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第二章蛋白质化学1、蛋白质的变性2、氨基酸的PI3、肽4、模体（超二级结构）5、结构域6、蛋白质一级结构7、蛋白质的四级结构8、亚基9、盐析10、分子伴侣11.标准氨基酸1.在理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，其理化性质和生物学活性也丧失的过程。
2.调整溶液的pH，使氨基酸带上等量的正电荷和负电荷，此时溶液的pH值为pI。
3.氨基酸之间脱去一分子水以肽键相连而成的化合物。
4.蛋白质中，由两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体，也叫超二级结构。
5.蛋白质的三级结构中存在着若干个二级结构肽段区域或模体的聚集区，它们通常依据特定的几何位置排列，形成具有特定功能的区域，这种区域称为结构域。
6.蛋白质多肽链从N端到C端的氨基酸的排列顺序及二硫键的位置。
7.由两条以上具有独立三级结构的肽链通过非共价键连接而成的结构。
8.蛋白质四级结构中具有独立三级结构的肽链9.大量的中性盐使蛋白质沉淀下来而使蛋白质不变性的过程。
10.是通过提供一个保护环境，加速蛋白质折叠成天然构象蛋白质的伴侣分子。
由于在细胞中合成蛋白质新生多肽链的速度很快，为此存在许多可以帮助蛋白质新生多肽链折叠的蛋白质，统称为分子伴侣。
11.用于合成蛋白质的20种氨基酸为标准氨基酸，与其他氨基酸的区别是它们都有遗传密码。
第三章核酸化学1、稀有碱基2、增色效应3、减色效应4、变性温度5、核酸分子杂交1.核酸分子中，除了常规碱基之外，还存在含量很少的其他碱基，称为稀有碱基。
2.DNA变性导致其紫外吸收值增加，称为增色效应。
3.变性DNA复性恢复成天然构象时，其紫外吸收降低，称为减色效应。
4.50%DNA变性解链时的温度称为解链温度，又称变性温度、熔解温度或熔点。
5.不同来源的核酸链因存在互补序列而形成互补双链结构的过程称为核酸分子杂交。
第四章酶12.Km值Km是反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度1、酶2、酶的活性中心3、酶的必需基团4、多酶体系5、酶的特异性6、酶原激活7、同工酶8、米氏常数9、酶的最适温度10、酶的激活剂1.活细胞产生的具有催化作用的蛋白质及核酸。
第二章蛋白质化学一、填空题：1、不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为____%。
2、蛋白质中存在种氨基酸，除了氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。
3、能形成二硫键的氨基酸是，分子量最小的氨基酸是。
4、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带负电荷。
当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为，该溶液的pH值称为蛋白质的________。
5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。
6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫，它是蛋白质分子中的基本结构键。
7、一个四肽Lys-Val-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳，它将向极方向移动。
8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。
9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构，稳定其结构的作用力是。
10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的；天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。
11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。
12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。
13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。
14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。
15、已知下列肽段：(1)-Ala-Phe-Tyr-Ala-Arg-Ser-Glu—(2)-Lys-Glu-Arg-Gln-His-Ala-Ala—(3)-Gln-Cys-Leu-Ala-Ser-Cys-Ala—(4)-Gly-Leu-Ser-Pro-Ala-Phe-Val—其中在pH=7条件下向负极移动快的多肽是；在280nm有最大光吸收的是；可能形成二硫键桥的是；α—螺旋中断的是。
二、选择题(只有一个最佳答案)：1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( )A、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( )A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转C、同一平面D、随不同外界环境而变化的状态3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60，它的等电点（pI）是( )A、7.26B、5.97C、7.14D、10.774、肽链中的肽键是：( )A、顺式结构B、顺式和反式共存C、反式结构5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：( )A、静电作用力B、氢键C、疏水键D、范德华作用力6、蛋白质变性是由于（）A、一级结构改变B、空间构象破坏C、辅基脱落D、蛋白质水解7、必需氨基酸是对（）而言的。
第二章蛋白质化学第一节蛋白质导言一、蛋白质是生物体重要的组成部分蛋白质(Protein)是生物体的基本组成成份。
蛋白质英文一词“pro tein”，是荷兰化学家Mulder首先使用的，来自于希腊语“pro tos”意为“第一”和“最重要的”。
在机体内蛋白质的含量很多，约占机体固体成分的45%，它的分布很广，几乎所有的器官组织都含蛋白质，并且它又与所有的生命活动密切联系。
蛋白质在生命活动中的作用：1. 酶的催化作用，已知酶有2000多种；2. 运输和储藏作用；3. 激素的调节作用；4. 运动功能，肌肉收缩；5. 结构成分和机械支持物；6. 免疫功能；7. 构成生物膜，体现膜功能；8. 毒素的强调节作用；9. 与动物生长生殖相关，蛋白质有功能大分子之称。
二、蛋白质的元素组成单纯蛋白质的元素组成为碳50～55%、氢6%～7%、氧19%～24%、氮13%～19%，除此之外还有硫0～4%。
有的蛋白质含有磷、碘。
少数含铁、铜、锌、锰、钴、钼等金属元素。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
由于体内组织的主要含氮物是蛋白质，因此，只要测定生物样品中的氮含量，就可以按下式推算出蛋白质大致含量。
这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量＝蛋白质氮×6.25三、蛋白质基本单位氨基酸蛋白质可以在酸、碱或酶的作用水解成氨基酸。
在自然界中氨基酸有300余种，但构成天然蛋白质的氨基酸只有20种，均为L-α-氨基酸（甘氨酸，脯氨酸除外），其结构通式如下：第二节氨基酸的分类组成蛋白质的氨基酸按其α-碳原子上侧链R基团的结构和极性不同分为20种。
一、根据R的结构不同分类1. R基团是非极性的：Gly、Ala、Val、Leu、Met、Ile。
2．R基团是极性的不带电的：Ser、Thr、Cys、Pro、Asp、Gln。
3．R基团带正电的：Lys、Arg、His。
4．R基团带负电的：Asp、Glu。
5．芳香族的：Phe、Tyr、Trp。
班级学号姓名第二章《蛋白质化学》作业及参考答案第一部分试题1．氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。
用三字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸：（a）含有一个羟基；b）含有一个氨基；c）含有一个具有芳香族性质的基团；（d）含有分支的脂肪族烃链；（e）含有硫；（f）含有一个在pH 7－10范围内可作为亲核体的基团或原子，指出该亲核基团或原子。
2．某种溶液中含有三种三肽：Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys , α- COOH基团的pKa 为3.8; α-NH3基团的pKa为8.5。
在哪种pH（2.0,6.0或13.0）下，通过电泳分离这三种多肽的效果最好？3．利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸，哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。
（a）Asp和Lys；（b）Arg和Met；c）Glu和Val；（d）Gly和Leu（e）Ser和Ala4．胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。
试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？5．一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为：Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。
部分酸水解后得到以下肽段，其序列由Edman降解确定，试推断原始寡肽的序列。
（a）Asp - Glu - Val - Gly - Gly - Glu - Ala（b）Val - Asp - Val - Asp - Glu（c）Val - Asp - Val（d）Glu - Ala -Leu - Gly -Arg（e）Val - Gly - Gly - Glu - Ala - Leu（f）Leu - Gly - Arg6．由下列信息求八肽的序列。
（a）酸水解得Ala，Arg，Leu，Met，Phe，Thr，2Val（b）Sanger试剂处理得DNP-Ala。
第二章蛋白质化学学习要求一、掌握蛋白质分子平均含氮16％的意义，20种氨基酸名称(及三字符号)，R结构特点及分类法；蛋白质一、二、三、四级结构基本特点；蛋白质生物学功能。
二、熟悉蛋白质重要的理化性质；其他为应了解的内容。
习题一、名词解释1．等电点(pI) 2．肽键 3．蛋白质的变性作用 4．非编码氨基酸 5.α螺旋 6．结合蛋白 7．盐析作用 8．亚基 9．分子病 10．透析二、思考题1.不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为％。
2.20种基本氨基酸可以分为哪几类？其分类依据是什么？其中，酸性氨基酸和碱性氨基酸各包含哪几种氨基酸？3.蛋白质的一、二、三、四级结构的各自定义及其特点。
4.蛋白质的二级结构有哪些？维持二级结构的化学键是？5.维持蛋白质一级结构的化学键是键，而维持蛋白质高级结构的化学键有哪些？6.如果组成蛋白质的2条多肽链之间存在共价键（如二硫键），就没有四级结构。
7.试说明蛋白质结构与功能的关系。
8.维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是？9.引起蛋白质变性的理化因素有哪些？蛋白质变性后，其理化性质．．．．和生物学活性．．．．．会发生怎样的改变？10.沉淀蛋白质的方法有哪些？其中法在常温下沉淀出的蛋白质不变性。
11.试举二例说明蛋白质变性在医学、食品工业等实践中的应用。
12.蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。
蛋白质的最大吸收波长是 nm；核酸的最大吸收波长是 nm。
13.蛋白质的生理功能有哪些？试从含量及生理功能说明蛋白质在生命过程中的重要性。
14.氨基酸的等电点和中性点(pH 7.0)有何区别?15.如将氨基酸混合液(甘氨酸、精氨酸、谷氨酸)点在滤纸上，在pH6.8的缓冲液中进行电泳，试推测它们从正极至负极的顺序。
第三章酶学学习要求一、掌握酶的概念与作用特点(催化效率高、专一性强、不稳定性及可调控性等)．酶蛋白、辅助因子(辅酶或辅基)、参与辅酶或辅基组成的B族维生素及其功能、全酶；必需基团与活性中心；酶原激活及同工酶概念。
