一．名词解释1.等电点（PI）：使某氨基酸解离所带正、负电荷数相等，净电荷为零时的溶液PH称为该氨基酸的等电点。
2.蛋白质的一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
3.蛋白质的二级结构：蛋白质二级结构是指蛋白质多肽链中主链原子在局部空间的排布，不包括氨基酸残基侧链的构象。
4.变构效应（别构效应）：指一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间结构发生一定的变化，导致其生物功能的改变。
5.盐析：向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐致使蛋白质溶解度降低而从溶液中析出的现象，6.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构破坏而导致理化性质改变和生物学活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
7.核酸变性：是指在理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链线团结构的过程。
8.DNA的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程称为复性。
9.酶的活性中心：：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为~10.必需基团：与酶活性密切相关的化学基团称为必需基团。
11.别构酶（变构酶）：有些酶分子的变构中心可以与变构剂发生非共价结合，引起酶分子构象的改变，对酶起到激活或抑制的作用，这类酶通常称为变构酶。
12.同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质不同的一组酶称为同工酶。
13.生物氧化：在生物细胞内，糖类、脂肪、蛋白质等有机物质氧化分解，生成CO和HO，并释放能量的过程，叫做生物氧化，又称细胞呼吸或组织呼吸。
2214.呼吸链: （电子传递链）指线粒体内膜上由一系列递氢体和递电子体按一定顺序排列形成的传递氢或电子的体系，可将代谢物脱下的成对氢原子传递给氧生成水。
由于此过程与细胞呼吸有关，因此称为呼吸链，也叫电子传递链。
简称ETC。
15.底物水平磷酸化：在底物氧化过程中，形成了某些高能中间代谢物，再通过酶促磷酸基团转移反应，直接偶联ATP的形成，称为底物水平磷酸化。
16.氧化磷酸化：由代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧生成水，同时逐步释放能量，使ADP磷酸化形成ATP，这种氧化和磷酸化相偶联的过程称为氧化磷酸化。
17.糖酵解：指葡萄糖或糖原在缺氧情况下分解为丙酮酸和少量ATP的过程。
18.三羧酸循环：也称柠檬酸循环（TCA），指从乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合成含三个羧基的柠檬酸开始，经过脱氢、脱羧等一系列反应，最终草酰乙酸得以再生的循环反应过程。
19.糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化成CO2和H2O，并产生大量能量的过程。
是糖氧化的主要方式。
20.糖异生作用：由非糖物质转变为葡萄糖的过程称为糖异生作用21. 脂肪酸的β-氧化概念：脂肪酸在体内氧化时在羧基端的β-碳原子上进行氧化。
-β，该过程称作A和少了两个碳原子的脂酰辅酶CoA氧化，生成乙酰．识别并切割在识别位点内或附近，22. 限制性内切酶：是一类具有极高专一性，外源双链DNA，形成粘性末端或平端的核酸内切酶。
种基本氨基酸为原料，按照翻译：是指在核蛋白体上，以mRNA为模板，2023.密码子的要求，合成蛋白质的过程。
操纵基因和. 操纵子：指染色体上控制蛋白质合成的功能单位，它由启动子、24 功能上彼此相关的若干个结构基因所组成，是基因表达的协调单位。
. 启动子：操纵子中与RNA聚合酶结合的部位25所消耗的无机磷的ADP磷酸化成ATP比值：指每消耗26. P／O 1mol氧原子时摩尔数。
比值为2 。
FADH2呼吸链的P／O 。
NADH呼吸链的 P／O比值为3必需氨基酸：人类及哺乳动物自身不能合成，必须通过食物摄取得到的组成27.Aa.蛋白质的 RNA的过程，称为转录。
转录：以28.DNA为模板在RNA聚合酶催化下合成 DNA分子的过程。
29.复制：以原DNA分子为模板，合成相同中碱基顺序与蛋白质中氨基酸顺序的对应关系是通过密码实现密码子：mRNA30.中每三个相邻的碱基决定一个氨基酸，这三个相邻的碱基称为一个密的，mRNA 码子。
二．符号题——谷氨酰胺——三羧酸循环 Met——甲硫氨酸GlnTCA——丙氨酸 Pro——脯氨酸 AlaAsn——天冬酰胺Val——缬氨酸 Gly——甘氨酸 His——组氨酸Leu——亮氨酸 Ser——丝氨酸 Lys——赖氨酸碱性Ile——异亮氨酸 Thr——苏氨酸 Arg——精氨酸Phe——苯丙氨酸 Cys——半胱氨酸 Asp——天冬氨酸酸性Trp——色氨酸 Tyr——酪氨酸 Glu——谷氨酸14.某一蛋白质的多肽链在一些区段为α-螺旋构象,在另一些区段为β-构象.-5cm.试计算多肽链外形的长度为 5.06×10该蛋白质的相对分子质量为220KDa,α-螺旋体占分子的百分之多少?答：氨基酸残基的平均分子量为110Da,此蛋白质的分子量为220000Da，所以该蛋白质共有的氨基酸残基数目为：220000/120=2000(个)设其中有n个氨基酸处于α-螺旋构象,则：0.15n+0.35×(2000 --57nm 计算后：n=970；即有970个氨基酸处于α-n)=5.06×10×10螺旋构象,所以α-螺旋氨基酸占总数的百分数为:970/2000×100%=48.5%；α-螺旋的长度为970*0.15=145.5nm，所以α-螺旋构象占蛋白质分子长度的百分比为：145.5/506=28.75%三．填空OR选择1.芳香族氨基酸有色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸三种。
这三种氨基酸残基的侧链基团在紫外区具有光吸收能力，最大吸收峰在280nm处，所以 280nm的紫外光吸收常被用来定性或定量检测蛋白质。
2. 组成蛋白质的元素有碳、氢、氧、氮和硫。
3. 蛋白质分子的结构可分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构 4个组织层次，但在二级结构和三级结构之间还可以划分出两个层次：超二级结构、结构域。
已知蛋白质超二级结构的基本组成方式有：??、β?β、βββ。
4.蛋白质的二级结构的维系键是氢键；它的类型包括?-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
5.?-螺旋中相邻螺旋之间形成链内氢键，氢键取向几乎与中心轴平行，氢键是由每个氨基酸的 N-H的H 与前面隔三个氨基酸的 C=O的O形成，它允许所有的肽平面上的 H与O 都能参与氢键的形成。
?-螺旋属于蛋白质的二级结构，稳定其结构的主要作用力是氢键。
?-螺旋多为右手螺旋；每圈含 3.6 个氨基酸残基，螺距 0.54nm ；每个氨基酸残基沿轴上升 0.15nm ，并旋转100°。
6. 在β-折叠中，若干肽段的β-折叠结构通过氢键连接形成顺向平行（或反向平行）排列；R基团分布于片层的上下。
11. 多肽链是由许多氨基酸以肽键连接而成的链状化合物，多肽链中每一个氨基酸单元为氨基酸残基，多肽链有两端，即N端和C端。
氨基酸多肽链的书写和阅读方向是从氨基末端（N-末端）至羧基末端（C-末端）。
12. 蛋白质的平均含氮量为16% 左右，这是凯氏定氮法测定蛋白质含量的依据。
每克样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮量×6.25。
13. 氨基酸的呈色反应：氨基酸 + 茚三酮—→蓝紫色化合物（脯氨酸呈黄色）14. 当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以两性离子形成存在；当pH＞pI时，氨基酸带负电荷。
氨基酸具有两性解离特性，因此它既可被酸滴定，又可被碱+NH3 = 9.69,其pI= 6.02 ，在pH=7滴定，丙氨酸的PKa-cooH =2.34 , PKa-时，在电场中向正极方向移动。
(pI:等电点)16.沉淀蛋白质的常用方法有：盐析法、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、生物碱试剂沉淀、加热变性等。
盐析法沉淀蛋白质的原理是：中和电荷，破坏水膜，盐析法是可逆的。
可逆沉淀包括：等电点沉淀法、盐析法、有机溶剂沉淀法。
17.稳定蛋白质胶体状态的因素是蛋白质分子上的双电层及水化膜。
18.蛋白质的三级结构主要靠非共价键（各种次级键）如，氢键、离子键、疏水键和范德华力等来维持。
19.GSH表示还原型谷胱甘肽，它由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接而成，活性基团是巯基（—SH）。
20.蛋白质根据分子形状不同可分为球状和纤维状两种。
22. 核苷酸是组成核酸的基本单位，它是由戊糖、含氮碱基和磷酸三部分构成，无论是DNA还是RNA都是有许许多多的核苷酸通过3′,5′-磷酸二酯键连接而成的。
23. 核酸根据其化学组成的不同可分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类，在真核生物中，DNA主要分布在细胞核中，RNA主要分布在细胞质中24. 核苷中，嘌呤碱基与核糖是通过 9 位N 原子和 1′位C 原子相连，嘧啶碱基与核糖是通过 1 位 N 原子和 1′位原子相连。
C25. 核酸是两性电解质，因为分子中含含氮碱基和磷酸基团。
26. 体内核酸分子中存在的嘌呤主要有：腺嘌呤和鸟嘌呤；嘧啶碱主要有：胞嘧啶、尿嘧啶和胸腺嘧啶，某些RNA分子中还含有微量的其它碱基，称为稀有碱基。
27. 真核细胞核内的DNA呈线形，原核细胞及真核细胞的线粒体内DNA呈环形。
28. B-DNA为右手螺旋DNA，而Z-DNA为左手螺旋DNA。
29. 维持DNA双螺旋结构稳定的主要因素是碱基堆积力，其次，大量存在于DNA分子中的弱作用，如，氢键和酯键也起一定作用。
30. 因为核酸分子中含有嘌呤碱和嘧啶碱，而这两类物质又均有共轭双键结构，故使核酸对 260 nm波长的紫外线有吸收作用。
31. 核酸变性表现：黏度急剧下降；沉降速度增加，浮力密度升高，生物活性丧失。
增色效应（DNA变性后对260 nm紫外光吸收能力增加的现象）；核酸复性表现：对260 nm紫外光吸收能力下降，故又称复性为减色效应。
32. tRNA二级结构中，5′端磷酸化多为 PG或 PC ，3′端碱基顺序是 CCA-OH ,叫做氨基酸接受末端，常用作活化氨基酸的接受部位，还有三个环状部位，分别称二氢尿嘧啶环、反密码环和 T ψC环，另外用于tRNA分类标志的部位叫额外环。
33. tRNA的二级结构呈三叶草形，三级结构像个倒写的 L 字母。
34. 酶具有高效性、专一性、易失活、活性可以调节、反应条件比较温和等催化特点。
35. 影响酶促反应速度的因素有底物浓度、温度、pH值、酶浓度、激活剂和抑制剂。
36. 全酶由酶蛋白和辅酶或辅基组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中酶蛋白决定酶的专一性和高效率，辅酶或辅基起传递电子、原子或化学基团的作用。
37. 根据国际系统分类法，酶按所催化的化学反应的性质可分为六类，氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂解酶、异构酶和合成酶。
谷丙转氨酶属于转移酶类。
