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生物化学课件 - 蛋白质

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生物化学课件3_蛋白质的共价结构

生物化学课件3_蛋白质的共价结构
水解后的DNS-氨基酸不需要提取。
★DNFB法：Sanger试剂，DNP-多肽，酸水解，黄色DNP氨基酸，有机溶剂（乙酸乙酯）抽提分离，纸层析、薄 层层析、液相等
★ PITC法：Edman法，逐步切下。无色PTH-氨基酸，
有机溶剂抽提，层析。
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§3.4 蛋白质一级结构测序
3、 测序前的准备工作
§3.3 肽
1、 肽和肽键的结构
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§3.3 肽
1、 肽和肽键的结构
★多肽链可以看成由Cα 串联起来的无数个酰胺平 面组成
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§3.3 肽
2、 肽的物理和化学性质
（1）、 旋光性 一般短肽的旋光度等于其各个氨基酸的旋光度的总和。 （2）、 酸碱性质 短肽在晶体和水溶液中也是以偶极离子形式存在。 肽的酸碱性质主要取决于Ｎ端α－ＮＨ２和Ｃ端α－ COOH以及侧链Ｒ上可解离的基团。
Leu+ Pro0 Val-
此肽除Glx外，净电荷为0，可根据此肽的电
泳行为确定是Glu或是Gln。
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§3.4 蛋白质一级结构测序
5、 二硫键、酰胺及其他修饰基团的确定
（3）、 糖、脂、磷酸基位置的确定
糖类通过Asn、Ser与蛋白质连接，-N-糖苷 -0-糖 苷
脂类：Ser、 Thr、Cys 磷酸：Ser、 Thr、His 经验性序列：
§3.4 蛋白质一级结构测序
1、蛋白质测序的基本策略 对于一个纯蛋白质，理想方法是从N端直接测至 C端，目前能测100多个N端氨基酸。
（1）、 直接法（测蛋白质的序列） 两种以上特异性裂解法
N A 法裂解 A1 A2 B 法裂解 B1 B2

生物化学课件-蛋白质及其分离纯化

生物化学课件-蛋白质及其分离纯化

• 构成蛋白质的基本氨基酸共20种。 构成蛋白质的基本氨基酸共20 20种 • 共同点：除脯氨酸外，均为α-氨 共同点：除脯氨酸外，均为α 基酸，即同一碳原子上有羧基、 基酸，即同一碳原子上有羧基、氨 基与氢。 基与氢。 • 不同点：侧链R基团不同。 不同点：侧链R基团不同。
3、氨基酸的分类
Ⅰ 蛋白质氨基酸
Hale Waihona Puke 补充： 补充：1.4.5 结构域：多肽链上由相邻的超 结构域：
二级结构单元联系而成的局部性区域 折叠成近乎球状的高级结构。 ，多肽链折叠成近乎球状的高级结构。
1.4 .6 蛋白质的三级结构
定义：建立在二级结构、超二级结构 建立在二级结构、 建立在二级结构 乃至结构域的基础上， 乃至结构域的基础上，一条多肽链 所有氨基酸残基的空间关系（ 中所有氨基酸残基的空间关系（构 象）。
1）20种基本氨基酸 ） 种基本氨基酸 按侧链极性分类 按侧链结构分类 按人体能否合成分类 2）稀有氨基酸 ）
Ⅱ 非蛋白质氨基酸
按侧链结构分类
脂肪族氨基酸(15种) 脂肪族氨基酸 种 芳香族氨基酸(3种 芳香族氨基酸 种) 杂环氨基酸(2种 杂环氨基酸 种)
芳香族氨基酸(3种 芳香族氨基酸 种)
Ⅱ β-折叠
定义： 两条或多 条几乎完 全伸展的 多肽链侧 向聚集在 一起， 一起，靠 链间氢键 联结的片 层结构
β－折叠的特征要点： 折叠的特征要点：
相邻肽链走向可平行也可反平行 平行也可反平行。 ① 相邻肽链走向可平行也可反平行。 肽链的N 端在同侧为平行式， 肽链的N-端在同侧为平行式，不在同侧 为反平行式。 为反平行式。从能量角度考虑反平行式 更为稳定 稳定性是靠链间氢键维持的， 链间氢键维持的 ② 稳定性是靠链间氢键维持的，氢键是 由相邻肽链主链上的N C=O之间形成 由相邻肽链主链上的N-H和C=O之间形成 的 氨基酸残基的R ③ 氨基酸残基的R侧链交替分布在片层 的上下两侧

生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)

生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)

缬氨酸 valine Val V
亮氨酸 leucine Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline Pro P
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W
丝氨酸 serine
Ser S
酪氨酸 tyrosine Try Y
第一节 蛋白质是生命的物质基础
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：
普遍存在于生物界，动物、植物、微生物主要是由 蛋白质构成。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只 要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式 推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
赖氨酸 lysine Lys K
精氨酸 arginine Arg R
组氨酸 histidine His H
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
半胱氨酸
+
-HH
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离性质 2. 紫外吸收性质 3. 茚三酮反应
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的 酸碱度。

大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)

大学生物化学之 蛋白质(共89张PPT)

（1）测定蛋白质一级结构的要求
a、样品必需纯（>97%以上）； b、知道蛋白质的分子量；可以预测AA
数目，工作量大小。 c、知道蛋白质由几个亚基组成；
(2) 测定步骤
A.测定蛋白质分子中多肽链的数目和种类。
通过测定末端氨基酸残基的摩尔数与蛋白质分子量 之间的关系，即可确定多肽链的数目。
蛋白质一级结构的测定
CO-NH-CH-CO-NH-CH Nhomakorabea-COOH
CH2 CH2
谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中：
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
COOH
SH的还原性,防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
2.蛋白质一级结构的测定
蛋白质氨基酸顺序的测定是蛋白质化学 研究的基础。自从1953年测定了胰岛素 的一级结构以来，现在已经有上千种不 同蛋白质的一级结构被测定。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基
酸残基为终点的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽的命名
❖ 从肽链的N-末端开始，残基用酰称呼。 例如：丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸,
简写：Ser-Gly--Tyr -- Ala -- Leu，
书写时，通常把NH2末端AA残基放在左边，COOH末端AA
催化代谢反应。这是蛋白 质的一个最重要的生物学 功能
调
启
节
动 操纵
乳糖结构基因
基
子 基因
因R
P O LacZ
LacY Laca
1. 催化
mRNA
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R CH COOH NH2
中性分子形式
R CH COO-
NH3+
两性离子形式
ppt课件
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R CH COOH OH- R CH COO-
NH3
H+
NH3+
R CH COO-
NH2+
ppt课件
23
氨基酸的等电点
对某种氨基酸来讲，当溶液在某一 特定的 pH 时，氨基酸所带净电荷为 零（即正电荷数与负电荷数相等） ， 在电场中，既不向正极移动，也不向 负极移动。这时，溶液的pH 称为该 氨基酸的等电点(isoelectric point)，用pI表示。
关系。
7. 何谓蛋白质的变性作用与复性作用？
ppt课件
3
一、概述
（一）蛋白质的生物学意义和元素组成 （二）蛋白质的分类
ppt课件
4
（一）蛋白质的生物学意义和元素组成
1. 蛋白质的生物学意义
（1）蛋白质生物学功能的多样性
酶的催化功能、控制生长和分化、代谢调节功 能、运动功能、运输作用、免疫保护作用、接受 和传递信息、贮存营养功能、结构支持作用。
H 3 C S CH 2 CH 2 H 2 C CH 2 H 2 C CH COOH
N H
等电点
6.02 5.97 5.98 6.02 5.48 5.89 5.75
6.30
分类
氨基酸名称
符号
R基化学结构
带 正 电 荷 极 性 氨 基 酸
带 负 电 荷
极 性 氨 基 酸
组氨酸 ( histidine )
-OOC CH2 -OOC CH2 CH2
等电点
7.59
9.74 10.76 2.97 3.22
第21种氨基酸—硒代半胱氨酸
2. 非编码氨基酸
没有相应的三联体遗传密码。由 编码氨基酸经羟基化、甲基化、磷酸 化等修饰形成的衍生物。
例如：胶原蛋白和弹性蛋白中的 4-羟脯氨酸 、5-羟赖氨酸等。
ppt课件
。
ppt课件
2
思考题
1. 蛋白质分为哪些类型？各行使何种功能？
2. 自然界存在的氨基酸种类、结构、性质？
3. 肽键有何特点？对蛋白质构象的形成有何
影响？
4. 何谓蛋白质的一、二、三、四级结构？维
系蛋白质构象的作用力有哪些？
5. 何谓蛋白质的超二级结构和结构域？
6. 试述蛋白质一级结构和高级结构与功能的
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3.非蛋白质氨基酸
在生物体内，还发现150多种不参与蛋 白质组成的氨基酸。
这些非蛋白质氨基酸多是重要的代谢 物前体或代谢中间产物。
ppt课件
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（三）氨基酸的性质
1.氨基酸的两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质（ampholyte）
H R Cα COOH
NH 2
ppt课件
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氨基酸两性解离
His
赖氨酸 ( lysine )
Lys
精氨酸 ( arginine )
Arg
天冬氨酸 ( aspartic acid ) Asp 谷氨酸 ( glutamic acid ) Glu
HC C CH2 HN NH
N H
+
H3N CH 2 CH 2 CH 2 CH 2
H2N C NH CH 2 CH 2 CH2 N+ H2
★ 两性解离物质所带静电荷为零时溶液的pH。
ppt课件
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氨基酸等电点的作用
（1）不同氨基酸，由于R 基团结构的 不同，有不同的等电点。在一定实验条 件下，等电点是氨基酸的特征常数。
（2）当氨基酸处于等电点状态时，其 溶解度最小，容易发生沉淀。
第二章 蛋白质的结构与功能
一、概述 二、蛋白质的基本组成单位–氨基酸解) 三、蛋白质的结构 四、蛋白质结构与功能的关系 五、蛋白质的重要性质、分离纯化与鉴定ppt课件 Nhomakorabea1
了解蛋白质的元素组成；掌握蛋白质的基本结 构单位—氨基酸的基本结构；了解氨基酸的分 类；了解稀有氨基酸和非蛋白质氨基酸；掌握 氨基酸的各种理化性质；掌握肽键、肽链和蛋 白质一级结构的概念，同时了解蛋白质一级结 构的表示方法；掌握二肽及多肽的形成过程； 了解蛋白质一级结构的测定方法。
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（二）氨基酸的分类
1.编码氨基酸 2.非编码氨基酸 3.非蛋白质氨基酸
ppt课件
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1. 编码氨基酸
分类
非 极 性 氨 基 酸
（8 种）
氨基酸名称
符号
丙氨酸 ( alanine )
Ala
缬氨酸 ( valine )
Val
亮氨酸 ( leucine )
Leu
异亮氨酸 ( isoleucine ) Ile
苯丙氨酸 ( phenylalanine ) Phe
色氨酸 ( tryptophan )
Trp
蛋氨酸 ( methionine )
Met
脯氨酸 ( proline )
Pro
R 基化学结构
H 3C H 3C
H 3C
H 3C
CH CH 3 CH CH 2 CH 3 CH 2 CH
CH 3
CH 2
CH 2 N
用凯氏定氮法测定氮的含量，计算蛋白质 的含量（由氮的含量乘以6.25）出来。
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（二）蛋白质的分类
1.按蛋白质的构象分类 2.按蛋白质的功能分类 3.按蛋白质的组成和溶解性分类
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1. 按蛋白质的构象分类
分为球状蛋白质 和纤维状蛋白质。
球状蛋白质 （globular
protein） 血红蛋白、肌红 蛋白等。
（2）蛋白质生物学功能的复杂性
某一功能的发挥往往受到多种因素的影响与 调节。
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2. 蛋白质的元素组成
一般含有：碳（50％~55％） 、氮（15％ ~18％）、氧（20％~23％）、氢（6％~8 ％）、硫（0％~4％）。
在某些蛋白质中，还含有一些微量元素 如：磷、铁、铜、钼、碘、锌等。
蛋白质元素组成的一个特点：各种蛋白 质的氮含量比较恒定，平均值为16％左右。
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纤维状蛋白质 （fibroue protein）
胶原蛋白、弹性 蛋白、角蛋白、 丝心蛋白等。
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2.按蛋白质的功能分类
催化蛋白（酶） 调节蛋白 结构蛋白 运输蛋白 贮藏蛋白 运动蛋白 防御蛋白 电子传递蛋白
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3.按蛋白质的组成和溶解性分类
单纯蛋白质 （simple protein） 结合蛋白质 （complex protein）
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二、蛋白质的基本组成单位–氨基酸
（一）氨基酸的结构 （二）氨基酸的分类 （三）氨基酸的性质
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（一） 氨基酸的结构
蛋白质的基本结构单位α-氨基酸的结构通式
H
R
侧链
Cα
COOH
NH 2
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脯氨酸
H H 2C C
COOH
H 2 C N H 亚氨基
C H2
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