中专生物化学第二章蛋白质与核酸的化学汇总

第二章蛋白质的结构与功能一、名词解释1.生物化学：生物化学是研究生物体的化学组成以及生物体内发生的各种化学变化的学科2.肽键：一个氨基酸的α–羧基与另一个氨基酸的α–氨基脱水缩合而成的酰胺键（–CO–NH–）称为肽键3.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质分子解离成阴阳离子的趋势相等，净电荷为零，呈兼性离子状态，此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点4.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构5.二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象6.亚基：四级结构中每一条具有独立三级结构的多肽链称为亚基（本章考的最多的名词解释）二、问答1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特点是什么？基本组成单位：氨基酸结构特点：组成蛋白质的20种氨基酸都属于α–氨基酸（脯氨酸除外）组成蛋白质的20种氨基酸都属于L–氨基酸（甘氨酸除外）2.什么是蛋白质的变性？在某些物理或化学因素作用下，蛋白质分子中的次级键断，特定的空间结构被破坏，从而导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象，称为蛋白质的变性3.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？维持二级结构稳定的化学键是什么？蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象种类：α–螺旋、β–折叠、β–转角、无规卷曲维持蛋白质二级结构稳定的化学键是氢键重点：蛋白质的基本组成单位：氨基酸氨基酸的结构通式维持蛋白质一级结构稳定的是肽键二级结构稳定的化学键是氢键三级结构稳定的是疏水键α–螺旋是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构形式由一条多肽链构成的蛋白质，只有具有三级结构才能发挥生物活性。

如果蛋白质只由一条多肽链构成，则三级结构为其最高级结构只有完整的四级结构才具有生物学功能，亚基单独存在一般不具有生物学功能胰岛素虽然由两条多肽链组成，但肽链间通过共价键（二硫键）相连，这种结构不属于四级结构蛋白质的变构现象例子：老年痴呆症、舞蹈病、疯牛病蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷是维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素（填空题）凝固的前提是发生变性，凝固的蛋白质一定发生变性加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固第三章核酸的结构与功能一、名词解释1.核苷酸:核苷分子中戊糖的自由羟基与磷酸通过磷酸酯键连接而形成的化合物。

生物化学问答题汇总第二章蛋白质1、组成蛋白质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋白质的基本单位。

结构特点：①组成蛋白质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除甘氨酸外,其Cα均为不对称碳原子③组成蛋白质的氨基酸都是L-a-氨基酸2、氨基酸是如何分类的？按其侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为四类①非极性疏水性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋白质的分子组成。

蛋白质是由氨基酸聚合而成的高分子化合物，氨基酸之间通过肽键相连。

肽键是由一个氨基酸的a-羧基和另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键。

4、蛋白质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋白质的变性？蛋白质特定空间结构的改变或破坏。

化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表面活性剂、生物碱试剂、重金属离子等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、高压、振荡等）可引起蛋白质的变性。

5、简述蛋白质的理化性质。

①两性解离-酸碱性质②高分子性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈色反应6、蛋白质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在水溶液中的性质可分为哪几类？各举2-3例。

①非极性疏水性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，色氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，谷氨酸④碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸第三章核酸1、简述DNA双螺旋结构模型的要点。

①两股链是反向平行的互补双链，呈右手双螺旋结构②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。

每个碱基平面之间的距离为0.34nm，并形成大沟和小沟——为蛋白质与DNA相互作用的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的骨架，位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平面与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同一平面的碱基以氢键相连，满足碱基互补配对原则：A=T，GºC⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积力⑥DNA双螺旋的互补双链预示DNA的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能方面说明DNA和RNA的不同。

前言生物化学是从分子水平上研究正常人体的化学组成及其在生命活动中代谢变化规律的科学。

是医学院校一门十分重要的医学基础课程。

本门课程的学习效果直接影响到学生对其它医学基础课和临床课的学习，而且本学科内容抽象、新知识较多，历届学生普遍反映难以理解和掌握。

为使广大同学能在较短时间内掌握生化课的基础知识和重点要求，根据中等卫生职业学校生化课的培养目标及教学大纲，我们编写了本复习资料，以期为中等卫生职业学校的学生学习、掌握生物化学这门课程提供帮助。

本书为全国中等卫生职业学校教材的同步练习册，共十三章，每章包括选择题、填空题、判断正误题、名词解释、综合题五种类型。

每章试题后均附有参考答案。

最后还附有全国中等卫生职业学校生化考试模拟试题五套，以供参考。

第一章绪论一、名词解释1、生物化学2、新陈代谢二、综合题1、简述生物化学的研究内容。

2、简述生物化学发展的过程。

3、生物化学与医学有何联系。

参考答案一、名词解释1、生物化学：是研究生物体的物质组成和结构以及生物体内发生的各种化学变化的科学。

2、新陈代谢：是生物体与外界环境之间、以及生物体内发生的物质和能量代谢。

是生物和非生物的根本区别。

二、综合题1、（1）物质组成：组成人体的物质可分为有机物和无机物，它们为生命活动的进行提供必要的环境和条件。

（2）物质代谢（3）遗传信息的传递（4）生物分子的结构和功能：对生物分子的化学组成和结构以及它们与生命活动的联系应有一个基本的了解。

（5）物质代谢的调节：通过体内对代谢速度和代谢方向的调节，使机体在内外环境不断变化时能够保持稳态和进行各种活动的能力。

2、（1）18世纪中叶，随着化学、物理学的发展以及医学、农学的发展的需要，生物化学逐步发展（2）1903年，生物化学于有机化学、生理学脱离，走向独立学科（3）20世纪50年代，生物化学迅速发展：对于生物分子的结构与功能的关系、代谢途径与生理功能的关系有了深入的了解。

3、医学的发展和生物化学的发展紧密联系，相互促进。

核酸与蛋白质互作的生物化学解析核酸与蛋白质互作是生物学领域中一个重要的研究课题。

核酸是DNA和RNA的总称，是生物体内保存遗传信息的重要分子。

而蛋白质则是构成细胞的主要成分，承担着多种生物学功能。

核酸与蛋白质之间的相互作用对于细胞的生长、分化、代谢等过程起着至关重要的调控作用。

本文将对核酸与蛋白质之间的互作进行生物化学解析。

一、核酸与蛋白质的结构特点核酸的结构主要由磷酸、五碳糖和碱基组成。

DNA的碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧唑（C）四种。

RNA 的碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、尿嘧啶（U）和胞嘧唑（C）四种。

蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成，具有复杂的三维结构。

蛋白质的功能主要取决于其特定的三维构象。

二、核酸与蛋白质的相互作用机制1. DNA与蛋白质的相互作用DNA和蛋白质之间的相互作用主要包括DNA结合蛋白、转录因子等。

DNA结合蛋白主要与DNA发生非特异性或特异性结合，参与DNA的复制、修复和重组等过程。

转录因子则在转录调控中发挥重要作用，通过与DNA特定序列结合，启动或抑制基因的转录。

2. RNA与蛋白质的相互作用RNA与蛋白质之间的相互作用主要包括RNA结合蛋白和RNA酶等。

RNA结合蛋白参与RNA的合成、修饰和稳定等过程，调控基因的表达水平。

RNA酶则参与RNA的降解过程，维持细胞内RNA的稳态。

三、核酸与蛋白质互作在生物学过程中的作用1. 转录调控核酸与蛋白质互作在转录调控中发挥重要作用。

转录因子与DNA特定序列结合，激活或抑制基因的转录，调控基因表达水平。

RNA结合蛋白则参与RNA的合成和修饰过程，影响基因的翻译和表达。

2. 蛋白质合成RNA酶参与RNA的降解过程，维持细胞内RNA的稳态。

蛋白合成依赖于RNA的翻译过程，RNA与核糖体、转运RNA等蛋白质协同作用，完成蛋白合成过程。

结语综上所述，核酸与蛋白质之间的互作在生物学过程中具有重要的生物化学意义。

第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。

2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。

3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）:天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。

（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。

由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

生物化学分章重点总结第一章蛋白质的结构与功能蛋白质的四级结构及维持的力（考到问答题）一级：多肽链中AA残基的排列顺序, 维持的力为肽键, 二硫键。

二级：Pr中某段肽链的局部空间结构, 即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置, 不涉及AA碱基侧链的构象, 维持的力为氢键。

三级：整条多肽链全部AA残基的相对空间位置, 其形成和稳定主要靠次级键—疏水作用, 离子键(盐键), 氢键, 范德华力。

四级：Pr中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用, 维持的力主要为疏水作用, 氢键、离子键(盐键)也参与其中。

第二章核酸的结构与功能DNA一级结构：DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。

RNA的一级结构：RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。

hnRNA:核内合成mRNA的初级产物, 比成熟mRNA分子大得多, 这种初级mRNA分子大小不一被称为核内不均一RNA。

基因：DNA分子中具有特定生物学功能的片段。

基因组：一个生物体的全部DNA序列称为基因组。

第三章酶酶抑制剂：使酶催化活性降低但不引起酶蛋白变性的物质。

酶激活剂：使酶从无活性到有活性或使酶活性增加的物质。

酶活性单位：衡量酶活力大小的尺度, 反映在规定条件下酶促反应在单位时间内生成一定量产物或消耗一定底物所需的酶量。

变构酶：体内一些代谢产物可与某些酶分子活性中心以外部位可逆结合, 使酶发生变构并改变其催化活性, 这种调节方式为变构调节, 受变构调节的酶为变构酶。

酶的共价修饰：酶蛋白肽链上一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合从而改变酶活性的过程。

阻遏作用：转录水平上减少酶生物合成的物质称辅阻遏剂, 辅阻遏剂与无活性的阻遏蛋白结合影响基因的转录的过程第四章糖代谢糖代谢的基本概况葡萄糖在体内的一系列复杂的化学反应, 在不同类型细胞内的代谢途径有所不同, 分解代谢方式还在很大程度上受氧供状况的影响：有氧氧化彻底氧化成CO2和水、糖酵解生成乳酸。

生物化学要点 _第二章核酸化学第二章核酸化学一、核酸的化学构成 :1、含氮碱 : 参加核酸与核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱与嘧啶碱两大类。

构成核苷酸的嘧啶碱主要有三种——尿嘧啶 (U) 、胞嘧啶 (C)与胸腺嘧啶 (T),它们都就是嘧啶的衍生物。

构成核苷酸的嘌呤碱主要有两种——腺嘌呤 (A) 与鸟嘌呤 (G),它们都就是嘌呤的衍生物。

2、戊糖 :核苷酸中的戊糖主要有两种,即β-D- 核糖与β-D-2- 脱氧核糖 ,由此构成的核苷酸也分为核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。

3、核苷 :核苷就是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。

由“罕有碱基”所生成的核苷称为“罕有核苷”。

如 :假尿苷 (ψ)二、核苷酸的构造与命名:核苷酸就是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物,包含核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。

核苷酸又可按其在 5’位缩合的磷酸基的多少 ,分为一磷酸核苷 (核苷酸 )、二磷酸核苷与三磷酸核苷。

别的 ,生物体内还存在一些特别的环核苷酸 ,常有的为环一磷酸腺苷 (cAMP) 与环一磷酸鸟苷 (cGMP),它们往常就是作为激素作用的第二信使。

核苷酸往常使用缩写符号进行命名。

第一位符号用小写字母 d 代表脱氧 ,第二位用大写字母代表碱基 ,第三位用大写字母代表磷酸基的数量 ,第四位用大写字母 P 代表磷酸。

三、核酸的一级构造 :核苷酸经过 3’ ,5-磷’酸二酯键连结起来形成的不含侧链的多核苷酸长链化合物就称为核酸。

核酸拥有方向性,5’-位上拥有自由磷酸基的尾端称为5’-端,3’-位上拥有自由羟基的尾端称为3’-端。

DNA 由 dAMP 、dGMP、dCMP 与 dTMP 四种脱氧核糖核苷酸所构成。

DNA 的一级构造就就是指 DNA 分子中脱氧核糖核苷酸的摆列次序及连结方式。

RNA由AMP,GMP,CMP,UMP 四种核糖核苷酸构成。

四、 DNA 的二级构造 :DNA 双螺旋构造就是 DNA 二级构造的一种重要形式 ,它就是 Watson与 Crick 两位科学家于 1953 年提出来的一种构造模型 ,其主要实验依照就是 Chargaff 研究小组对 DNA 的化学构成进行的剖析研究,即 DNA 分子中四种碱基的摩尔百分比为 A=T 、 G=C、 A+G=T+C(Chargaff 原则 ),以及由 Wilkins 研究小组达成的 DNA晶体 X 线衍射图谱剖析。

生化课本知识点总结归纳1. 蛋白质蛋白质是生命活动中功能最为丰富的一类大分子化合物，是细胞的主要结构和功能单位。

蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

蛋白质的功能包括酶、抗体、激素、载体等。

在生化课本中，学生需要了解蛋白质的组成、结构和功能，以及蛋白质的合成、降解和修饰等过程。

2. 核酸核酸是生物体内的重要大分子化合物，包括DNA和RNA。

在生化课本中，学生需要了解核酸的结构、功能和代谢途径。

此外，还需要了解DNA的复制、转录和翻译等过程，以及RNA的功能和合成过程。

3. 碳水化合物碳水化合物是生物体内的主要能量来源，也是细胞壁的主要组成成分之一。

在生化课本中，学生需要了解碳水化合物的结构、分类、代谢途径和生物学意义等知识点。

4. 脂质脂质是生物体内的重要大分子化合物，包括脂肪、磷脂和固醇等。

在生化课本中，学生需要了解脂质的结构、分类、功能和代谢途径，以及脂质在生物体内的生物学意义。

5. 酶酶是生物体内的重要催化剂，可以加快化学反应的速率，降低活化能。

在生化课本中，学生需要了解酶的结构、功能、酶促反应机制、酶与底物的结合方式、酶的特性和分类等知识点。

6. 代谢途径代谢途径是生物体内大量生化反应的有机组织，包括糖代谢途径、脂质代谢途径、蛋白质代谢途径和核酸代谢途径等。

在生化课本中，学生需要了解代谢途径的整体组织结构和相互关系，以及代谢途径中各种酶的作用和调节机制等知识点。

综上所述，生化课本的知识点涉及的内容非常丰富，需要学生具备扎实的化学和生物学基础，才能更好地理解和掌握其中的知识。

通过对生化知识点的总结归纳，可以帮助学生更好地理解生物化学的基本概念和原理，从而更好地应用于相关领域的学习和研究中。

核酸蛋白质的知识点总结一、核酸的结构与功能1.核酸的结构核酸是生物体内存储遗传信息的重要分子。

它是由核苷酸单元组成的生物高分子化合物。

核苷酸由糖、碱基和磷酸组成。

核糖核酸（RNA）的糖是核糖，脱氧核糖核酸（DNA）的糖是脱氧核糖。

碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）。

从结构上看，DNA是由两条互补的链缠绕在一起形成双螺旋结构，RNA则是单链的形式存在。

2.核酸的功能核酸的主要功能是存储和传递遗传信息。

DNA是细胞内的遗传分子，它负责存储和传递遗传信息，是细胞内遗传物质的主要载体；RNA参与了蛋白质的合成过程，包括mRNA传递DNA的信息，tRNA将氨基酸带到核糖体上，rRNA组成核糖体的结构。

二、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的结构蛋白质是生物体内最复杂、功能最多样的一类大分子化合物。

蛋白质是由一种或几种氨基酸以肽键相联而成的聚合物。

氨基酸的基本结构是具有氨基（NH2）和羧基（COOH）的有机酸。

蛋白质的主链结构包括α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲；次级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲；蛋白质的空间结构分为原生、次级、三级和四级结构。

2.蛋白质的功能蛋白质是细胞内最重要的功能分子。

它参与生物体内的几乎所有生化活动。

包括酶促反应、结构支持、免疫防御、运输载体、细胞信号传导等功能。

酶是蛋白质的一种，可以催化生物体内的化学反应；结构蛋白质可以维持细胞的形态稳定，起到结构支持的作用；免疫蛋白质可以帮助机体抵抗外界入侵；血红蛋白是载氧氧的载体，起到运输氧气的作用；细胞膜上的受体蛋白可以接收外界信息，起到信号传导的功能。

三、核酸和蛋白质的生物合成1.核酸的生物合成核酸的生物合成是复杂的生物化学过程。

DNA的生物合成包括复制、转录和修饰，RNA的生物合成包括转录和修饰。

DNA的复制是指细胞分裂时DNA分子的复制，是生物体遗传信息传递的基础。

转录是指DNA上的基因信息被转录成RNA，是蛋白质合成的第一步。