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《生物化学II》教学大纲Biochemistry II课程编码：27A11409 学分：5.0 课程类别：专业必修课计划学时：104 其中讲课：56 实验或实践：48适用专业：生物技术推荐教材：王镜岩等主编，生物化学第三版，高等教育出版社参考书目：1.张丽萍主编，简明生物化学，高等教育出版社，2008.2.Garrett and Grisham: Biochemistry (影印版)，高等教育出版社，2005.3.张楚富主编，生物化学原理，高等教育出版社，2003.4.黄熙泰等主编，现代生物化学（第二版），化学工业出版社，2005.5.杨荣武主编，生物化学学习指南与习题解析，刚等教育出版社，2007.课程的教学目的与任务通过对本课程的学习，使学生对各类化学物质的结构、性质、功能、代谢方面的基本理论、基本规律、基本概念有全面、系统的认识，牢固掌握生物化学中有关的基本原理，具备从事同生物化学有关的科学活动的初步能力，并为后续课程的学习打好坚实的基础。
课程基本教学任务包括：糖、脂肪蛋白质和核酸的生物合成及分解代谢。
实验课程是《生物化学Ⅱ》理论课的课程内实验课，课程目的是为了让学生掌握生物化学操作的基本理论、基本操作技术和学会生物化学技术应用，为今后开展分子生物学研究打下实验技能基础。
课程教学内容包括：转氨酶活性的测定；血糖含量的测定；植物组织中可溶性糖含量的测定；乳酸脱氢酶同工酶的琼脂糖凝胶电泳；脂肪酸的β－氧化；饱食、饥饿、肾上腺素、胰岛素对肝糖原含量的影响；糖酵解中间产物的测定量的影响；小麦萌发前后淀粉酶活性的比较；细胞色素C的提取制备与含量测定等。
课程的基本要求生物化学是生命的化学，是研究生物体化学组成和化学变化规律的一门科学，是生物技术系专业的一门重要专业基础课。
本课程要求学生掌握糖、脂类、蛋白质和核酸等生命大分子在机体代谢的过程和特点，了解以蛋白质和核酸为基础药物研究以及人类疾病产生的的生物化学基础。
《生物化学II》课程简介课程编号：03044039课程名称：生物化学II/Biochemistry II学分:1.5学时：24适用专业：制药工程建议修读学期：第4学期开课单位：化学生物学与制药工程先修课程：生物化学I考核方式与成绩评定标准：考试，百分制教材与主要参考书目：《生物化学简明教程》（第5版）张丽萍、杨建雄主编高等教育出版社 (2015年8月)《生物化学》（第8版）姚文兵人民卫生出版社 (2016年6月)《生物化学》(上、下册) （第3版）王镜岩、朱圣庚、徐长法主编高等教育出版社 (2002年9月) 《生物化学原理》（第2版）杨荣武高等教育出版社 (2012年9月)内容概述：生物化学（biochemistry）又称为生命的化学，是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质，即研究生物体的分子（蛋白质、核酸）结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。
生物化学是生命科学领域重要的基础学科，是一门生物学与化学相结合的科学。
近年来，它的飞速发展推动了整个生命科学和医学向分子水平纵深发展。
《生物化学II》是制药工程专业的专业基础课。
生物化学的研究主要采用化学的原理和方法，但也融入了生物物理学、生理学、细胞生物学、遗传学和免疫学等的理论和技术，使之与众多学科有着广泛的联系和交叉。
本课程接续《生物化学I》课程，旨在通过课堂讲授介绍生物化学的重要概念和理论，并使学生了解某些与生物医药技术相关的生物化学进展，为学生学习后续课程奠定扎实的基础。
As the chemistry of life, biochemistry is the study of chemical molecules and chemical reactions in organisms. It explains the essence of life at the molecular level, including the structure and function of biological macromolecules (proteins, nucleic acids, etc.) as well as their metabolism and its regulation in life activities. As an important basic subject, biochemistry lays the foundation of life sciences. ‘Biochemistry II’covers the central dogma of molecular biology and hormone chemistry.《生物化学II》教学大纲课程编号：03044039课程名称：生物化学II/Biochemistry II学分:1.5学时：24适用专业：制药工程建议修读学期：第4学期一、课程性质、目的与任务课程性质：生物化学（biochemistry）又称为生命的化学，是研究生物体内化学分子与化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质，即研究生物体的分子（蛋白质、核酸）结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。
生物化学二复习资料生物化学是高等教育中一门重要的基础学科，是医学、生物科学、药学等其他实践学科和研究领域中所需要的基础知识。
而生物化学二又是生物化学这门学科的延续，包括了蛋白质、核酸、糖类和脂类等方面的内容。
为了更好地掌握生物化学二的知识，我们需要准备充足的复习资料，下面将为大家介绍一些常见的生物化学二复习资料。
一、教材教材是复习资料的基础，我们需要通过系统性地学习教材，建立完整的知识框架。
目前常见的生物化学二教材有《生物化学》、《大众免疫学》、《分子生物学》等，通过广泛阅读教材，可以有效地掌握生物化学二的知识。
二、参考书参考书是教材的补充，它可以更加深入地探讨一些特殊的话题以及提供更多的实例。
常见的生物化学二参考书包括《生物化学与分子生物学》、《生物化学实验指导》、《生物学微积分与生物化学习题集》等。
三、视频教学视频教学是近年来非常流行的一种学习方式，通过网络和电视等方式将课程内容呈现给学生。
生物化学二方面的视频课程也很多，例如国内著名的“兔斯基教育”、课程内容详尽的“牛津大学生物化学科学公开课”等。
四、题型针对生物化学二考试的题型，我们需要准备大量的练习题，这些题包括知识点的应用、解题技巧和思维能力等。
常见的生物化学二练习题目包括选择题、填空题、计算题、简答题和应用型试题等。
五、实验生物化学二实验是非常重要的一部分，它可以帮助学生更好地理解生物化学二知识。
实验教材中可以找到很多生物化学二的实验项目，例如酶的测定、胆碱酯酶的抑制作用、基因克隆、PCR等实验，这些实验的进行可以帮助学生深入了解生物化学知识。
六、其他此外，学生还可以在学术论坛、学术期刊、在线课程、MOOC等渠道中找到更多的生物化学二学习资源，例如可以通过线上讨论来深化对知识点的理解和掌握。
以上就是几种常见的生物化学二复习资料，通过适当的选择与组合，可以帮助我们更加有效地掌握相关知识点，顺利完成考试。
在学习过程中，我们还需要注意合理安排学习时间，使用多种学习方法，不断巩固知识，并结合实际生活和工作应用，以提高学习效果。
![生物化学(第二版) 生物氧化答案[2页]](https://img.taocdn.com/s1/m/eec1c4ee09a1284ac850ad02de80d4d8d15a016e.png)
一、名词解释1.生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等有机物在生物体内彻底氧化生成二氧化碳和水，并逐步释放能量的过程。
2. 呼吸链：传递氢（或电子）的酶或辅酶按一定的顺序排列在线粒体内膜上，组成递氢或递电子体系，称为电子传递链，该体系进行的一系列传递过程与细胞摄取氧的呼吸过程相关，又称为呼吸链。
3.解偶联剂：能破坏氧化与磷酸化相偶联的作用称为解偶联作用。
能引起解偶联作用的物质称为解偶联剂。
二、选择题1．D 2．D 3．D 4．B 5．C 6．C7．D 8．A 9．A 10．D 11．C 12．C13．E 14．C 15．C 16．A 17．B 18．C19．C 20．C 21．D 22．D 23．A 24．C25．E三、填空题1、糖、脂肪、蛋白质彻底氧化生成二氧化碳和水能量2、NADH呼吸链和FAD呼吸链辅酶（辅基）3、CoQ4、有机酸脱羧5、底物磷酸化和氧化磷酸化6、NADH 3四、是非判断题1、√2、×3、√4、√五、简答题1. 何谓氧化磷酸化作用？NADH呼吸链中有几个氧化磷酸化偶联部位？生物氧化过程中，代谢物脱下的氢沿呼吸链传递的过程中，逐步释放的能量可以使ADP磷酸化生成ATP，这种氧化释放能量和ADP磷酸化截获能量相偶联的作用称为氧化磷酸化。
NADH呼吸链中有3个氧化磷酸化偶联部位：①NADH和CoQ之间；②细胞色素b和c之间；③细胞色素aa3和O2之间。
2．氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？其解救机理是什么？氰化物阻断了细胞色素aa3和O2之间的电子传递，可以使呼吸链的传递全部中断，引起细胞窒息死亡。
解除氰化物的毒性通常立即注射美蓝或亚硝酸钠，这些药物可使少量血红蛋白氧化为高铁血红蛋白，后者与氰化物有很大的亲和力，结合成氰化高铁血红蛋白，使细胞色素氧化酶恢复其传递电子功能。
3．生物氧化的特点是什么？（1）生物氧化在细胞内进行，是在酶的催化下，在体温、近中性pH及有水的环境中逐步进行的。
一名词解释糖异生许多非糖物质如甘油、丙酮酸、乳酸以及某些氨基酸等能在肝脏中转变为糖原，称糖原的异生作用。
激酶催化ATP分子的磷酸基转移到底物上的酶称激酶，一般需要Mg2+或Mn2+作为辅因子，β氧化脂肪酸氧化分解的主要途径，脂肪酸被连续地在β碳氧化降解生成乙酰CoA。
该途径因脱氢和裂解均发生在β位碳原子而得名。
α-氧化植物种子萌发时脂肪酸的α碳原子被氧化成羟基，产生α羟脂酸，并进一步脱羧、氧化转化为少一个碳原子的脂酸。
ω-氧化脂肪酸末端甲基（ω端）可经氧化作用转变为ω-羟脂酸，再氧化成α，ω-二羧酸进行β氧化。
此途径称为ω氧化。
多酶融合体许多真核生物的多酶体系是多功能蛋白，不同的酶以共价键连在一起，称为单一的肽连，称为多酶融合体。
酮体脂肪酸β-氧化产生的乙酰CoA，在肌肉和肝外组织中直接进入TCA，然而在肝、肾脏细胞中还有另外一条去路：生成乙酰乙酸、D-β-羟丁酸、丙酮，这三种物质统称酮体。
酮血症当饥饿使糖原耗尽，食物中糖的供应又不足时，或因糖尿病而缺乏氧化糖的能力时，肝脏加速分解脂肪的速度，而产生过多的酮体，超过肝外组织的氧化能力。
又因为糖代谢减少，可与乙酰CoA缩合生成柠檬酸的草酰乙酸减少，更减少了酮体的去路，于是酮体积累与体内形成了酮血症。
转氨基作用是α-氨基酸和α-酮酸之间氨基转移作用，结果是原来的a.a生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。
生糖氨基酸凡能生成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酸、延胡索酸、草酰乙酸的aa.都称为生糖aa，它们都能生成Glc。
降解可生成能作为糖异生前体的分子，例如丙酮酸或柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸。
生酮氨基酸Phe、Tyr、Leu、Lys、Trp。
在分解过程中转变为乙酰乙酰CoA，后者在动物肝脏中可生成乙酰乙酸和β-羟丁酸，因此这5种aa.称生酮aa.一碳单位具有一个碳原子的基团，包括：亚氨甲基（-CH=NH），甲酰基（HC=O-），羟甲基（-CH2OH），亚甲基（又称甲叉基，-CH2），次甲基（又称甲川基，-CH=），甲基（-CH3）苯丙酮尿症苯丙酮尿症是由于苯丙氨酸代谢途径中酶缺陷所致，因患儿尿液中排出大量苯丙酮酸等代谢产物而得名。
生物化学（二）自学考试大纲生物化学（二）(2634)自学考试大纲一、课程的性质与设置的目的（一）本课程的性质和特点基础生物化学是农学、植保、土化、食科、园艺、林学等农科类专业的一门重要的专业基础课。
随着生物科学的发展，生物化学对于从事分子生物学、遗传学、植物生理学等研究工作者有着极为重要的作用。
主要特点是基本概念多，生物分子的结构及代谢过程的反应步骤复杂，因此学习生物化学必须从一些小分子记起，再记基本生物分子，最后掌握生物大分子的结构，有了分子结构的基础之后才能学好生物大分子的代谢过程。
（二）本课程的地位、任务与作用生物化学是专业基础课，必须在掌握该门主要内容的基础上才能掌握其它专业基础课和专业课，其主要任务是学习生物分子的结构、性质和功能，代谢反应的途径和调节控制原理。
对自学者要按照全日制普通高校相同课程的要求进行水平合格考试。
目的是检测课程应考者是否达到课程合格水平，是否掌握氨基酸、核苷酸、脂肪酸、甘油和单糖的结构、性质，是否掌握由这些基本生物分子所构成相应生物大分子（如蛋白质、核酸、脂类、多糖）的结构和性质，是否掌握这些生物大分子在体内的代谢过程。
（三）本课程的基本要求自学者在学习的过程中，要制订切实可行的自学计划，除做好读书笔记外，还应进行适当的题解，这样才能做到检查学习，促进思考，达到巩固所学知识的目的。
学习生物化学应牢记并掌握基本内容，首先要解决理解与记忆的关系，在真正对原理充分理解的基础上，就可以比较容易熟记基本的内容。
学习、理解和记忆重要生物化学原理的有效方法是：既要注意不同章节之间的密切联系和整体内容的融会贯通，又要注意总结各章节和全课程的核心和重点。
（四）本课程与相关课程的联系生物化学是运用化学的原理和方法研究生命体内的化学组成和生命现象，所以生物化学与化学特别是有机化学和物理化学有着不可分割的联系。
学习生物化学的基础是化学，生物化学又是植物生理学、遗传学、细胞生物学、栽培学、育种学等专业基础课和专业课的基础，在本专业的学习过程中具有承上启下的作用。
生物化学二试题库及答案一、单项选择题（每题2分，共40分）1. 蛋白质中α-螺旋结构的主要稳定力是：A. 离子键B. 氢键C. 疏水作用D. 范德华力答案：B2. 核酸分子中的碱基配对遵循的规律是：A. A-T，G-CB. A-G，T-CC. A-C，G-TD. A-G，T-A答案：A3. 下列哪种物质不是酶的辅酶？A. 辅酶AB. 辅酶QC. 维生素B12D. 核糖核酸答案：D4. 糖酵解过程中，1分子葡萄糖产生多少分子ATP？A. 2B. 3C. 4D. 5答案：B5. 细胞色素c属于下列哪种类型的蛋白质？A. 结构蛋白B. 酶蛋白C. 载体蛋白D. 调节蛋白答案：B6. 脂肪酸合成过程中，乙酰辅酶A的羧基来自：A. CO2B. HCO3-C. H2OD. CO答案：B7. 细胞膜上的胆固醇主要功能是：A. 调节膜的流动性B. 作为能量储存C. 作为信号分子D. 作为细胞识别分子答案：A8. DNA复制过程中，新链的合成方向是：A. 5'-3'B. 3'-5'C. 双向D. 单向答案：A9. 细胞呼吸过程中，电子传递链的主要功能是：A. 产生ATPB. 产生NADHC. 产生FADH2D. 产生CO2答案：A10. 氨基酸的α-羧基和α-氨基连接在同一碳原子上，这个碳原子称为：A. α-碳B. β-碳C. γ-碳D. δ-碳答案：A11. 蛋白质的一级结构是指：A. 氨基酸的线性排列顺序B. 蛋白质的空间构象C. 蛋白质的二级结构D. 蛋白质的四级结构答案：A12. 核酸的变性是指：A. 核酸分子的解链B. 核酸分子的降解C. 核酸分子的磷酸二酯键断裂D. 核酸分子的糖苷键断裂答案：A13. 糖原是动物细胞中储存葡萄糖的主要形式，其结构单元是：A. 葡萄糖B. 葡萄糖-6-磷酸C. 糖原单体D. 糖原分子答案：C14. 下列哪种物质是细胞内ATP的主要来源？A. 糖酵解B. 柠檬酸循环C. 电子传递链D. 糖原分解答案：C15. 细胞周期中，DNA复制发生在：A. G1期B. S期C. G2期D. M期答案：B16. 细胞凋亡的主要特征是：A. 细胞核破裂B. 细胞膜破裂C. DNA断裂成核小体单位D. 细胞质收缩答案：C17. 细胞膜上的受体蛋白主要功能是：A. 物质转运B. 信号转导C. 细胞识别D. 细胞黏附答案：B18. 细胞呼吸过程中，丙酮酸转化为乙酰辅酶A发生在：A. 细胞质基质B. 线粒体基质C. 线粒体内膜D. 线粒体外膜答案：B19. 下列哪种氨基酸是非必需氨基酸？A. 赖氨酸B. 色氨酸C. 苯丙氨酸D. 谷氨酸答案：D20. 细胞内蛋白质合成的主要场所是：A. 核糖体B. 内质网C. 高尔基体D. 线粒体答案：A二、多项选择题（每题3分，共30分）21. 下列哪些因素可以影响酶的活性？A. 温度B. pH值C. 底物浓度D. 抑制剂答案：ABD22. DNA复制需要哪些基本条件？A. 模板B. 能量C. 酶D. 原料答案：ABCD23. 细胞内哪些物质可以作为信号分子？A. 激素B. 神经递质C. 细胞因子D. 细胞外基质答案：ABC24. 细胞周期中哪些期主要进行DNA复制？A. G1期B. S期C. G2期D. M期答案：B25. 细胞凋亡与坏死的主要区别是什么？A. 细胞核的变化B. 细胞膜的变化C. DNA的变化D. 细胞器的变化答案：C26. 哪些因素可以影响蛋白质的三级结构？A. 氨基酸序列B. 氢键C. 疏水作用D. 离子键答案：ABCD27. 哪些物质可以作为细胞呼吸的底物？A. 葡萄糖B. 脂肪酸C. 氨基酸D. 核苷酸答案：ABC28. 哪些因素可以影响核酸的稳定性？A. 温度B. pH值C. 离子强度D. 核酸酶答案：ABCD29. 哪些物质可以作为细胞内能量的主要储存形式？A. ATPB. 糖原C. 脂肪D. 蛋白质答案：BC30. 哪些因素可以影响细胞膜的流动性？A. 胆固醇含量B. 脂肪酸链长度C. 脂肪酸饱和度D. 温度答案：ABCD三、判断题（每题2分，共20分）31. 蛋白质的变性是指其空间结构的改变。
复习重点一、第一章糖1、葡萄糖的存在形式：不仅以直链结构存在，还以环状形式存在。
2、单糖具有自由羰基，能与（3分子苯肼）作用生成（糖脎）。
3、天然淀粉有直链淀粉与支链淀粉两种结构。
4、寡糖5．淀粉经水解后的最终产物是葡萄糖。
第二章脂类1、脂酰甘油与酸、碱或脂酶作用时可发生水解，碱水解时称为皂化作用，产物为甘油和肥皂。
2、皂化值：完全皂化1g油脂所消耗的氢氧化钾的毫克数。
3、酸败：也称氧化，是指油脂在空气中暴露过久即产生难闻的臭味；4、油酸败的化学本质是由于油脂水解可放出游离的脂肪酸，后者再氧化成醛或酮。
5、酸值（酸价）：完全中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗的氢氧化钾的毫克数。
6、脂类的生理学功能有哪些？7、不饱和脂肪酸中最普遍的脂肪酸是油酸。
8、在高等植物和低温生活的动物中，不饱和脂肪酸的含量比饱和脂肪酸的含量高。
9、在组织和细胞中，绝大部分的脂肪酸是作为复合脂类的基本结构成分而存在的，以游离脂类形式存在的脂肪酸含量很少。
10、不同脂肪酸之间的区别主要在于的碳氢链长度及不饱和的双键数目和位置。
11、脂肪在碱性溶液中的水解称为皂化作用。
12、皂化1克纯油脂所需要的氢氧化钾的克数称为酯值。
（错）14、脂肪是_________和_________所成的酯，也称为真脂或中性脂肪。
15、皂化作用：脂肪在碱性溶液中的水解称为皂化作用。
16、脂类的生理学功能。
第三章核酸1. 核酸的概念、功能、种类和构成概念：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。
功能：核酸是生物遗传的物质基础种类：1、脱氧核糖核酸（DNA，细胞核）；2、核糖核酸（RNA，胞质）2、脱氧核糖核酸(DNA)一级结构、二级结构特点1）一级结构特点：两个脱氧核苷酸通过3',5'-磷酸二酯键连接，碱基之间通过氢键配对，A与T配对，G与C配对，G-C之间通过三个氢键连接，A-T对通过两个氢键连接2）二级结构特点（B-DNA）：①由两条反向平行的多核苷酸链，围绕同一个中心轴构成的右手双螺旋结构；②两条核苷酸链依靠碱基之间形成的氢键结合在一起；③碱基位于双螺旋结构的内侧，而戊糖和磷酸位于两侧组成双螺旋结构的骨架；④碱基之间遵循碱基互补配对的原则，即A与T和C与G配对；⑤双螺旋的直径为2nm，顺轴方向，每隔0.34nm 有一个核苷酸，两个核苷酸间的夹角为36︒，沿中心轴每旋转一周有10个核苷酸。
3）维持DNA双螺旋结构稳定性的力①一是互补碱基对之间的氢键②二是碱基堆集力。
碱基堆集力是由于芳香族碱基的π电子之间相互作用而引起的，DNA分子中碱基层层堆集，在DNA分子内部形成了一个疏水核心，核心内几乎没有游离的水分子，所以使互补的碱基之间形成氢键。
③是磷酸残基上的负电荷与介质中的阳离子之间形成的离子键。
3、基因(gene)：是染色体上的具有特定功能的一段DNA序列，是一种相对独立的遗传信息基本单位，它编码蛋白质、tRNA或rRNA分子，或者调节这样一段序列的转录。
4、核酸的理化性质：①粘度：天然的核酸分子的长度可以达到几厘米，但其直径却较小，所以即使很稀的核酸溶液末叶有极大的粘度，而且当核酸溶液因受热或在其他因素作用下发生螺旋到线团的转变时，粘度会降低；②紫外吸收：在核酸分子中，由于嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键体系，因而具有独特的紫外线吸收光谱，一般在260nm左右有最大吸收峰，可以作为核酸及其组份定性和定量测定的依据；③酸碱性质：多核苷酸链中两个单核苷酸残基之间的磷酸基的解离具有较低的pK’值，当溶液的pH 值高于4时，全部解离呈多阴离子状态，具有较强的酸性；④变性、复性与杂交：变性是指核酸双螺旋结构解开，多聚核苷酸链间的氢键断裂，变成单链结构的过程；复性是指在适当的条件下，变性DNA 单链间碱基重新配对恢复双螺旋结构，伴有A260减小（减色效应），DNA的功能恢复；杂交是指不同来源的DNA单链间或单链DNA与RNA之间只要有碱基配对的区域，在复性时可形成局部双螺旋区。
5、DNA分子二级结构的特征是双螺旋。
6、基因存在于DNA分子中。
7、核酸分子在260nm波长处具有最大吸收峰。
8、脱氧核糖核酸分子中含有的特有碱基是胸腺嘧啶。
9、DNA分子的双螺旋结构中，与胸腺嘧啶配对的碱基是腺嘌呤。
10、遗传物质DNA主要集中在细胞核中。
11、B-DNA分子的双螺旋结构中，两链的骨架是由磷酸和脱氧核糖相间连接而成，该螺旋的直径为2nm，螺距为3.4nm，含10对碱基。
两链间的碱基以氢键相互配对。
12、DNA变性是指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的（氢键）断裂，变成（单链结构）的过程。
13、维持DNA双螺旋结构稳定性的力分别为氢键、碱基堆集力、离子键。
14、最常用的分离核苷酸类物质的方法有纸层析、纸电泳、离子交换柱层析。
第四章蛋白质1、根据R基团的极性，一般可将氨基酸分为非极性或疏水、极性但不带电荷、在pH7中带负电荷和在pH7中带正电荷四类。
2、肽键：氨基酸彼此以酰胺键互相连接在一起，即一个氨基酸的羧基和另一个氨基酸的氨基形成一个取代的酰胺键。
3、透析法：利用胶体对半透膜的不可渗透性将蛋白质溶液内低分子的杂质与蛋白质分离开，而得到较为纯净的蛋白质的过程。
4、盐析作用：在蛋白质溶液中加入定量的中性盐时，则能使蛋白质脱水并中和其电荷而从溶液中沉淀出来，中性盐的这种沉淀作用称为盐析作用。
硫酸铵、硫酸钠和氯化钠是常见的几种蛋白质盐析剂。
5、变性作用：当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化。
6、蛋白质的生物功能7、在盐酸溶液中，一切氨基酸都可有相同程度的溶解度。
错8、蛋白质的一级结构是指氨基酸在肽链中的排列顺序和二硫键的位置。
9、下列不属于水解蛋白质的方法的是盐水解法。
A．酸水解法B．碱水解法C．盐水解法D．酶水解法10、维系蛋白质β-片层二级结构的主要化学键是氢键。
11、蛋白质经煮沸变性后其生物学活性丧失。
12、肽键在280nm波长具有最大吸收？13、当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的溶解度最小。
、14、蛋白质是由氨基酸组成的高分子化合物。
15、在蛋白质分子中，氨基酸之间结合的化学键是肽键。
16、α-螺旋结构属于蛋白质分子的二级结构。
17、含有α氨基酸的蛋白质与水合茚三酮发生反应时，呈现篮紫色18、蛋白质分子变性的实质是高级结构破坏。
（对）19、蛋白质的三级结构主要靠氢键维持。
（错）20、蛋白质沉淀分为可逆沉淀和不可逆沉淀，加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉淀和生物碱沉淀等都属于不可逆沉淀。
21、蛋白质在溶液中靠水膜和电荷保持其稳定性。
22、以下属于结合蛋白的是核蛋白。
A．清蛋白B．球蛋白C．核蛋白D．谷蛋白23、蛋白质的结构：①一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置，是多肽链具有共价键的住链结构；②二级结构：是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互作用而形成的空间关系，是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式，主要是α-螺旋结构、β-折叠结构和β-转角；③三级结构：是指多肽链中相距较远的氨基酸之间的相互作用而使多肽链弯曲或折叠形成的紧密而具有一定刚性的结构；④四级结构：是指两条或多条肽链以特殊的方式结合成有生物活性的蛋白质。
24、蛋白质的性质。
①胶体性质：蛋白质的相对分子量很大，因此它的水溶液必然具有胶体性质，而且是亲水力很强的胶体，在这些胶体颗粒的表面上有一层很厚的水膜而且带有相同的电荷使胶体颗粒互相排斥，故能在水溶液中使颗粒相互隔开而不致聚合下沉，保持其稳定性。
②蛋白质在溶液中靠水膜和电荷保持其稳定性，水膜和电荷一旦除去，蛋白质就开始粘在一起而形成较大的蛋白质团，最后从溶液这溶液中沉淀出来；蛋白质的这种脱水作用可借助各种脱水剂、中性盐和重金属盐等进行；③蛋白质能够发生两性离解，在碱性介质中，蛋白质被解离成酸使蛋白质带负电荷，在酸性介质中，蛋白质被解离成碱使蛋白质带正电荷；等电点与蛋白质的性质密切相关系，在等电点时，蛋白质的溶解度最小，其他性质如粘度、渗透压和膨压等都最小，在电场中不移动；④当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，即变性作用；但蛋白质肽链主链中的共价键并未打断，所以并未导致其一级结构的变化；⑤蛋白质分子中所含的肽键、苯环、酚以及某些氨基酸能与某些试剂起作用而发生的颜色反应，应用这些颜色反应就可以确定蛋白质的存在；如双所脲反应、米隆反应、酚试剂反应、乙醛酸反应、水合茚三酮反应、蛋白黄色反应和醋酸铅反应等。
第五章酶1、酶是生物催化剂，与无机催化剂相比，二者有共性：（1）用量少而催化效率高；（2）不改变化学反应的平衡点；（3）可降低反应的活化能2、酶作为生物催化剂的特性（1）催化效率高；（2）酶的作用具有高等的专一性；（3）酶易失活；（4）酶活力的调节控制；（5）酶的催化活力与辅酶、辅基和金属离子有关。
3、酶的化学本质：酶是蛋白质，由氨基酸组成4、影响酶反应速度的因素：（1）底物浓度的影响；（2）酶浓度的影响；（3）温度的影响；（4）pH的影响；（5）酶原的激活和激活剂；（6）酶的抑制作用和抑制剂5、在酶反应中，Km被称为米氏常数。
6、如果酶浓度保持不变，当底物浓度增加时，反应初速度会随之增加。
7、酶催化的反应与无催化剂的反应相比，在于酶能够降低反应所需活化能。
8、Km是一个特征性常数，等于达到1/2Vmax的底物浓度。
9、酶的Km值与底物浓度有关，而与酶的性质无关。
（错）10、酶活力随反应温度升高而不断地加大。
（错）11、酶是由生物的活细胞产生的有催化功能的蛋白质。
（对）12、竞争性抑制剂与酶的结合位点，同底物与酶的结合位点相同。
（对）13、酶的化学本质是蛋白质，但不能说所有的蛋白质都是酶。
（对）14、酶活力(enzyme activity)：又称酶活性，是催化一定（化学反应）的能力，用（酶反应速度）表示。
即υ（酶反应速度越大），酶活力（越大）。
15、酶的专一性可分为绝对专一性、相对专一性和立体专一性。
相对专一性可分为基团专一性和键专一性。
16、酶的活力单位：在特定条件下，在1min内能转化1μmol的有关基团的酶量，或是转化底物中1μmol 的有关基团的酶量。
17、同工酶：能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。
18、六大酶类包括氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类。
19、酶工程：指酶制剂在工业上的大规模生产及应用，是对自然酶进行适当的加工与改造。
20、酶专一性的类型及其特点。
（1）绝对专一性：除只作用于一种底物外，其他任何物质都不与它起催化作用；（2）相对专一性：对结构上相似的一系列化合物起催化作用；又可分为对一个基团具有高度的甚至是绝对专一性而对另外一个基团则具有相对专一性的基团专一性和对基团结构要求不严格，只要底物分子上有适合的化学键就可以起催化作用的键专一性；（3）立体专一性：只能对一种立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用的专一性。
