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大豆蛋白在生物医用材料中的研究进展李梦洁;柯军;苗晓琳【摘要】Soy protein isolation (SPI) showed potential application in biomedical materials for its great machinability, biocompatibility and biodegradability. This paper summarized the research development of SPI and its modiifed product applied in drug carrier, surgical dressing and tissue engineering scaffold, and forecast the development direction of its application in this ifeld.%大豆蛋白以其优异的可加工性、生物相容性和生物可降解性，在生物医用材料领域显示出巨大的应用潜力。
本文综述了近年来大豆蛋白及其改性产物在药物载体、医用敷料和组织工程支架等方面的研究进展，并对其在该领域的未来发展方向进行了展望。
【期刊名称】《中国医疗器械信息》【年(卷),期】2016(022)023【总页数】4页(P10-13)【关键词】大豆蛋白;生物医用材料;生物相容性【作者】李梦洁;柯军;苗晓琳【作者单位】广东省医疗器械质量监督检验所广州 510663;广东省医疗器械质量监督检验所广州 510663;广东省医疗器械质量监督检验所广州 510663【正文语种】中文【中图分类】R318.08天然高分子以其优异的性能及丰富的来源，在生物医用材料（biomedical materials）领域得到广泛应用。
而在众多高分子材料的研究中，又主要集中于以胶原蛋白、纤维蛋白等为代表的天然蛋白[1]。
然而，这类动物性来源蛋白的使用安全性仍饱受质疑，其可能携带有动物病毒的风险（例如由牛组织提取的胶原蛋白可能含有疯牛病病毒和口蹄疫病毒等），在植入体内后是否会带来危害仍没有明确的科学定论[2]。
李德发院⼠：⼤⾖抗营养因⼦研究进展⼤⾖抗营养因⼦研究进展李德发院⼠农业部饲料⼯业中⼼1⼤⾖抗营养因⼦01去年我国进⼝9554万吨⼤⾖，美国占三分之⼀。
提⾼已经进⼝和现有⼤⾖的利⽤效率、减少⼤⾖使⽤量，挖掘现有蛋⽩资源，在当前显得尤为重要。
杂粕虽然可以替代⼤⾖，但总量有限，使⽤具有局限性；⽬前中⼼研制的低蛋⽩⽇粮能够减少1400万吨⼤⾖进⼝量。
⼤⾖及其加⼯副产品占饲料蛋⽩质的70%，⼤⾖资源缺乏是我国养殖业和饲料业可持续发展的瓶颈。
⼤⾖抗营养因⼦危害畜禽的⽣长发育，是限制⼤⾖资源饲⽤效率的主要因素。
02⼤⾖营养丰富，但是同时也存在多种抗营养因⼦影响其在动物体内的有效利⽤。
⼤⾖及其加⼯产品中存在的抗营养因⼦有⼤⾖球蛋⽩（Glycinin)、β-伴⼤⾖球蛋⽩（β-conglycinin）、胰蛋⽩酶抑制因⼦（TI）、⼤⾖凝集素（SBA）、抗维⽣素因⼦、脲酶、植酸、皂甙、异黄酮、单宁、寡糖等。
03按照其对热的稳定性可以分为以下两种：热不稳定性抗营养因⼦：胰蛋⽩酶抑制因⼦、⼤⾖凝集素、寡糖、脲酶以及抗维⽣素因⼦。
热稳定性抗营养因⼦：⼤⾖球蛋⽩、β-伴⼤⾖球蛋⽩、异黄酮、单宁、植酸、皂甙等。
04⼤⾖球蛋⽩的物化性质⼤⾖球蛋⽩属⼤⾖11S组分，六聚体结构，由六个亚基构成，基本结构为A-S-S-B。
相对分⼦量300-380 kDa；等电点约为6.4；⼤⾖球蛋⽩属于冷沉蛋⽩，⼤⾖11S球蛋⽩浓度>10 mg/mL时在4℃发⽣⼆硫键聚合现象，形成不溶的沉淀，实验室制备的⼤⾖分离蛋⽩时，浓缩的⼤⾖蛋⽩液在冰箱中临时贮存，最后制备的⼤⾖分离蛋⽩溶解度低，就是这个原验室制备的⼤⾖分离蛋⽩时，浓缩的⼤⾖蛋⽩液在冰箱中临时贮存，最后制备的⼤⾖分离蛋⽩溶解度低，就是这个原因，但是，我们可以利⽤该性质制备纯度较⾼的⼤⾖球蛋⽩，但是，所制备得到的⼤⾖球蛋⽩与天然的⼤⾖球蛋⽩的结构存在差异，基于此建⽴的ELISA等检测⽅法，可能与实际情况存在出⼊。
大豆中主要致敏蛋白及其去除方法*倪艳1，郑环宇1,2**，董小超2，白小娟2，朱秀清1,2，韩建春1,2【摘要】摘要：大豆因其丰富的营养和功能特性被作为一种重要的蛋白源应用在食品加工和饲料领域。
但是，大豆蛋白中含有的多种致敏性蛋白，严重阻碍了他的应用。
文中对大豆致敏蛋白的分类、结构特点、去除方法进行了综述，并就存在的问题及今后的研究发展方向进行了探讨。
【期刊名称】大豆科技【年(卷),期】2014(000)006【总页数】8【关键词】大豆；致敏蛋白；去除方法大豆作为主要的农作物之一，在世界各地都有大面积的种植。
大豆含有丰富的人体必需八种氨基酸且其组分平衡，是人和畜禽优质的植物蛋白源。
近年来，随着大豆蛋白分离技术的不断改进，大豆蛋白制品的口感和食品功能性得到完善，被广泛应用于食品领域，例如在婴儿奶粉、肠、休闲食品等各类加工食品中都有大豆分离蛋白的添加。
但是随着大豆蛋白被广泛应用于食品中，大豆蛋白中含有的致敏性蛋白会导致部分成人、婴儿引发过敏反应，使这些人群食用大豆蛋白面临着危险，因此这就使去除大豆致敏蛋白显得尤为重要[1]。
文中对大豆致敏蛋白的分类、结构特点、目前采用的去除方法、存在问题及今后研究发展方向等进行了综述。
1 大豆主要致敏蛋白的分类大豆致敏蛋白是指大豆及其制品中能引起人或畜禽产生过敏反应的一些大分子蛋白质或糖蛋白，被称为八大主要食物过敏源之一。
目前的研究表明，大豆主要致敏蛋白按其沉降系数可分为11S、7S和2S 3种，其中大豆球蛋白属于11S组分；β-伴大豆球蛋白、Gly m Bd 30K和Gly m Bd 28K属于7S组分；胰蛋白酶抑制剂属于2S组分。
1.1 大豆球蛋白大豆球蛋白分别占大豆籽实总蛋白的19.5%～23.1%和总球蛋白的40%。
大豆球蛋白是由6个亚基组成的，其中每个亚基由一条酸性肽链即A链（A1、A2、A3、A4、A5、A6）和一条碱性肽链即B链（B1、B2、B3、B4、B5、B6）构成，而这两条肽链又通过二硫键连接起来，形成2个比较稳定的环状六角形结构，且酸性肽链比碱性肽链更容易水解。
《大豆NLR基因簇SRC对SMV的抗性研究》篇一一、引言作为世界上的主要农作物之一，大豆因其高营养价值和经济价值，在全球范围内受到广泛关注。
然而，由于多种病害的威胁，大豆的产量和质量时常受到严重影响。
其中，大豆花叶病毒（SMV）是一种常见的病害，对大豆生产造成巨大损失。
近年来，植物抗病性研究取得了重要进展，尤其是关于NLR（Nucleotide Binding Site-Leucine Rich Repeat）基因的研究。
本文将重点探讨大豆NLR基因簇SRC对SMV的抗性机制，为大豆抗病育种提供理论支持和实践指导。
二、NLR基因及其抗性机制概述NLR基因是植物免疫系统中重要的抗病基因家族之一。
它们通过识别病原菌的效应蛋白来触发植物防御反应，从而保护植物免受病原菌侵害。
NLR基因的抗性机制主要包括识别、信号传导和防御反应三个阶段。
在识别阶段，NLR蛋白通过监测病原菌的效应蛋白来感知病原菌的存在；在信号传导阶段，识别信号被进一步传递并激活相关防御基因的表达；在防御反应阶段，植物启动一系列生理生化反应以抵御病原菌的入侵和繁殖。
三、大豆NLR基因簇SRC的研究大豆NLR基因簇SRC是一种重要的抗SMV基因资源。
研究表明，SRC基因簇在抗SMV方面具有显著的优势。
通过对SRC基因簇进行深入的研究，我们发现该基因簇编码的NLR蛋白能够有效地识别SMV的效应蛋白并触发植物防御反应。
此外，SRC 基因簇的表达模式和调控机制也得到了广泛的研究，为进一步利用该基因簇提供了重要的理论依据。
四、SRC基因簇对SMV的抗性机制SRC基因簇对SMV的抗性机制主要包括以下几个方面：1. 识别机制：SRC基因簇编码的NLR蛋白能够识别SMV的效应蛋白，从而触发植物免疫反应。
这种识别机制是高度特异的，只针对SMV的效应蛋白进行识别。
2. 信号传导：当NLR蛋白识别到SMV的效应蛋白后，会触发一系列信号传导过程。
这些信号被传递到植物细胞内，进一步激活相关防御基因的表达。
大豆过敏蛋白与品种改良食物过敏是一个全世界关注的公共卫生问题，约2%的成年人和6%-8%的儿童患有食物过敏症。
多数食物致敏原引起人的Ι型过敏反应，症状主要是口周红斑、唇肿、口腔疼痛、舌咽肿、恶心以及呕吐等。
大豆是主要的蛋白质和脂肪来源，但也是8类主要致过敏食物之一。
很多人在大豆消化过程或吸入大豆粉末后会起不良反应。
其主要症状表现为胃部不适或过敏性皮炎，一般不构成生命威胁。
因此，研制、开发低过敏性大豆为特异性过敏患者提供健康的疗效食品，也是大豆品质改良的研究方向之一。
通过免疫印迹技术，目前已识别了大约15种大豆过敏原，其中三种是主要的过敏原，被分别命名为Gly m Bd 28K, Gly m Bd 30K 和Gly m Bd 60K，它们都是7S 伴球蛋白的片段。
Gly m Bd 28 K是低丰度的大豆球蛋白,与MP27-MP33同源；Gly m Bd 30 K与先前报道的大豆种子液泡蛋白P34相同；Gly m Bd 60K被进一步证实是ß-球蛋白的α亚基。
大豆种子过敏蛋白包括种子贮存蛋白、结构蛋白和防御相关蛋白。
目前通过对过敏蛋白的理化性质、过敏原性和基因结构的认识，运用食品加工工艺、传统育种及基因工程技术等方法，在减少大豆和大豆产品的过敏原性方面已取得一定的进展。
目前Samoto等通过化学诱导培育突变种Tohoku 124，在种子中就直接去除了Gly m Bd 60K/α和 Gly m Bd 28K。
但诱变育种对去除Gly m Bd 30 K并没得到成功，还需在特定的pH值和离子浓度下通过盐析和离心技术或酶消化法，才能有效去除。
因此，研究人员试图通过生物技术操作在育种过程中去除Gly m Bd 30 K。
Southern 杂交显示在基因组DNA中P34 基因是低拷贝的，因此利用同源重组来封闭P34的基因表达是可能的。
Eliot等通过遗传修饰去除大豆主要的过敏原Gly m Bd 30 K/ P34获得了成功。
大豆中的抗营养因子大豆因其蛋白质含量高和氨基酸平衡性好而成为动物理想的植物性蛋白质源。
遗憾的是，大豆中含有多种抗营养因子，包括膜蛋白酶抑制子、凝集素、异黄酮、抗原蛋白、抗维生素因子、单宁、皂甙、脲酶、赖丙氨酸、硫葡萄糖甙和生物碱等。
这些抗营养因子通过干扰营养物质的消化吸收、破坏正常的新陈代谢和引起动物不良的生理反应等多种方式危害动物尤其是幼龄动物的生长和健康，从而在一定程度上降低了大豆及大豆制品在动物中的利用。
自从发现大豆中存在抗营养因子以来，人们就一直试图通过化学处理、热处理、挤压处理等方式削弱或去除抗营养因子的活性。
1、大豆抗营养因子的种类和特性按照抗营养作用方式的不同，通常将大豆抗营养因子分为以下6类：抑制蛋白质消化和利用的因子，包括胰蛋白酶抑制因子、糜蛋白酶抑制因子和凝集素等；影响碳水化合物消化的因子，包括酚类化合物(单宁)和寡糖等；降低矿物元素利用的因子，如植酸；抗维生素因子，包括抗维生素A、维生素D、维生素E 和维生素B 12等因子；剌激免疫系统的抗营养因子，如致过敏反应蛋白等以及其它一些抗营养因子，包括致甲状腺肿因子、皂甙、异黄酮和生氧糖甙等。
其中胰蛋白酶抑制因子、糜蛋白酶抑制因子、凝集素、致甲状腺肿因子及抗维生素因子具有对热敏感的特性，而皂甙、单宁、异黄酮、寡糖、致过敏反应蛋白及植酸等对热稳定。
2 、大豆抗营养因子的作用机理2.1 大豆蛋白酶抑制因子大豆蛋白酶抑制因子是指能和蛋白酶的必需基因发生化学反应，从而抑制蛋白酶与底物结合，使蛋白酶的活力下降甚至丧失的一类物质。
通常所说的蛋白酶抑制因子是指蛋白质类胰蛋白酶抑制因子(Trypsin Inhibitors，TI)。
根据其结构组成可分为库尼兹大豆胰蛋白酶抑制因子(kunitz Trypsin Inhibitor，KTI)和包曼-伯克膜蛋白酶抑制因子(Bowmm-Birk Proteinase inhibitor，BBI)两类，生大豆中含有1.4%的KT I和0.6%BBI。
大豆lectin基因-回复大豆（Glycine max）是一种常见的经济作物，被广泛用于食品加工和动物饲料。
然而，最近对大豆中存在的一种叫做lectin的蛋白质进行了深入研究，并产生了一些争议。
首先，我们需要了解什么是lectin。
lectin是一类存在于许多植物中的蛋白质，它们具有特殊的结构和生物活性。
在植物体内，lectin被认为是一种自身防御机制，能够抵御害虫和病原体侵袭。
然而，在动物体内，lectin 的作用就变得复杂了。
一些研究表明，大豆中的lectin可能对人体健康产生负面影响。
这些负面影响可能包括消化问题、肠炎和自身免疫疾病等。
这些研究指出，lectin 可以结合到人体细胞表面的糖分子上，从而干扰细胞正常的功能。
然而，这些研究的结果并不一致，并且有很多研究并不支持这种观点。
目前，科学界对大豆lectin的争议主要集中在两个方面。
首先，许多研究表明，人体消化系统对lectin的抗性很强，很少有lectin能够通过胃酸和胃蛋白酶等消化酶的作用而逃脱消化。
这也就意味着大部分lectin被消化系统摧毁，不会被吸收进入血液循环。
因此，这些研究主张大豆lectin对人体健康影响有限。
另一方面，一些研究表明，如果大豆lectin进入人体血液循环，它可能会对身体产生一些不利影响。
这些研究指出，lectin能够与人体免疫系统产生互动，可能导致过敏反应和自身免疫疾病。
然而，对于这些研究结果并没有一致的证据支持。
尽管存在争议，一些专家建议，在饮食中适度摄入大豆及其制品，可能有助于提供植物蛋白、纤维素和其他丰富的营养素，并有助于降低慢性疾病的风险。
此外，一些研究还表明，大豆lectin可以具有一些益处，包括抗肿瘤和抗氧化活性。
然而，对于某些人来说，摄入过多的大豆lectin可能会导致不良反应。
特别是那些对大豆过敏或敏感的人，应该避免摄入大量的大豆或大豆产品，以防止潜在的不良反应。
总的来说，大豆lectin仍然是一个有待深入研究的复杂主题。
大豆主要过敏原及其脱敏方法的研究进展杨慧;陈红兵;程伟;高金燕;李欣【期刊名称】《食品科学》【年(卷),期】2011(032)021【摘要】大豆是引起食物过敏最常见的过敏原食物之一,如何降低大豆的致敏性,保证大豆食品的安全,已成为食品安全领域的一项重要课题。
大豆中的过敏原蛋白很多,大致可分为种子储藏蛋白、结构蛋白和防御相关蛋白。
其中7S球蛋白组分中的Gly m Bd 30 K和Gly m Bd 28 K,β-伴大豆球蛋白中的Gly m Bd 60K是3种主要的过敏原。
近几年来,以热加工法、酶处理法、超高压法和基因工程法等为代表的大豆脱敏技术研究取得了很多新进展。
其中,热加工法与酶处理法已经在食品工业中广泛应用。
超高压法作为一种新的大豆脱敏技术,由于它对大豆的营养价值和风味影响较小,越来越受到食品工业的关注,具有潜在的应用前景。
基因工程法则是食品脱敏的新技术,它可以消除食物原料过敏原性,但基因食品的安全性仍饱受争议,能否实际应用于脱敏仍待进一步研究。
【总页数】5页(P273-277)【作者】杨慧;陈红兵;程伟;高金燕;李欣【作者单位】南昌大学食品科学与技术国家重点实验室,江西南昌330047;南昌大学中德联合研究院,江西南昌330047;南昌大学食品科学与技术国家重点实验室,江西南昌330047;南昌大学中德联合研究院,江西南昌330047;南昌大学食品科学与技术国家重点实验室,江西南昌330047;南昌大学中德联合研究院,江西南昌330047;南昌大学生命科学与食品工程学院食品系,江西南昌330047;南昌大学食品科学与技术国家重点实验室,江西南昌330047;南昌大学生命科学与食品工程学院食品系,江西南昌330047【正文语种】中文【中图分类】TS201.6【相关文献】1.花生过敏原物质及其脱敏方法研究进展 [J], 白卫东;沈棚;钱敏;黄静瑜2.植物蛋白过敏原及其物理脱敏方法的研究进展 [J], 赵益菲;布冠好;左颖昕3.食物蛋白过敏原及其脱敏方法的研究进展 [J], 黄婷;布冠好;陈复生4.牛乳中主要过敏原致敏机理及其脱敏技术的研究进展 [J], 王佳蕊;李朝旭;李书国5.大豆致敏蛋白脱敏方法研究进展 [J], 马小梅;彭乔烽;魏嘉因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。
２００８．０５３２大豆含有丰富的蛋白质和平衡的氨基酸，是人和畜禽优质的植物性蛋白源。
但其中含有的抗原蛋白会导致人和动物的过敏反应也越来越受到人们的关注。
大豆抗原蛋白是指大豆及其制品中含有的一些大分子蛋白质或糖蛋白，可引起人或畜禽产生过敏反应，又称为致过敏因子。
研究表明，大豆中主要的抗原物质有２种：大豆球蛋白和β－伴大豆球蛋白。
据报道，生大豆中具有抗原活性的大豆球蛋白和β－伴大豆球蛋白含量分别占大豆总蛋白质含量的１０％～２０％和１％～２％。
目前，在欧美等国，大豆已被列为引起食物过敏反应的八大食物过敏源之一，过敏人群常表现为颤抖、咽喉水肿、皮疹和急性哮喘等症状。
另外，在畜禽生产中，日粮过敏反应的现象也时常发生，在幼龄动物饲料中添加生大豆作为蛋白质来源会导致仔猪、犊牛等的腹泻、肠黏膜细胞增生等一系列不良反应，严重的甚至导致死亡。
随着大豆及其制品在人类食品和动物饲料中的广泛应用，由大豆引起的食物过敏现象呈上升趋势。
自２０世纪３０年代Ｄｕｋｅ首次发现大豆蛋白可引起婴儿腹泻、虚脱和肠道炎症反应以来，人们对大豆蛋白的研究便从未间断，现已从婴幼儿、仔猪和犊牛对大豆蛋白的过敏反应现象大豆中主要抗原蛋白致敏机理的研究进展中国农业大学动物科技学院农业部饲料工业中心／孙 鹏摘 要 该文简要介绍了大豆中主要抗原物质大豆球蛋白和β－伴大豆球蛋白对幼龄畜禽致敏作用的研究现状，并对其机理进行了综述，同时对今后的研究方向和重点工作进行了初步探讨。
关键词 大豆球蛋白；β－伴大豆球蛋白；致敏机理逐渐深入到大豆抗原蛋白的致过敏机理研究。
１ 大豆抗原蛋白的组成结构大豆中约含３５％～４０％的蛋白质，根据沉降系数的不同可分为４大类，即２Ｓ、７Ｓ、１１Ｓ和１５Ｓ组分。
其中，具有抗原性的蛋白主要包括大豆疏水蛋白（Ｈｙｄｒｏｐｈｏｂｉｃ ｐｒｏｔｅｉｎ），大豆壳蛋白（Ｈｕｌｌ ｐｒｏｔｅｉｎｓ），大豆抑制蛋白（Ｐｒｏｆｉｌｉｎ），大豆空泡蛋白（Ｖａｃｕｏｌａｒ ｐｒｏｔｅｉｎ），大豆球蛋白（Ｇｌｙｃｉｎｉｎ）和β－伴大豆球蛋白（β－Ｃｏｎｇｌｙｃｉｎｉｎ）等。
前已述及，大豆球蛋白（Ｇｌｙｃｉｎｉｎ）和β－伴大豆球蛋白（β－Ｃｏｎｇｌｙｃｉｎｉｎ）是大豆中免疫原性最强的两种抗原蛋白，二者约占大豆蛋白的７０％左右。
１．１ 大豆球蛋白（Ｇｌｙｃｉｎｉｎ）大豆球蛋白是大豆中的主要贮存蛋白之一，占大豆籽实蛋白质的４０％以上，分子量在３２０ｋＤａ～３６０ｋＤａ，有５个亚基，分别为Ａ１ａＢ２（Ｇ１），Ａ１ｂＢ１ｂ（Ｇ２）， Ａ２Ｂ１ａ（Ｇ３），Ａ３Ｂ４（Ｇ４），Ａ５Ａ４Ｂ３（Ｇ５），每个亚基由酸性多肽链（Ａ，３１ｋＤａ～４５ｋＤａ）和碱性多肽链（Ｂ，１８ｋＤａ ～２０ｋＤａ）经二硫键连接而成。
１．２ β－伴大豆球蛋白（β－Ｃｏｎｇｌｙｃｉｎｉｎ）β－伴大豆球蛋白（β－Ｃｏｎｇｌｙｃｉｎｉｎ）是７Ｓ组分的主要成分，约占大豆蛋白总量的３０％左右，β－伴大豆球蛋白（β－Ｃｏｎｇｌｙｃｉｎｉｎ）是糖蛋白，分子量范围１４０ｋＤａ～１７０ｋＤａ，由α、α’和β三个亚基组成，其相对分子质量为７６ｋＤａ，７２ｋＤａ和５３ｋＤａ，各亚基都含新进展２００８．０５３３２００８．０５３３有４％～５％的碳水化合物，因此，β－伴大豆球蛋白是糖基化蛋白质。
２ 大豆抗原蛋白致敏作用的研究现状研究表明，大豆球蛋白和β－伴大豆球蛋白主要引起仔猪、犊牛等幼龄动物，特别是断奶仔猪的过敏反应，并表现为腹泻症状。
Ｌｉ等、谯仕彦等、谯仕彦和李德发对大豆抗原蛋白引起断奶仔猪的过敏反应进行了深入研究。
结果证实，大豆抗原蛋白使仔猪血清中大豆抗原特异性抗体滴度升高，小肠绒毛萎缩，隐窝细胞增生，同时导致消化吸收障碍、生长受阻以及过敏性腹泻。
Ｌａｌｌèｓ等发现饲喂大豆蛋白的犊牛生长性能下降，同时血清中大豆球蛋白和β－伴大豆球蛋白抗体滴度升高；进一步的研究证实，犊牛消化道内容物中存在完整的大豆球蛋白亚基和β－伴大豆球蛋白。
Ｄｒéａｕ等的研究结果同样表明，大豆抗原蛋白致敏仔猪小肠绒毛损伤，腹泻率明显升高，且皮肤试敏反应为阳性。
由以往的试验可初步推测，大豆球蛋白和β－伴大豆球蛋白引起的过敏反应机制可能为：仔猪或犊牛采食含大豆蛋白的日粮后，大部分大豆球蛋白和β－伴大豆球蛋白被降解为肽和氨基酸，少部分穿过小肠上皮细胞间或上皮细胞内的空隙完整地进入血液和淋巴，刺激肠道免疫组织，产生包括特异性抗原抗体反应和Ｔ淋巴细胞介导的迟发性过敏反应。
前者刺激肥大细胞释放组胺，引起上皮细胞通透性增加和黏膜水肿，后者则引起肠道形态变化。
尽管以上研究对大豆抗原蛋白的致敏作用有了一定了解，但其具体的作用方式和途径尚未清晰，还有待于进一步的研究。
３ 大豆抗原蛋白致敏作用的深入研究以往的研究主要集中于整个大豆蛋白的共同作用，由于受到传统提纯方法所得样品产量少、纯度不高的限制，很少有试验单独探讨大豆球蛋白或β－伴大豆球蛋白对畜禽的致敏机理。
由于在大豆蛋白中，具有免疫原性并导致人和畜禽过敏反应的仅为大豆蛋白中为数极少的一部分，因此，获得单个抗原蛋白并分别研究其对畜禽的致敏机理以辨明其中的抗原表位对于有针对性的消除其致敏作用具有极其重要的意义。
为了细致深入地阐明大豆抗原蛋白导致人或畜禽致敏作用的活性部位及其发生原因，笔者实验室成功建立了大鼠和仔猪致敏模型，为深入研究大豆抗原蛋白的致敏机理提供了有效工具。
３．１ 大豆球蛋白的致敏机理大豆球蛋白（Ｇｌｙｃｉｎｉｎ）作为大豆中含量最高的抗原蛋白，在仔猪致过敏反应中充当着重要的角色。
过去的研究大多集中于它在食品加工中如何参与凝胶、发泡和乳化特性的形成。
至于在畜禽过敏反应方面，则以大豆球蛋白的理化性质、对幼龄动物生长性能的影响等研究为主，而在以单个抗原蛋白为对象探讨其对动物的致过敏剂量和作用机理方面还很欠缺。
鉴于此原因，并考虑到在所有幼龄动物中，仔猪对大豆抗原的致敏反应最为敏感，因此，Ｓｕｎ等［２５］以仔猪为动物模型对大豆球蛋白的致敏作用进行了研究。
试验中向仔猪日粮中添加不同剂量的大豆球蛋白纯品，评定了仔猪的生产性能，进行了皮肤试敏试验，测定了血清中ＩｇＥ、ＩｇＧ１以及细胞因子水平，同时测定了小肠中ＩｇＥ浓度、肥大细胞数目和组胺含量等指标。
结果表明，大豆球蛋白引起仔猪的过敏反应是由ＩｇＥ介导的Ｔｈ２型免疫反应，导致过敏仔猪肠道肥大细胞数量和组胺释放量的增加，造成肠道上皮细胞通透性增加，影响肠道正常功能，导致消化吸收障碍、生长受阻以及过敏性腹泻。
研究表明，仔猪发生过敏反应的程度与大豆球蛋白的剂量相关，相对高剂量可导致更为严重的免疫反应。
３．２ β－伴大豆球蛋白的致敏作用目前，笔者所在的研究小组对β－伴大豆球蛋白致敏作用的研究已经深入到了亚基水平。
Ｙｏｕ等用免疫亲和层析、Ｇｕｏ等用基因表达的方法分别获得了纯度大于９３％和９９％的β－伴大豆球蛋白及其α’亚基。
这些高纯度样品的成功获得为后续研究奠定了基础。
为了探讨大豆抗原蛋白致敏作用的内在机制，Ｇｕｏ等以大鼠为实验动物建立了过敏反应模型，将体内与体外试验相结合，系统研究了β－伴大豆球蛋白及其α’亚基对大鼠的致敏作用。
结果发现，在灌服β－伴大豆球蛋白及其α’亚基后，大鼠的ＩｇＥ和ＩｇＧ１抗体浓度显著升高（Ｐ＜０．０５），肠道中肥大细胞数量增加，肥大细胞脱粒现象明显；肠道组织中组胺的释放率和释放量增加；淋巴细胞过度增殖，ＣＤ４＋Ｔ细胞显著升高，血液和脾脏中的ＩＬ－２、ＩＬ－４和ＩＬ－５的分泌量增加。
在随后的研究中，Ｇｕｏ等进一步证实了β－伴大豆球蛋白对大鼠细胞免疫和体液免疫功能的影响。
这些免疫反应最终引起小肠炎症及上皮细胞变性坏死，造成免疫功能和组织器官的损伤及消化吸收不良。
因此可以初步推断，β－伴大豆球蛋白是诱发大鼠免疫机能紊乱而导致过敏反应发生的。
该试验还首次证实了β－伴大豆球蛋白的α’亚基在过敏反应中起着重要作用。
但也有报道认为α’亚基几乎没有抗原性。
由以上的研究可以得出，大豆抗原蛋白Ｇｌｙｃｉｎｉｎ和β－ｃｏｎｇｌｙｃｉｎｉｎ引起人或畜禽的过敏反应是由ＩｇＥ介导的Ⅰ型变态反应。
目前已经证实，大豆球蛋白Ｇ１亚基的酸性多肽连和β－伴大豆球蛋白中均含有ＩｇＥ结合区域，可以抵制热加工和消化酶的作用，进入机体后通过消化道黏膜被原样吸收进入血液循环系统，刺激体内ＩｇＥ抗体的生成。
生成的ＩｇＥ抗体迅速与消化道及全身各组织中的肥大细胞结合，使机体处于致敏状态。
当机体再次摄入相同抗原，这种结合了肥大细胞的ＩｇＥ抗体与相应抗原再度结合后，激活肥大细胞，使之脱颗粒并释放生物活性介质，如组胺、５－羟色胺以及一些细胞因子，导致机体发生过敏反应。
此时体内Ｔｈ１和Ｔｈ２细胞功能失调，Ｔｈ２型细胞因子如ＩＬ－４、ＩＬ－５分泌增多，抑制了Ｔｈ１型细胞因子如ＩＦＮ－γ的分泌，进一步导致机体内ＩｇＥ合成量和组胺释放量增加，肠道中过量的组胺可引起血管通透性增加，上皮细胞分泌功能增强，水钠吸收障碍，从而引起腹泻的发生和生长性能下降等。
４ 前景展望作为畜禽主要饲料原料的大豆在现实生产中发挥着极其重要的作用。
但大豆中存在的抗原蛋白是限制大豆利用效率的关键因素之一。
以往消除大豆抗原蛋白的致敏作用多集中于研究开发加工处理生大豆的方法，如热处理，膨化加工处理，热乙醇处理以及酶制剂处理等，然而，由于大豆抗原蛋白是热稳定的抗营养因子，以上加工方法还不足以生产零抗原或低抗原大豆。
目前，利用基因敲除法将大豆中表达抗原表位的基因去除以培育出无抗原物质的大豆蛋白日益受到人们的关注，然而转基因大豆的安全性问题还需要进一步的研究证实。
目前，大豆抗原蛋白的理化特性逐渐被认识，其致敏作用的机制也逐渐被揭示。
尽管如此，许多深层次的重要问题目前仍未得到解决。
要真正全面、系统地阐释大豆抗原蛋白在动物体内的相关作用机理还需要不断地从动物医学、免疫学、营养学、分子生物学和蛋白质组学等方面深入探讨。
只有这些研究从理论上获得全面突破，才能实现在生产中掌握灭活大豆抗原物质活性的方法，有效监控大豆制品的质量以及保障大豆制品在人类食品和畜禽饲料中的安全与高效利用。
（参考文献３３篇，刊略，需者可函索）新进展２００８．０５３４。
