生物化学--第二章-蛋白质(下)
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生物化学02第二章 多肽与蛋白质
Glu-Cys-Gly SH
Glu-Cys-Gly S S
Glu-Cys-Gly
谷胱甘肽的生理功用：
• 解毒作用：与毒物或药物结合，消除其 毒性作用；生物转化。
• 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂， 参与体内多种氧化还原反应；
• 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基 团-SH维持还原状态；
• 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂 对红细胞膜结构的破坏作用。
锌指结构是一个常见的模体。
由一个α-螺旋和两个反向平行的β-折迭组 成，形似手指。
Ｎ－端两个半胱氨酸，Ｃ－端两个组氨酸， 此四个氨基酸残基在空间上构成一个洞穴， 容纳一个锌，具结合锌离子功能。
含锌指结构的蛋白质都可与ＤＮＡ或ＲＮＡ 结合。
锌指结构 (折迭-折迭模序)
亮氨酸拉链结构：
• 见于真核生物DNA结合蛋白质的C端，与 癌基因表达调控有关。
第二章
多肽与蛋白质
Peptides and Proteins
1833年，Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年，Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白，
并将其制成结晶。 19世纪末，Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，
并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年，德国化学家Gerardus J. Mulder引用
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
第一节
肽和蛋白质的一级结构
Primary Structure of Peptides and Proteins
一、肽和蛋白质是由氨基酸组成的多聚体
动物生物化学 第二章 蛋白质
肽链内形成氢键，氢键的取向 几乎与轴平行，第一个氨基酸 残基的酰胺基团的-CO基与第 四个氨基酸残基酰胺基团的NH基形成氢键（包含13个原 子）。
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析，
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位： 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种，但合成蛋白质的氨基酸只 有20种，都属于α-氨基酸，其 中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸 （Coding amino acid）。 新近发现的硒代半胱氨酸 （SeCys）也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 ， 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状， 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析，
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位： 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种，但合成蛋白质的氨基酸只 有20种，都属于α-氨基酸，其 中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸 （Coding amino acid）。 新近发现的硒代半胱氨酸 （SeCys）也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 ， 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状， 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。
第二章 蛋白质的结构与功能(中职护理 《生物化学》)
HN O H2 N CH C CH2 OH
氨基酸的结构
亚氨基酸
脯氨酸 Proline
H N C OH O
2，根据R侧链的极性分类
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
1，非极性疏水性氨基酸
特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水 溶液中的溶解度较小）,共7种。
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸
3， β-转角
定义： 在肽链进行180° 回折时的转角上，通 常由四个氨基酸残基 构成，其中第二个残 基常为脯氨酸。
作用力：氢键
4，无规卷曲
定义： 是指多肽链中没有确定规 律性的那部分肽链构像。
（二）三级结构
定义：
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再 进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间 结构，称为蛋白质的三级结构。
含硫氨基酸
O H2N CH C CH2 SH OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2 N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位
۶ 组成人体蛋白质的20种氨基酸均 属于L--氨基酸
• 存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
۶ 组成蛋白质的氨基酸
（一）氨基酸的结构
1、结构通式
侧链基团
氨基 羧基
2、结构特点：
① 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧 基，并且连接在同一个碳原子上，故称α -氨基酸 （脯氨酸除外：亚氨基——NH2+）。 ②除甘氨酸的R为H外，其他氨基酸的Cα 是不对称 碳原子，因此具有L型与D型两种不同的构型，组成 人体的都是L型。 ③不同氨基酸的R侧链各异，它 们的分子量、解离程度和化学反 应性质也不相同。
氨基酸的结构
亚氨基酸
脯氨酸 Proline
H N C OH O
2，根据R侧链的极性分类
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
1，非极性疏水性氨基酸
特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水 溶液中的溶解度较小）,共7种。
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸
3， β-转角
定义： 在肽链进行180° 回折时的转角上，通 常由四个氨基酸残基 构成，其中第二个残 基常为脯氨酸。
作用力：氢键
4，无规卷曲
定义： 是指多肽链中没有确定规 律性的那部分肽链构像。
（二）三级结构
定义：
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再 进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间 结构，称为蛋白质的三级结构。
含硫氨基酸
O H2N CH C CH2 SH OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2 N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位
۶ 组成人体蛋白质的20种氨基酸均 属于L--氨基酸
• 存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
۶ 组成蛋白质的氨基酸
（一）氨基酸的结构
1、结构通式
侧链基团
氨基 羧基
2、结构特点：
① 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧 基，并且连接在同一个碳原子上，故称α -氨基酸 （脯氨酸除外：亚氨基——NH2+）。 ②除甘氨酸的R为H外，其他氨基酸的Cα 是不对称 碳原子，因此具有L型与D型两种不同的构型，组成 人体的都是L型。 ③不同氨基酸的R侧链各异，它 们的分子量、解离程度和化学反 应性质也不相同。
生物化学蛋白质
碱滴定测定含量。与甲醛反应后，氨基酸不再是偶极离子， 其滴定终点可用一般的酸碱指示剂指示，因而可以滴定， 这叫甲醛滴定法，可用于测定氨基酸。
(3) 与2，4-二硝基氟苯的反应 (Sanger反应）
在弱碱性溶液中，氨基酸的α- 氨基很容 易与2，4-二硝基氟苯（DNFB）作用，生成 稳定的黄色2，4-二硝基苯基氨基酸（简写 为DNP-氨基酸）。
负电荷（２种）Asp、Glu
人的必需氨基酸
Lys Trp Phe Val Met Leu Ile Thr Arg、His（半必需）
氨基酸的结构、代号
（三）氨基酸的重要理化性质
1 氨基酸的两性解离性质及等电点
R
CH NH3+ COOH
+ OH-
+ H+ (pK´1)
R
CH NH3+ COO
（三）肽链中AA的排列顺序和命名
参见p31
通常在多肽链的一端含有一个游离的氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有 一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开 始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。 如下面的五肽可表示为：
Ser-Gly-Tyr-Val-Leu
肽键和肽的结构如图所示 丝氨酰 甘氨酰 酪氨酰 丙氨酰 亮氨酸
• 蛋白质的高级结构包括二级结构、超二级 结构、结构域、三级结构和四级结构等。
1 维持蛋白质构象的作用力
维持蛋白质空间构象的作用力主要是次级键，即氢键和盐 键等非共价键，以及疏水作用力和范德华力等。
氢键： x — H … y 离子键（盐键）：它是由带相反电荷的两个基团
间的静电吸引所形成的 疏水作用力（疏水键）：是指非极性基团即疏水基团为
(3) 与2，4-二硝基氟苯的反应 (Sanger反应）
在弱碱性溶液中，氨基酸的α- 氨基很容 易与2，4-二硝基氟苯（DNFB）作用，生成 稳定的黄色2，4-二硝基苯基氨基酸（简写 为DNP-氨基酸）。
负电荷（２种）Asp、Glu
人的必需氨基酸
Lys Trp Phe Val Met Leu Ile Thr Arg、His（半必需）
氨基酸的结构、代号
（三）氨基酸的重要理化性质
1 氨基酸的两性解离性质及等电点
R
CH NH3+ COOH
+ OH-
+ H+ (pK´1)
R
CH NH3+ COO
（三）肽链中AA的排列顺序和命名
参见p31
通常在多肽链的一端含有一个游离的氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有 一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开 始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。 如下面的五肽可表示为：
Ser-Gly-Tyr-Val-Leu
肽键和肽的结构如图所示 丝氨酰 甘氨酰 酪氨酰 丙氨酰 亮氨酸
• 蛋白质的高级结构包括二级结构、超二级 结构、结构域、三级结构和四级结构等。
1 维持蛋白质构象的作用力
维持蛋白质空间构象的作用力主要是次级键，即氢键和盐 键等非共价键，以及疏水作用力和范德华力等。
氢键： x — H … y 离子键（盐键）：它是由带相反电荷的两个基团
间的静电吸引所形成的 疏水作用力（疏水键）：是指非极性基团即疏水基团为
第二章蛋白质的结构与功能PPT课件
生物氧化和能量代谢
分子生物学基础
复制、转录、翻译、表达 调控、重组DNA技术
.
8
牛奶加鸡蛋的早餐是否合理？ 多吃糖，让人发胖，原因何在？ 人为什么要呼吸？ 维生素、矿物质不能变成热量，为什么必须摄取？ 糖尿病患者血糖为何升高？ 胰岛素治疗糖尿病机理何在？
药物、毒物如何被排出体外？
黄疸如何发生？
子女与父母在多方面相似，.为什么？
赖
缬
异
假设来写. 一两本书
亮 23
二 、氨基酸的理化性质
1、两性解离及等电点
*氨基酸的等电点(isoelectric point,
pI)
.
24
2、紫外吸收：280nm 芳香族氨基酸，共轭双
键
3、茚三酮反应：
蓝紫色化合物, 570nm,
氨基酸的定量分析
.
25
三、肽键与肽*
二肽
寡肽
多肽
蛋白质
.
26
氨基酸残基
SUCCESS
THANK YБайду номын сангаасU
2020/6/22
.
27
*谷胱甘肽（glutathione, GSH）
γ-酰胺键
Cys
H
Gly
Glu
.
28
第二节 蛋白质的分子结构
蛋白质是氨基酸通过肽键连接形成的具有三维结构的生 物大分子。在研究中，一般将蛋白质分子的结构分为四个层次。
一级结构 二级结构
of
hemoglobins（血红蛋白）. , the oxygen-
14
The protein keratin （角蛋白） is the chief structural components of. hair, scales, horn, 15
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
基础生物化学
HA
H+ + A-
K平衡= [H+] * [A-]/[HA] pK平衡 = pH - lg{[A-]/[HA]} pH = pK平衡 + lg{[A-]/[HA]}
氨基酸的等电点的计算
R+
-H+ k1
R0
-H+ k2
R-
pH = pK1 + lg {[R0] / [R+]} pH = pK2 + lg {[R-] / [R0]}
• 酸性氨基酸：pI = (pK1 + pKR-COO- )/2
• 碱性氨基酸：pI = (pK2 + pKR-NH2 )/2
侧链可解离的氨基酸等电点计算举例： 记忆诀窍：氨基酸处于电荷为零时的环境pH
谷氨酸的解离
组氨酸的解离
谷氨酸，PI=(pK1 + pKR )/2 =3.22
组氨酸，PI=(pK2 + pKR )/2 =7.59
苯丙氨酸 (Phe, F)
酪氨酸 (Tyr, Y)
色氨酸 (Trp, W)
3种芳香族氨基酸的结构式
氨基酸的分类（3）
一般来讲，极性氨基酸大部分都是亲水 氨基酸，但甲硫氨酸是极性氨基酸而不 是亲水氨基酸
R基团对水分 子的亲和性
亲水氨基酸： 上述11种极性氨基酸 - 甲硫氨酸 + 酪氨酸 （11种） 疏水氨基酸（9种）
第二章 蛋白质化学
Protein Chemistry
蛋白质的生物学功能 蛋白质的元素组成 氨基酸 肽 蛋白质的结构 蛋白质的结构与功能的关系 蛋白质的性质 蛋白质的分类
第一节 蛋白质的生物学功能
大学生物化学课件 第2章 蛋白质化学
肽链上的氨基酸不是完整的氨基 酸，因而称为氨基酸残基（Amino acid residues）。 一条肽链有两端。 具有游离氨基的一端称为氨基末端 （Amino terminal,或叫N端）。 具有游离羧基的一端称为羧基末端 （Carboxyl terminal，或叫C端）。
3. 肽的书写方法 Calligraph of peptides 书写肽链时，习惯把N端写在左 边，把C端写在右边。 两个氨基酸之间用·或-分开，也 可以用圆圈将氨基酸符号圈开。
4.
二 . 蛋白质的分类 Classification of proteins
1. 根据蛋白质的分子形状分类 Classification according to the shape of protein molecules 球状蛋白质 Globulins 纤维状蛋白质 Fibrins
2. 根据蛋白质的功能分类 Classification according to the functions of proteins 活性蛋白质 Active proteins 酶，转运蛋白，调节蛋白，信号蛋 白，防御蛋白等。 非活性蛋白质 Passive proteins 结构蛋白等。 3. 根据组成分类 Classification according to the composition of proteins 简单蛋白质 Simple proteins 结合蛋白质 Conjugated proteins
2. 由氨基和羧基参与的几种重要化学反应 Several important reactions of amino acids 1）茚三酮反应 Ninhydrin reaction 茚三酮 + 氨基酸 蓝紫色化合物
*
茚三酮反应
生物化学-蛋白质
非蛋白质氨基酸：有-、-、-、D-、L-等类型，多为代谢的中间产物， 功能多种。
四、氨基酸的一般性质
为无色结晶或粉末状，高熔点。
光吸收：可见光区均无吸收，在220-300nm区域，Phe （max:257-259nm）、Tyr（max:275-278nm）和Trp （max:279-280nm）均有吸收（图示）。
蛋白质二级结构
定义：蛋白质某一段多肽链的主链骨架盘绕折叠而 形成的有规律性的局部空间结构称为二级结构。二 级结构与侧链R的构象无关。
维持二级结构稳定的主要化学键是氢键。
基本术语：酰胺平面、
蛋白质二级结构的主要类型：
-螺旋（ -helix） -折叠（ -sheet） -转角（-turn） 无规卷曲（random coil） （结构参考书中的相关图）
氨基酸是两性离子，其解离程度受环境pH的影响。在某一pH条件下，溶液中的氨 基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为两性离子，呈电中性，此时 的溶液pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。 根据氨基酸的解离方程式可推导出 pI=(pK1+pK2)/2 式中pK1、pK2分别为两性离 子态左右两侧的pK值。 计算时可先写出氨基酸的解离平衡关系式，然后取两性离子态左右两侧的pK值计 算等电点。也可按下面经验快速进行计算： 一氨基一羧基氨基酸：取两个pK值进行计算； 一氨基二羧基氨基酸：取两个低的pK值进行计算； 二氨基一羧基氨基酸：取两个高的pK值进行计算； 由于邻近基团的影响，-羧基的pK值要比侧链羧基的pK值低，而-氨基的pK值 要比侧链氨基的pK值低。
a.氨基酸结构通式 b.二肽的结构
2.化学反应(1)-氨基和来自羧基共同参与的反应a.茚三酮反应
在pH5-7和80-100度条件下，大多数氨基酸与茚三酮 乙醇溶液反应形成蓝紫色的化合物，在570nm有最大 吸收，可用于氨基酸定量分析。谷氨酰胺和天冬酰胺 与茚三酮反应生成棕色化合物，脯氨酸和羟脯氨酸与 茚三酮反应生成黄色产物。
四、氨基酸的一般性质
为无色结晶或粉末状，高熔点。
光吸收：可见光区均无吸收，在220-300nm区域，Phe （max:257-259nm）、Tyr（max:275-278nm）和Trp （max:279-280nm）均有吸收（图示）。
蛋白质二级结构
定义：蛋白质某一段多肽链的主链骨架盘绕折叠而 形成的有规律性的局部空间结构称为二级结构。二 级结构与侧链R的构象无关。
维持二级结构稳定的主要化学键是氢键。
基本术语：酰胺平面、
蛋白质二级结构的主要类型：
-螺旋（ -helix） -折叠（ -sheet） -转角（-turn） 无规卷曲（random coil） （结构参考书中的相关图）
氨基酸是两性离子，其解离程度受环境pH的影响。在某一pH条件下，溶液中的氨 基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为两性离子，呈电中性，此时 的溶液pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。 根据氨基酸的解离方程式可推导出 pI=(pK1+pK2)/2 式中pK1、pK2分别为两性离 子态左右两侧的pK值。 计算时可先写出氨基酸的解离平衡关系式，然后取两性离子态左右两侧的pK值计 算等电点。也可按下面经验快速进行计算： 一氨基一羧基氨基酸：取两个pK值进行计算； 一氨基二羧基氨基酸：取两个低的pK值进行计算； 二氨基一羧基氨基酸：取两个高的pK值进行计算； 由于邻近基团的影响，-羧基的pK值要比侧链羧基的pK值低，而-氨基的pK值 要比侧链氨基的pK值低。
a.氨基酸结构通式 b.二肽的结构
2.化学反应(1)-氨基和来自羧基共同参与的反应a.茚三酮反应
在pH5-7和80-100度条件下，大多数氨基酸与茚三酮 乙醇溶液反应形成蓝紫色的化合物，在570nm有最大 吸收，可用于氨基酸定量分析。谷氨酰胺和天冬酰胺 与茚三酮反应生成棕色化合物，脯氨酸和羟脯氨酸与 茚三酮反应生成黄色产物。
《生物化学》第二章
2．β-折叠
形式
4．无规卷曲
多肽链中，两段以上折叠成锯齿状的肽链， 通过氢键相连而成的平行片层状结构称为β折叠或β-片层。
无规卷曲是指肽链中没有确定规律性的构象， 不能被归入明确的二级结构，本身也具有一 定的稳定性。
- 20 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
α-螺旋
α-螺旋的主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基 上升一圈，相当于0.54 nm。
另外，虽然亚基具有独立的三级结构，但单独存在时无生物活性。例如，血红蛋白（上图）由四个 亚基组成，每个亚基在含氧量高的地方均能结合一分子的氧，在含氧量低时，释放所结合的氧。但任何 一个亚基单独存在时，只能结合氧，不能释放氧，不具有血红蛋白的运氧作用。
- 27 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构。 蛋白质一级结构的阐明，对揭示某些疾病的发病机制、指导疾病治疗有十分重要的意义。
？
蛋白质的空间结构是如何形成的？？
- 18 -
第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中有规则重复的构象， 这些构象由主链原子形成，不涉及侧链部分的构象。
-7-
第一节
蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子均为手性碳 原子，有L-型和D-型两个旋光异构体。组成天然氨基 酸的氨基酸均为L-型，因此人体内的氨基酸均为L-α-氨 基酸，其结构式如右图所示。
-8-
第一节
蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
生物化学 课本答案
第二章蛋白质一、课后习题1. 用对与不对回答下列问题。
如果不对，请说明原因。
（1）构成蛋白质的所有氨基酸都是L 型的。
（2）当谷氨酸在pH4.5 的醋酸盐缓冲液中进行电泳时，它将向正极移动。
（3）如果用末端测定法测不出某肽的末端，则此肽必定是个环肽。
（4）α-螺旋就是右手螺旋。
（5）β-折叠仅仅出现在纤维状蛋白质分子中。
2. 已知 Lys 的ε-氨基的pK’a 为10.5，问pH9.5 时，Lys 溶液中将有多少分数这种基团给出质子（即[-NH3+]和[-NH2]各占多少）？3. 在强酸性阳离子交换柱上 Asp、His、Gly 和Leu 等几种氨基酸的洗脱顺序如何？为什么？4. Gly、His、Glu 和Lys 分别在pH1.9、6.0 和7.6 三种缓冲液中的电泳行为如何？电泳完毕后它们的排序如何？5. 1.068g 的某种结晶α-氨基酸，其pK1’和pK2’值分别为2.4 和9.7，溶解于100ml 的0.1mol/LNaOH 溶液中时，其pH 为10.4。
计算该氨基酸的相对分子量，并提出可能的分子式。
6. 求 0.1mol/L 谷氨酸溶液在等电点时三种主要离子的浓度各为多少?7. 向 1L 1mol/L 的处于等电点的氨基酸溶液中加入0.3 molHCl，问所得溶液的pH 是多少？如果加入0.3molNaOH 以代替HCl 时，pH 又将如何？8. 现有一个六肽，根据下列条件，作出此六肽的氨基酸排列顺序。
（1） DNFB 反应，得到DNP-Val;（2）肼解后，再用DNFB 反应，得到DNP-Phe;（3）胰蛋白酶水解此六肽，得到三个片段，分别含有1 个、2 个和3 个氨基酸，后两个片段呈坂口反应阳性。
（4）溴化氢与此六肽反应，水解得到两个三肽，这两个三肽片断经DNFB 反应分别得到DNP-Val 和DNP-Ala。
9. 有一九肽，经酸水解测定知由4 个氨基酸组成。
用胰蛋白酶水解成为两个片段，其中一个片断在280nm 有强的光吸收,并且对Pauly 反应、坂口反应都呈阳性；另一个片段用CNBr 处理后释放一个氨基酸与茚三酮反应呈黄色。
生物化学第二章 蛋白质
第二章
蛋白质
目 录
一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%， 氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。 大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容 易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即：蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定：
酸碱滴定法； 基于aa所带基团 均可解离； 得到弱酸弱碱曲 线； 根据aa上可解离 基团的pK值计算 等电点： pK：解离常数。 以甘氨酸为例：
由此可知：
在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离； 具有这种性质的物质称两性电解质； 带有相反基团的分子叫两性离子； 滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-） 和两性离子（R°）的比例随pH而变； 当溶液中只有两性离子时， pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基； 由于脯基酸的α -氨基被取代，它实际上是一种α -亚 氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类：
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
蛋白质
目 录
一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%， 氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。 大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容 易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即：蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定：
酸碱滴定法； 基于aa所带基团 均可解离； 得到弱酸弱碱曲 线； 根据aa上可解离 基团的pK值计算 等电点： pK：解离常数。 以甘氨酸为例：
由此可知：
在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离； 具有这种性质的物质称两性电解质； 带有相反基团的分子叫两性离子； 滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-） 和两性离子（R°）的比例随pH而变； 当溶液中只有两性离子时， pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基； 由于脯基酸的α -氨基被取代，它实际上是一种α -亚 氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类：
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
蛋白质化学—蛋白质的理化性质(生物化学课件)
第一步是氨基酸被氧化脱氨形成酮酸，酮酸脱羧成醛， 放出CO2、NH3，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质：破坏了空间结构，一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓，沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸，如酪氨酸、色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成
黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚（黄色） O
邻硝醌酸钠（橙黄色）
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸，所以呈黄色反应，苯丙氨酸 不易硝化，须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法：利用杂质不溶于乙 醇的特性，在加入乙醇后，杂质 被沉淀出来的过程。
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质：破坏了空间结构，一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓，沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸，如酪氨酸、色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成
黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚（黄色） O
邻硝醌酸钠（橙黄色）
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸，所以呈黄色反应，苯丙氨酸 不易硝化，须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法：利用杂质不溶于乙 醇的特性，在加入乙醇后，杂质 被沉淀出来的过程。
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-螺 旋 （ -helix ） 和 折叠 （-sheet）结构， 它们是许多纤维蛋白和球 蛋白的主要的二级结构。
二级结构：蛋白 质多肽链主链 上原子的局部 空间结构，即 多肽链中有规 则的重复构象。 并不涉及氨基 酸残基侧链的 构象。主要有 α-螺旋、β折 叠、β-转角、 无规卷曲。
α-螺旋
2.血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线
肌红蛋白解离平衡常数：
K [Mb][O2]
氧饱和度：
[MbO2]
Y [MbO2]
[MbO2][Mb]
Henry定律：溶于液体的任一气体的浓度与液体上面的该气体分压成 正比。
P50：Mb的半饱和氧分压
❖ 血红蛋白和肌红蛋白都能结 合氧，而且氧都是结合在分 子中的血红素辅基上。
形成链内氢键
多链间氢键
如角蛋白
如丝心蛋白
β-转角
❖β-转角：蛋白质分子中出现的回折，在这种肽链 的回折角上就是β-转角结构。
（四）蛋白质的三级结构
1. 定义 整条肽链中全 C端
部氨基酸残基的相 对空间位置。即肽 链中所有原子的空 间排布。
N端
2.球状蛋白质三级结构的特点
➢同时含有几种类型二级结构元件 ➢具有明显的折叠层次 ➢整个分子紧密结实，分子表面有一个空
❖ α-螺旋：是多肽链主链围绕螺旋中心轴而 成的螺旋式构象。
❖ α-螺旋的特点： ➢ 大都为右手螺旋，每3.6个AA残基旋转一 周，沿纵轴的间距为0.54nm； ➢ 螺旋的稳定性靠链内氢键维持，每隔3个 AA残基可形成一个氢键。 ➢ 在α-螺旋中，AA残基的R侧链分布在螺 旋的外侧，其形状、大小及电荷等均影响 螺旋的形成和稳定性。
疏水相互作用：又称疏水键，指疏水基团或侧链为 避开水分子而相互靠近聚集形成的力，对维持蛋 白质分子的三、四级结构起主要作用。
范德华力：实质是静电引力，产生于极性基团之间 和极性基团与非极性基团之间。
离子键：又称盐键，是正负电荷之间的一种静 电相互作用力，主要在侧链上发挥作用。
二硫键：形成于半胱氨酸残基之间，在稳定蛋 白质三维结构中发挥作用。
可分为同促效应和异促效应两类。相同配体 （同种的结合部位）引起的反应称为同促效应， 不同配体（不同的结合部位）引起的反应称为 异促效应
4.波耳效应及其生理意义
血红蛋白上有CO2和BPG结合部位，因此，血 红蛋白还能运输CO2 。
波 耳 效 应 ： CO2 浓 度 的 增 加 以 及 相 应 的 pH 降 低使得血红蛋白氧分数饱和度曲线向右移动。
亚基间主要作用力是疏水作用，氢键、 盐键也参与。
1.血红蛋白的四级结构
成人血红蛋白组成： HbA： α2β2 98% ，
HbA2： α2δ2 2%
新生儿和3个月以上胎儿：HbF α2γ2
早期胚胎：
α2ε2
▲接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上， 每个亚基上有一个血红素辅基。
▲α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似。
构象 构型
❖构型：指一个分子中各原子在空间 的相对分布或排列，构型的改变涉 及到共价键的断裂和重新形成。
❖构象：分子中由于单键的旋转产生 的不同的空间结构形式。构象改变 时，不需要共价键的断裂和重新生 成。
（一）肽平面
1.肽平面：酰胺平面，参与肽键的6个原子C1、
C、O、N、H、C2位于同一平面。
2.肽键键长为0.133nm
具有部分双键性质，不 能自由旋转。 3.酰胺平面中肽键一般是 反式构型。 扭角变，主链构象变， 当扭角为固定值时，主 链为有规律的构象。
cα
cα c
cα
c
多肽链可以看成由Cα串联起来的无数个酰胺平面组成
C2 C1
C1
C2
（二）蛋白质的二级结构
早在1951年，Pauling和 Corey 根 据 对 一 些 简 单 化 合物，如氨基酸、二肽以 及三肽的X-射线晶体图的 研究数据，提出了两个周 期性的多肽结构：
穴或裂沟
➢几乎所有的亲水侧链都分布在分子的表 面上，大部分的疏水性基团都埋在分子 内部。
（五）蛋白质的四级结构
蛋白质的四级结构:由两个或两个以 上具有三级结构的多肽链通过非共价键 彼此缔合在一起形成的聚集体。寡聚蛋 白：由两个或两个以上多肽链通过非共 价键构成的蛋白质分子。
亚基（subunit）：寡聚蛋白中独立具 有三级结构的多肽链。亚基单独存在无 活性。
❖ 肌红蛋白是个单体，可以贮 存氧，并且可以使氧在肌肉 内很容易地扩散；然而血红 蛋白是个四聚体分子，可以 转运氧。
❖ Mb的氧结合曲线为双曲线形， 说明Mb易结合氧；Hb的的氧 合曲线是S型曲线。说明四 个亚基之间具有正协同效应。
3.变构效应
一个配体与蛋白质上的一个结合部位的结合 影响同一蛋白质上其他结合部位的亲和力称 为别构效应。
性。 （3）相邻肽链走向可以是平行的(φ=-119°，
ψ=+113°)，也可以是反平行的(φ=-139°， ψ=+135°)。 （4）肽链中的AA残基的R基团分布在片层的上下。
β–
折 叠
平行的β-折叠 反平行的β-折叠
α-螺旋与β-折叠比较
α-螺旋 棒状
β-折叠 片状
多肽链紧紧盘绕 多肽链几乎完全伸展
在红细胞内： CO2＋H2O
碳酸酐酶 H＋＋HCO3－
四 维持蛋白质构象的作用力
❖氢键（二级结构） ❖疏水基相互作用
疏水作用对维持蛋白质的 三、四级结构起主要作用
❖范德华力 ❖离子键（盐键） ❖二硫键 ❖配位键
氢键：多发生于多肽链中负电性很强的N原子或O 原子的孤对电子与N－H或O-H的H原子间的相 互吸引力。对维持蛋白质分子的二级结构起主要 作用，三、四级结构起一定作用。
3.6残基 0.54nm
α-角
烫发的生化原理
胶原蛋白
原胶原分子
胶原纤维
β-折叠
❖ β-折叠：若干条肽链或一条肽链的若干肽段平 行排列，相邻肽链之间靠氢键维持。
❖ β-折叠结构的特点： （1）β-折叠结构中肽链处于几乎完全伸展状态,
两个AA残基之间的距离由R基决定。 （2）肽链按层排列,靠链间氢键维持其结构的稳定
配位键：指在两个原子之间由其中一个原子单 独提供电子对而形成的一种特殊的共价键。
第四节 蛋白质的结构与功能的关系
一、蛋白质的一级结构与功能的关系
1. 蛋白质的激活
无活性的蛋白质前体经特定的方式断裂后才转变 为有活性的蛋白质，这一过程叫蛋白质的激活 （activation）。 蛋白质的激活是蛋白质活性的一种调节方式。
二级结构：蛋白 质多肽链主链 上原子的局部 空间结构，即 多肽链中有规 则的重复构象。 并不涉及氨基 酸残基侧链的 构象。主要有 α-螺旋、β折 叠、β-转角、 无规卷曲。
α-螺旋
2.血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线
肌红蛋白解离平衡常数：
K [Mb][O2]
氧饱和度：
[MbO2]
Y [MbO2]
[MbO2][Mb]
Henry定律：溶于液体的任一气体的浓度与液体上面的该气体分压成 正比。
P50：Mb的半饱和氧分压
❖ 血红蛋白和肌红蛋白都能结 合氧，而且氧都是结合在分 子中的血红素辅基上。
形成链内氢键
多链间氢键
如角蛋白
如丝心蛋白
β-转角
❖β-转角：蛋白质分子中出现的回折，在这种肽链 的回折角上就是β-转角结构。
（四）蛋白质的三级结构
1. 定义 整条肽链中全 C端
部氨基酸残基的相 对空间位置。即肽 链中所有原子的空 间排布。
N端
2.球状蛋白质三级结构的特点
➢同时含有几种类型二级结构元件 ➢具有明显的折叠层次 ➢整个分子紧密结实，分子表面有一个空
❖ α-螺旋：是多肽链主链围绕螺旋中心轴而 成的螺旋式构象。
❖ α-螺旋的特点： ➢ 大都为右手螺旋，每3.6个AA残基旋转一 周，沿纵轴的间距为0.54nm； ➢ 螺旋的稳定性靠链内氢键维持，每隔3个 AA残基可形成一个氢键。 ➢ 在α-螺旋中，AA残基的R侧链分布在螺 旋的外侧，其形状、大小及电荷等均影响 螺旋的形成和稳定性。
疏水相互作用：又称疏水键，指疏水基团或侧链为 避开水分子而相互靠近聚集形成的力，对维持蛋 白质分子的三、四级结构起主要作用。
范德华力：实质是静电引力，产生于极性基团之间 和极性基团与非极性基团之间。
离子键：又称盐键，是正负电荷之间的一种静 电相互作用力，主要在侧链上发挥作用。
二硫键：形成于半胱氨酸残基之间，在稳定蛋 白质三维结构中发挥作用。
可分为同促效应和异促效应两类。相同配体 （同种的结合部位）引起的反应称为同促效应， 不同配体（不同的结合部位）引起的反应称为 异促效应
4.波耳效应及其生理意义
血红蛋白上有CO2和BPG结合部位，因此，血 红蛋白还能运输CO2 。
波 耳 效 应 ： CO2 浓 度 的 增 加 以 及 相 应 的 pH 降 低使得血红蛋白氧分数饱和度曲线向右移动。
亚基间主要作用力是疏水作用，氢键、 盐键也参与。
1.血红蛋白的四级结构
成人血红蛋白组成： HbA： α2β2 98% ，
HbA2： α2δ2 2%
新生儿和3个月以上胎儿：HbF α2γ2
早期胚胎：
α2ε2
▲接近于球体，4个亚基分别在四面体的四个角上， 每个亚基上有一个血红素辅基。
▲α、β链的三级结构与肌红蛋白的很相似。
构象 构型
❖构型：指一个分子中各原子在空间 的相对分布或排列，构型的改变涉 及到共价键的断裂和重新形成。
❖构象：分子中由于单键的旋转产生 的不同的空间结构形式。构象改变 时，不需要共价键的断裂和重新生 成。
（一）肽平面
1.肽平面：酰胺平面，参与肽键的6个原子C1、
C、O、N、H、C2位于同一平面。
2.肽键键长为0.133nm
具有部分双键性质，不 能自由旋转。 3.酰胺平面中肽键一般是 反式构型。 扭角变，主链构象变， 当扭角为固定值时，主 链为有规律的构象。
cα
cα c
cα
c
多肽链可以看成由Cα串联起来的无数个酰胺平面组成
C2 C1
C1
C2
（二）蛋白质的二级结构
早在1951年，Pauling和 Corey 根 据 对 一 些 简 单 化 合物，如氨基酸、二肽以 及三肽的X-射线晶体图的 研究数据，提出了两个周 期性的多肽结构：
穴或裂沟
➢几乎所有的亲水侧链都分布在分子的表 面上，大部分的疏水性基团都埋在分子 内部。
（五）蛋白质的四级结构
蛋白质的四级结构:由两个或两个以 上具有三级结构的多肽链通过非共价键 彼此缔合在一起形成的聚集体。寡聚蛋 白：由两个或两个以上多肽链通过非共 价键构成的蛋白质分子。
亚基（subunit）：寡聚蛋白中独立具 有三级结构的多肽链。亚基单独存在无 活性。
❖ 肌红蛋白是个单体，可以贮 存氧，并且可以使氧在肌肉 内很容易地扩散；然而血红 蛋白是个四聚体分子，可以 转运氧。
❖ Mb的氧结合曲线为双曲线形， 说明Mb易结合氧；Hb的的氧 合曲线是S型曲线。说明四 个亚基之间具有正协同效应。
3.变构效应
一个配体与蛋白质上的一个结合部位的结合 影响同一蛋白质上其他结合部位的亲和力称 为别构效应。
性。 （3）相邻肽链走向可以是平行的(φ=-119°，
ψ=+113°)，也可以是反平行的(φ=-139°， ψ=+135°)。 （4）肽链中的AA残基的R基团分布在片层的上下。
β–
折 叠
平行的β-折叠 反平行的β-折叠
α-螺旋与β-折叠比较
α-螺旋 棒状
β-折叠 片状
多肽链紧紧盘绕 多肽链几乎完全伸展
在红细胞内： CO2＋H2O
碳酸酐酶 H＋＋HCO3－
四 维持蛋白质构象的作用力
❖氢键（二级结构） ❖疏水基相互作用
疏水作用对维持蛋白质的 三、四级结构起主要作用
❖范德华力 ❖离子键（盐键） ❖二硫键 ❖配位键
氢键：多发生于多肽链中负电性很强的N原子或O 原子的孤对电子与N－H或O-H的H原子间的相 互吸引力。对维持蛋白质分子的二级结构起主要 作用，三、四级结构起一定作用。
3.6残基 0.54nm
α-角
烫发的生化原理
胶原蛋白
原胶原分子
胶原纤维
β-折叠
❖ β-折叠：若干条肽链或一条肽链的若干肽段平 行排列，相邻肽链之间靠氢键维持。
❖ β-折叠结构的特点： （1）β-折叠结构中肽链处于几乎完全伸展状态,
两个AA残基之间的距离由R基决定。 （2）肽链按层排列,靠链间氢键维持其结构的稳定
配位键：指在两个原子之间由其中一个原子单 独提供电子对而形成的一种特殊的共价键。
第四节 蛋白质的结构与功能的关系
一、蛋白质的一级结构与功能的关系
1. 蛋白质的激活
无活性的蛋白质前体经特定的方式断裂后才转变 为有活性的蛋白质，这一过程叫蛋白质的激活 （activation）。 蛋白质的激活是蛋白质活性的一种调节方式。