第1章 酶学理论知识

第一章绪论第一节酶的发现及研究历史最早的酶学实验: 1783年, 意大利科学家Spallanzani发现鸟的胃液能将肉类分解消化。

酶的最早发现者:1810年，药物学家Planche在植物根中发现一种能使创木脂氧化变蓝的物质，并分离出了这种耐热且水溶性的物质。

最早的酶制剂：1833年，Payen和Persoz用酒精处理麦芽提取液，分离出了一种能溶于水和稀酒精，不溶于浓酒精，对热不稳定的白色无定形粉末，取名为diastase(淀粉酶)。

它能使淀粉转化为糖，不久后用于棉布退浆。

1971年，第一届国际酶工程学术会议在美国召开，主题即是固定化酶，进一步开展了对微生物细胞固定化的研究。

第二节酶学概论一、什么是酶1酶是一类具有特殊催化功能的蛋白质2酶的化学本质是蛋白质。

主要依据是：①酶经酸碱水解后的最终产物是氨基酸，酶能被蛋白酶水解而失活。

②酶是具有空间结构的生物大分子，凡使蛋白质变性的因素都可使酶变性失活。

③酶是两性电解质，在不同pH下呈现不同的离子状态，在电场中向某一电极泳动，各自具有特定的等电点。

④酶和蛋白质一样，具有不能通过半透膜等胶体性质。

⑤酶也有蛋白质所具有的化学呈色反应。

3酶具有蛋白质的一切理化性质。

它也是亲水胶体，具有两性电解质性质，凡能引起蛋白质变性的因素均可致使酶失活二、酶的化学组成1单纯蛋白质的酶类2缀合蛋白质的酶类蛋白质---脱辅酶非蛋白质小分子---辅因子物质或金属离子全酶= 脱辅酶+ 辅因子三、酶的催化作用（一）酶和一般催化剂的共性①凡是催化剂均能加快化学反应的速度，而本身在反应前后都没有结构和性质上的改变。

②只能催化热力学上允许进行的化学反应，而不能实现热力学上不能进行的反应。

③只能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变平衡点。

（二）酶作为生物催化剂的特点1．反应条件温和2. 酶易失活3．酶具有很高的催化效率酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高活化能:在一定温度下1摩尔底物全部进入活化态所需要的自由能(kJ／mol)反应所需的活化能愈高，反应速率就愈慢4．酶具有高度专一性5．酶活性受到调节和控制细胞内酶的调节和控制主要方式：a调节酶的浓度酶浓度的调节主要有2种方式：诱导或抑制酶的合成调节酶的降解b通过激素调节酶活性c反馈抑制调节酶活性d抑制剂和激活剂对酶活性的调节e其他调节方式反馈抑制：许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化此物质生成的第一步的酶，往往被它们终端产物抑制。

生物化学大一酶知识点总结酶作为生物体内的催化剂，在生命体系中扮演着至关重要的角色。

了解和掌握酶的基本知识对于生物化学的学习至关重要。

本文将对大一生物化学中的酶知识点进行总结，并帮助读者全面了解酶的结构、功能以及与底物的相互作用。

以下是酶的相关知识点总结：1. 酶的定义和特性- 酶是一种生物催化剂，可以加速化学反应的速率，但在反应结束后酶本身不发生改变。

- 酶可以在更温和的条件下进行反应，促进底物分子之间的相互作用。

- 酶具有高度的反应特异性，因为其活性位点能够与特定的底物结合，而不影响其他分子。

2. 酶的分类- 酶可以根据底物的种类分为氧化酶、还原酶、水解酶、合成酶等。

- 根据反应位置，酶可分为细胞质酶、溶液中酶和膜酶等。

- 酶还可以通过命名法分类，如葡萄糖氧化酶、乳酸脱氢酶等。

3. 酶的结构- 酶通常由蛋白质组成，但也有一些例外，如核酸酶。

- 酶的结构包括原核生物酶和真核生物酶，其中原核生物酶结构较为简单。

- 酶的构象通常由原子团体组成，如氨基酸残基和辅助因子。

4. 酶的活性- 酶的活性受到环境因素的影响，如温度、pH值和底物浓度。

- 酶的最适温度和最适pH值可以通过对酶的研究和实验确定。

- 酶底物的浓度会影响酶的活性，过高或过低的底物浓度可能抑制酶的催化效果。

5. 酶的底物结合- 酶通过与底物的特异性相互作用来催化化学反应。

- 酶底物结合的过程可以通过解离常数（Km值）和最大反应速率（Vmax值）来描述。

- 酶底物复合物的形成可以通过米氏方程来表示，即v =Vmax*[S]/(Km+[S])。

6. 酶的抑制- 酶的活性可以被抑制剂所抑制，分为竞争性抑制和非竞争性抑制。

- 竞争性抑制剂与酶的底物竞争结合，降低反应速率。

- 非竞争性抑制剂通过与酶的其他部位结合而不是活性位点，影响酶的构象。

7. 酶与温度的关系- 温度是影响酶活性的重要因素，酶活性随温度的升高而增加，但超过一定温度后酶的构象可以被破坏。

必修一生物酶知识点课本一、酶的概念酶是一类具有生物催化功能的蛋白质，是调节生物体内化学反应速度的催化剂。

酶能够降低反应活化能，加速生物体内化学反应的进行。

二、酶的特点 1. 酶是高度专一性的生物催化剂，每一种酶只能催化特定的底物。

2. 酶能够在温和的条件下催化反应，温度一般在体温范围内。

3. 酶的催化作用具有高效性，催化速率可达到每秒上万次甚至更高。

4. 酶的催化作用可逆，不会消耗自身而参与反应。

在反应结束后，酶可以继续催化其他反应。

5. 酶对环境的影响小，催化过程中不改变反应的平衡常数。

三、酶的分类酶按照催化反应的类型可以分为六大类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶、异构酶和裂解酶。

每一类酶又可以细分为多个亚类，具有不同的催化功能。

四、酶的结构酶通常由一个或多个多肽链组成，具有特定的折叠结构。

酶的活性部位是由氨基酸组成的，能与底物结合并催化反应。

酶的活性部位的结构决定了酶的专一性和催化效率。

五、酶的催化机制酶的催化机制主要分为两种：一是酶促反应过程中酶与底物形成酶底物复合物，然后通过降低反应活化能来催化反应。

二是酶通过改变反应路径，使反应过程更加有利，从而加速反应速率。

六、酶的调节酶的活性受到多种调节因素的影响，包括温度、pH值、底物浓度等。

温度和pH值的变化可以影响酶的构象和活性，进而影响反应速率。

底物浓度的变化可以通过调节酶的合成和降解速率来影响酶的活性。

七、酶的应用酶在生物工程、食品工业、制药工业等领域具有广泛的应用价值。

酶可以用来生产酶制剂，用于食品加工、医药制造和污水处理等领域。

此外，酶还被用于生物传感器和生物燃料电池的研究中。

八、酶的工程改造酶的工程改造是通过改变酶的结构和功能来得到具有特定性质的新酶。

工程改造可以通过基因突变、蛋白工程等方法实现。

通过酶的工程改造，可以获得更高的催化活性、更好的稳定性和更广泛的反应底物范围。

九、酶与人类健康酶在人类健康中发挥着重要的作用。

例如，酶参与食物消化过程，帮助人体吸收营养物质。

高一生物必修一酶的知识点酶是一类在生物体内起催化作用的特殊蛋白质，它们是生命活动中不可或缺的重要分子。

酶具有高度的特异性和广泛的催化活性，对于生物体内的代谢过程具有至关重要的作用。

本文将介绍高一生物必修一课程中关于酶的基本知识点。

一、酶的特性1. 酶是生物体内产生的特殊蛋白质，由氨基酸通过特定顺序组成，在特定的空间构型下形成。

2. 酶具有高度的特异性，只能催化特定的反应底物，对于其他底物无反应性。

3. 酶的催化活性受到多种因素的影响，如温度、pH值以及底物浓度等。

4. 酶催化反应遵循米氏动力学定律，即酶活性与底物浓度的关系呈现饱和性和反应速率与底物浓度成正比的特点。

二、酶的分类根据酶催化反应的不同类型，酶可以分为六大类：1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应，如过氧化氢酶、乳酸脱氢酶等。

2. 转移酶：催化底物之间的基团转移，如转氨酶、磷酸酶等。

3. 水解酶：催化底物的水解反应，如葡萄糖酶、淀粉酶等。

4. 合成酶：催化底物的合成反应，如DNA聚合酶、蛋白质合成酶等。

5. 异构酶：催化同分异构体之间互相转化的反应，如异构酶、二氢叶酸还原酶等。

6. 类酶：具有酶样活性，但不是真正的蛋白质酶，如核酸酶、胰岛素等。

三、酶与底物的结合方式1. 锁与关键：酶与底物之间形成临时的结合态，类似于锁与钥匙的关系，只有符合特定要求的底物才能与酶结合。

2. 酶与底物的亲和力：酶与底物的结合是通过非共价作用力实现的，主要包括氢键、范德华力和离子键等。

3. 酶的活性位点：酶分子中的特定区域，与底物结合并完成催化反应活性的区域。

四、酶调节机制1. 酶的活性可受到激活剂和抑制剂的调节，从而增强或抑制酶的催化活性。

2. 激活剂是能够提高酶活性的物质，如某些离子、辅酶和激素等。

3. 抑制剂是能够降低酶活性的物质，如竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂等。

五、酶催化速度的影响因素1. 温度：适宜的温度能提高酶的催化速率，但过高的温度会导致酶变性，使其失去催化活性。

食品酶学第1 2章课件内容食品酶学第1-2章课件内容食品酶学第一章酶学概论酶学（enzymology）：是研究酶的结构、性质，酶的反应机理和作用机制，酶的生物学功能及应用的一门科学。

第一节酶学与酶工程发展简史一、酶学研究简史1.不自觉的应用领域：酿酒、造酱、制饴、医治夏禹时代（距今4千年）―酿酒公元十世纪―豆类制酱(豆豉、豆酱)、制饴糖2.酶学的产生:消化与蒸煮现象（1）消化1777年，意大利物理学家spallanzani的山鹰实验。

将一块生肉塞进一个上面布满许多孔眼的金属小管子里，迫使山鹰吞下小管。

一段时间后，小管依然完好无损，但是管中的肉不见了，只留下一些淡黄色的液体。

1822年，美国外科医生beaumont研究食物在胃里的消化。

为19岁的法籍加拿大人圣马丁化疗枪伤，在圣马丁的胃部和体表之间遗留下一个永久性的瘘管，喝茶后可以存有液体从瘘管中流出。

博蒙特恳请圣马丁住在他家里，从瘘管中汲取胃液，观测它对各种食物的促进作用。

19世纪30年代，德国科学家施旺获得胃蛋白酶。

?胃是靠酶来消化食物的，胃本身也是由蛋白质组成的，那么酶为什么没有将胃消化掉呢？（2）发酵1684年，比利时医生helment明确提出ferment―引起酿酒过程中物质变化的因素（酵素）。

1833年，法国化学家payen和person用酒精处置麦芽裂解液，获得淀粉酶（diastase）。

用酒精处理麦芽抽提液，分离出一种能溶于水和稀酒精、不溶于浓酒精、对热不稳定的白色无定形粉末。

这些粉末像麦芽本身一样，能将胶状的淀粉转化成糖，主要是麦芽糖。

把它与淀粉共同加热到65～70℃，淀粉迅速分解为糊精，加热到100℃，它则可以丧失对淀粉的水解作用。

1878年，德国科学家williamkühne提出enzyme―从活生物体中分离得到的酶，意思是“在酵母中”（希腊文）。

希腊词“en”，即英文的“in”，“zyme”，yeast即酵母小插曲19世纪，pasteur和liebig学术长期争议1857年，法国微生物学家pasteur认为没有生物则没有发酵。