酶的特征常数是
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西安大学生物工程学院2020级《生物化学》课程试卷(含答案)__________学年第___学期考试类型:(闭卷)考试考试时间:90 分钟年级专业_____________学号_____________ 姓名_____________1、判断题(40分,每题5分)1. 重组DNA分子要想在宿主细胞中复制,必须具有自身的复制起始元件。
()答案:正确解析:2. 酶的比活力是酶的特征常数。
()答案:错误解析:酶的特征常数是米氏常数。
3. 在天然氨基酸中只限于αNH2能与亚硝酸反应,定量放出氮气。
()答案:正确解析:4. 血红蛋白和细胞色素C的辅基相同,前者运输氧,后者用于组成呼吸链。
它们的生物学功能本质是相同的。
()答案:错误解析:血红蛋白与细胞色素C都含有血红素辅基,前者是运输氧,拉艾电子血红素是用于传递电子,因此生物学本质截然不同。
5. 用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。
()答案:错误解析:用纸电泳法分离氨基酸主要根据氨基酸所带净电荷的不同。
6. 核酸的紫外吸收与溶液的pH值无关。
()答案:错误解析:pH值过高或者引起过低泰舍引起核酸变性,核酸变性会使得令紫外吸收值增高(增色效应)。
7. 测定酶活力时,底物浓度不必大于酶浓度。
()答案:错误8. 不同来源DNA单链,在一定条件下能进行分子杂交是由于它们有共同的碱基组成。
()答案:错误解析:2、名词解释(20分,每题5分)1. 拓扑异构酶(topoisomerase)答案:拓扑异构酶(topoisomerase)是指通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二酯键,然后重新夹和封口来改变DNA连环数的酶。
拓扑异构酶Ⅰ通过切断DNA中的一条链条减少负超螺旋,增加一个连环数。
某些拓扑异构酶Ⅱ也称为DNA促旋酶。
解析:空2. 半必需氨基酸答案:半条件必需氨基酸又叫作条件必需氨基酸,主要是指由半胱氨酸和酪氨酸,它们在体内分别由蛋氨酸和苯丙氨酸转变而成,如果膳食中能够直接提供这两种氨基酸,则人体对蛋氨酸和苯丙氨酸的需要可减少。
第九章酶促反应动力学提要酶促反应动力学是研究酶促反应的速率以及影响此速率各种因素的科学。
它是以化学动力学为基础讨论底物浓度、抑制剂、pH、温度及激活剂等因素对酶反应速率的影响。
化学动力学中在研究化学反应速率与反应无浓度的关系时,常分为一级反应、二级反应及零级反应。
研究证明,酶催化过正的第一步是生成酶-底物中间产物,Michaelis-Menten该呢举中间产物学说的理论推导出酶反应动力学方程式,即Km、Vmax、kcat、kcat/Km。
Km是酶的一个特征常数,以浓度为单位,Km有多种用途,通过直线作图法可以得到Km及Vmax。
Kcat称为催化常数,又叫做转换数(TN值),它的单位为s-1,kcat值越大,表示酶的催化速率越高。
kcat/Km常用来比较酶催化效率的参数。
酶促反应除了单底物反应外,最常见的为双底物反应,按其动力学机制分为序列反应和乒乓反应,用动力学直线作图法可以区分。
酶促反应速率常受抑制剂影响,根据抑制剂与酶的作用方式及抑制作用是否可逆,将抑制作用分为可逆抑制作用及不可逆抑制作用。
根据可逆抑制剂与底物的关系分为竞争性抑制、非竞争性抑制及反竞争性抑制3类,可以分别推导出抑制作用的动力学方程。
竞争性抑制可以通过增加底物浓度而解除,其动力学常数Kˊm变大,Vmax不变;非竞争性抑制Km不变,Vˊmax变小;反竞争性抑制Kˊm及Vˊmax均变小。
通过动力学作图可以区分这3种类型的可逆抑制作用。
可逆抑制剂中最重要的是竞争性抑制,过度态底物类似物为强有力的竞争性抑制剂。
不可逆抑制剂中,最有意义的为专一性Ks型及kcat型不可逆抑制剂。
研究酶的抑制作用是研究酶的结构与功能、酶的催化机制、阐明代谢途径以及设计新药物的重要手段。
温度、pH及激活剂都会对酶促反应速率产生重要影响,酶反应有最适温度及最适pH,要选择合适的激活剂。
在研究酶促反应速率及测定酶的活力时,都应选择酶的最适反应条件。
习题1.当一酶促反应进行的速率为Vmax的80%时,在Km和[S]之间有何关系?[Km=0.25[S]]解:根据米氏方程:V=Vmax[S]/(Km+[S])得:0.8Vmax=Vmax[S]/(Km+[S])Km=0.25[S]2.过氧化氢酶的Km值为2.5×10-2 mol/L,当底物过氧化氢浓度为100mol/L时,求在此浓度下,过氧化氢酶被底物所饱和的百分数。
是非题:1.氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色化合物。
2.氢键可使多肽α-螺旋稳定。
3.丙氨酸和甘氨酸的水溶液都能引起偏振光旋转。
4.凝胶过滤分离蛋白质时,从层析柱上先被洗脱下来的是带负电荷多的蛋白质。
5.维生素B5(烟酰胺)是构成黄素辅基FAD的组成之一。
6.大多数辅酶的前体是维生素B族的衍生物。
7.Km是酶的特征常数,只与酶的性质有关,与底物无关。
8.酶是维持生命体内正常的生理活动和新陈代谢的基本条件,所有的酶都是蛋白质。
9.竞争性抑制剂不影响酶对底物的Km。
10.辅基是指与酶结合比较松弛的小分子有机物质,通过透析方法可以除去。
11.酶的活性部位是一个三维实体,一般是由一级结构中相邻的若干氨基酸组成。
12.辅基或辅酶是所有酶都有的成分。
13.增加不可逆抑制剂的浓度,可以实现酶活性的完全抑制。
选择题:1.非竞争性抑制作用引起酶促反应动力学的变化是A K m值不变,V m变大;B K m值减小,V m变小;C K m值不变,V m变小;D K m值变大,V m不变2.下面关于酶的叙述哪一项是错误的A 酶的最适温度不一定是37°C;B Km是酶的特征性常数;C 酶催化的反应都是可逆的;D 酶不一定都是结合蛋白质3.辅酶与酶的结合比辅基与酶的结合更为。
A.紧密B.专一C. 松散D. 不确定4.在酶的双倒数作图中,只改变斜率不改变横轴截距的抑制剂属于。
A. 反竞争性抑制剂B. 竞争性抑制剂C. 非竞争性抑制剂D. 以上都不是5.酶和化学催化剂共有的特征是_______。
A.反应条件温和B. 具有很高的催化效率B. C. 具有高度的专一性 D. 降低反应活化能6. 酶活性中心是指。
A. 酶分子上的几个必需基团B. 酶分子与底物结合的部位C. 酶分子结合底物并发挥催化作用的关键性三维结构区D. 酶分子催化底物变成产物的部位7.在米氏方程中,当[S] = 2 K m时,酶促反应的速度达到最大反应速度的百分之几?A. 67%B. 33%C. 46%D. 54%6. 不含腺嘌呤的辅酶是。
简答题米-曼氏方程式:说明底物浓度与反应速率之间关系的方程式.K m意义:1.K m是酶的特征性常数之一;K m值只与酶的性质有关,与酶的浓度无关.K m值只在固定的底物,一定的温度和pH条件下,一定的缓冲体系中测定的,不同条件下具有不同的K m值. 2.K m可近似表示酶对底物的亲和力;K m 越小,表示酶与底物的亲和力越大K m越大,表示酶与底物的亲和力越小3.同一酶对于不同底物有不同的K m值.V max是酶完全被底物饱和时的反应速度,与酶浓度成正比.(意义)V max=K3 [E]如果酶的总浓度已知,可从V max计算K3试述乳糖操纵子的组成成分及其功能。
答:乳糖操纵子含Z,Y,A三个结构基因,分别编码β—半乳糖核苷酸,诱酶和乙酰基转移酶,此外还有一个操纵序列O,一个调节基因P和一个调节基因I。
I基因具有独立的启动序列(PI),编码一种阻遏蛋白,后者与O序列结合,使操纵子受阻遏而处于关闭状态。
P:RNA聚合酶识别结合位点,O:阻遏蛋白的结合位点。
乳糖操纵子的负性调节/正性调节/协调调节。
(1)阻遏蛋白的负性调节:在没有乳糖存在时,lac操纵子处于阻遏状态.此时I序列在PI启动序列作用下表达的Lac 阻遏蛋白与O序列结合,阻碍RNA聚合酶与P序列结合,抑制转录启动. 当由乳糖存在时,lac操纵子即可被诱导.(2)CAP的正性调节:当没有葡萄糖及cAMP浓度较高时,cAMP与CAP结合,这时CAP结合在lac启动序列附近的CAP位点,可刺激RNA转录活性;当有葡萄糖存在时,cAMP浓度降低,cAM与CAP结合受阻,因此lac操纵子表达下降(3) ③当Lac阻遏蛋白封闭转录时,CAP对该系统不能发挥作用,但是如果没有CAP存在来加强转录活性,即使阻遏蛋白从操纵序列上结局仍无转录活性,由此可见两种机制相互协调相鸟氨酸循环的器官、亚细胞定位、步骤、限速酶、生理意义。
(肝的胞质)步骤:1、NH3、CO2和A TP缩合生成氨基甲酰磷酸反应在线粒体中进行2、氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸3、瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸反应在胞液中进行4、精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸反应在胞液中进行5、精氨酸水解释放尿素并再生成鸟氨酸反应在胞液中进行。
西安大学生物工程学院2020级《生物化学》课程试卷(含答案)__________学年第___学期考试类型:(闭卷)考试考试时间:90 分钟年级专业_____________学号_____________ 姓名_____________1、判断题(50分,每题5分)1. 酶的比活力是酶的特征常数。
()答案:错误解析:2. 寡聚酶一般是指由多个相同亚基组成的酶分子。
()答案:错误解析:3. 当溶液的pH大于某一可解离基团的pKa值时,该基团有一半以上被解离。
()答案:正确解析:4. 细胞膜类似于球蛋白,有亲水的表面和疏水的内部。
()答案:正确解析:5. 维生素是各种生物需求量很少,机体又不能合成的一类小分子有机化合物。
()答案:错误解析:6. 蛋白质变性后,其构象发生改变而构型不变。
()答案:错误解析:蛋白质变性后,分子结构也可能会发生改变。
构型是一个有机分子中各个原子独一无二的固定的空间排列。
这种排列不经过共价键的断裂和重新这些形成是不会改变的。
蛋白质变性中,可能会涉及二硫键的松脱,进而影响到蛋白质构型的变化。
7. 抗体在体内除了识别抗原与结合抗原作用外还具有杀伤抗原的作用。
()答案:错误解析:关键作用抗体介导免疫细胞对抗原的作用,不具有直接杀伤作用。
8. 多谷氨酸在其等电点附近易于形成α螺旋。
()答案:正确解析:9. 除翻译外,DNA的复制、转录、反转录都按碱基互补原则进行。
()答案:正确解析:10. Tm是DNA的一个重要特性,其定义为:使DNA双螺旋90解开时所需要的温度。
()[湖南农业大学2015研]答案:错误解析:Tm是使DNA双螺旋一半解开时所需要的温度。
2、名词解释题(25分,每题5分)1. Seliwanoff试验(Seliwanoff′s test)答案:Seliwanoff试验(Seliwanoff′s test)是指异丁醇己酮糖经浓盐酸失水生成羟甲基糠醛,后者与间苯二酚作用,生成红色聚合物质的一种鉴定己酮蔗糖的方法。
酶化学-自测题(附参考答案)(一)名词解释1.米氏常数(K m值)2. 活性中心(active center)3.辅基(prosthetic group)4.单体酶(monomeric enzyme)5. 酶的比活力(enzymatic compare energy)6.多酶体系(multienzyme system)7.激活剂(activator)8.抑制剂(inhibitor inhibiton)9.变构酶(allosteric enzyme)10.同工酶(isozyme)11.酶原(zymogen)(二)填空题1.酶是产生的,具有催化活性的。
2.酶具有、、和等催化特点。
3.影响酶促反应速度的因素有、、、、和。
4. 与酶催化高效率有关的因素有、、、、等。
5.丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。
6.变构酶的特点是:(1),(2),它不符合一般的,当以V对[S]作图时,它表现出型曲线,而非曲线。
它是酶。
7.一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解可得到个多肽。
8.全酶由和组成,在催化反应时,二者所起的作用不同,其中决定酶的专一性和高效率,起传递电子、原子或化学基团的作用。
9.辅助因子包括、和等。
其中与酶蛋白结合紧密,需要除去,与酶蛋白结合疏松,可以用除去。
10.根据国际系统分类法,所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类、、、、、和。
11.根据酶的专一性程度不同,酶的专一性可以分为、、和。
12.酶的活性中心包括和两个功能部位,其中直接与底物结合,决定酶的专一性,是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。
13.酶活力是指,一般用表示。
14.通常讨论酶促反应的反应速度时,指的是反应的速度,即时测得的反应速度。
(三)选择题1.酶的活性中心是指:()A.酶分子上含有必需基团的肽段B.酶分子与底物结合的部位C.酶分子与辅酶结合的部位D.酶分子发挥催化作用的关键性结构区E.酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的区域2.酶催化作用对能量的影响在于:()A.增加产物能量水平B.降低活化能C.降低反应物能量水平D.降低反应的自由能E.增加活化能3.竞争性抑制剂作用特点是:()A.与酶的底物竞争激活剂B.与酶的底物竞争酶的活性中心C.与酶的底物竞争酶的辅基D.与酶的底物竞争酶的必需基团;E.与酶的底物竞争酶的变构剂4.竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列那种因素无关:()A.作用时间B.抑制剂浓度C.底物浓度D.酶与抑制剂的亲和力的大小E.酶与底物的亲和力的大小5.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度:()A.不可逆抑制作用B.竞争性可逆抑制作用C.非竞争性可逆抑制作用D.反竞争性可逆抑制作用E.无法确定6.酶的竞争性可逆抑制剂可以使:()A.V max减小,K m减小B.V max增加,K m增加C.V max不变,K m增加D.V max不变,K m减小E.V max减小,K m增加7.下列常见抑制剂中,除哪个外都是不可逆抑制剂:()A 有机磷化合物B 有机汞化合物C 有机砷化合物D 氰化物E 磺胺类药物8.酶的活化和去活化循环中,酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在哪一种氨基酸残基上:()A.天冬氨酸B.脯氨酸C.赖氨酸D.丝氨酸E.甘氨酸9.在生理条件下,下列哪种基团既可以作为H+的受体,也可以作为H+的供体:()A.His的咪唑基B.Lys的ε氨基C.Arg的胍基D.Cys的巯基E.Trp的吲哚基(四)是非判断题()1.酶促反应的初速度与底物浓度无关。
第四章 酶一、名词解释1.酶:是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子,包括蛋白质和核酸。
2.酶的专一性:一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键,以促进一定的化学变化,生成一定的产物。
这种现象称为酶的专一性或称酶的特异性。
3.酶的活性中心:或称活性部位。
指酶分子中直接和底物结合,并和酶催化作用直接有关的部位。
4.2.抗体酶(abzyme ):是一种具有催化能力的蛋白质,其本质上是免疫球蛋白,但是在易变区被赋予了酶的属性,所以又称为“催化型抗体”。
5.米氏方程:6.激活剂:使酶活性增加的物质称为激活剂。
7.酶活力:也称为酶活性,是指酶催化一定化学反应的能力。
8.米氏常数Km :酶的特征常数,其含义是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
9.可逆抑制作用:抑制剂常以非共价键与酶可逆结合,使酶活性降低或丧失。
可以用透析或超滤等物理方法去除,这种抑制作用称可逆抑制作用。
10.不可逆抑制作用:抑制剂常以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合,抑制剂与酶的结合牢固不能用透析或超滤等物理方法去除,这种抑制作用称不可逆抑制作用。
11.变构酶:除具有酶的活性中心外,还具有与调节物结合的调节中心的寡聚酶称为变构酶。
12.同工酶:指催化相同化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质不同的一组酶。
13.单体酶:只有一条多肽链的酶。
14.寡聚酶:由几条或几十条相同或不同的多肽链亚基以非共价键结合的酶。
15.多酶复合体:由几种功能相关的酶彼此嵌合形成复合体。
16.核酶:化学本质为RNA 的酶。
17.酶的活力单位:单位时间内转化单位物质的量的底物所需要的酶量。
18.比活力:指每单位质量样品中的酶活力。
19. 诱导酶(inducenzyme )是细胞内在正常状态下一类很少存在或没有的酶,当细胞中因加入了诱导物后而被诱导产生的酶,它的含量在诱导物存在下显著增高,这种诱导物往往是该酶底物的类似物或底物本身。
20. 全酶;即蛋白质部分和非蛋白质部分(辅助因子)。
第五章酶化学一、填空题1.全酶由酶蛋白和辅助因子组成。
辅助因子包括辅酶和辅基等。
其中辅基与酶蛋白结合紧密,辅酶与酶蛋白结合疏松。
2.根据国际系统分类法,所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类氧化还原酶类,转移酶类,水解酶类,裂合酶类,异构酶类和连接酶类。
3.根据酶的专一性程度不同,酶的专一性可以分为绝对专一性、相对专一性和立体专一性。
4.关于酶作用专一性提出的假说有锁钥学说和诱导契合假说等几种。
5.酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位,其中结合部位直接与底物结合,决定酶的专一性,催化部位直接参加催化,决定催化反应的性质。
6.酶活力是指酶所催化的化学反应的速率。
酶活力的大小用酶活力单位来表示。
7.酶促动力学的双倒数作图(Lineweaver-Burk作图法),得到的直线在横轴上的截距为 -1/km ,纵轴上的截距为 1/Vmax 。
8.糖原磷酸化酶是通过磷酸化与脱磷酸化进行共价修饰调节酶活性。
9.酶的活性部位通常位于酶分子表面的疏水裂隙中,即位于疏水的微环境中,从而使酶与底物之间的作用加强。
10.酶反应速度受许多因素的影响。
以反应速度对底物浓度作图,得到的是一条双曲线。
11.有的酶在分泌时是无活性的酶原,需要经某种酶或酸将其分子作适当的改变或切去一部分才能呈现活性,这种激活过程称酶原激活作用。
12.有些酶分子除具有与底物结合的活性部位外,还具有与非底物的化学物质结合的部位,这种部位有别于活性部位,而且与之结合的物质都对其反应速率有调节作用,故称别构部位,具有该部位的酶称别构酶。
13.根据酶蛋白分子的特点将酶分为三类,即单体酶、寡聚酶和多酶复合物。
二、选择题:1.下列有关酶的描述正确的是?( A )(A)组成酶活性中心的各个基团可能来自同一条多肽链,也可能来自不同多肽链。
(B)酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。
(C)酶活力随反应温度升高而不断地加大。
(D)酶的最适温度与酶的作用时间有关,作用时间长,则最适温度高,作用时间短,则最适温度低。
西医综合(酶)模拟试卷2(题后含答案及解析) 题型有:1. A1型题 2. B1型题 3. X型题1.关于K,值的意义,不正确的是A.Km是酶的特征性常数B.Km值与酶的结构有关C.km值等于反应速度为最大速度一半时的酶的浓度D.Km值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度正确答案:C解析:Km值是酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。
米氏常数是酶的特征常数,只与酶的结构、底物结构和反应环境(如温度、pH、离子强度)有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。
知识模块:酶2.酶的Km值大小与A.酶性质有关B.酶浓度有关C.酶作用时间有关D.底物浓度有关正确答案:A解析:Km值是酶反应速度达到最大反应速度一半时底物的浓度。
米氏常数是酶的特征常数,只与酶的结构、底物结构和反应环境(如温度、pH、离子强度)有关,不受底物浓度和酶浓度的影响。
知识模块:酶3.如果要求酶促反应v=90%Vmax,则S应为Km的倍数是A.4.5B.9C.8D.5正确答案:B解析:将题目中的数值代入公式米-曼氏方程v=Vmax[S]/(Km+[S])算得。
知识模块:酶4.已知某酶Km值为0A.0.04mol/LB.0.05mol/LC.0.1moL/LD.0.2mol/L正确答案:D解析:根据米-曼氏方程v=Vmax[S]/(Km+[S]),计算得出底物浓度[S]=0.2mol/L。
知识模块:酶5.一个简单的酶促反应,当[S]<<Km时,出现的现象是A.反应速度最大B.反应速度太慢难以测出C.反应速度与底物浓度成正比D.增加底物浓度反应速度降低正确答案:C解析:根据米-曼氏方程v=Vmax[S]/(Km+[S]),当[S]<<Km时,方程分母中的[S]可以忽略不计,米氏方程可以简化为v=Vmax×[S]/Km。
此时v与[S]成正比关系,反应呈一级反应。
知识模块:酶6.属于不可逆性抑制作用的抑制剂是A.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用B.乙二胺四乙酸对金属活化酶类的抑制作用C.磺胺类药物对细菌二氢叶酸还原酶的抑制作用D.麦芽糖对淀粉酶水解淀粉的抑制作用正确答案:B解析:不可逆性抑制剂包括有机磷农药使胆碱酯酶失活,重金属离子使巯基酶活性抑制。
某大学生物工程学院《生物化学》课程试卷(含答案)__________学年第___学期考试类型:(闭卷)考试考试时间:90 分钟年级专业_____________学号_____________ 姓名_____________1、判断题(75分,每题5分)1. 在原核细胞和真核细胞中染色体DNA都与组蛋白形成复合体。
()答案:错误解析:在原核细胞中一般只有一个环状的DNA分子,DNA不与蛋白质结合。
2. 亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。
()答案:正确解析:3. 酶的最适pH是一个常数,每一种酶只有一个确定的最适pH。
()。
答案:错误解析:4. 等电点不是蛋白质的特征常数。
()[山东大学2017研]答案:正确解析:特征常数指能够表明某种物质特征的常数,例如酶的米氏常数。
除蛋白质外,氨基酸,多肽等物质也具有等电点,因此等电点不是蛋白质的特征常数。
5. 酶的反竞争性抑制作用的特点是Km值变小,Vmax也变小。
()[华中农业大学2017研]答案:正确解析:加入竞争性抑制剂后,Vmax不变,Km变大;加入非竞争性抑制剂后,Km值不变,Vmax变小;加入反竞争性抑制剂后,Km及Vmax都变小。
6. 某酶对底物的Km=1.0×10-6molL,当[S]=0.1molL时,该酶催化的反应速度已达至Vmax。
()答案:正确解析:7. 生长因子的受体都具有酪氨酸蛋白激酶的活性。
()答案:错误解析:生长因子的种类很多,并非每一种生长因子的受体都具有酪氨酸激酶的活性。
8. 酶影响它所催化反应的平衡。
()答案:错误解析:酶可以改变反应速率,但不改变化学反应的平衡点。
9. 对于酶的催化活性来说,酶蛋白的一级结构是必需的,而与酶蛋白的构象关系不大。
()答案:错误解析:酶的催化活性与酶蛋白的一级结构和酶蛋白的构象都有关系。
10. 酶的比活力是酶的特征常数。
()答案:错误解析:酶的特征常数是米氏常数。
11. 导致RNA化学性质更活泼的关键是RNA中的核糖含有2′OH。
酶(一)名词解释1.米氏常数K m 2. 活性中心3.辅基4.单体酶5. 酶的比活力6.多酶体系7.激活剂8.抑制剂9.变构酶10.同工酶11.酶原(二)填空题1.酶是产生的,具有催化活性的。
2.酶具有、、和等催化特点。
3.影响酶促反应速度的因素有、、、、和。
4. 与酶催化高效率有关的因素、、、、等。
5.丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。
6.变构酶的特点是:(1),(2),它不符合一般的,当以V对[S]作图时,它表现出型曲线,而非曲线。
它是酶。
7.一条多肽链Asn-His-Lys-Asp-Phe-Glu-Ile-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg经胰蛋白酶水解可得到个多肽。
8.全酶由和组成,在催化反应时,二者所起的作用不同,其中决定酶的专一性和高效率,起传递电子、原子或化学基团的作用。
9.辅助因子包括、和等。
其中与酶蛋白结合紧密,需要除去,与酶蛋白结合疏松,可以用除去。
10.根据国际系统分类法,所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类、、、、、和。
11.根据酶的专一性程度不同,酶的专一性可以分为、、和。
12.酶的活性中心包括和两个功能部位,其中直接与底物结合,决定酶的专一性,是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。
13.酶活力是指,一般用表示。
14.通常讨论酶促反应的反应速度时,指的是反应的速度,即时测得的反应速度。
(三)选择题1.酶的活性中心是指:()A.酶分子上含有必需基团的肽段B.酶分子与底物结合的部位C.酶分子与辅酶结合的部位D.酶分子发挥催化作用的关键性结构区E.酶分子有丝氨酸残基、二硫键存在的区域2.酶催化作用对能量的影响在于:()A.增加产物能量水平B.降低活化能C.降低反应物能量水平D.降低反应的自由能E.增加活化能3.竞争性抑制剂作用特点是:()A.与酶的底物竞争激活剂B.与酶的底物竞争酶的活性中心C.与酶的底物竞争酶的辅基D.与酶的底物竞争酶的必需基团;E.与酶的底物竞争酶的变构剂4.竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列那种因素无关:()A.作用时间B.抑制剂浓度C.底物浓度D.酶与抑制剂的亲和力的大小E.酶与底物的亲和力的大小5.哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度:()A.不可逆抑制作用B.竞争性可逆抑制作用C.非竞争性可逆抑制作用D.反竞争性可逆抑制作用E.无法确定6.酶的竞争性可逆抑制剂可以使:()A.V max减小,K m减小B.V max增加,K m增加C.V max不变,K m增加D.V max不变,K m减小E.V max减小,K m增加7.下列常见抑制剂中,除哪个外都是不可逆抑制剂:()A 有机磷化合物B 有机汞化合物C 有机砷化合物D 氰化物E 磺胺类药物8.酶的活化和去活化循环中,酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在哪一种氨基酸残基上:()A.天冬氨酸B.脯氨酸C.赖氨酸D.丝氨酸E.甘氨酸9.在生理条件下,下列哪种基团既可以作为H+的受体,也可以作为H+的供体:()A.His的咪唑基B.Lys的ε氨基C.Arg的胍基D.Cys的巯基E.Trp的吲哚基(四)是非判断题()1.酶促反应的初速度与底物浓度无关。
⾷品酶学复习题(1)⾷品酶学复习题(1)1.酶的特性有哪些?(1)催化效率⾼:⽐⼀般的酶⾼106-1013倍;(2)酶作⽤的专⼀性:⼀种酶作⽤于⼀种或⼀类分⼦结构相似的物质(3)易变性:⼤多数酶的化学本质是蛋⽩质,因⽽会被⾼温、酸、强碱等破坏(4)酶的催化条件温和;(5)酶在⽣物体内参与每⼀次反应后,它本⾝的性质和数量都不会发⽣改变。
8. 国际酶学委员会推荐的分类和命名规则的主要依据是什么?酶学委员会提出以酶所催化的化学反应性质作为酶的分类和命名规则的主要依据,每⼀种酶都给以三个名称:系统名,惯⽤名和⼀个数字编号。
2、脂肪酶和脂肪氧化酶的不同?脂肪酶⽔解脂肪,产⽣⽢油、⽢油⼀酯和脂肪酸脂肪氧化酶催化顺,顺-1,4-戊⼆烯的不饱和脂肪酸及酯的氢化氧化作⽤。
4、酶活⼒:指酶催化反应的能⼒,它表⽰样品中酶的含量。
3、Km值代表反应速度达到最⼤反应速度⼀半时的底物浓度。
固定化酶:是指在⼀定的空间范围内起催化作⽤,并能反复和连续使⽤的酶。
优点:同⼀批固定化酶能在⼯艺流程中重复多次的使⽤;固定化后,和反应物分开,有利于控制⽣产过程,同时也省去了热处理使酶失活的步骤;稳定性显著提⾼;可长期使⽤,并可预测衰败的速度;提供了研究酶动⼒学的良好模型。
26.固定化酶的稳定性增强主要表现在哪些⽅⾯?操作稳定性(2)贮藏稳定性(3)热稳定性(4)对蛋⽩酶的稳定性(5)酸碱稳定性。
27.什么是糖酶?常见的糖酶有哪⼏种?(四种以上)糖酶:裂解多糖中将单糖连接在⼀起的化学键,使多糖降解为⼩分⼦,催化糖单位结构上的重排形成新的糖类化合物的酶。
常见的糖酶:α-淀粉酶、糖化酶、β-淀粉酶,乳糖酶,果胶酶,纤维素酶等最常见的微⽣物产酶发酵类型是液体深层发酵2. 琼脂糖凝胶过滤和离⼦交换法等纯化酶的机理各是什么?琼脂糖凝胶过滤:不同式样通过凝胶时,能进⼊颗粒状凝胶的微孔的⼩分⼦被阻滞,不能进⼊微孔的⼤分⼦未被阻滞,改变颗粒状凝胶的微孔⼤⼩可能改变凝胶量分级分离范围。
酶的特征常数是什么
酶的特征常数是指在一定条件下,酶催化反应的效率和特定底物反应速率的比值。
常见的酶特征常数有 Michaelis-Menten 常数(Km)、催化常数(kcat)、催化效率常数(kcat/Km)等。
Michaelis-Menten 常数是酶与底物结合的亲和力常数,它描述
了酶与底物结合的紧密程度。
Km 越小,表示酶和底物结合的亲和力
越大,酶催化反应的效率越高。
催化常数(kcat)是酶每秒钟转化底物的数量,它反映了酶催化反应的速率。
kcat 越大,表示酶催化反应的速率越快。
催化效率常数(kcat/Km)是酶催化反应效率的综合指标,它描
述了酶催化反应的速率和亲和力之间的平衡关系。
kcat/Km 越大,表示酶催化反应效率越高。
这些特征常数可以通过实验测定得到,为酶学研究和应用提供了重要的指导和参考。
- 1 -。
酶(一)名词解释1.米氏常数(K m值)2.底物专一性(substrate specificity)3.辅基(prosthetic group)4.单体酶(monomeric enzyme)5.寡聚酶(oligomeric enzyme)6.多酶体系(multienzyme system)7.激活剂(activator)8.抑制剂(inhibitor inhibiton)9.变构酶(allosteric enzyme)10.同工酶(isozyme)11.诱导酶(induced enzyme)12.酶原(zymogen)13.酶的比活力(enzymatic compare energy)14.活性中心(active center)(二)英文缩写符号1.NAD+(nicotinamide adenine dinucleotide)2.FAD(flavin adenine dinucleotide)3.THFA(tetrahydrofolic acid)4.NADP+(nicotinamide adenine dinucleotide phosphate)5.FMN(flavin mononucleotide)6.CoA(coenzyme A)7.ACP(acyl carrier protein)8.BCCP(biotin carboxyl carrier protein)9.PLP(pyridoxal phosphate)(三)填空题1.酶是产生的,具有催化活性的。
2.酶具有、、和等催化特点。
3.影响酶促反应速度的因素有、、、、和。
4.胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有、、和基,三者构成一个氢键体系,使其中的上的成为强烈的亲核基团,此系统称为系统或。
5.与酶催化的高效率有关的因素有、、、、等。
6.丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的抑制剂。
7.变构酶的特点是:(1),(2),它不符合一般的,当以V对[S]作图时,它表现出型曲线,而非曲线。
生物化学判断题第一章蛋白质化学1、蛋白质的变性是其构象发生变化的结果。
t2、蛋白质构象的改变是由于分子共价键的断裂所致。
f3、共同组成蛋白质的20种氨基酸分子中都所含不等距的α-碳原子。
f4、蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。
f5、组成蛋白质的氨基酸都能与茚三酮生成紫色物质。
f6、pro不能维持α-螺旋,凡有pro的部位肽链都发生弯转。
t7、利用盐浓度的不同可提高或降低蛋白质的溶解度。
t8、蛋白质都有一、二、三、四级结构。
f9、在肽键平面中,只有与α-碳原子相连接的单键能民主自由转动。
t10、处在等电点状态时,氨基酸的溶解度最轻。
t11、蛋白质的四级结构可以指出就是亚基的聚合体。
t12、蛋白质中的肽键可以民主自由转动。
f第二章核酸化学1、脱氧核糖核苷中的糖环3’位没羟基。
f2、若双链dna中的一条链碱基顺序为ctggac,则另一条链的碱基顺序为gacctg。
f3、在相同条件下测量种属a和种属b的tm值,若种属a的dnatm值高于种属b,则种属a的dna比种属b所含更多的a-t碱基对。
t4、原核生物和真核生物的染色体均为dna与组蛋白的复合体。
f5、核酸的紫外吸收与溶液的ph值无关。
f6、mrna就是细胞内种类最多,含量最多样的rna。
f7、基因表达的最终产物都就是蛋白质。
f8、核酸变性或水解时,发生distinguished效应。
f9、酮式与烯醇式两种互变异构体碱基在细胞中同时存在。
t10、毫无例外,从结构基因中的dna序列可以推出相应的蛋白质序列。
f11、目前为止辨认出的润色核苷酸大多存有于trna中。
t12、核糖体不仅存在于细胞质中,也存在于线粒体和叶绿体中。
t13、核酸变性过程导致对580nm波长的光吸收增加。
f14、核酸分子中的含氮碱基都是嘌呤和嘧啶的衍生物。
t15、组成核酸的基本单位叫做核苷酸残基。
t16、rna和dna都易于被碱水解。
f17、核小体是dna与组蛋白的复合物。
t第三章糖类化学1、单糖是多羟基醛或多羟基酮类。
酶的特征常数是
米氏常数是酶的特征性常数,可用来表示酶和底物亲和力的大小。
米氏常数与底物浓
度和酶浓度无关,而受温度和ph值的影响,竞争性抑制剂米氏常数增大,最大反应速度
不变;非竞争性抑制剂米氏常数不变,最大反应速度减小;反竞争性抑制剂米氏常数减小,最大反应速度减小。
km:米氏常数,是研究酶促反应动力学最重要的常数。
它的意义如下:它的数值等于
酶促反应达到其最大速度vm一半时的底物浓度〔s〕。
由活细胞产生的、对其底物具有高
度特异性和高度催化效能的蛋白质或rna。
酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间
结构的完整。
若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。
酶属生物大分子,分子质量
至少在1万以上,大的可达百万。
km:米氏常数,就是研究酶促发展反应动力学最重要的常数.它的意义如下:它的数值
等同于酶促发展反应达至其最小速度vm一半时的底物浓度〔s〕,图示以及公式推论.它可
以则表示e与s之间的和善能力,km值越大,和亲和能力越弱,反之亦然.它可以确认一条新陈代谢途径中的速度限制步骤:新陈代谢途径就是所指由一系列彼此密切相关的生化反应
共同组成的新陈代谢过程,前面一步反应的产物刚好就是后面一步反应的底物,比如,emp途径.速度限制步骤就是一条新陈代谢途径中反应最快的那一步,km值最小的那一步反应就是,该酶也叫做这条途径的关键酶.它可以用以推论酶的拉沙泰格赖厄县底物,某些酶可以催化
剂几种相同的生化反应,叫做多功能酶,其中km值最轻的那个反应的底物就是酶的拉沙泰
格赖厄县底物.km就是一种酶的特征常数,只与酶的种类有关而与酶的浓度毫无关系,与底
物的浓度也毫无关系,这一点与vm就是相同的,因此,我们可以通过km值辨别酶的种类.但
是它可以随着反应条件(t、ph)的发生改变而发生改变.。