王镜岩考研生物化学第二章 酶学_PPT幻灯片

CH2 O P OH OH
N
磷酸吡哆醛
磷酸吡哆胺
⑥ 生物素
生物素是B族维生素B7，它是多种羧化酶的辅酶。 生物素的功能是作为CO2的递体，在生物合成中
起传递和固定CO2的作用。
O
C
HN
NH
H 2C S
C H (C H 2)4C O O H
⑦ 叶酸和叶酸辅酶 维生素B11又称叶酸，作为辅酶的是叶酸加氢的还原产
H 2N
CH C
OH
CH 2
CH 2
CH 2
OH
CH 2
CH 2
NH 2 OH
酸碱性基团
(3)酶原和酶原的激活： 酶原：没有活性的酶的前体。 酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用可转变成有活性的
酶。酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。 本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。
立体异构专一性：这类酶不能辨别底物不同的立体异构体，只对其中的某一种构 型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异构专一性和几何异构专一性。
易变敏感性：易受各种因素的影响，在活细胞内受到精密严格的调节控制。
二、酶的化学本质及结构功能特点
1.发展史
(1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观念， 其具有蛋白质的一切性质。
⑨ 维生素C
维生素C能防治坏血病，故又称抗坏血酸。在体 内参与氧化还原反应，羟化反应。人体不能合 成。
O C
HO C HO C O

O C
OC OC O
HC
HO C H
CH2O H
⑩ 硫辛酸
硫辛酸是少数不属于维生素的辅酶。硫辛酸是6,8-二硫 辛酸，有两种形式：即硫辛酸（氧化型）和二氢硫辛酸 （还原型）。

非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选

人体中常见的氨基酸有20 种，分为必需氨基酸和非 必需氨基酸。
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氨基酸的性质
包括氨基和羧基的化学反 应、等电点、光学活性等 。
氨基酸的生理功能
作为蛋白质的基石，参与 多种生物活性物质的合成 ，如激素、酶等。
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蛋白质一级结构
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蛋白质一级结构的定义
01
指多肽链中氨基酸的排列顺序。
王镜岩版生物化学课件全套
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• 生物化学概述 • 蛋白质结构与功能 • 酶学原理及应用 • 糖代谢与糖异生作用 • 脂类代谢与生物膜结构功能 • 基因表达调控与疾病关系
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01
生物化学概述
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3
生物化学定义与研究对象
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生物化学定义
生物化学是研究生物体内化学过 程和物质代谢的科学，它探讨生 物分子结构、功能及其相互作用 。
调控机制
脂类代谢受到多种因素的调控，如激素、酶、基因表达等，以维持体 内脂类代谢的平衡。
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生物膜结构功能及其与疾病关系
生物膜结构
生物膜是由脂质和蛋白质组成的超薄结构，具有选择性通透、物质运输、信息传递等功能。
生物膜功能
生物膜在细胞内外物质交换、能量转换、信号传导等方面发挥重要作用。
03
蛋白质空间构象与功能的关系
空间构象影响蛋白质的催化活性、结合能力、运输功能等。例如，酶的
空间构象对其催化底物具有特异性；抗体与抗原的结合依赖于特定的空
间构象。
10
03
酶学原理及应用
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酶概述及分类方法

H 2N
CH C
OH
CH 2
CH 2
CH 2
OH
CH 2
CH 2
NH 2 OH
酸碱性基团
(3)酶原和酶原的激活： 酶原：没有活性的酶的前体。 酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用可转变成有活性的
酶。酶原转变成酶的过程称为酶原的激活。 本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。
(2)核酶的发现： 1981～1982年，Thomas R.Cech实验发现有催化活性的天然RNA— Ribozyme。 L19 RNA和核糖核酸酶P的RNA组分具有酶活性是两个最著名的例子。 1955年，发现DNA的催化活性。
(3)抗体酶（abzyme）： 1986年，Richard Lerrur和Peter Schaltz运用单克隆抗体技术制备了 具有酶活性的抗体（catalytic antibody）。
① 维生素A

维生素A分A1, A2两种，是不饱和一元醇类。维生素A1又称为视
黄醇，A2称为脱氢视黄醇。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ

主要功能：维持上皮组织健康及正常视觉，促进年幼动物的正常
生长。
CH2OH A1
CH2OH A2
② 维生素D
维生素D是固醇类化合物，主要有D2,D3, D4, D5。其 中D2,D3活性最高。
麦角固醇 7-脱氢胆固醇 22-双氢麦角固醇 7-脱氢谷固醇
维生素D2 维生素D3 维生素D4 维生素D5
维生素D的结构
R
HO
在生物体内，D2和D3本身不具有生物活性。它们在肝脏 和肾脏中进行羟化后，形成1，25-二羟基维生素D。其中 1，25-二羟基维生素D3是生物活性最强的。

NAD+ (烟酰胺-腺嘌呤二核苷酸，又称为辅酶I) 和NADP+(烟酰胺-腺嘌呤磷酸二核苷酸,又称为辅 酶II )是维生素烟酰胺的衍生物，它们是多种重要 脱氢酶的辅酶。
NH2
CONH2 O- O- N
N+ O
CH2OPOPOCH2
N O
OO
N N
OH OH
OH OH(OPO3H2)
⑤ 维生素B6和磷酸吡哆醛 维生素B6包括吡哆醇、吡哆醛和吡哆胺。
(2)传递氢（递氢体）：如 硫辛酸；
FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、
(3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； (4)传递一碳基团：如 四氢叶酸；
(5)传递磷酸基：如 ATP，GTP；
(6)其它作用： 转氨基，如 VB6 ；传递CO2，如 生物素。
维生素和辅酶
维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子 有机物质。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3 CH2CH2 OH
焦磷酸硫胺素(TPP)是脱羧酶的辅酶，催化丙酮酸或α–酮
戊二酸的氧化脱羧反应，所以又称为羧化辅酶。
NH2 N
ClCH2 N+
H3C N
S
CH3
OO
CH2CH2 O P O P OH
OH OH
② 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪
(1)活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间 局限（部位）。
结合部位(Binding site)：酶分子中与底 物结合的部位或区域
一般称为结合部位。
催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。

（二）酶的化学本质
1.酶是蛋白质 ❖19酶26具年有Su蛋mn白er质第的一特次性从如刀：豆两种性子解中离提、 胶取体了性脲质酶、结加晶热，使证酶明变其性具、有颜蛋色白反质应性 等质；。30年代，Northrop又分离出结晶 ❖的酶胃可蛋以白被酶蛋、白胰酶蛋水白解酶而及丧胰失凝活乳性蛋；白 ❖酶许，多证酶明的酶氨的基化酸学顺本序质已是被蛋测白定质；。 ❖1969年人工合成了牛胰核糖核酸酶。
O H
5.异构酶：催化同分异构体的相 互转变，即底物分子内基团或原子的 重排过程的酶。
例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的 反应。
CH2OH O OH
OH
OH OH
6-磷酸葡萄糖
CH2OH
CH2OH
O OH
OH
OH
6-磷酸果糖
6.合成酶：又称为连接酶，能够催 化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成 反应。这类反应必须与ATP分解反应 相互偶联。
2.转移酶：催化基团转移反应， 即将一个底物分子的基团或原子转移 到另一个底物的分子上。
例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转 移反应：
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3.水解酶：催化催化底物的加水 分解反应。
主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸 酶及脂酶等。
生物化学酶-PPT课件
第一节 概述
一、酶是生物催化剂 （一）酶的定义
123...概生胞念物外：催酶酶化与（剂胞E内nz酶yme）：是生物活细 胞产酶生虽的是，由以细蛋胞白产质生为的主,但要并成非分必的须生在 物细催胞化内剂才。能起作用,有些酶被分泌到细 胞外才发生作用。这类酶称“胞外 酶”。大部分酶在细胞内起催化作用 称为“胞内酶”。

2、酶活力与单 位（1）国际单位 (IU)
这种单位是由国际酶学委员会规定的。 在标准条件(25℃、最适pH、最适底物浓度)下，酶 每分钟催化 1 mmol 底物转化，这样的速度所代表的酶的 活力即酶的量定义为1个国际单位 (IU)。
（2）Katal
1 Kat = 60×106 IU
是由国际酶学委员会于1972年规定的一种新单位。 在最适条件下，酶每秒钟催化1 mol 底物转化，这样的 速度所代表的酶的活力即酶的量定义为 1个Kat 。
Km的值是当反应速度为最大反应速度的一半时所对 应的底物浓度。(填空题)
所以Km的单位为浓度单位
3. 米氏方程中常数的测定
Vmax·[ S] Vt = Km + [ S]
v-[S]作图法： Vmax难以测定，不能从VtVmax/2处求得，从而
导致Km也难确定。
所以采用双倒数作图法：即 1/v - 1/[S] 作图
醛缩酶
肌肉疾病
酸性磷酸酶
前列腺癌、骨病
γ谷氨酰转移酶
肝实质病变、酒精中毒
5′核苷酸酶
- 肝胆疾患
30
第二节 酶动力学及影响酶反应速度的因素
一.底物浓度的影响
对于简单的酶反应，当酶浓度和其他条件恒定时：
v
米氏方程
E＋S
K1 K2
ES
K3 K4
E＋P
Vmax
零级反应 dp/dtk[E]
混合级反应
一级反应
-
15
分类 序号
酶的类型
催化反应的性质
举例
4
裂解酶类 (lyase)
A－B XY
A B＋X－Y 醛缩酶、水合酶、脱
氨酶、脱羧酶
5