当前位置：文档之家 › 酶工程 第六章 酶分子修饰 2013-3PPT幻灯片

酶工程 第六章 酶分子修饰 2013-3PPT幻灯片

  • 格式：ppt
  • 大小：2.09 MB
  • 文档页数：2

下载文档原格式

  / 2

合集下载

《酶分子的修饰》课件

《酶分子的修饰》课件
糖基化修饰通常发生在酶的特定氨基酸残基上，形成N-连 接或O-连接的糖链。糖基化修饰在多种生物学过程中发挥 重要作用，如蛋白质分选和分泌。
酶的甲基化修饰
甲基化修饰是指将甲基基团加到酶分子上的过程，通常由甲基转移酶催化。甲基 化修饰可以改变酶的活性、稳定性、定位和与其他分子的相互作用。
甲基化修饰常见于DNA、RNA和蛋白质中。在蛋白质甲基化过程中，甲基转移 酶将甲基基团加到蛋白质特定氨基酸残基上，影响蛋白质功能和稳定性。
酶分子修饰与疾病发生发展
酶分子修饰与多种疾病的发生 和发展密切相关，如肿瘤、神 经退行性疾病、心血管疾病等
。
酶分子修饰可以影响细胞代 谢、细胞周期、细胞凋亡等 生物学过程，从而影响疾病
的发展进程。
深入了解酶分子修饰在疾病发 生发展中的作用，有助于发现 新的治疗靶点，为疾病治疗提
供新的策略和方法。
酶分子修饰与药物研发
酶分子修饰是药物研发的重要靶点之一，通过调节酶的活性可以设计出具有特定治 疗作用的药物。
酶分子修饰在药物研发中具有广阔的应用前景，如开发新药、优化现有药物的治疗 效果等。
药物研发过程中需要深入研究酶分子修饰的机制和作用，以确保药物的安全性和有 效性。
04 酶分子修饰的研究方法
蛋白质组学技术
蛋白质谱分析
肿瘤治疗
利用酶分子修饰技术，可 以设计出针对肿瘤细胞特 异性的治疗策略，实现肿 瘤的精准治疗。
免疫调节
酶分子修饰可以用于调节 免疫细胞的活性，为免疫 相关疾病的治疗提供新的 思路。
酶分子修饰在农业生产中的应用
抗虫抗病
通过酶分子修饰技术，可以培育 出具有抗虫抗病性能的农作物新 品种，提高农作物的产量和品质 。
《酶分子的修饰》 PPT课件

第六章酶分子修饰

第六章酶分子修饰

Bender等成功地利用化学修饰法将枯草杆菌蛋白酶活性中心的丝氨酸 (S)转换为半胱氨酸(C)，修饰后，该酶失去对蛋白质和多肽的水解能 力，却出现了催化硝基苯酯等底物水解的活性。但是化学修饰法难度 大，成本高，专一性差，而且要对酶分子逐个进行修饰，操作复杂， 难以工业化生产。
定点突变
常用的氨基酸置换修饰的方法是定点突变技 术。 定点突变（site directed mutagenesis）是 20世纪80年代发展起来的一种基因操作技术 。是指在DNA序列中的某一特定位点上进行碱 基的改变从而获得突变基因的操作技术。是 蛋白质工程（Protein Engineering）和酶分 子组成单位置换修饰中常用的技术。
优点
与其它抗肿瘤药相比, L 2天冬酰胺酶对骨髓 的作用较小且不伤害口腔和肠粘膜及毛囊,更 适于临床上的肿瘤治疗。
问题
由于天冬酰胺酶对人来说是一种外源蛋白, 所 以会产生免疫学副作用, 这种副作用轻的表现 为一般致敏反应, 严重的可导致过敏性休克。
修饰的意义
用PEG (聚乙二醇) 或右旋糖苷修饰天冬酰胺 酶, 其重要价值在于: 1) 减少免疫原性; 2) 延长清除时间; 3) 改善抗肿瘤活性; 4) 保持酶活性。
通过物理修饰，可以了解不同物理条件下，特别是在极 端条件下（高温、高压、高盐、极端pH值等）由于酶分 子空间构象的改变而引起酶的特性和功能的变化情况。 特点在于不改变酶的组成单位及其基团，酶分子中的共 价键不发生改变，只是在物理因素的作用下，副键发生 某些变化和重排。
6.7修饰酶的性质特征
4 生理学特性
半衰期 以右旋糖苷修饰的天冬酰胺酶大大延长了血 浆半衰期, 兔体试验表明, 大肠杆菌天冬酰胺 酶的半衰期只有8～ 11h, 如果与40Kd或更大 的右旋糖苷结合, 其半衰期将延长6倍]; 体外 试验也同样表明化学修饰使半衰期得以延长, 其原因有二: 一是由于修饰酶分子量增大, 二 是抗蛋白酶水解能力增强,所以在吸收和代谢 过程中速度都明显变慢,因而半衰期延长。

酶的化学修饰PPT课件

酶的化学修饰PPT课件
（三）与辅因子相关的修饰：辅因子的共价结合；引 入新的具有强反应的辅因子；金属酶的金属取代。
退出
（一）酶的表面修饰
1.1 化学固定化： 通过酶表面的酸性或碱性氨基酸残
基将酶共价连接到惰性载体上。
退出
1.2 酶的小分子化学修饰作用
小分子化合物对酶活性部位或以外的侧链基团 进行化学修饰，常用修饰剂有氨基葡萄糖、 醋酸酐等。
通过两个途径实现 化学修饰法：由于可用试剂的限制，获得的 种类少。 蛋白质工程：利用基因操纵技术。
退出
2.3 肽链伸展后的修饰
❖ 脲、盐酸胍处理使酶肽链充分伸展，修饰酶， 然后复性（具有某种催化活性的构象）。 Saraswothi等，先让酶变性，然后加入 相应于所希望酶活力的竞争性抑制剂，待获 得所希望酶的构象时，用戊二醛交联，以固 定这个构象，然后透析除掉这种抑制剂。以 丙酸作竞争性抑制剂，把核糖核酸酶制成一 种“酸性酯酶”。
二、 酶修饰的方向
❖ 1． 核酸水平（生物酶工程的内容）
通过基因工程方法改变编码酶分子的基 因而达到改造酶的目的。
❖ 2． 蛋白质水平（化学修饰、定点突变 等）
通过分子修饰的方法来改变已分离出来 的天然酶的活性。
退出
酶化学修饰的目的
1. 研究酶的结构与功能的关系。（50年代末）
2. 人为改变天然酶的某些性质，扩大酶的应用
退出
退出
④ 催化基团（部位）是在催化反应中直 接参与电子接受关系的部位。
牛 胰 凝 乳 蛋 白 酶 Ser195 ， His57 ， ASP120
枯草杆菌蛋白酶，Ser221, His64, ASP32
退出
⑤ 底物结合部位：酶活性部位直接与其 底物结合的残基构成的空间部位。

酶的分子修饰backgrou

酶的分子修饰backgrou
✓在医学上要解决酶—抗体复合物在体内的抗原性。目前 采用降低抗体分子的大小制造嵌合抗体
医学PPT
25
❖大分子的共价修饰
用可溶性大分子，如聚乙二醇、右旋糖苷、肝素等，通 过共价键连接于酶分子的表面，形成一层覆盖层
医学PPT
26
✓聚乙二醇修饰超氧物歧化酶(SOD)，不仅可以降低或 消除酶的抗原性，而且提高了抗蛋白酶的能力，延长了 酶在体内的半衰期，从而提高了酶药效。
EXTENSION 72°C
医学PPT
23
优点： ✓抗体制备简单
任何一种酶都有它相对应的抗体，制备亦较简 单、迅速。所以，用抗体稳定酶的方法较普遍。
医学PPT
24
缺点：
✓制备抗体花费较多，解决的办法是用微生物来生产。最 近报告表明，已经成功地由大肠杆菌生产具有完整功能 的重组抗体片段，而且用同一种微生物既能生产目的蛋 白又生产其抗体的可能性。
① 提高酶活性 ;
② 增强在不良环境(非生理条件)中的稳定性;
③ 针对异体反应,降低生物识别能力,降低免疫原性. ➢Low solubility ➢Poor stability ➢Oral delivery of proteins impossible because they are destroyed by the digestive system ➢Injected proteins are quickly removed by renal excretion
①磷酸化/去磷酸化；
②乙酰化/去乙酰化；
③腺苷酰化/去腺苷酰化； ④尿苷酰化/去尿苷酰化；
⑤甲基化/去甲基化；
⑥氧化(S—S)/还原(2SH)。
医学PPT
7
磷酸化/去磷酸化是是高等动植物酶化学修饰的主要形式 细菌主要是核苷酰化形式。

《酶的分子修饰》课件

《酶的分子修饰》课件

乙酰化修饰的酶
乙酰化酶：催化乙酰基转移到蛋白质上的酶 乙酰化酶的种类：乙酰化酶A、乙酰化酶B等 乙酰化酶的作用：调节蛋白质的活性、定位和稳定性 乙酰化酶的调控：受多种因素影响，如激素、细胞因子等
乙酰化修饰的作用
调节酶的活性：乙 酰化修饰可以改变 酶的活性，从而影 响生物体的代谢过 程。
参与信号传导：乙 酰化修饰可以参与 信号传导过程，影 响细胞的生长、分 化和凋亡。
酶的分子修饰可 以调节酶的活性、 稳定性和特异性
酶的分子修饰在生 物体内具有重要的 生理功能，如信号 传导、代谢调控等
酶的分子修饰类型
磷酸化修饰：通过磷酸化酶催化，使酶分子上增加或减少磷酸基团 乙酰化修饰：通过乙酰化酶催化，使酶分子上增加或减少乙酰基团 甲基化修饰：通过甲基化酶催化，使酶分子上增加或减少甲基基团 泛素化修饰：通过泛素化酶催化，使酶分子上增加泛素分子
甲基化修饰的酶
甲基化酶：负责将甲基转移到 特定蛋白质上的酶
甲基化酶的种类：包括甲基转 移酶、甲基化酶等
甲基化酶的作用：对蛋白质进 行甲基化修饰，影响蛋白质的 功能和活性
甲基化酶的调控：受到多种因 素的影响，如基因表达、环境 因素等
甲基化修饰的作用
调节基因表达：甲基化修饰可以影响基因的转录和翻译，从而调控基因的 表达水平
参与免疫反应：糖基化修饰可以参 与免疫反应，影响免疫细胞的识别 和清除
添加标题
添加标题
添加标题
添加标题
参与信号传导：糖基化修饰可以参 与信号传导，影响细胞的生长、分 化和凋亡
参与细胞识别：糖基化修饰可以参 与细胞识别，影响细胞间的相互作 用和信号传递
THANK YOU
汇报人：PPT
酶的磷酸化修饰
磷酸化修饰的种类

酶工程-酶分子修饰-Enzyme Engineering

酶工程-酶分子修饰-Enzyme Engineering
18/138
第二节 酶分子的侧链基团修饰
酶分子侧链基团修饰（side residues modification）就指是 通过采用一定的方法使酶分子的侧链基团发生改变，从而 改变酶分子的特性和功能的修饰方法。
酶分子的侧链基团修饰的作用 ① 研究各种基团在酶分子中的作用及其对酶的结构、特性
和功能的影响，分析酶的活性中心中的必需基团 修饰后不引起酶活力显著变化——非必须基团 修饰后酶活性显著降低或消失——必需基团
分子内交联修饰
大分子结合修饰
亲和修饰
酶分子的组成单位置换修饰
酶分子的金属离子置换修饰
酶分子的物理修饰
5/138
第一节 酶分子的主链修饰
定义 酶分子的主链修饰（main chain modification）就是利用酶
分子主链的切断和连接，使酶分子的化学结构及空间结构 发生某些改变，从而改变酶的特性和功能的技术方法。 酶分子的主链修饰的技术方法
主链连接修饰的方法 基因工程技术与酶工程技术交叉融合 经过分子生物学操作，将两种或两种以上的酶的基因 融合在一些形成融合基因，再经过克隆和表达，就有 可能获得各种多酶融合体
14/138
天冬氨酸激酶—高丝氨酸脱氢酶融合体 双头酶（double-headed enzyme）：一条主链具有两
种酶活性的酶。
23/138
一、氨基修饰
氨基修饰：采用某些化合物使酶分子侧链上的氨基发生改 变，从而改变酶蛋白的空间构象的方法称为氨基修饰。
氨基修饰剂：凡能够使酶分子侧链上的氨基发生改变的化 合物，称为氨基修饰剂。
亚硝酸，2,4-二硝基氟苯（DNFB）、丹磺酰氯（DNS）、 2,4,6-三硝基苯磺酸（TNBS）、醋酸酐、琥珀酸酐、二硫化 碳、乙亚胺甲酯、O-甲基异脲（MIU）、顺丁烯二酸酐等。

酶分子修饰PPT课件

方案。
进行修饰实验
根据修饰方案进行实验 操作，实现酶分子的修
饰。
性能评估
对修饰后的酶进行性能 评估，包括稳定性、选 择性、催化效率等方面
的评估。
03
酶分子修饰的应用
酶分子修饰在医药领域的应用
药物设计和改造
疾病诊断和治疗
通过酶分子修饰技术，对药物分子进 行化学结构的改造和优化，提高药物 的疗效、稳定性和选择性。
为了克服现有酶分子修饰技术的局限性，需要不断探索新的修饰方法和策略，提高修饰效 果和特异性。
深入研究酶分子结构和功能关系
深入了解酶分子结构和功能关系，有助于更好地选择修饰位点和设计修饰方案，以实现酶 性能的优化。
开发酶分子修饰的应用实例
加强酶分子修饰在解决实际问题中的应用研究，例如在生物医药、环保、能源等领域的应 用实例开发。
分子，用于解决一些重要的生物学和工业问题。
提高酶的稳定性和催化效率
02
通过酶分子修饰，可以改善酶的稳定性和催化效率，使其在极
端条件下的应用更加广泛。
扩展酶的应用领域
03
随着酶分子修饰技术的发展，酶的应用领域也在不断扩展，例
如在生物医药、环保、能源等领域的应用。
酶分子修饰的未来研究方向
探索新的修饰方法和策略
酶分子修饰的类型
化学修饰
利用化学试剂对酶分子进行修饰 ，改变酶的活性、稳定性等性质 。常见的化学修饰方法包括磷酸 化、糖基化、甲基化等。
生物修饰
利用生物酶对酶分子进行修饰， 改变酶的性质。常见的生物修饰 方法包括蛋白质工程、基因敲除 和突变等。
酶分子修饰的重要性
提高酶的稳定性
通过酶分子修饰可以增加酶的稳 定性，使其在极端环境条件下仍 能保持活性，拓宽了酶的应用范

第6章酶的分子修饰课件

❖ 分离：需要通过凝胶层析等方法进行分离，将具 有不同修饰度的酶分子分开，从中获得具有较好 修饰效果的修饰酶
（1）三氯均嗪法
❖三氯均嗪环上的氯原子很活泼，容易产生 亲核取代反应。
❖当环上的一个氯原子被取代后，能够稳定 其他的碳-氯键（第一个氯原子在4℃就能 反应，第二个氯原子在25 ℃反应，第三个 氯原子在80℃反应）。
3、糖肽
❖糖肽一般是通过纤维蛋白酶或蛋白水解酶 降解人纤维蛋白或γ-球蛋白而得。
❖糖肽结构上有氨基，经活化后能与酶分子 上氨基反应而产生共价结合。
（1）异氰酸法 （2）戊二醛法
4、具有生物活性的大分子物质
肝素是一种含硫酸酯的黏多糖，由氨基葡萄 糖和两种糖醛酸组成，平均分子量2000左 右。肝素共价交联酶后可增加酶的稳定性， 同时由于肝素在生物体内还具有抗凝血、 抗血栓、降血脂等活性。 ❖羧二亚胺法 ❖溴化氢法 ❖三均嗪法
②酰基化 乙酸酐
丹磺酰氯（DNS）
③还原烷基化
一个常用的特异性修饰赖氨酸氨基的试剂 磷酸吡哆醛
（3）羧基的化学修饰
修饰羧基的反应专一性差，一般选用合适的 R和R’的水溶性碳化二亚胺修饰天冬氨酸 和谷氨酸，属烷基化反应。
①水溶性碳化二亚胺
②酯化 氟硼化三甲基金羊盐（CH3)3OBF4
（4）咪唑基的化学修饰
什么是酶分子修饰？
通过各种方法使酶分子的结构发生某些改 变，从而改变酶的某些特性和功能的技 术过程称为酶分子修饰。
第一节 酶的化学修饰
❖广义：凡涉及共价部分或部分共价的形成 或破坏的转变。
❖狭义：较温和的条件下，以可控的方式是 一种蛋白质同某些化学试剂起特异反应， 从而引起单个氨基酸或其功能基团发生共 价的化学改变。
2、特定氨基酸残基侧链基团的化学修 饰

第六章_酶分子修饰

（1）提高酶活力（空间构象改变）
一分子RNA酶 + 6.5分子右旋糖苷——酶活提高为 原来的2.25倍。
一分子胰凝乳蛋白酶 + 11分子右旋糖苷——酶活 提高原来的 5.1倍。
一分子胰蛋白酶 + 11分子右旋糖苷——酶活提高 0.30倍
（2）增加酶的稳定性
酶的保存或使用一段时间后，由于各种因素影响，原 来完整的空间结构受到破坏，酶活力降低，甚至完全 丧失催化能力。
聚乙二醇琥珀酰亚胺衍生物：
是MPEG的羟基与琥珀酰亚胺类物质反应。在pH7-10时， 对酶的氨基进行修饰。
聚乙二醇胺类衍生物：
是MPEG的羟基与胺类化合物反应生成的。可以对酶的羰 基进行修饰。
聚乙二醇马来酸酐衍生物：
MPEG的羟基与马来酸酐反应生成共聚物（PM），其中 马来酸酐通过酰胺键对酶分子的氨基进行修饰。
3）修饰：
活化后的大分子修饰剂与经分离纯化的酶液，以一 定的比例混合，在一定的温度、pH值等条件下反 应，使两者以共价键结合。 4）分离：
通过凝胶层析等方法进行分离，将具有不同修饰度 的酶分子分开，从中获得具有较好修饰效果的修饰 酶。
右旋糖苷————（高碘酸HIO4）活化右旋糖苷
三、大分子修饰的作用
酶对人体是一种外源蛋白，当经注射进入人体后 会成为抗原，刺激体内产生抗体。当这种酶再次进 入体内，抗体就会与作为抗原的酶特异结合，而使 酶失去催化能力。
抗体与抗原间特异结合是由于它们之间特定分子结构引 起的。用酶分子修饰法使酶的结构产生改变，抗体、抗 原就不再特异结合，可能降低或消除其抗原性。
利用水溶性大分子对酶进行修饰可降低或消除酶的抗原 性。
2－羟基－5－硝基苄溴（HNBB）和4－硝基苯硫 绿可以比较专一地对吲哚基进行修饰，但也可以 与巯基反应。

《酶分子化学修饰》PPT课件

范围。（70年代末之后）
1）提高酶的生物活性（酶活力）。 2）增强酶的稳定性（热稳定性、体内半衰期）。 3）消除抗原性（针对特异性反应降低生物识别能力）。 4）产生新的催化能力。
精品医学
25
第三节 酶化学修饰的原理
一、如何增强酶天然构象的稳定性与耐热性
修饰剂分子存在多个反应基团，可与酶形 成多点交联。使酶的天然构象产生“刚性” 结构。 二、如何保护酶活性部位与抗抑制剂
11
Active site
The active site is the region of the enzyme that binds the substrate, to form an enzyme-substrate complex, and transforms it into product. The active site is a three-dimensional entity, often a cleft or crevice on the surface of the protein, in which the substrate is bound by multiple weak interactions.
天冬氨酸(Aspartic acid,Asp,D),
谷氨酸(Glutamic acid,Glu,E)
精品医学
37
•几种重要的修饰反应： 烷基化反应 酰化反应 氧化还原反应 芳香环取代反应
精品医学
38
1. 化学修饰反应的类型
1) 烷基化反应 • 试剂特点：烷基上带活泼卤素，导致酶分子的亲核基
团（如－NH2，-SH等）发生烷基化。
精品医学
17
化学修饰的专一性
精品医学
18
  1. 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
  2. 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
  3. 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
种酶活性的酶。
该酶是四聚体α4，每条肽链含两个活性区域： N-端区域是Asp激酶，C端区域是高Ser脱氢酶。
14
FDH: An aldehyde dehydrogenase fusion en酸代谢途径中的一种全脱氢酶 融合酶FDH
FDH subunit (a single polypeptide) consists of three domains: N-terminal (green), intermediate (red) and Cterminal (blue).
在一个酶分子上具有两种或多种催化活性的酶被称为多酶 融合体 多酶融合体可以是单体酶也可以是寡聚酶。
主链连接修饰的方法 基因工程技术与酶工程技术交叉融合 经过分子生物学操作，将两种或两种以上的酶的基因 融合在一些形成融合基因，再经过克隆和表达，就有 可能获得各种多酶融合体
13
天冬氨酸激酶—高丝氨酸脱氢酶融合体 双头酶（double-headed enzyme）：一条主链具有两
第六章 酶分子修饰
组成
结构
功能
1
酶分子修饰的定义
酶分子修饰（enzyme molecule modification ）：通 过各种方法使酶分子的结构发生某些改变，从而改变酶的 某些特性和功能的技术过程。
酶分子的结构决定了酶的性质和功能。当酶分子的结构发 生改变时，将会引起酶的性质和功能的改变。
16
(A) Ribbon diagram of the Ct-FDH tetramer. The four subunits are in different colors. (B) Ribbon representation of the Ct-FDH subunit: the NADP-binding domain (blue); the catalytic domain (red); the oligomerization domain (green); a hairpin representing a part of the Ct-FDH interface with the rest of FDH is shown in magenta.
11
天冬氨酸酶通过胰蛋白酶修饰，从其羧基末端切除10个 氨基酸残基的肽段，酶活性提高5倍左右。
L-aspartate
fumarate + NH3
延胡索酸胺化酶；L-天冬氨酸氨裂解酶 Aspartate ammonia-lyase
12
二、主链连接修饰
是指将两种或者两种以上的酶通过主链连接在一起，形成 一个酶分子具有两种或者多种催化活性的酶分子修饰方法
10
核苷酸链剪切修饰Nucleotide chain cleavage modification 仅见于 R 酶的分子修饰，指在核苷酸链的限定位点 进行剪切，使 R 酶的结构发生改变，从而改变其催 化特性的方法
L-19 IVS 的形成
四膜虫（Tetrahymena）26S rRNA
前体自我剪接形成成熟的 26S rRNA， 同时生成414 nt 的线性间隔序列 LIVS LIVS 经一系列剪接、环化、开环过 程最终得到多功能 R 酶 L-19 IVS
主链被切断后可能出现下列情况： （1）引起酶活性中心的破坏，酶将丧失其催化功能。
作用：探究酶活性中心的位置。
6
（2）仍然可维持酶活性中心的空间构象，则酶的催化功能 可以保持不变，或损失不多，但是其抗原性等特性将发 生改变。 提高某些酶特别是药用酶的使用价值。
许多药用酶属外源物质，受机体排斥 大分子外源蛋白具有较强的抗原性 肽链的有限水解修饰：用适当的方法使酶分子的肽链在
酶学研究 研究和了解酶分子中主链、侧链、组成单位、金属离子 和各种物理因素对酶分子空间构象的影响，可以进一步 探讨其结构与功能之间的关系 structure and function 。
3
一、主链切断修饰
酶分子的主链包括肽链和核苷酸链。 主链的切断修饰一般使用专一性较高的酶作为修饰剂。
酶分子的完整空间结构赋予酶分子以生物催化功能。 优点：催化效率高、专—性强、作用条件温和。 弱点：稳定性较差、活性不够高、可能具有抗原性。
2
酶分子修饰的作用和意义
改进酶的性质和功能 提高酶的活力 activity 增强酶的稳定性 stability 降低或消除酶的抗原性 immunological property
特定位点断裂，使相对分子量减少，可以在基本保持酶 活力的同时使酶的抗原性降低或消失。
7
如木瓜蛋白酶用亮氨酸氨肽酶进行有限水解，能够除 去2/3的肽链，该酶的活力基本保持，但其抗原性大 大降低
酵母的烯醇化酶经肽链有限水解，除去由150个氨基 酸残基组成的肽段后，酶活力仍然可以保持，抗原性 却显著降低。
17
第二节 酶分子的侧链基团修饰
酶分子侧链基团修饰（side residues modification）就指是 通过采用一定的方法使酶分子的侧链基团发生改变，从而 改变酶分子的特性和功能的修饰方法。
酶分子的侧链基团修饰的作用 ① 研究各种基团在酶分子中的作用及其对酶的结构、特性
8
（3）有利于酶活性中心的形成，则可使酶分子显示其催化 功能或使酶活力提高。 特别针对有些生物体生物合成得到的不显示酶催化活 性的酶原的修饰加工。 如：胰蛋白酶原转化为胰蛋白酶的过程。
9
胰蛋白酶原（tr ypsinogen）的水解激活
利用胰蛋白酶或肠激酶从 trypsinogen 的 N-端切除一段六肽序列： N-Val—(Asp)4—Lys
15
Overall structure of the N-terminal domain of FDH (Nt-FDH). Red, the folate-binding sub-domain; green, the sub-domain similar to tRNA binding domain of FMT; blue, the linker connecting two subdomains.