫克数。
n 皂化价可用于计算该油脂的平均相对分子量。
分子量=1/[(皂化价/1000)/56/3]
单位为克的皂化价
消耗的氢氧化钾的摩尔数 （脂肪酸的摩尔数） 甘油三酯的摩尔数
分子量 = 3 × 56× 1000 皂化值
n250毫克油脂完全皂化时需要47.5毫克KOH， 计算该油脂的平均相对分子量。
规定：
1,3的位置不能交换
n 磷脂酰胆碱（X基团为胆碱） ——卵磷脂
O
O CH2-O-C-R1 R2-C-O-CH O
CH2-O-P-O-CH 2-CH2-N+（CH ）3 3 OH
卵磷脂
如果磷酰胆碱基连接在甘油基的3位碳，则为-型，2位则为-型。
自然界：L--磷脂酰胆碱
n★基本介绍 n“卵磷脂”这个词本身由希腊文“Lekiths” 派生出来，意指“蛋黄”。卵磷脂最初是在蛋 黄中发现，一只鲜蛋黄中约含10％卵磷脂。近 年来卵磷脂被誉为与蛋白质、维生素并列的" 三大营养素"。
液酸
神经酰胺
中性糖 N-乙酰半乳糖胺
神经酰胺
半乳糖 唾液酸
葡萄糖
n 甘油醇糖脂（glycosyl glycerides）—植物糖脂
存在于绿色植物中，称植物糖脂。
n答案：884
2）不饱和双键产生的性质
①氢化（Hydrogenation）（反式脂肪酸） n 油脂中的不饱和键可以在金属镍催化下发生氢化作用。 n 氢化作用通常用于使液体油变成半固体或固体脂肪。
②卤化和碘值 n 卤化作用（Halogenation）：油脂中不饱和键可与卤素 发生加成作用，生成卤代脂。 n碘值（价）：100克油脂所能吸收的碘的克数。 n用碘值表示油脂的不饱和度。
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2．β-折叠
形式
4．无规卷曲
多肽链中，两段以上折叠成锯齿状的肽链， 通过氢键相连而成的平行片层状结构称为β折叠或β-片层。
无规卷曲是指肽链中没有确定规律性的构象， 不能被归入明确的二级结构，本身也具有一 定的稳定性。
- 20 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
α-螺旋
α-螺旋的主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基 上升一圈，相当于0.54 nm。
另外，虽然亚基具有独立的三级结构，但单独存在时无生物活性。例如，血红蛋白（上图）由四个 亚基组成，每个亚基在含氧量高的地方均能结合一分子的氧，在含氧量低时，释放所结合的氧。但任何 一个亚基单独存在时，只能结合氧，不能释放氧，不具有血红蛋白的运氧作用。
- 27 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构。 蛋白质一级结构的阐明，对揭示某些疾病的发病机制、指导疾病治疗有十分重要的意义。
？
蛋白质的空间结构是如何形成的？？
- 18 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中有规则重复的构象， 这些构象由主链原子形成，不涉及侧链部分的构象。
-7-
第一节
蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子均为手性碳 原子，有L-型和D-型两个旋光异构体。组成天然氨基 酸的氨基酸均为L-型，因此人体内的氨基酸均为L-α-氨 基酸，其结构式如右图所示。
-8-
第一节
蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
非极性氨基酸
1
非极性氨基酸的R基团主要由
非极性基团构成，在水中的溶
2
解度极小。
极性酸性氨基酸
3
极性酸性氨基酸的R基团含有
羧基，易解离出H＋而呈酸性。
4
极性中性氨基酸
极性中性氨基酸的R基团含有 不解离的极性基团，具有亲 水性。
极性碱性氨基酸
极性碱性氨基酸的R基团含有 氨基、胍基或咪唑基等碱性基 团，易接受H＋而呈碱性。
- 28 -
第一节
蛋白质的分子组成 三、蛋白质结构与功能的关系
蛋白质一级结构 与蛋白质功能的关系
一级结构相似的蛋白质，其空间构象和功能也相近 例如，哺乳动物胰岛素都是由A链和B链构成，且二硫键配对和一级结构均相似，它们都执行相同的功能（如调节
血糖代谢）。比较来源不同的胰岛素的一级结构，可能有某些差异，但与功能相关的结构却总是相同。
？
维持蛋白质四级结构的作用力都有哪些？
维持蛋白质四级结构的作用力主要是亚基之间形成的次级键，包括氢键、疏水键、离子键、 范德华力等。四级结构实际上是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的构象。亚基之间不含 共价键，亚基间次级键的结合比二、三级结构疏松，因此在一定的条件下，四级结构的蛋白质可 分离成单独的亚基，亚基本身构象仍可不变。
蛋白质分子中，由于氨基酸排列顺序与正常蛋白质不同 而发生的一种遗传病（基因突变造成的），称为分子病。
- 29 -
第一节
蛋白质的分子组成 三、蛋白质结构与功能的关系
蛋白质空间结构 与蛋白质功能的关系
蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间结构密切相关
蛋白质的空间结构是其功能活性的基础，即空间发生变化时，其功能活性也随之改变。 蛋白质 变性时，由于其空间结构被破坏，会引起蛋白质功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，
-5-
第一节
蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成
对已获得的蛋白质结晶纯品进行元素分析，得知蛋白质主要由碳（C）、氢（H）、氧（O）、氮 （N）、硫（S）5种元素组成。另外，蛋白质可能还会含有磷（P）、铁（Fe）、锌（Zn）、铜（Cu）、 硼（B）、锰（Mn）、碘（I）、钼（Mo）等元素。
思 已知：① 生物界有多种不同类型的蛋白质，每种蛋白质的含氮量十分接近， 平均约为16%；
非必需氨基酸
非必需氨基酸可在动物体内合成，作为营养源不 需要从外部补充。
- 10 -
第一节 蛋白质的分子组成
三、氨基酸的连接方式
在蛋白质分子中，氨基酸之间通过肽键相互连接。氨基酸之间通过肽键相互连接。肽键是蛋白质分子 结构中的基本化学键，由一个氨基酸的α-羧基（—COOH）和另一个氨基酸的α-氨基（—NH2）脱水缩合而成。
相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧（C＝O）与 亚氨基氢（N—H）形成氢键，这类氢键的主要 作用是稳定α-螺旋。
- 21 -
第二节 蛋白质ห้องสมุดไป่ตู้分子结构
二、蛋白质的空间结构
肽链中氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷会影响α-螺旋的形成，主要体现在 以下几个方面：
酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α-螺旋形成； 较大R基团集中的区域，也妨碍α-螺旋形成； 脯氨酸因其α-碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是 亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α-螺旋； 甘氨酸的R基为H，空间占位很小， 也会影响该处螺旋的稳定。
- 25 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质三级结构的形成主要依靠多肽链的R基团之 间的相互作用，R基团相互作用形成的次级键，包括氢 键（②）、疏水键（③）、离子键（①）及范德华力 （⑤）等，是维持三级结构的主要力量（其中疏水键 最为重要），如右图所示。
次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离 子强度等的影响，有变动的可能性。二硫键不属于次 级键，但在某些肽链中能使远隔的两个肽段连接在一 起，对蛋白质三级结构的稳定起着重要作用。
- 12 -
第一节 蛋白质的分子组成
三、氨基酸的连接方式
氨基酸残基
多肽是链状化合物，又称为多肽链，是蛋白质 的基本结构。有些蛋白质由一条多肽链构成，有些 蛋白质由两条或两条以上的多肽链构成，其中每条 多肽链可以是相同的，也可以是不同的。
- 13 -
第一节 蛋白质的分子组成
三、氨基酸的连接方式
多肽主链
肽单元通过折叠、盘曲可形成四种结构类型，分别为α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。其中α-螺旋和 β-折叠是蛋白质二级结构的主要形式。
1．α -螺旋
3．β-转角
多肽链中，多个肽单元以α -碳原子为转折点，
按照顺时针的方向围绕中心轴盘曲而成的右
手螺旋称为α -螺旋。
主要
蛋白质分子中，肽链经常会出现180°的回折， 在这种回折角处的构象就是β-转角。
生物化学
第二章 蛋白质
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第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第四节 蛋白质的理化性质与应用
学习目标
Learning objectives
掌握蛋白质的元素组成、基本结构单 位和组成形式。
掌握蛋白质的一级结构和空间结构；熟悉 蛋白质结构与功能的关系；了解蛋白质结 构的改变所引起的疾病。
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第二节
蛋白质的分子结构 二、蛋白质的空间结构
β-折叠
β-折叠是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角，氨基酸残基的R侧链伸出在 锯齿的上方或下方。
β-折叠中，两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的羰基氧（C＝O）与亚氨基氢（N—H）形成的氢键可使构象稳定。 β-折叠中，两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。平行的β-折叠中，两个残基的间距为0.65 nm；反平行的β-
蛋白质二级结构的形成是以肽单元（肽键平面）为基础的，肽单元是由参与肽键 组成的C、O、N、H四个原子和与它们相邻的两个α-碳原子共同构成的刚性平面。
肽单元可随α-碳原子两侧单键的旋转进行折叠、盘曲，进而形成不同的结构形式。
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什么是刚性平面？？
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第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
多肽侧链
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第一节 蛋白质的分子组成
三、氨基酸的连接方式
在表示多肽链或肽时，习惯上将N-端写在左边，依次将各氨基酸的中文或英文缩写符 号列出，C-端写在最后（即右边）。
H2N—丙—色—甘—OH
蛋白质分子中的多肽不表现生物活性，但生物体内存在一些游离的具有生物活性的寡肽， 称为生物活性肽，在代谢调节、神经传导和生长发育等过程中发挥重要作用，例如，谷胱甘肽 （三肽）、催产素（九肽）、加压素（九肽）、促甲状腺素释放激素（三肽）等。
掌握蛋白质的理化性质；了解蛋白质理化 性质的应用。
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第一节 蛋白质的分子组成
蛋白质的元素组成 蛋白质的基本结构单位——氨基酸 氨基酸的连接方式
第一节
蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成
蛋白质（protein）是机体内一类重要的生物大 分子，参与机体所有重要组成部分的构成，并在新 陈代谢中充当重要角色，是生命活动的主要承担者。 没有蛋白质就没有生命。
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第二节 蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构 蛋白质的空间结构 蛋白质结构与功能的关系
第二节 蛋白质的分子结构
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第二节 蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构（primary structure）是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，由基因上遗传密 码的排列顺序决定（详见第七章），是蛋白质最基本的结构。
超二级结构
结构域也是蛋白质构象中二级结构与三级 结构之间的一个层次，是多肽链在二级结 构或超二级结构的基础上形成的相对独立 的紧密球状实体。