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基础生物化学复习资料基础生物化学复习资料生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内的化学成分、化学反应和化学过程。
在生物学的学习中，生物化学是一个重要的组成部分，它帮助我们理解生命的基本原理和机制。
在这篇文章中，我们将回顾一些基础的生物化学知识，帮助大家复习和巩固这些重要的概念。
1. 生物大分子生物体内存在着许多重要的大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子，它们参与了几乎所有的生物过程，包括酶催化、信号传导和结构支持。
核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA，它们在细胞中担任着重要的角色。
多糖是由许多单糖分子组成的聚合物，它们在细胞中起到能量储存和结构支持的作用。
脂类是由脂肪酸和甘油分子组成的，它们在细胞中起到能量储存和细胞膜组成的作用。
2. 生物化学反应生物体内存在着许多重要的生物化学反应，包括氧化还原反应、酶催化反应和代谢反应。
氧化还原反应是生物体内能量转化的基础，它涉及电子的转移和能量的释放。
酶催化反应是生物体内反应速率加快的重要手段，酶是生物体内的催化剂，能够降低反应的活化能。
代谢反应是生物体内物质转化的过程，包括合成代谢和分解代谢，它们共同维持了生物体内的稳态。
3. 生物体内的能量转化生物体内的能量转化是维持生命活动的重要过程。
生物体通过食物摄取获得能量，其中最重要的是葡萄糖。
葡萄糖在细胞内经过糖酵解和细胞呼吸产生能量。
糖酵解是在缺氧条件下进行的，产生少量的ATP和乳酸。
细胞呼吸是在氧气存在的条件下进行的，产生大量的ATP和二氧化碳。
能量转化的最终产物是ATP，它是细胞内的能量货币，提供细胞内各种生物过程所需的能量。
4. 生物体内的信号传导生物体内的信号传导是维持生命活动的重要过程。
细胞通过受体蛋白质感受外界的信号，通过信号转导通路将信号传递到细胞内部。
信号转导通路包括多种信号分子、信号受体、信号传导分子和效应分子。
信号转导通路可以调节细胞的生长、分化、凋亡等生物过程，它在细胞内起到了重要的调控作用。
基础生物化学知识点总结生物化学是生物学和化学的交叉领域，在理解生命机理和生命科学研究方面扮演着重要的角色。
本文将基础生物化学知识点进行总结，主要包含以下方面。
一、生物分子生物分子是指生物体内存在的分子，主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质四类。
其中，蛋白质是生物体中最重要的分子之一，可以进行构象变化，承担多种多样的生物学功能。
核酸是生物基因的载体，是存储、传递、表达遗传信息的重要分子。
多糖则具有支持、维护和储存等生物学功能。
而脂质则是结构化和储存能量的分子。
生物分子在生物体内通过不同的作用发挥不同的生物学功能，是生命活动的基础。
二、生物分子的结构生物分子的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中，一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质中α-螺旋和β-折叠的结构，三级结构是指蛋白质的空间构象，四级结构是指由两个或多个蛋白质亚基所结合形成的大分子结构。
研究生物分子的结构，可以帮助我们理解生命现象的发生和生命机理的机制。
三、代谢反应代谢反应是指生命体内的化学反应，包括合成代谢和分解代谢两个方面。
合成代谢是生物体内新陈代谢过程中产生某种化合物的过程，而分解代谢则是生物体内将某种大分子分解成小分子的过程。
代谢反应需要一些特定的酶参与，使得代谢的过程更加高效和准确。
代谢反应对于生命体的生长和繁殖有着至关重要的地位。
四、ATP分子ATP分子是生物体内的能量储存分子，可以通过加水水解成ADP分子来释放储存的能量。
ATP分子的形成需要能量输入，而能量的输入可以通过光合作用、呼吸作用等途径得到。
ATP分子在生命体内有非常重要的作用，是维持生命活动的基本驱动力。
五、氧化还原反应氧化还原反应在生命珍贵过程中也扮演着至关重要的角色，包括光合作用和细胞呼吸等生物学过程。
氧化还原反应通过引入或者移除电子，使得分子的氧化态和还原态之间相互转换，从而释放能量。
氧化还原反应是光合作用和细胞呼吸等生物过程的基础和重要组成部分。
基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。
3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。
-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。
-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。
-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。
4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。
-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。
-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。
-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。
二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。
-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。
2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。
-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。
3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。
-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。
4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。
- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。
基础生物化学重点一、名词解释1.蛋白质的空间结构：是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。
2.蛋白质的变性与复性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性；如果除去变性因素，在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。
3.氨基酸的等电点：在一定的PH条件下，氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同，即净电荷为零，此时溶液的PH称为氨基酸的等电点4.肽平面：多肽链中从一个Cａ到相邻Cａ之间的结构。
5.DNA的变性与复性：DNA在一定外界条件（变性因素）作用下，氢键断裂，双螺旋解开，形成单链的无规卷曲，这一现象称为变性；缓慢恢复原始条件，变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。
6.增色效应与减色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”；当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时，其A260降低，称减色效应。
7.熔解温度：核酸加热变性过程中，增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。
8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。
9.多酶体系：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物，有利于化学反应的进行，提高酶的催化效率。
10.全酶：由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。
11.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。
12.亲核催化：酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。
13.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
14.糖异生作用：以非糖物质(如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。
15.回补反应：由于中间产物的离开，引起中间产物浓度的下降，从而引起循环反应的运转，因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行，这种补充称为回补反应16.底物水平磷酸化：高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过程。
生物化学基础知识整理总结（一）引言概述：生物化学是研究生物体内化学组成和化学过程的学科，它关注生物大分子的结构与功能、生物能量转化、生物催化反应等。
本文将介绍生物化学的基础知识，包括有机化合物、蛋白质、核酸、酶和代谢等五个大点。
正文内容：一、有机化合物1. 碳的特殊性质：四个共价键、构成多样性、形成立体异构体等。
2. 元素组成和结构：碳水化合物、脂肪类、蛋白质和核酸等。
3. 功能基团：羟基、羰基、氨基和羧基等。
4. 氧化还原反应：有机物的氧化与还原过程。
二、蛋白质1. 构成和结构：氨基酸的化学性质、蛋白质的一级、二级和三级结构等。
2. 功能和特性：酶活性、运输和传导、免疫反应等。
3. 蛋白质的合成和降解：转录和翻译过程、蛋白质的降解途径。
4. 蛋白质与疾病：蛋白质突变引发的疾病、蛋白质药物的研发等。
三、核酸1. DNA和RNA：结构、功能和遗传信息的传递。
2. DNA复制：原核和真核细胞的DNA复制机制。
3. RNA转录：转录过程和各类RNA的功能。
4. 遗传密码和蛋白质合成：密码子的识别、蛋白质的翻译过程等。
四、酶1. 酶的特点和作用：催化速率、特异性、酶活性的调节等。
2. 酶的分类和结构：氧化还原酶、水解酶、激酶等不同类型的酶。
3. 酶促反应机制：底物结合、过渡态形成、产物释放等过程。
4. 酶动力学：酶的速率方程、酶的抑制剂等。
五、代谢1. 细胞代谢的概念和分类：有氧和无氧代谢、异养和自养代谢等。
2. 能量代谢：糖酵解、三羧酸循环、电子传递和氧化磷酸化等。
3. 合成代谢：核酸、脂类、蛋白质和多糖的合成途径。
4. 代谢调控：转录调控、翻译调控和代谢产物的反馈调控。
总结：生物化学是研究生物体内化学组成和化学过程的重要学科。
本文通过梳理有机化合物、蛋白质、核酸、酶和代谢五个大点的相关知识点，为读者提供了关于生物化学基础知识的整理总结。
深入理解这些基础知识，有助于理解生物体内复杂的化学反应和代谢过程，为后续的学习和进一步研究打下坚实的基础。
4.各种RNA 的功能：RNA 主要负责遗传信息的表达，在蛋白质合成方面发挥着重要功能。
mRNA 是由DNA 转录而来，携带着DNA 的遗传信息，并作为蛋白质的合成的模版；rRNA 是蛋白质合成的场所——核糖体的重要组成部分；tRNA 是密码子翻译为相对应氨基酸的桥梁。
5.核酸的一级结构：核酸分子中核苷酸的排列顺序和连接方式。
6.核酸链中的核苷酸之间形成3’,5’-磷酸二酯键。
7.核酸链的表示方法：要按5’→3规定书写，具有方向性。
8.DNA 双螺旋结构的特点：（1）DNA 分子是由两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。
两条链围绕同一个中心轴形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm.（2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在双螺旋的外侧，疏水碱基对则在内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约10个碱基对，螺距3.4nm ，这样相邻碱基平面间间隔0.34nm ，并有一个360的夹角，糖环平面与中心轴平行。
（3）两条DNA 链借彼此碱基A=T 、G=C 之间形成的氢键而结合在一起。
（4）在DNA 双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。
9. A-T ，C-G ，单链A+T+C+G=100%,G-C 含量多则DNA 熔点较高，生活环境温度较高。
10.DNA 双螺旋构象多态性：A-NDA 、B-DNA ：是最稳定，最常见的右旋DNA 、C-DNA ；Z-DNA 是左旋DNA 。
11.tRNA 的二级结构呈三叶草状结构模型。
12.tRNA 一般由四个臂和四个环组成。
四臂：氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂、反密码子臂、T ΨC 臂；四环：二氢尿嘧啶环DHU 、反密码子环、额外环、T ΨC 环。
13.氨基酸接受臂由7个碱基对组成，3’-端均为CCA 序列，可以接受活化的氨基酸（结合位点-CCA ）。
14.tRNA 的三级结构是L 形的。
15.原核生物的核糖体含3种rRNA ：23S rRNA 、5S rRNA 和16S rRNA;真核生物的核糖体有4种：28S rRNA 、5.8S rRNA 、5S rRNA 和18S rRNA 。
基础生物化学复习资料名词解释：核酸：多个核苷酸彼此通过3′,5′-磷酸二酯键连接所形成的多聚核苷酸，称为核酸。
增色效应：DNA变性后，在260nm处的紫外吸收显著增高的现象，称增色效应（高色效应）。
减色效应：DNA复性后，在260nm处的紫外吸收显著降低的现象，称为减色效应。
核酸变性：指核酸双螺旋的氢键断裂变成单链的过程，并不涉及共价键的断裂。
熔解温度：50% 的双链DNA发生变性时的温度称为熔解温度（Tm）或解链温度。
核酸复性：变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这个过程称复性。
氨基酸的等电点（pI）：氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH。
肽键：也称酰胺键，是由一个分子氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合脱水而成的化学键。
肽：由一个分子氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而成的化合物。
盐析：高浓度的中性盐使蛋白质的溶解度降低，沉淀析出的现象称为盐析。
盐溶：低浓度的中性盐使蛋白质的溶解度增大称为盐溶。
蛋白质等电点：蛋白质所带净电荷为零时溶液的pH。
蛋白质的变性：在外界因素的作用下，蛋白质原有的高度规律性的空间结构遭到破坏，一级结构不变，蛋白质的生物活性丧失的现象。
蛋白质的复性：高级结构松散了的变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物学活性的现象。
酶：是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。
酶活力：也称为酶活性，是指酶催化一定化学反应的能力。
米氏常数Km：酶的特征常数，其含义是酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
变构酶：除具有酶的活性中心外，还具有与调节物结合的调节中心的寡聚酶称为变构酶。
同工酶：指催化相同化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质不同的一组酶。
比活力：指每单位质量样品中的酶活力。
维生素（Vitamin）：是维持机体正常生理功能和健康所必需的微量低分子有机化合物。
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
生物化学基础知识整理总结一、生物化学的定义与重要性生物化学是研究生物体内化学过程和化学物质的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它主要关注生物体如何通过化学反应来维持生命活动，包括能量转换、物质代谢、信息传递、基因表达等。
生物化学在医学、农业、食品科学、药物研发等领域都有广泛应用，对理解生命现象和开发新技术具有重要意义。
二、生物化学的主要知识点1. 蛋白质结构与功能蛋白质的基本单位：氨基酸。
通过肽键连接形成多肽链，再折叠成具有特定功能的蛋白质。
蛋白质的分类：酶、激素、抗体、结构蛋白等。
蛋白质的结构层次：一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体三维结构）、四级结构（多亚基蛋白质）。
举例：血红蛋白是一种含铁的蛋白质，具有四级结构，能够运输氧气。
2. 核酸结构与功能核酸的种类：DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）。
核酸的组成：核苷酸（由五碳糖、磷酸和含氮碱基组成）。
核酸的结构：一级结构（核苷酸序列）、二级结构（DNA双螺旋、RNA折叠等）、三级结构（空间构象）。
举例：DNA双螺旋结构通过碱基配对（A-T、G-C）维持稳定，实现遗传信息的传递。
3. 酶与催化作用酶的定义：具有催化功能的蛋白质或RNA。
酶的特性：高效性、专一性、可调节性。
酶的作用机制：降低化学反应的活化能，加快反应速率。
举例：唾液淀粉酶能催化淀粉水解为麦芽糖，帮助消化。
4. 细胞代谢能量代谢：通过糖酵解、柠檬酸循环和氧化磷酸化等过程产生ATP，为细胞提供能量。
物质代谢：包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢等，维持细胞内外物质平衡。
举例：糖酵解过程中，葡萄糖被分解为丙酮酸，并产生少量ATP。
5. 信号转导信号转导的概念：细胞通过接收、传递和响应外界信号，调节生命活动的过程。
信号转导的途径：激素信号转导、神经信号转导、生长因子信号转导等。
举例：胰岛素通过与细胞膜上的受体结合，激活信号转导通路，调节血糖代谢。
6. 基因表达调控基因表达的概念：基因转录和翻译成蛋白质的过程。
基础生物化学整理第一章蛋白质（一）氨基酸1．组成蛋白质的氨基酸都为α-氨基酸（除Pro），都为L 型（除Gly）2．非极性R 基氨基酸丙氨酸Ala 缬氨酸Val 亮氨酸Leu 异亮氨酸Ile 脯氨酸Pro（亚氨基）苯丙氨酸Phe（苯环）色氨酸Trp(苯环)甲硫氨酸Met（含硫）不带电荷的极性R 基氨基酸甘氨酸Gly 丝氨酸Ser （羟基）苏氨酸Thr （羟基）半胱氨酸Cys （巯基，S，二硫键）酪氨酸Tyr(苯环、羟基)天冬酰胺Asn 谷氨酰胺Gln ▲除Gly 以外，都能形成氢键碱性氨基酸赖氨酸Lys 精氨酸Arg（胍基）组氨酸His（咪唑基）酸性氨基酸天冬氨酸Asp 谷氨酸Glu3．必需氨基酸Ile Met Val Leu Trp Phe Thr Lys（“一家写三两本书来”）4．稀有的蛋白质氨基酸通常是常见氨基酸的衍生物，如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸；非蛋白质氨基酸,如瓜氨酸、鸟氨酸5．两性性质和等电点使氨基酸净电荷为零时溶液的pH 值，用pI 表示中性氨基酸pI =1/2(pK 1'+pK 2')酸性氨基酸pI =1/2(pK 1'+pK R ')碱性氨基酸pI =1/2(pK 2'+pK R ')pH >pI 带负电，移向正极；pH <pI 带正电，移向负极；pH =pI 不带电，不移动。
6.氨基酸的重要化学反应茚三酮反应在酸性条件下，氨基酸与茚三酮共热，生成紫色化合物Sanger 反应在弱碱溶液中，氨基酸的α-氨基与2,4-二硝基氟苯(DNFB)反应，生成黄色的二硝基苯氨基酸（DNP-AA）Edman 反应可用层析法加以分离鉴定（二）肽1．肽：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键（peptide bond），产生的化合物叫做肽（peptide）。
2．肽的结构：无分枝的长链；具有方向性；两个末端分别为N 端(氨基端)和C 端(羧基端)；由“N-C-C”单元的周期性连接，构成多肽链的主链3．简述谷胱甘肽的结构特点和功能结构（GSH）：Glu-Cys-Gly功能：参与氧化还原反应；保护巯基酶类的活性；防止H2O2等在生物体内的积累（三）蛋白质的分子结构1.蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构（primary structure）是指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。
2.蛋白质的二级结构指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。
氢键是维持二级结构的主要作用力。
3.天然蛋白质主要二级结构单元包括：a-螺旋(a-helix)b-折叠(b-pleated sheet)b-转角(b-turn)无规卷曲(nonregular coil)4.α-螺旋(α-helix)α-螺旋蛋白质中最常见、含量最丰富的二级结构肽链中的酰胺平面绕Cα相继旋转一定角度形成α-螺旋，呈右手螺旋。
酰胺平面平行于中心轴；◆螺旋体中所有氨基酸残基侧链都伸向外侧；◆每个氨基酸残基的N-H都与前面第四个残基C=O形成氢键；◆每隔3.6个氨基酸残基，螺旋上升一圈；每圈间距0.54nm。
5．β-折叠是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片状结构。
6.蛋白质的超二级结构：指多肽链上若干相邻的二级结构单位(即单个a-螺旋或b-转角)彼此作用，组合成有规则的结构组合体。
7.结构域：指在二级结构或超二级结构的基础上，多肽链进一步折叠成几个相对独立，近似球形的组装体，可作为三级结构的局部折叠区。
8.蛋白质的三级结构：指的是多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步折叠卷曲形成特定的构象。
维持蛋白质三级结构的作用力主要是一些非共价键，包括氢键、范德华力、疏水相互作用和盐键（离子键），还有二硫键。
9.蛋白质的四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成、有特定三维结构的蛋白质构象。
每条多肽链又称为亚基。
亚基一般是一条多肽链,有时是二硫键连接的几条多肽链。
由两个或多个亚基构成的蛋白质,称为寡聚蛋白质,寡聚蛋白质的亚基可以相同,也可以不相同,单亚基蛋白质无四级结构。
与三级结构基本相同，有时还涉及二硫键。
（四）蛋白质功能1．分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。
2.蛋白质结构与对应物质一级结构牛胰岛素细胞色素C结构域己糖激酶三级结构肌红蛋白四级结构血红蛋白（寡聚酶）（五）蛋白质理化性质1.蛋白质：蛋白质的分子量1万~100万之间，其分子直径1~100nm之间，在胶体颗粒的范围。
测定方法：超速离心法、凝胶过滤法、聚丙烯酰胺电泳等。
由于蛋白质中的Tyr、Trp和Phe残基在紫外区有光吸收，所以蛋白质在280nm的光波长处有最大光吸2．蛋白质的等电点（pI）：当蛋白质在一定的pH的溶液中，所带的正负电荷相等，它在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值叫做该蛋白质的等电点(pI)。
3.蛋白质变性蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构的改变，这种现象叫变性作用（denaturation）。
4．蛋白质变性的因素物理因素：加热、紫外线、超声波、高压等；化学因素：强酸、强碱、脲、盐酸胍、去垢剂、重金属盐等。
5.蛋白质变性后的表现：生物活性丧失（酶）；溶解度降低，粘度增大，扩散系数变小（蛋清）；基团位置改变；对蛋白酶敏感性增大。
6.蛋白质复性蛋白质的变性作用若不过于剧烈，则是一种可逆过程。
高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为复性(renaturation)。
7.能使蛋白质沉淀的试剂高浓度中性盐（NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl（中和蛋白质的电荷），这种加入盐使蛋白质沉淀析出的现象称为盐析，用于蛋白质分离制备。
低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象成为盐溶。
有机溶剂丙酮、乙醇(破坏蛋白质水膜)。
重金属盐Hg2+、Ag+、Pb+（与蛋白质中带负电基团形成不易溶解的盐）。
生物碱试剂：苦味酸、三氯乙酸、目酸、钨酸等（与蛋白质中带正电荷的基团生成不溶性盐）。
等电点法8.颜色反应双缩脲反应NaOH溶液+少量稀CuSO4溶液，紫红至蓝紫，所有蛋白质茚三酮反应茚三酮，蓝色，a-氨基Folin-酚反应碱性CuSO4+磷钼酸-磷钨酸，蓝色，Tyr第二章核酸（一）概述1.核酸定义:以核苷酸为基本结构单位，按照一定的顺序排列，以3’,5'-磷酸二酯键相连，折叠、弯曲形成的具有一定生物学功能的长链，具有贮存、传递遗传信息作用的遗传大分子。
其中P的含量在核酸中相对恒定。
在DNA中为9.9%，在RNA中为9.4%。
这可用于测定核酸的含量——定磷法。
2.N-C糖苷键：戊糖第1位碳原子上的羟基与嘌呤的第9位氮原子或与嘧啶的第1位氮原子形成的β型N-C糖苷键。
（二）核酸的分子结构ⅠDNA的分子结构1．DNA的一级结构：DNA分子中四种脱氧核苷酸之间通过3’,5’-磷酸二酯键连接起来的多核苷酸链的排列顺序。
B-DNA：右手螺旋，螺距3.4nm，每转碱基对数目（bp数）102.DNA一级结构特点：DNA分子中，脱氧核苷酸之间只能以3’,5’-磷酸二酯键相连;DNA 分子没有侧链，只能线状或环状;具有方向性,两个末端分别为5'端和3'端;生物遗传信息贮存在DNA的核苷酸序列中,真正代表DNA生物学意义的是作为可变成分的碱基排列顺序。
3.DNA的二级结构是指DNA的双螺旋结构。
双螺旋结构是指DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的一种空间结构。
4.Chargaff定则：(DNA的碱基组成分析即碱基成对)所有DNA分子中A=T，G=C；同一物种的所有体细胞DNA的碱基组成相同，此碱基组成可作为该物种的特征;；亲缘越近的生物，其DNA的碱基组成越近，即不对称比率(A+T/G+C)越相近。
5.双螺旋结构模型的基本特征：a.反向平行互补配对的两条链沿中心轴盘绕成右手螺旋；b.磷酸与脱氧核糖相互间隔连接构成的主链处于螺旋外侧，糖环平面与纵轴平行，碱基则伸向螺旋内部，碱基配对形成碱基平面，碱基平面与纵轴垂直；c.双螺旋内部的碱基按规则配对：A与T配对，形成2个氢键；G与C配对，形成3个氢键，称为碱基互补配对;d.双螺旋的两条链也呈互补关系；e.双螺旋表面形成两种凹槽：较浅的叫小沟，另一条叫大沟；双螺旋直径为2nm，每对脱氧核苷酸残基沿纵轴旋转36°，上升0.34nm。
所以每10个碱基对形成一个螺旋，螺距3.4nm。
6.影响双螺旋结构稳定性的因素：a.碱基堆积力（范德华力），是维持DNA双螺旋结构的主要因素；b.氢键，G+C含量越高，DNA越稳定；c.离子键，组蛋白和正离子与磷酸负电荷形成离子键，有助于DNA分子稳定。
7.DNA的三级结构：DNA双螺旋进一步折叠、卷曲形成的构象。
超螺旋分为正超螺旋和负超螺旋。
8.负超螺旋：当螺旋旋转360⁰时，其相应碱基对数小于10，二级结构处于松缠状态。
天然DNA均为负超螺旋。
ⅡRNA的分子结构1．RNA的结构特点：RNA一级结构的连接方式：3',5'-磷酸二酯键连接各核苷酸；RNA二级结构的共性:有局部的双螺旋结构，即茎环结构2.mRNA分子：mRNA是蛋白质生物合成的模板；含量少，种类多。
3.mRNA5'端无帽子结构功能：一是可以与蛋白质结合，对翻译起识别作用；二是稳定mRNA 的作用。
4.原核生物和真核生物的mRNA在结构上有所不同：1)原核生物的mRNA是多顺反子的，真核生物的mRNA是单顺反子的；2)原核mRNA5'端无帽子结构，真核mRNA5'端有一段帽子结构（m7GpppNmpNmp-）；3)原核mRNA3’端无PolyA，真核mRNA3’端有PolyA。
5.tRNA分子功能：(转运RNA)，负责运送氨基酸6.tRNA一级结构的共同特点：分子量小，只有70-90个核苷酸组成的单链。
7.tRNA的二级结构：为“三叶草形”。
①在3’端以CCA为主的单链区。
②大约有50%的核苷酸配对，形成四臂：氨基酸接受臂；二氢尿嘧啶臂（D臂）；反密码臂；TψC臂。
③大约有50%的核苷酸不配对，形成四环：二氢尿嘧啶环（D环）；反密码环：额外环（可变环）；TψC环。
④不同的tRNA分子在长度上发生变化的三个区域：D臂、D环、额外环的核苷酸数目不同。
8.．tRNA的三级结构：倒L型，这是tRNA具生物学功能的结构，稳定其倒L型的主要因素：（即三级结构作用力）：碱基堆积力，氢键。
