生物化学蛋白质(课堂PPT)

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生物化学--蛋白质的结构与功能(共112张PPT)全

两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩合则形成三肽……
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽
(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，
被称为氨基酸残基(residue)。
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
GSH与GSSG间的转换
H2O2
2GSH
GSH过氧化物酶
2H2O
GSSG
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
2.多肽类激素及神经肽 • 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
第二节
蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
1953年，Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。 1962年，John Kendrew和Max Perutz确定了血基因组计划实施，功能基
因组与蛋白质组计划的展开，使蛋白质结构与功能的研究达到新的高峰。
第一节
蛋白质的分子组成
蛋白质的分子结构包括:
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级结构
一、氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构
定义: 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-
模体是具有特殊功能的超二级结构。

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第二章蛋白质
第一节蛋白质的概念及其生物学意义
一、什么是蛋白质？
α—AA借肽键相连形成的高分子化合物（短杆菌肽含D-苯丙氨酸）
［肽键：—C—NH—也叫酰胺键］
二、蛋白质的生物学作用（或称功能分类）
物质吸收与运输、运动，调节代谢、储存养分、催化各种生化反应、分子间的识别（支架蛋白）、信息传递（受体复制酶）、记忆、疾病防御—抗体。
脑啡肽：许多有镇痛作用：C端Leu（Leu脑啡肽已人工合成）
（5肽）Tyr—Gly—Gly—Phe—Met
促肾上腺皮质激素（ACTH 39肽，脑垂体分泌）、
胆囊收缩素（33肽，十二指肠分泌）括约肌收缩，胆汁分泌减少引起厌食(减肥)
胰高血糖素(29肽，胰岛α-细胞分泌)使糖原降解，血糖升高，与胰岛素相反。
用于比色、测定、层析、电泳的显色剂。因为产生CO2，也可用CO2气体分析法测定aa（只限于α-氨基酸），肽和蛋白也有此反应，肽越大灵敏度越差。
⑶与亚硝酸的反应（aa的NH2基被氧化成—OH），+NH3—N被氧化成N2，HNO2—N被还原为N2，等量进行。所以N2一半来自HNO2（其他伯氨基均可）。
生成N2的反应叫vanslyke（范斯莱克）反应。
两边取负对数得2×—lg[H+]＝—lg K1＋—lgK2即：
pH=[pK1+pK2] / 2=pI
分子的存在状态是多种多样的，但在一定条件下以某一状态为主。
即aa的等电点pI就是两性离子(R0)两侧的pK值的平均值。基团的pK值可查得，故pI值可由二pK值计算得之。
对于有三个解离基团的aa，如Asp、Lys只要取其兼(两)性离子两侧的pK值的平均值即得pI值。
RRR
在电场中不移动，此时的pH称为aa的等电点（pI）。此时aa的溶解度最小（因为静电作用），pI与—COOH和—NH2的解离常数有关。

生物化学蛋白质课件

生物化学蛋白质课件
（二）生物活性肽
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
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•H2O
2
•2H2 O
•2GSH
•GSH过氧化物酶
•GSSG
•NADP+
• GSH还原酶
•NADPH+H+
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三、蛋白质的分类
•* 根据蛋白质组成成分 •单纯蛋白质 •结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分
•精氨酸 arginine
Arg R 10.76
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•组氨酸 histidine
His H 7.59
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•特殊氨基酸
• 脯氨酸 •（亚氨基酸）
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• 半胱氨酸
•+
•-HH
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•二硫键
•胱氨酸
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•（二）氨基酸的理化性质
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•（一） -螺旋
•（二）-折叠
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•（三）-转角和无规卷曲
•-转角
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• 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的 • 那部分肽链结构。
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•（四）模体
• 在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体(motif)。
• 谷氨酰胺 glutamine
Gln Q 5.65
• 苏氨酸 threonine

生物化学第一章蛋白质ppt课件

CH 2
-氨基--苯基丙酸
(1)非极性R基团氨基酸
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 苯丙氨酸 Phenylalanine 脯氨酸 Proline
H N
CO OH
-吡咯烷基--羧酸
(1)非极性R基团氨基酸
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 苯丙氨酸 Phenylalanine 脯氨酸 Proline 色氨酸 Tryptophan
1、据分子形状分 2、据分子组成分 3、据溶解度分 4、据生物功能分
简单蛋白(simple protein)
结合蛋白(conjugated protein)
简单蛋白
又称为单纯蛋白质；这类蛋白质仅由氨基酸组成，不含其它化学成分。
*清蛋白和球蛋白：albumin and globulin广泛存在于动物组织中。清蛋白易溶于水，球蛋白微溶于水，易溶于稀酸中。
另外还有精蛋白、组蛋白、硬蛋白等
1、据分子形状分 2、据分子组成分 3、据溶解度分 4、据生物功能分
酶、结构蛋白、运输蛋白、营养和储存蛋白、收缩蛋白和运动蛋白、防御蛋白、调节蛋白
三、蛋白质的生物学功能
1、催化功能— 酶类 2、结构功能（胶原蛋白；韧带中的弹性蛋白；头发、指甲
和皮肤中的不溶性角蛋白；蚕丝、蛛网） 3、营养和储存功能（卵清蛋白和牛奶中的酪蛋白） 4、运输功能（血红蛋白、肌红蛋白） 5、收缩或运动功能（骨骼肌收缩——肌动蛋白和肌球蛋白相
结构通式（脯氨酸除外）
COOH
H2N C H R
不变部分可变部分
共同特点：L-型，羧基相连的α-碳上连接-NH2，所以都是L-α-氨基酸。

生物化学第1章蛋白质的结构与功能(共89张PPT)

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部
位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢
键和离子键。
血红蛋白的四级结构
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
一、蛋白质一级结构与功能的关系
二、蛋白质的二级结构
定义蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的维系键：氢键
蛋白质立体结构原则
由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”，使肽键具有部贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧铜蓝蛋白 ——运输铜铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7）氧化供能
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
组成蛋白质的元素
β-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象
β-折叠包括平行式和反平行式两种类型
结构特征：
⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；
⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状； ⑶ 涉及的肽段较短，一般为5～10个
氨基酸残基； ⑷ 借相邻主链之间的氢键维系。
3. -转角
是多肽链180°回折部分所形成的一
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

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质的AA只有20余种，且都是α-氨基酸。
3
（一）常见氨基酸（20种）的结构及分类
• 结构通式： ( 脯氨酸除外)
－aa
(兼性离子形式)
（中性分子形式）
4
• 分类根据R基化学结构和极性分类
脂肪族aa （15）
芳香族aa (3) 杂环族aa (2)
一氨基一羧基 aa ：Gly, Ala, Val, Leu, Ile 含羟基 aa ：Ser, Thr 含硫 aa ：Cys, Met
10.76 9.74 7.59
pI为兼性离子两侧相应解离基团pK 的算数平均值。
29
各种氨基酸的等电点
甘氨酸 5.97 缬氨酸 5.97 异亮氨酸 6.02 苏氨酸 6.53 天冬酰胺 5.41 甲硫氨酸 5.75 色氨酸 5.89
丙氨酸 6.02 亮氨酸 5.98 丝氨酸 5.68 天冬氨酸 2.98 谷氨酸 3.22 苯丙氨酸 5.48 脯氨酸 6.30
谷氨酰胺 5.65 精氨酸 10.76 赖氨酸 9.74 组氨酸 7.59 半胱氨酸 5.02 酪氨酸 5.66
30
(四) 氨基酸的化学反应
1. -NH2参加的反应与2，4-二硝基氟苯（DNFB 或 FDNB）的反应
弱碱中
Sanger 试剂
DNP-氨基酸（黄色）
此反应是Sanger法鉴定多肽或蛋白质N末端氨基酸的依据。
第三部分氨基酸和蛋白质
1
一、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
2
蛋白质——shi——胨——多肽——肽——AA
1*104
5*103
2*103
1000 200～500 100
➢蛋白质和多肽的肽键可被催化水解 ➢酸/碱能将蛋白完全水解，得到各种AA的混
合物 ➢酶水解一般是部分水解，得到多肽片段和
AA的混合物 ➢地球上天然形成的AA300种以上。构成蛋白
27
28
侧链不解离中性氨基酸
酸性氨基酸 Asp Glu
碱性氨基酸 Arg Lys His
pK1
pK2
2.0~3.0 9.0~10.0
2.09
9.82
2.19
9.67
2.17
9.04
2.18
8.95
1.82
9.17
pKR
3.86 4.25 12.48 10.53 6.00
pI
5~6
2.97 3.22
-
移向正极
定义
调节溶液pH值，使氨基酸处于兼性离子状态，此时氨基酸所带正负电荷数相等，即净电荷为0，在电场中既不向阳极又不向阴极移动，这时溶液的 pH值即为氨基酸的等电点。
• 在一定pH范围内，pH离pI 越远，氨基酸所带静电荷越大；
• 利用各种aa的pI不同，可通过电泳法、离子交换层析法进行分离。
17
鸟氨酸
瓜氨酸
鸟氨酸：是一种碱性氨基酸，在蛋白质中不能找到。作为尿素循环的一部分与尿素生成相关，在生物体内与精氨酸、谷氨酸、脯氨酸能相互转变。在鸟类中它与2分子的苯甲酸或苯乙酸等结合成鸟尿酸的形式起解毒作用。
18
（二）氨基酸的物理性质
都为白色晶体，不同氨基酸结晶形状不同。熔点很高，一般在200℃以上。溶解度：大多数氨基酸都溶于水。Pro溶解度最大，
返回
6
—羟基氨基酸：（丝氨酸、苏氨酸）
返回
7
—含硫氨基酸：（半胱氨酸、甲硫氨酸）
返回
8
— 含酰胺基氨基酸（天冬酰胺、谷氨酰胺）
— 一氨基二羧基氨基酸（天冬氨酸、谷氨酸）
返回
返回
9
— 二氨基一羧基氨基酸：（赖氨酸、精氨酸）
返回
10
芳香族氨基酸（苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸）
返回
11
含酰胺基 aa ： Asn, Gln
一氨基二羧基 aa (酸性 aa )： Asp, Glu -
二氨基一羧基 aa(碱性 aa )：Lys, Arg +
Phe
Tyr
Trp
His +
Pro
黑色：非极性R基氨基酸绿色：极性R基氨基酸
5
脂肪族氨基酸 — 一氨基一羧基氨基酸（甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸）
其次为lys, Arg。胱氨酸和Tyr的溶解度较小。氨基酸由于具有不对称碳原子，所以具有旋光性。
19
氨基酸的光吸收特性
– 20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。
– 在近紫外区(220-300nm）酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有光吸收。
Tyr max = 275nm Phe max = 257nm Trp max = 280nm
- 蛋白质max = 280nm
20
（三）氨基酸的酸碱性质ห้องสมุดไป่ตู้
• 氨基酸在晶体和水中主要以兼性离子存在。
21
氨基酸的两性解离
氨基酸是一类两性电解质，它既起酸（质子供体）的作用，又起碱（质子受体）的作用。
22
中性氨基酸的解离（以Gly为例）
K1
阳离子（A+）
兼性离子（A0）
K2
兼性离子（A0）
阴离子（A–）
15
5-羟赖氨酸：与羟辅氨酸同在胶原中发现，是一种特异的氨基
酸，在5位上带有羟基。一般认为其合成是和羟辅氨酸一样，是赖
氨酸在胶原前驱物质肽中被氧化而产生的，但与羟辅氨酸比较，其
含量很少。
16
其他的非蛋白质AA
•150多种 •多是蛋白质中L型α-AA衍生物 •有一些是β-，γ-，δ-AA •有些是D-型AA
pK1=1.82
酸性氨基酸的解离（Glu为例）
pK1=2.19
pK2= 9.67
pK2=9.17
pKR= 6.0
pKR= 4.25
His 在pH7处有显著的缓冲能力
氨基酸的等电点（isoelectric point, pI）
pH< pI
静电荷 +
电场中移向负极
pH=pI
0
不移动
pH > pI
注：K1 和K2 分别为-COOH 和 -+NH3的解离常数
23
• Handerson-Hasselbalch公式
pHpKa lg[[质质子子供受]]体体
利用此公式可判断任一pH条件下氨基酸各种基团的带电状态。
24
中性氨基酸的解离（Gly为例）
pK1=2.34
pK2= 9.60
碱性氨基酸的解离（His为例）
杂环族氨基酸（组氨酸、脯氨酸）
因为其特殊的环状R基团，脯氨酸（Proline）一般不出现在
α-螺旋中，而经常出现在α-螺旋的开始处。
12
13
14
由常见AA经修饰而来的不常见的蛋白质AA
羟脯氨酸：亚氨基酸之一，一般蛋白不存在这种氨基酸。在动物胶和骨胶原中含有L-羟脯氨酸。在生物体内羟脯氨酸是由脯氨酸合成的，但不是以游离状态，而是在肽链中被羟基化。