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第五周第1次课（9月24日）第2次课（9月25日）第3次课（9月26日）第4次课（9月27日）（2）组成蛋白质的基本单位一一氨基酸（3）蛋白质分子中氨基酸的连接方式8、课堂答疑（5分钟）。
三、参考资料：1、使用教材：张又良、郭桂平主编《生物化学》，第1版.人民卫生出版社，2018年11月出版.2、参考资料：（1）吴梧桐主编《生物化学》，人民卫生出版社，2015年8月出版.（2）仲其君、陈志超主编《生物化学》，人民卫生出版社，2017年7月出版.四、教学反思注：教案按每次课填写，每次课均在课前填好本表，重复班级授课可不另填写。
第七周第1次课（10月8日）第2次课（10月9日）第3次课（10月10日）第4次课（10月11日）示、仿真等）I实验室等）教学目标：掌握：蛋白质的分子组成、结构、基本单位，蛋白质的变性。
熟悉：蛋白质分子中氨基酸的连接方式，结构与功能的关系。
了解：蛋白质的紫外吸收性质和分类。
运用：学生能够运用所学蛋白质相关知识，解释日常生活中蛋白质变性、沉淀等问题。
教学重点、难点:重点：蛋白质的元素组成及特点；蛋白质理化性质。
难点：蛋白质的空间结构及理化性质。
教学内容、过程及时间安排（含讲授、课堂讨论、练习等环节）：一、基本内容1、提问回顾上节课内容（5分钟）。
二、讲解内容1、讲解蛋白质的基本结构（5分钟）。
2、重点讲解蛋白质的空间结构（20分钟）。
3、讲解蛋白质结构与功能的关系（20分钟）。
（1）一级结构与功能的关系（2）空间结构与功能的关系4、讲解蛋白质的理化性质（25分钟）。
（1）蛋白质的两性解离和等电点（2）蛋白质的高分子性质（3）蛋白质的变性（4）蛋白质的沉淀与凝固（5）蛋白质的紫外吸收性质5、讲解蛋白质的分类（10分钟）。
6、课堂答疑（5分钟）。
三、参考资料：1、使用教材：张又良、郭桂平主编《生物化学》，第1版.人民卫生出版社，2018年11月出版.2、参考资料：（1）吴梧桐主编《生物化学》，人民卫生出版社，2015年8月出版.（2）仲其君、陈志超主编《生物化学》，人民卫生出版社，2017年7月出版.四、教学反思注：教案按每次课填写，每次课均在课前填好本表，重复班级授课可不另填写。
生物化学与分子生物学理论教学大纲（供临床医学5年制专业使用）Ⅰ前言生物化学是研究生命的化学，它从分子水平上研究生命现象的本质，即研究生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等。
生物化学和临床医学的关系极为密切。
近代医学经常运用生物化学与分子生物学的理论和技术进行诊断、治疗和预防疾病，而且许多疾病的发病机制需从分子水平上探讨。
重大疾病相关基因的克隆、基因诊断和治疗等都离不开生物化学与分子生物学，因此是一门重要的医学专业基础课。
在医学教育中，学好生物化学与分子生物学知识具有特别重要的意义，希望医学生通过生物化学与分子生物学的学习，掌握生物化学与分子生物学的基本理论和技术，并利用所学知识，理解某些疾病产生的临床症状和某些药物作用的机理，为病理生理学、药理学以及后期的专业课程的学习提供基础理论、基本技能和相关知识。
本大纲是按照我校2019版临床医学5年制专业人才培养方案要求，以2019版国家临床执业医师《生物化学》考试大纲为基本依据编写而成。
为了使教师和学生更好地学习和掌握本课程，现将大纲使用中有关问题说明如下：1、大纲每一章均由教学目的、教学要求和教学内容三部分组成。
教学目的注明教学目标，教学要求分掌握、熟悉和了解三个级别，教学内容与教学要求级别对应，并统一标示（核心内容知识点以下划实线，重点内容以下划虚线，一般内容不标示）便于学生重点学习。
2、教师在保证大纲核心内容的前提下，可根据不同专业要求和不同教学手段，讲授重点内容和介绍一般内容。
3、总教学参考学时为104学时，理论与实验比值9:4，即理论72学时，实验32学时。
Ⅱ课程基本信息一、教学目标：学习本课程后，学生应建立对生物化学与分子生物学基础理论的整体性框架，对从分子水平探讨生命现象的本质有较全面的理解，掌握生物化学与分子生物学的基本理论和基本实验技能，熟悉生物化学与分子生物学专业外语词汇，了解生物化学与分子生物学理论和技术在医学领域的发展和应用趋势，为后期学习其他医学基础课程、临床医学课程及毕业后的继续医学教育奠定基础。
绪论一、什么是生物化学？生命的化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，生物化学从分子水平探讨生命现象的本质。
二、生物化学研究的主要内容1. 生物分子的结构与功能2. 物质的代谢及其调节3. 基因信息传递及其调控第1章蛋白质的结构与功能一．蛋白质的分子组成1. 蛋白质的元素组成：主要元素：碳、氢、氧、氮其他元素：磷、铁、铜、锌、锰、钴、钼、碘，等等2. 蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均值为16％。
3. 氨基酸的分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸4. 等电点在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
5. 测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法6. 肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
肽键化学本质是一个酰胺键。
7. 氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物称为肽8. 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基二、蛋白质的分子结构1. 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
（稳定力：肽键）蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础2. 蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
蛋白质二级结构的主要有a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲等四种类型。
（稳定力：氢键）a-螺旋的结构特点多肽链的主链围绕中心轴形成右手螺旋每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm 稳定力：氢键氨基酸残基的侧链在螺旋的外侧，并影响到a-螺旋的稳定性b-折叠的结构特点呈折纸状，即以每个肽单元的Ca为旋转点，依次折叠成锯齿状两条以上的肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，走向可以相同，也可相反稳定力：氢键氨基酸残基的侧链基团交替地位于锯齿状结构的上下方，并影响到折叠的稳定性β-转角一般由四个氨基酸残基组成，并使肽链局部形成一个1800的回折。
蛋白质的概念
《蛋白质的概念》
第一章绪论
1.1 蛋白质的概念
蛋白质是生物体中的一种重要物质，它可以被定义为由氨基酸残基构成的一种大分子化合物。
蛋白质有许多不同的功能，可以在生物体中扮演重要的角色，如催化化学反应、转运物质、定向移动和提供力量等。
它们还具有抗微生物免疫的作用，具有保护功能，以及在发育生长和修复过程中的作用。
1.2 蛋白质结构
蛋白质由氨基酸残基组成，每个氨基酸残基都具有不同的结构和特性，氨基酸残基组装成蛋白质的结构可以由三种不同的结构来构成：主要结构、二级结构和三级结构。
其中，主要结构指的是蛋白质由氨基酸残基组成的序列构成，二级结构是指蛋白质氨基酸残基组成的连续环状结构，而三级结构则是指蛋白质在化学环境中所呈现出的三维结构。
1.3 蛋白质的功能
蛋白质有着多种功能，主要有催化、转运、吸收、抗微生物免疫、稳定蛋白质和信号转导等。
蛋白质可以催化酶以便完成生物体中的各种生化反应，可以转运生物体中的特定物质，可以吸收阳光、营养物质和水分，可以抵抗微生物入侵，保护生物体不受病害的侵害，还可以稳定蛋白质结构，并起到信号传导的作用。
生物化学与分子生物学教案2005级本科王顺讲师教材：生物化学（第六版）周爱儒主编人民卫生出版社2006.8―――2006.12教案首页教案首页教案首页教案首页教案首页教案首页课程名称生物化学和分子生物学章节第三章2-3节授课对象2005级本科授课时间2006.9.13 授课学时 2 授课地点六教室教学目的与要求掌握：底物浓度、酶浓度对酶促反应速度的影响。
了解：酶促反应的特点和机制.教学重点与难点重点:酶促反应的特点。
双倒数方程图象。
难点:米氏方程的推导过程。
教学方法讲授式＋启发式+举例。
板书推导米式方程，强化学生的理解和记忆。
教具黑板＋多媒体教学板书提纲教案首页教案首页教案首页课程名称生物化学和分子生物学章节第四章2-3节授课对象2005级本科授课时间2006.9.25 授课学时 2 授课地点六教室教学目的与要求掌握：机体不同生理条件下，糖的分解代谢途径、代谢调节及生理意义。
教学重点与难点重点：熟练掌握糖酵解、糖的有氧氧化反应途径及特点，反应限速步骤及关键酶。
糖酵解、三羧酸循环的生理意义。
.巴斯德效应难点：2,6-双磷酸果糖对糖酵解反应途径的调节。
磷酸烯醇式丙酮酸是三羧酸循环中间物质彻底氧化的支点。
教学方法讲授式＋对比启发式。
为了加深同学们对反应过程的认识，板书糖代谢反应过程。
最后总结归纳，对比糖酵解和糖的有氧氧化，并通过举例消化理解。
教具黑板＋多媒体教学板书提纲三羧酸循环的要点经过一次三羧酸循环，–消耗一分子乙酰CoA，–经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化。
–生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2， 1分子GTP。
–关键酶有：柠檬酸合酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体异柠檬酸脱氢酶教案首页课程名称生物化学和分子生物学章节第四章 4-5节授课对象2005级本科授课时间2006.9.27授课学时 2 授课地点六教室教学目的与要求掌握：磷酸戊糖途径的反应部位、关键酶和意义。
糖原合成与分解的关键酶。
CH1 绪论分子生物学：它是研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构与功能，并从分子水平上阐述蛋白质与核酸、蛋白质与蛋白质之间相互作用的关系及其基因表达调控机制的学科。
分子生物学研究内容：1.生物大分子的结构功能研究；2.DNA复制、转录、翻译；3.基因表达调控研究；4.DNA重组技术。
模式生物（研究对象）：病毒、细菌、酵母菌、动物细胞、植物细胞。
中心法则：DNA的复制、转录和翻译。
生物大分子：相对分子质量为104到1012的有机化合物。
生物大分子种类：蛋白质、核酸、多糖等CH2蛋白质蛋白质的结构：1.一级结构：氨基酸的序列2.二级结构：α螺旋、β折叠3.三级结构：由二硫键、氢键、金属离子作用形成的三维高级结构4.四级结构：有多个具有三级结构的蛋白质亚基组成的高级结构。
一级结构：一级结构包括以下内容：1.组成蛋白质的多肽数目2.每一条肽链中末端氨基酸的种类3.每一条肽链中氨基酸的数目、种类和排列顺序4.链内和链间的二硫键的位置和长度结构与功能的关系：1.结构不同、功能不同2.结构有差异，功能不一定不相同多肽链的基本参数：1.平均每个氨基酸的分子量1102.展开的长度1000-5000 AA折叠后的长度40-80 A二级结构：氢键维持着蛋白质的二级结构α螺旋：1.是蛋白质二级结构的主要形式之一。
2指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸参节螺旋上升一圈向上平移0.15 nm，螺距为0.54 nm。
3.螺旋方向为右手螺旋。
4.氨基酸侧脸R基团外展。
5.每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行。
链中所有肽键都可形成氢键，故α螺旋十分稳定。
β折叠：1.此结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。
2.几乎所有肽键都参与氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直。
3.台联的主链呈锯齿状折叠构象4.在β折叠中，α碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R集团处于折叠的棱角上并与棱角垂直；两个氨基酸之间的轴心距为0.35 nm三级结构：纤维状蛋白：由细长的α螺旋或β折叠构成，细胞、组织或器官的结构组成部分，难溶于水和其他溶剂的蛋白质。
中职生物化学教案篇一：生物化学第二章教案第二章蛋白质与核酸的化学第一节蛋白质的分子组成导入【事例引用】《学生日常行为规范》第一条就是爱祖国。
我们今天就来关心关心一下国家大事。
不知道大家还记不记得2008年？这个对来说印象非常深刻的一年，也是一个多事之秋。
有没有人知道在这一年里我国都有哪些大事件呢？2月份肆虐南方的雪灾，3月份的西藏暴力事件，4月份的奥运火炬传递受阻，5月份的汶川地震，9月份三鹿奶粉事件。
这些事件已经过去两年了，有的也开始慢慢地淡出人们的话题，但是有的阴影还留在人们心中。
有阴影的最明显的就是一个奶粉问题，前阵子新闻上被炒得沸沸扬扬的“圣元奶粉”，虽然检查出来说没什么事，但也从另一个侧面反映出了08年三鹿奶粉事件给我们留下的阴影。
如果你们关注民生或者新闻，对“三聚氰胺”这个名称应该不陌生。
那些受苦受难的婴儿饮用奶粉后之所以出现不良反应，不道德的罪魁祸首就是这个叫“三聚氰胺”的东西。
【提问】1、三聚氰胺怎么可以冒充蛋白质呢？而不是用葡萄糖，或者脂肪呢？2、那些不法奸商把三聚氰胺给混在里面，怎么盈利呢？要解决这个问题，我们就要懂一点有关蛋白质的一些知识。
新授课【陈述】物质是由分子组成的，分子又是由元素组成的。
回忆葡萄糖的分子式——C6H12O6，蛋白质主要组成元素比葡萄糖多了一种——N元素，即蛋白质组成元素里一定含有C、H、O、N。
有的可能还有S、Fe、Cu、Mn等微量元素。
【提问】为什么我刚才说凡是蛋白质就一定含有以上四种元素呢？【学生回答】??（引导学生用分子式回答，用甲烷的结构式导出氨基酸的结构通式）（氨基、羧基、氢、R基、α—碳原子）（蛋白质的基本组成单位——氨基酸，所以通式是氨基酸通式）【陈述答】R基不同，组成的氨基酸种类也不用，就跟一个数学公式一样，要知道一种氨基酸的分子式，我们只要把R改成别人提供给我们的分子式就可以了。
活动一、通式应用，深入学习【通式应用】先由教师举例，如R基为—CH3时，氨基酸的分子式。
