生物化学蛋白质
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简单蛋白质:完全由氨基酸构成的蛋白质结合蛋白质:由AAs和其他非蛋白质化合物所组成球状蛋白质:多肽链能够折叠,使分子外形成为球状的蛋白质。
纤维状蛋白质:能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。
主要起结构蛋白的作用,其多肽链沿一个方向伸展或卷曲,其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。
单体蛋白质:仅含有AAs寡聚蛋白质:由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。
等电点:蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH,此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。
符号为pI。
氨基酸残基:在多肽链中的氨基酸,由于其部分基团参与了肽键的形成,剩余的结构部分则称氨基酸残基。
它是一个分子的一部分,而不是一个分子。
氨基酸的氨基上缺了一个氢,羧基上缺了一个羟基。
简单的说,氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。
一个完整的氨基酸包括一个羧基(—COOH),一个氨基(—NH2),一个H,一个R基。
缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。
钛键:氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。
钛键平面:肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。
由于肽键具有部分双键性质,使得肽基的六个原子共处一个平面,称为肽平面。
同源蛋白质:在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。
(结构和功能类似的蛋白质。
)蛋白质一级结构:蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。
蛋白质二级结构:指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。
构象:分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。
构型:分子中的原子在空间的相对取向。
α-螺旋:它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。
多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋;每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm,螺旋直径0.5nm;氨基酸残基侧链伸向外侧;同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键,并且与螺旋轴保持大致上的平行。
此外,肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键,也能与水分子形成外部氢键。