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第二章 酶1

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高一生物必修一酶知识点

高一生物必修一酶知识点

高一生物必修一酶知识点酶是一类非常重要的生物催化剂，在生物学学科中占据着重要的地位。

它们能够加速生物体内化学反应的进行，使得生物体能够维持正常的生命活动。

本文将对高一生物必修一中的酶知识点进行详细解析。

一、酶的定义和特点酶是一类具有催化作用的蛋白质，能够在较温和的条件下加速生物体内化学反应的进行。

与无机催化剂相比，酶具有以下特点：1. 高效催化：酶能在温和的条件下催化反应，降低了能量的激活能，提高了反应速率。

2. 专一性：酶只能催化特定的底物转化为特定的产物，具有高度的专一性。

3. 重复使用：酶在催化反应后能够恢复其活性，可以重复使用。

4. 在生物体内广泛存在：酶在生物体内的存在形式多样，可以在细胞质、细胞器或细胞膜中发挥催化作用。

二、酶的命名和分类酶按照其作用方式和催化的反应类型可以进行分类。

常见的酶命名规则以及主要分类如下：1. 酶的命名：酶的命名通常遵循“底物名+酶”或“反应名+酶”的方式，如葡萄糖氧化酶、乳酸脱氢酶等。

2. 氧化还原酶：能够促进氧化还原反应的进行，例如过氧化氢酶、还原酶等。

3. 水解酶：能够催化水解反应，将底物分解为多个小分子，例如淀粉酶、脂肪酶等。

4. 缩合酶：能够催化缩合反应，将多个小分子合并成为大分子，例如DNA聚合酶、肽链合成酶等。

5. 转移酶：能够催化底物中某些基团的转移反应，例如转氨酶、磷酸酯酶等。

三、酶的活性调节酶的活性可以受到多种因素的调节，主要包括以下几个方面：1. 温度：酶的活性通常随着温度的升高而增加，但超过一定温度范围后酶会变性失活。

2. pH值：不同的酶对pH值有不同的适应范围，酶的活性通常在特定pH值下最高。

3. 底物浓度：酶的活性随着底物浓度的增加而增加，但达到一定浓度后酶活性趋于稳定。

4. 抑制剂：某些物质能够抑制酶的活性，分为可逆抑制和不可逆抑制两种。

四、酶在生物体内的重要作用酶在生物体内发挥着重要的作用，主要体现在以下几个方面：1. 消化和吸收：消化酶能够催化食物的分解，使得营养物质能够被吸收利用。

2021_2022学年新教材高中生物5.1(二)酶的特性课件新人教版必修1

2021_2022学年新教材高中生物5.1(二)酶的特性课件新人教版必修1
二 酶的特性
1.酶的高效性: (1)含义:与_无__机__催__化__剂__相比,酶的催化效率更高。 (2)意义:使_细__胞__代__谢__快速进展。
2.酶的专一性: (1)含义:每一种酶只能催化_一__种__或__一__类__反响。 (2)锁钥模型:
图中A表示_酶__,B表示_被__酶__催__化__的__底__物__,E和F表示催化 后的产物,而C和D那么表示不能被该酶催化的物质。 (3)意义:使细胞代谢有条不紊地进展。
(2)实验过程:
试管 步骤
淀粉 溶液
淀粉酶 溶液
1 2 mL
/
1′ /
1 mL
2 2 mL
/
2′ /
1 mL
3 2 mL
/
3′ /
1 mL
试管 步骤
1
1′
min
0℃
60 ℃
100 ℃
将同一温度下的两种物质混合后保温5 min
滴加碘液
1滴
1滴
1滴
结果 (现象)
变蓝
不变蓝
【激疑】 小泽同学发烧时,食欲减退,你能说出原因吗? 提示:发烧时人的体温超过了体内酶发挥作用的最适温 度,酶的活性下降,消化过程减慢。
4.酶与无机催化剂的比较:
酶
无机催化剂
不 酶具有高效性、专一 不具有专一性,催化的化
同 性、作用条件较温和 学反应范围比较广,温度
点等
越高,催化效率越高
相
改变化学反应速率,本身不被消耗
【素养·探究】——母题追问 (1)科学思维——批判性思维 实验中斐林试剂能否换成碘液?说明理由。 提示:不能。碘液不能检测蔗糖是否被水解。
(2)科学思维——分析与比较 2号试管和4号试管对照,能得出什么结论? 提示:酶具有专一性。

《生物化学》——酶 (1)

《生物化学》——酶 (1)

《生物化学》——酶1. 同一生物体，同一组织细胞内催化功能、分子结构、理化性质不相同的酶为同工酶。

[单选题] *对错(正确答案)2. 酶和一般催化剂只能缩短化学反应达到平衡所需时间，而不能改变平衡点。

[单选题] *对(正确答案)错3. 不同的生物因代谢特征不同，有特异性不同的酶。

[单选题] *对(正确答案)错4. 酶的必需基团都位于活性中心。

[单选题] *对错(正确答案)5. 反应速度为最大速度的80%时，Km等于1/2[S] [单选题] *对错(正确答案)6. 温度从25~35℃增高10℃，达到活性能阈的底物分子数增加1~2倍。

[单选题] *对(正确答案)错7. 酶分子中能催化底物转变成产物的基团叫结合基团。

[单选题] *对错(正确答案)8. 体内酶是通过改变它所催化的反应平衡常数来调节反应速度的生物催化剂。

[单选题] *对错(正确答案)9. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用，不能用透析或超滤的方法去除。

[单选题] *对错(正确答案)10. 非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。

[单选题] *对错(正确答案)11. Vmax是酶完全被底物饱和时反应速度。

[单选题] *对(正确答案)错12. 磺胺药的抑菌作用机理是直接干扰人体核酸代谢。

[单选题] *对错(正确答案)13. 酶促反应动力学研究的是酶促反应速度及其影响因素。

[单选题] *对(正确答案)错14. 酶可以促成化学反应向正反应方向转移。

[单选题] *对错(正确答案)15. 酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。

[单选题] *对(正确答案)错16. 酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。

[单选题] *对(正确答案)错17. 从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖(Km=6×10-6mol/L)或果糖(Km=2×10-3mol/L)，则己糖激酶对果糖的亲和力更高。

生化习题集-修改版

生化习题集-修改版

⽣化习题集-修改版⽬录第⼀章蛋⽩质的结构与功能 (2)第⼆章核酸的结构与功能 (16)第三章酶 (25)第四章糖代谢 (35)第五章脂类代谢 (48)第六章⽣物氧化 (61)第七章氨基酸代谢 (70)第⼋章核苷酸代谢 (79)第九章物质代谢的联系与调节 (85)第⼗章 DNA⽣物合成 ---- 复制 (92)第⼗⼀章 RNA的⽣物合成----转录 (102)第⼗⼆章蛋⽩质的⽣物合成---- 翻译 (109)第⼗三章基因表达调控 (118)第⼗四章基因重组与基因⼯程 (127)第⼗五章细胞信息转导 (135)第⼗六章肝的⽣物化学 (150)第⼗七章维⽣素与微量元素 (161)第⼗⼋章常⽤分⼦⽣物学技术的原理及其应⽤ (165)第⼗九章⽔和电解质代谢 (170)第⼆⼗章酸碱平衡 (174)第⼀章蛋⽩质的结构与功能⼀. 单项选择题1. 下列不含有⼿性碳原⼦的氨基酸是A. GlyB. ArgC. MetD. PheE. Val2. 那⼀类氨基酸在脱去氨基后与三羧酸循环关系最密切A. 碱性氨基酸B. 含硫氨基酸C. 分⽀氨基酸D. 酸性氨基酸E. 芳⾹族氨基酸3. ⼀个酸性氨基酸，其pHa1＝2.19，pHR＝4.25，pHa2＝9.67，请问其等电点是A. 7.2B. 5.37C. 3.22D. 6.5E. 4.254. 下列蛋⽩质组分中，那⼀种在280nm具有最⼤的光吸收A. 酪氨酸的酚环B. 苯丙氨酸的苯环C. 半胱氨酸的巯基D. ⼆硫键E. ⾊氨酸的吲哚环5. 测定⼩肽氨基酸序列的最好办法是A. 2,4-⼆硝基氟苯法B. ⼆甲氨基萘磺酰氯法C. 氨肽酶法D. 苯异硫氰酸酯法E. 羧肽酶法6. 典型的α-螺旋含有⼏个氨基酸残基A. 3B. 2.6C. 3.6D. 4.0E. 4.47. 每分⼦⾎红蛋⽩所含铁离⼦数为A. 5B. 4C. 3D. 2E. 18. ⾎红蛋⽩的氧合曲线呈A. U形线B. 双曲线C. S形曲线D. 直线E. Z形线9. 蛋⽩质⼀级结构与功能关系的特点是A. 氨基酸组成不同的蛋⽩质，功能⼀定不同B. ⼀级结构相近的蛋⽩质，其功能类似可能性越⼤C. ⼀级结构中任何氨基酸的改变，其⽣物活性即消失D. 不同⽣物来源的同种蛋⽩质，其⼀级结构相同E. 以上都不对10. 在中性条件下，HbS与HbA相⽐，HbS的静电荷是A. 减少＋2B. 增加＋2C. 增加＋1D. 减少＋1E. 不变11. ⼀个蛋⽩质的相对分⼦量为11000，完全是α-螺旋构成的，其分⼦的长度是多少nmA. 11B. 110C. 30D. 15E. 110012. 下⾯不是空间构象病的是A. ⼈⽂状体脊髓变性病B. ⽼年痴呆症C. 亨丁顿舞蹈病D. 疯⽜病E. 禽流感13. ⾕胱⽢肽发挥功能时，是在什么样的结构层次上进⾏的A. ⼀级结构B. ⼆级结构E. 以上都不对14. 测得某⼀蛋⽩质样品的含氮量为0.40g，此样品约含蛋⽩质多少克A. 2.00gB. 2.50gC. 6.40gD. 3.00gE. 6.25g15. 在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不动A. 精氨酸B. 丙氨酸C. ⾕氨酸D. 天冬氨酸E. 赖氨酸16. 天然蛋⽩质不存在的氨基酸是A. 半胱氨酸B. 脯氨酸C. 丝氨酸D. 蛋氨酸E. ⽠氨酸17. 多肽链中主链⾻架的组成是A. －NCCNNCCNNCCN－B. ―CHNOCHNOCHNO―C. ―CONHCONHCONH―D. ―CNOHCNOHCNOH―E. ―CNHOCCCNHOCC―18. 在20种基本氨基酸中，哪种氨基酸没有⼿性碳原⼦A. ⾕氨酸B. 半胱氨酸C. 赖氨酸D. 组氨酸E.⽢氨酸19. 下列哪种物质从组织提取液中沉淀蛋⽩质⽽不变性A. 硫酸D. 丙酮E. 1N盐酸20. 蛋⽩质变性后表现为A. 粘度下降B. 溶解度增加C. 不易被蛋⽩酶⽔解D. ⽣物学活性丧失E. 易被盐析出现沉淀21. 对蛋⽩质沉淀、变性和凝固的关系的叙述，哪项是正确的A. 变性的蛋⽩质⼀定要凝固B. 变性的蛋⽩质⼀定要沉淀C. 沉淀的蛋⽩质必然变性D. 凝固的蛋⽩质⼀定变性E. 沉淀的蛋⽩质⼀定凝固22. 蛋⽩质溶液的稳定因素是A. 蛋⽩质溶液有分⼦扩散现象B. 蛋⽩质溶液有“布朗运动”C. 蛋⽩质分⼦表⾯带有⽔化膜和同种电荷D. 蛋⽩质的粘度⼤E. 蛋⽩质分⼦带有电荷23. 镰⼑型贫⾎症患者，Hb中氨基酸的替换及位置是A. α－链第六位Val换成GluB. β-链第六位Val换成GluC.α-链第六位Glu换成ValD. β-链第六位Glu换成ValE. 以上都不对24. 下列蛋⽩质通过凝胶过滤层析柱时，最先被洗脱的是A.⽜β乳球蛋⽩（分⼦量35000）B. 肌红蛋⽩（分⼦量16900）C. ⽜胰岛素（分⼦量5700）D. ⾎清清蛋⽩（分⼦量68500）E. 超氧化物歧化酶（分⼦量32000）25．下列哪⼀种物质不属于⽣物活性肽C. 促肾上腺⽪质激素D. ⾎红素E. 胰岛素26.下列不属于结合蛋⽩质的是A.核蛋⽩B. 糖蛋⽩C. 脂蛋⽩D. 清蛋⽩E.⾊蛋⽩27. 可⽤于裂解多肽链中蛋氨酸羧基侧形成的肽键的试剂是A. 甲酸B. 羟胺C. 溴化氰D.β-巯基⼄醇E. 丹磺酰氯⼆. 多项选择题1. 下列氨基酸那些是蛋⽩质的组分A. HisB. TrpC. ⽠氨酸D. 胱氨酸2. 下列氨基酸中那些具有分⽀的碳氢侧链A. MetB. CysC. ValD. Leu3. 在⽣理pH值情况下，下列氨基酸中的那些氨基酸侧链带正电荷A. ArgB. GluC. LysD. Asp4.下列对于肽键的叙述正确的是A. 具有部分双键性质B. 具有部分单键性质C. ⽐双键键长长，⽐单键键长短D.⽐双键键长短，⽐单键键长长5. 对⾕胱⽢肽叙述正确的是A. 有⼀个γ-肽键B. 有⼀个功能性的基团－巯基C. 分别由⾕氨酸胱氨酸和⽢氨酸组成D. 对⽣物膜具有保护作⽤6. 下⾯那些是结合蛋⽩质A. ⾎红蛋⽩B. ⽜胰核糖核酸酶C. 肌红蛋⽩D. 胰岛素7. 下列那些蛋⽩质具有四级结构A. ⾎红蛋⽩B. ⽜胰核糖核酸酶C. 肌红蛋⽩D. 蛋⽩激酶A8. 含有卟啉环的蛋⽩质是A. ⾎红蛋⽩B. 过氧化氢酶C. 肌红蛋⽩D. 细胞⾊素9. 下列那些蛋⽩质含有铁离⼦A. ⾎红蛋⽩B. ⽜胰核糖核酸酶C. 肌红蛋⽩D. 胰岛素10. 蛋⽩质变性是由于A. 氢键断裂B. 肽键破坏C. 破坏⽔化层和中和电荷D. 亚基解聚11. 镰⼑型红细胞贫⾎症患者⾎红蛋⽩β-链上第六位的⾕氨酸被缬氨酸所取代后，将产⽣那些变化A.在pH7.0电泳时增加了异常⾎红蛋⽩向阳极移动的速度B.导致异常脱氧⾎红蛋⽩的聚合作⽤C.增加了异常⾎红蛋⽩的溶解度D.⼀级结构发⽣改变12. 下⾯有哪些蛋⽩质或酶能协助蛋⽩质正确折叠A. 分⼦伴侣B. ⽜胰核糖核酸酶C. 胰岛素D. 伴侣素13. 下列哪些肽分⼦⼀级组成极相近，⽽且属于寡肽A. 脑啡肽B.催产素C. 加压素D. 促肾上腺⽪质激素14. 下⾯对氨基酸与蛋⽩质之间的关系叙述正确的是A. 氨基酸具有的性质蛋⽩质也⼀定具有B. 有些氨基酸的性质蛋⽩质也具有C.有些蛋⽩质的性质氨基酸不具有D.两者之间的性质关系并不紧密15. 肽键平⾯中能够旋转的键有A. C＝OB. C－NC. Cα－N D. Cα－C16. 对⾎红蛋⽩的结构特点叙述正确的是A. 具有4个亚基B. 是⼀种结合蛋⽩质C. 每个亚基都具有三级结构D. 亚基键主要靠次级键连接三. 填空题1. 组成蛋⽩质的碱性氨基酸有、和。

生化一轮复习的重点

生化一轮复习的重点

生化考点问题疏导（带着问题去学生化，效率更高！）第二章核酸化学第一节核苷酸一、化学组成与命名1、碱基？3种基本嘧啶碱基？2种基本嘌呤碱基？嘌呤和嘧啶环上原子排列顺序？2、核糖？核糖分哪两类，有何区别？3、核苷？核苷中核糖与碱基以何种化学键连接？4、核苷酸？核苷酸完全水解的产物是？二、细胞内游离核苷酸及其衍生物1、细胞中重要的核苷酸衍生物有哪3大类？2、NMP / NDP / NTP / dNMP / dNDP / dNTP表示什么？中文名称？3、NTP与dNTP在核酸生物合成中的作用？4、NDP、NTP还有那些作用？选2个例子记住5、ppGpp / ppGppp / ppApp / ppAppp的中文名字及主要作用？6、cAMP、cGMP的中文、作用7、NAD、NADP、FAD的中文、作用（可以在“维生素”那章统一记忆）第二节DNA分子结构（重点）一、DNA一级结构1、DNA一级结构的定义2、一条DNA单链中核苷酸以何种化学键相连，该化学键由什么基团反应生成？3、DNA碱基序列的阅读顺序4、DNA一级结构测序的2种基本方法是？二、DNA二级结构1、DNA二级结构定义2、Chargaff定律的两大结论（碱基当量定律、不对称比率）3、双螺旋结构的4个要点（记住以下关键词，尽可能还原书上原话）（1）反向平行、大沟小沟（2）外侧骨架、内侧碱基平面（3）螺旋直径、碱基距离、螺距（记住具体数值）（4）结构稳定（4大作用力是什么？与维持蛋白质各级结构的作用力共同记忆和区分）4、DNA多态性的两个影响因素？5、4类DNA双螺旋分别是什么，有何区别（结合书上表格了解）？细胞中主要存在的是哪一种？6、回文序列？镜像重复？7、回文序列和镜像重复会导致怎样的DNA螺旋结构产生？有何意义？三、DNA三级结构1、DNA三级结构定义？DNA三级结构与超螺旋的关系？2、何种超螺旋结构是天然DNA主要形式，有利于基因表达？第三节RNA分子结构（重点）一、tRNA结构1、tRNA一级结构的特点（小，多稀有碱基，多彼此分隔又能相互配对的保守序列）2、tRNA的二级结构是什么？四臂四环分别是什么？（尤其注意氨基酸臂和反密码子环）3、tRNA的三级结构是什么？与氨基酸结合的部位是什么结构？二、rRNA结构1、rRNA的特点（数量多，种类少）2、rRNA的作用（构成核糖体、构成核酶）三、mRNA结构1、mRAN的主要功能？2、顺反子、单顺反子、多顺反子的定义？3、原核生物与真核生物mRNA的差异？4、SD序列是什么？5、真核生物mRNA结构？“帽子”和“尾巴”的作用分别是什么？第五节核酸的性质与分离纯化一、核酸的一般性质1、核酸的一般性质有哪些？（溶液黏度、固体性状、溶解性、酸碱性、带电性）二、核酸的紫外吸收特性1、核酸及其降解产物吸收紫外光的原理？吸收波段？最大吸光度？2、减色效应定义？（从原理上理解，并类比得出增色效应定义）三、核酸的变性、复性和分子杂交1、核酸变性的定义？复性的定义？分子杂交的定义？2、DNA变性的表示方式？3、Tm的中文名及定义？4、影响Tm值的因素有哪些（2个）5、变性DNA可发生复性的条件（缓慢冷却、pH）6、探针技术第三章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成一、元素组成1、蛋白质中主要的5种元素？2、蛋白质中氮含量与蛋白质质量的关系？二、氨基酸1、氨基酸定义？2、构成生物体的氨基酸（或者说有密码子对应的氨基酸）有20种，其中非α-氨基酸的是？无手性碳的是？有两个手性碳的是？3、氨基酸的分类（记忆技巧见补充材料1，倒数第二页）4、氨基酸的物理性质（固体性状、熔点、溶解度、旋光性、吸光性）5、两性离子定义？6、氨基端等电点定义？计算方法（分R基是否可离解）？氨基酸处于不同pH下的带电情况？三、肽1、肽、寡肽、多肽的定义？2、肽键、氨基酸残基的定义？3、肽链的书写顺序？4、肽键的3大性质？第二节蛋白质分子结构一、一级结构1、蛋白质一级结构定义？2、维系蛋白质一级结构的作用力？二、空间结构1、蛋白质二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、亚基、四级结构的定义？超二级结构和结构域与二级结构、三级结构的关系是什么？2、维系蛋白质三维结构的作用力有哪些？其中次级键有哪些？最主要的是哪个？3、蛋白质二级结构有哪几种模式（只记名字）？4、蛋白质超二级结构主要有哪3种模式（只记名字）？三、蛋白质等电点与蛋白质变性的概念（第4节）1、蛋白质等电点定义？决定因素？2、蛋白质变性的定义？可逆变性与不可逆变性？3、导致蛋白质变性的因素？4、变性蛋白质的物理、结构、化学、生物性质变化？5、蛋白质的凝固作用第四章酶第一节酶的一般性质一、酶是生物催化剂二、酶催化的特性三、酶的化学本质1、酶的定义2、酶与无机催化剂的2个共性与酶的5个特性。

酶工程 第一节 酶的生物学功能

酶工程 第一节 酶的生物学功能

第一节
酶的生物学功能
酶的种类很多，至今生物界已发现的酶 达3000多种，一些单细胞生物体中至少含有 数百种以上，人体细胞含酶种类更多。目前 人体内已确认的酶有1000多种，相互有关联 的酶组成酶体系，分布在特定的细胞组分中 参与肌体的代谢活动。 生物体内的各种物质代谢、能量传递、 信息转录、神经传导、免疫调节、细胞衰老 及生长发育等等，都离不开酶的参与。可以 说没有酶便不能进行新陈代谢，便没有生命。
酶的诱导
酶的阻遏
三、酶在生物体内的分布
生物体自身需要决定了酶的生物合成， 酶的生物合成机制决定了酶在生物体内的 分布和所处环境状态； 所以：
它们或定位于某亚细胞结构上处于“溶解”状 态； 不同生物体细胞内酶的数量和种类不同； 同一生物体内的不同部位或不同生长发育 阶段的细胞内酶的数量、种类不同；
Na+
2、担负保卫清除功能
（可能是单个酶、或多酶混合物、或一个酶系通过级联 系统发挥作用）
例如： 能直接移除自由基O2-，防止毒性过氧
化脂质生成的超氧化物歧化酶(SOD)；
能降解外来DNA的限制性内切酶(RD)。

ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
凝血酶；
溶酶体的水解酶；
3、协同激素起生物信号传递与放大作用
细胞外信号传递的两种方式: ● 信号分子在胞外与质膜载体蛋白结合,直 接进入靶细胞,然后以信号分子本身或以其转 化产物作为细胞内信号发挥作用（如疏水的甾 体激素）； ● 信号分子在胞外与质膜上的受体蛋白结合, 导致后者发生构象改变, 在胞内形成新的信号 分子——第二信使（ｃAMP和Ca+2等)，再通过 相应的酶，调节靶细胞性态;（包括亲水性的 大部分腺体分泌的激素、神经传质、和局部化 学调节物质）

高三生物一轮总复习 第2单元 细胞代谢 专题4 酶1

付兑市石事阳光实验学校专题4 酶考点十二酶的本质及作用高考试题1.(课标理综Ⅱ,T6,6分,★★☆)关于酶的叙述,错误的是( )A.同一种酶可存在于分化程度不同的活细胞中B.低温能降低酶活性的原因是其破坏了酶的空间结构C.酶通过降低化学反的活化能来提高化学反速度D.酶既可以作为催化剂,也可以作为另一个反的底物点睛:本题主要考查了酶的相关知识,涉及酶的结构、分布、功能和作用机理。

意在考查考生对与酶的相关知识的识记能力和理解能力。

解析:同一种酶可存在于分化程度不同的活细胞中,无论细胞分化到何种程度,某些基本的代谢是细胞所共有的,如细胞呼吸、转录、翻译,这些生命活动过程中的酶就是分化程度不同的细胞中所共有的酶,如呼吸酶、RNA聚合酶,故A项正确。

酶的作用条件比较温和,在最适温度和pH下,酶的活性最强,低温使酶的活性降低,但不会破坏酶的空间结构,使酶失活,故B项错误。

酶在生化反中起着催化作用,其作用机理降低了化学反的活化能,提高了化学反速率,故C项正确。

绝大多数酶的化学本质是蛋白质,酶在一些化学反中可作为催化剂,而在另一些化学反中,则可作为底物被相关的蛋白酶水解,如唾液淀粉酶可催化淀粉水解,又可以被胃蛋白酶水解,故D项正确。

答案:B2.(理综,T2,6分,★★☆)细胞代谢受酶的调节和控制。

下列叙述正确的是( )A.激素都是通过影响靶细胞内酶活性来调节细胞代谢B.代谢的终产物可反馈调节相关酶活性,进而调节代谢速率C.同一个体各种体细胞酶的种类相同、数量不同,代谢不同D.对于一个细胞来说,酶的种类和数量不会发生变化点睛:本题考查了酶的本质及作用,意在考查考生对酶的本质的识记能力和对酶作用机理的理解能力。

解析:激素通过影响基因的表达来调节细胞代谢,A错误;代谢终产物通过反馈调节,使酶的活性升高或降低来影响酶的活性,使代谢速率维持在一水平上,B 正确;同一个体由于分化形成了各种体细胞,分化过程中形成的酶的种类不同,数量也不同,故代谢过程也不同,C错误;对于一个细胞来说,有分化、衰老、凋亡过程,在不同过程中酶的种类和数量也会发生变化,D错误。

蛋白酶1和蛋白酶2

蛋白酶1和蛋白酶2蛋白酶是一类具有催化活性的蛋白质分子，在生物体内发挥着重要的功能。

蛋白酶可以将蛋白质降解成更小的肽段或氨基酸，这个过程称为蛋白质降解或蛋白酶切割。

蛋白酶在生物体内参与调节细胞信号传导、控制基因表达、清除异常蛋白等生理过程。

蛋白酶的活性和特异性对于维持生物体内各种生化反应的平衡至关重要。

本文将聚焦介绍蛋白酶1和蛋白酶2这两种蛋白酶。

蛋白酶1（Protease 1）是一种重要的胞内蛋白酶，由各种生物体内产生。

蛋白酶1参与调控细胞内的多种生物学过程，例如细胞信号传导、蛋白质降解、蛋白质修饰等。

蛋白酶1的活性受到多种因素的调控，例如凝集素、离子浓度、环境pH值等。

研究发现，蛋白酶1的活性与凋亡、肿瘤发生、免疫反应等生理过程密切相关。

此外，蛋白酶1还作为重要的药物靶点，被广泛应用于药物研发中。

蛋白酶2（Protease 2）是一种组织特异性的蛋白酶，存在于许多细胞和组织中。

与蛋白酶1不同，蛋白酶2主要参与细胞外基质降解和细胞外蛋白质的切割。

蛋白酶2在细胞外功能多样，包括参与细胞迁移、组织重塑、细胞信号传导和免疫反应调节等过程。

蛋白酶2的活性可以通过多种机制被调控，例如钙离子浓度、酶抑制剂的结合以及其他蛋白质的相互作用等。

研究也显示，蛋白酶2在多种疾病的发生发展中起到了重要的作用，例如肿瘤的转移和侵袭、心血管疾病的发展等。

蛋白酶1和蛋白酶2在细胞内外的功能重叠部分不少于其功能的差异部分。

蛋白酶的活性和特异性是由其结构和底物特征共同决定的。

蛋白酶结构中的活性位点和组织特异性区域使得蛋白酶1和蛋白酶2能够识别和切割不同的底物。

此外，蛋白酶活性的调控也通过酶抑制剂、辅酶和信号通路的调节等实现。

总结而言，蛋白酶1和蛋白酶2是两种重要的蛋白酶，参与细胞内外的多种生物学过程。

尽管二者在功能和组织特异性方面存在差异，但它们的结构和活性调控机制存在许多共同点。

蛋白酶1和蛋白酶2的研究对于理解细胞信号传导、基因表达调控、免疫反应以及疾病的发生和发展具有重要意义。

生物化学名词解释

生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1.肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。

2.等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。

3.模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥特殊的功能，称为模体。

4.结构域：分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域。

5.亚基：在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。

6.肽单元：在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。

7.蛋白质变性：在某些理化因素影响下，蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。

第二章核酸的结构与功能1. DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环，双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。

2. Tm：即溶解温度，或解链温度，是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度。

在Tm时，核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。

3.增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露，使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应。

4. HnRNA：核内不均一RNA。

在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。

hnRNA在细胞核内存在时间极短，经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中。

5.核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。

6.核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交。

第二章 生物反应动力学 1 酶促反应


积分
(C A0 −
1 dC D = k 2 dt ⇒ − C D )(C B 0 − C D ) 1 1 1 ×( − )dC D = k 2 dt ⇒ − C B 0 ) C A0 − C D C B 0 − C D
(C A0
(C A0
C B 0 (C A0 − C D ) 1 ln = k2t − C B 0 ) C A0 (C B 0 − C D )
不足： 不足：
• 多限于一步或几步较简单的生化反应过程； 多限于一步或几步较简单的生化反应过程； • 一般周期较长。 一般周期较长。
1.1.4
研究酶促反应的目的
对工程技术人员而言，仅用于解释酶促反应的 机制是不够的，还应对影响其反应速率的因素进行 定量分析，建立可靠的反应速率方程式，为反应器 的合理设计合反应过程的最佳条件选择服务。
根据质量作用定律，P的生成速率可表示为：
rp = k + 2 ⋅ C [ ES ]
由于中间复合物[ES]的浓度C[ES]为一难测定 的未知量，因此不能用它来表示最终的速率方程。 ， 为此，需用反应体系中的可测量来代替该未知量。 这样得到的反应速率方程可以用来描述反应的进 程，知道随着反应的进行各组分浓度的变化情况， ， ， 据此可以设计相关的反应器。 。
1.1.3 酶促反应的特征
优点： 优点：
• • • • 常温、常压、中性范围（个别除外）下进行反应； 常温、常压、中性范围（个别除外）下进行反应； 与一些化学反应相比，省能且效率较高； 与一些化学反应相比，省能且效率较高； 专一性好； 专一性好； 反应体系较简单，反应过程的最适条件易于控制等。 反应体系较简单，反应过程的最适条件易于控制等。
∴
∵CE0=CE+C[ES]
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三、酶活性的调节
影响酶促反应速度的因素包括： 底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂、激活剂等。
参与酶活性调控方式包括：
基因表达调控、激素、反馈抑制、蛋白酶激活、可逆共价修 饰、别构调节等。
（一）共价修饰
1.不可逆共价修饰：蛋白酶解激活
酶原与酶原的激活
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体， 必须在一定条件下，这些酶的前体水解一个或几个特定的 肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性 酶的前体称为酶原（zymogen）。 酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实 际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
协同效应： 寡聚酶（几个亚基）中，每个亚基的一个结合部位， 一旦一个效应物结合以后，会引起（诱导）酶分子构 象变化，使得酶分子上的电子分布被改变， 结果是使 后面的配体对酶的亲和力发生相应的改变。 如果一个效应物结合以后，后面的配体更容易结合，则 为正协同效应。 如果一个效应物结合以后，面后的配体更难结合，则为 负协同效应。 但同促协同效应一般为正协同效应。
（一）不可逆抑制作用： 抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引 起酶活性的抑制，且不能采用透析等简 单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不 可逆抑制作用。 酶的 不可 逆抑制 作用包 括专一 性抑制 （如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和 非专一性抑制（如路易士气对巯基酶的 抑制）两种。
（二）可逆抑制作用： 抑制剂以非共价键与酶分子可逆性 结合造成酶活性的抑制，且可采用 透析等简单方法去除抑制剂而使酶 活性完全恢复的抑制作用就是可逆 抑制作用。 可逆抑制作用包括竞争性、反竞争 性、和非竞争性抑制几种类型。
断裂或形成 酶活性中心外的必需基团：维持酶活性中心的空间构象
（三）酶促反应的特点与机制
一、酶促反应的特点 （一）酶促反应具有极高的效率 酶通过其特有的作用机制，比一 般催化剂更有效地降低反应的活 化能，使底物只需较少的能量便
可进入活化状态。
酶促反应的特点
（二）酶促反应具有高度的特异性（specificity）（专一性） 即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键， 催化一定的化学反应并产生一定产物。 1、绝对特异性（absolute specificity） 2、相对特异性（relative specificity） 3、立体异构特异性（stereospecificity）
5. 可用来确定酶活性测定时所需的底物 浓度：当[S]=10Km时，ν = 91%Vmax，此 时即为最合适的测定酶活性所需的底物 浓度。
（一）过渡态、活化能、结合能
在化学反应中，只有活化分子才能进行反应。

酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成 一种酶 - 底物复合物（ ES ），此复合物再分解 释放出酶，并生成产物。
第二章 酶
一、酶的一般特性
（一）概念： 迄今为止，发现的两类生物催化剂： 酶（enzyme）是由活细胞合成的、对其特异底物起高效 催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要 的催化剂； 核酶（ribozyme）是具有高效、特异催化作用的核酸， 是近年来发现的一类新的生物催化剂，其作用主要参与 RNA的剪接。
2. Km 可以反映酶与底物亲和力的大小。 Km 越小，酶与底物的亲和力越大。 3. Km 是酶的特征性常数：在一定条件下， 某种酶的 Km 值是恒定的，因而可以通过测定 不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判 断是否为不同的酶。 4. Km 可用来判断酶的最适底物：当酶有几 种不同的底物存在时，通过测定酶在不同底 物存在时的 Km 值， Km 值最小者，即为该酶的 最适底物。
（二）别构调节（变构调节）
别构酶（变构酶）都是由多个亚基组成的寡聚酶，分子 中有两个重要的结构部位：一个为结合和催化底物的活性 中心；另一个是结合代谢物的别构中心。这两个活性部位 既可位于不同的亚基上，也可以位于同一亚基的不同结构 区域。
当酶的别构中心可逆地结合了某一别构剂以后，可引起 酶分子的构象改变，进而影响酶与底物的亲和力，导致酶 促反应发生变化，这种作用称为酶的变构效应，这种酶称 为别构酶。
胰 蛋 白 酶 原 的 激 活
酶原的激活的重要生理意义：
（1）保护酶的分泌器官本身不受酶的消化；
（2）保证酶在其特点的部位与环境发挥其催化作用； （3）酶原还可以视为酶的贮存形式。
2.可逆共价修饰 化学修饰调节 有些酶，在细胞内另种酶的催化下，酶蛋白肽链上的一些 基团与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活 性，以调节代谢途径，这一过程称为酶的共价修饰或化学修 饰。 酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰 化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化等等。 其中以磷酸化修饰最为常见：磷酸化由蛋白激酶催化完成； 去磷酸化由蛋白磷酸酶催化完成。
3.亲核催化（共价催化）
酶利用其富电子的亲核基团攻击底物缺少电子的亲电子 中心，二者结合形成共价中间物，以稳定过渡态。
4.亲电催化
酶利用缺少电子的亲电子体，攻击底物富电子的亲核中 心。如某些酶利用其金属离子作为亲电子体。
5.静电效应 阳离子过渡态的正电荷（正碳离子）可被酶活性中心 带负电荷的Asp、Glu侧链稳定；阴离子过渡态的负电荷 （氧阴离子）可被酶活性中心带正电荷的Arg、Lys侧链及 金属离子稳定。
pH对酶促反应速度的影响


人体内大多数酶的最适pH在6.5～ 8.0之间。 酶的最适pH不是酶的特征性常数。 pH对酶促反应速度的影响，其原因 主要是由于pH的改变导致了酶的催 化基团以及底物分子的解离状态改 变或者导致了酶蛋白的变性。
五、抑制剂对反应速度的影响


凡是能降低酶促反应速度，但不引起 酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制 剂(inhibitor)。 按照抑制剂的抑制作用，可将其分为 不 可 逆 抑 制 作 用 (irreversible inhibition) 和 可 逆 抑 制 作 用 (reversible inhibition)两大类。
6.诱导契合
酶蛋白结合底物时，构象发生变化，不仅使活性中 心的功能基团获得必需的空间位置，而且为形成稳定的 过渡态提供必要的次级键。 酶-底物复合物的形成与诱导契合假说
诱导契合假说


酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互 变形、相互适应，进而相互结合。 当底物与酶接近时，结构上才相互诱导适应， 酶与底物的结构均有形变。酶在底物的诱导下 活性中心的某些氨基酸残基或基团获得正确的 空间定位，其活性中心进一步形成，以利于底 物的结合与催化。这种因底物诱导而产生的酶 构象的变化称为酶作用的诱导契合假说 (induced-fit hypothesis)



（二）酶促反应的机制
1、邻近效应 底物与酶形成复合物后，使反应基团在空间上型号靠近， 而使有效浓度极大提高。因此，酶促反应动力学与分子内 反应相似。 2.一般酸碱催化： 化学键的断裂和形成需要转移电子。通过酶促反应是通过 某种方式增加反应基团固有的亲核性或亲电子性，如在酶 的活性中心基团上增加或去除电子。
（四）酶活性测定与酶活性单位
酶的活性：是指酶催化化学反应的能力，其衡量标准是酶促 反应速度的大小。 酶的活性单位：是衡量酶活力大小的尺度，它反映在规定条 件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量（mg、 μg、μmol）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。 1976年国际生化学会（IUB）酶学委员会规定： 在特定的条件下，每分钟催化 1 μmol底物转化为产物所需的 酶量为一个国际单位（IU）。
酶是催化剂 酶是使化学反应加速， 本身不发生变化， 不被消耗的物质。
（二）酶的分子组成和结结构
酶按其分子组成可分为： 单纯蛋白酶（simple enzyme）：
仅由氨基酸残基构成的酶，如一些蛋白酶、淀粉酶、脲酶等。
结（缀）合蛋白酶（conjugated enzyme）：
由蛋白部分（酶蛋白apoenzyme）-（决定催化作用的线，呈S型曲线。 意义：底物浓度有微小的变化 可引起反应速度的巨大变化。 有利于在较低的底物浓度下调 节细胞代谢。
（三）酶含量的调节


酶含量的调节是指通过改变细胞中酶蛋白合成 或降解的速度来调节酶分子的绝对含量，影响其 催化活性，从而调节代谢反应的速度。 酶含量的调节是机体内迟缓调节的重要方式。
酶促反应的特点
（三）酶促反应的可调节性 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的 内外环境和生命活动的需要。 调节酶活性的方式很多，诸如变构调节、共价修饰调 节、酶生物合成的诱导和阻遏等。 (四)酶易失活（变性）能使蛋白质变性的因素都会使酶失活。
酶促反应的特点
（一）酶促反应具有极高的效率
（二）酶促反应具有高度的特异性（specificity） （三）酶促反应的可调节性 （四）酶易失活
比活力：活力单位数/mg = u/mg, 也是指酶的纯度， 达到极限值时为已纯化到均一程度。
转换数：酶的催化常数。在一定条件下每秒钟每个酶分 子转换底物的分子数。
米氏方程
Vmax为最大反应速度 [S]为底物浓度 Km为米氏常数
Vmax[ S ] V K m [S ]
Km和意义：
1. 当ν =Vmax/2时，Km=[S]。因此，Km等于酶促 反应速度达最大值一半时的底物浓度。
和非蛋白部分（辅助因子 cofactor）-（传递氢、电子、基团）组成。
关系：一种酶蛋白只与特定的辅助因子结合形成全酶的形式，而一种辅 助因子可以是许多酶蛋白的辅助因子，协助催化同一反应类型。



辅助因子可以是金属离子或小分子有机 化合物。 辅酶（coenzyme）：与酶蛋白结合疏 松，可以用透析或超滤的方法除去。 辅基（prosthetic group）：与酶蛋白 结合紧密，不易除去。
（一）酶蛋白合成的调节：



酶蛋白的合成速度通常通过一些诱导剂或阻遏剂来进行 调节。凡能促使基因转录增强，从而使酶蛋白合成增加 的物质就称为诱导剂；反之，则称为阻遏剂。 酶的底物对酶蛋白的合成具有诱导作用；代谢终产物对 酶的合成有阻遏作用 。 激素可以诱导关键酶的合成，也可阻遏关键酶的合成 。