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蛋白质的化学组成.

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蛋白质化学

蛋白质化学

蛋白质化学protein§1 蛋白质的分子组成★氨基酸amino acid是蛋白质的结构单位。

自然界中的氨基酸有300多种标准氨基酸：用来合成蛋白质的20种氨基酸一、蛋白质的元素组成★蛋白质的元素组成特点是平均含N量为16%，可依此特性分析样品蛋白含量：mg Pr=mg N×6.25 此外还有：C H O N S二、氨基酸的结构★Gly不含手性碳原子，没有旋光性；Ile、Thr含两个手性碳原子★掌握结构：Arg、Asp、Cys、Gln、Glu、Gly、Met、Ser★三、氨基酸的分类1.非极性疏水R基氨基酸2.极性不带电荷R基氨基酸★3.带正电荷R基氨基酸★4.带负电荷R基氨基酸脂肪族/芳香族/杂环族氨基酸★酸性/碱性/中性氨基酸必需氨基酸与非必需氨基酸★多选以下哪些生命活动有蛋白质参与？ABCDEA代谢调节B肌肉收缩C免疫保护D新陈代谢E信号转导★单选氨基酸是蛋白质的结构单位，自然界中有多少种氨基酸？ EA 20种B 32种C 64种D 200多种E 300多种★单选没有旋光性的是 AＡ甘氨酸 B 脯氨酸 C 色氨酸 D 丝氨酸 E 组氨酸★单选不参与蛋白质合成的是 EA 半胱氨酸B 苯丙氨酸C 谷氨酰胺D 脯氨酸E 羟赖氨酸★单选选出不含硫的氨基酸 EA 苯甲酸B 胱氨酸Ｃ甲硫氨酸Ｄ牛磺酸Ｅ组氨酸★单选根据元素组成的区别，从下列氨基酸中排除一种 AＡ胱氨酸 B 精氨酸 C 脯氨酸 D 色氨酸 E 组氨酸★多选侧链含有羟基的是BCDA 半胱氨酸B 酪氨酸C 丝氨酸D 苏氨酸E 天冬酰胺★多选碱性氨基酸包括BCEA 谷氨酸B 精氨酸C 赖氨酸D 色氨酸E 组氨酸★单选关于氨基酸的错误叙述是 AA 谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基Ｂ赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸Ｃ酪氨酸和苯丙氨酸含苯环Ｄ酪氨酸和丝氨酸含羟基Ｅ亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸★单选含氮原子最多的是 BＡ胱氨酸Ｂ精氨酸Ｃ脯氨酸Ｄ色氨酸Ｅ丝氨酸★单选一个十肽含有3个羧基，该十肽可能含有 AＡ谷氨酸Ｂ精氨酸Ｃ赖氨酸Ｄ牛磺酸Ｅ丝氨酸四、氨基酸的性质1. 紫外吸收特征2. 两性解离与等电点★等电点是氨基酸的特征常数。

刘老师 第三章蛋白质化学(1-3节)

刘老师 第三章蛋白质化学(1-3节)


•旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。
在近紫外区含苯环氨基酸大π键有光的吸 收。蛋白质故也具有紫外吸光性，实验室利用
紫外分光光度仪在280nm处测定蛋白质含量；
•光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，
以 丙 氨 酸 为 例 ：
二、氨基酸的解离和两性性质
氨基酸既含有氨基，可接受H+，又含 有羧基，可电离出H+，所以氨基酸具有 酸碱两性性质。通常情况下，氨基酸以 两性离子的形式存在，如下图所示：
1. 化学结构 R-CH(NH2)-COOH COOH R 代 表 氨 基 酸 之 间 相 异 的 H2N—Cα—H 基 (R group)， 又 部 分 ， 叫 R 称 为 侧 链 (sidechain) 。 R 无色晶体、溶于水
不带电形式
2. 结构通式 酪氨酸分子

地 球 上 天 然 形 成 的 氨 基 酸 有 300 种 以 上 ， 但 是 构 成 蛋 白 质 的 氨 基 酸 只 有 22 种 , 且都是α-氨基酸（可能还存在更多 的）。
黄色、 橘色
Tyr
Tyr、 Phe
浓 HNO3 及 NH3 乙醛酸试剂 及浓H2SO4
紫色
N
Try 胍基
酚基、吲 哚基
α- 萘 酚 、 NaClO
碱 性 CuSO4 及磷钨酸钼酸
红色
Arg
蓝色
Tyr
第三节氨基酸的分离与测定
层析法 电泳法 氨基酸的显色反应

一、层析法
层析法是利用被分离样品混合物中各 组分的化学性质的差异，使各组分以不 同程度分布在两个相中，这两个相一个 为固定相，另一个为流动相。当流动相 流进固定相时，由于各组分在两相中的 分配情况不同或电荷分布不同或离子亲 和力不同等，而以不同的速度前进，从 而达到分离的目的。（常见：滤纸层析、 薄层层析、离子交换层析、亲和层析）
蛋白质化学

蛋白质化学

pH < pI
H+
R—CH—COO│ NH3+
pH = pI
OHH+
R—CH—COO│ NH2
pH > pI
Pk2是AA的-NH3+ 被滴定一半时的pH （ NH3+释放H+）
Pk1是AA的-coo被滴定一半时的pH （coo-结合H+）
氨基酸的解离曲线
等电点的概念:
氨基酸分子上的-NH3+和-COO-解离度
完全相同； 氨基酸所带的净电荷为零； 些时溶液的pH值称为该氨基酸的等电 点。 等电点（pI）时溶解度最小。
等电点的推导
移项：
[Ala±][H+] [Ala+]=
K1
[Ala-]=
[Ala±] K2 [H+]
根据等电点的定义: [Ala+]= [Ala-] [Ala±][H+]
K1
=
（三）氨基酸的理化性质：
1.一般物理性质：
无色晶体，熔点极高，一般在2000 以上。 不同氨基酸有不同的味感。 能溶于稀酸或稀碱，不溶于有机溶剂。
2.两性解离及等电点：
氨基酸分子是一种两性电解质。 通过改变溶液的pH可使氨基酸分子的解 离状态发生改变。

OH-
R—CH—COOH │ NH3+
中性氨基酸：pI = (pK1 + pK2 )/2 酸性氨基酸：pI = (pK1 + pKR-COO- )/2 碱性氨基酸：pI = (pK2 + pKR-NH2 )/2 pK 1指α-羧基离解常数的负对数值； pK 2指α-氨基离解常数的负对数值 pK R指侧链R基离解常数的负对数值。
第三章 蛋白质化学

第三章 蛋白质化学

水解不彻底。
应用：用于蛋白质的部分水解。一级结构分析。
二、氨基酸的结构和分类
（一）常见氨基酸
１、结构通式
R
R
2、20种氨基酸在结构上的共同特点 （1）除脯氨酸以外都是α-氨基酸；脯是 α-亚氨基酸。 （2）除了甘氨酸均有手性碳，具有旋光性。 （3）除甘氨酸外，蛋白质分子中的氨基酸都是L-氨基酸。 （4）不同的α-氨基酸其R基侧链不同，其余部分都相同。
[质子受体] pH=pK’+lg
[质子供体]
应用：
（1）已知各离子浓度，求溶液的pH值。
（2）根据氨基酸解离基团的pK值，可计算出任何pH 条件下，各离子浓度的比例。
例题1：计算赖氨酸的ε -NH3+20%被解离时 的溶液pH值。
解：首先写出解离方程
根据： 所以：
pK3=10.53 pH=pK’+lg
等电点时，氨基酸的溶解度最小
小结
引入等电点概念之后，AA的解离情况与环境PH的关 系可以描述为：
A、当环境PH=PI时氨基酸以两性离子形式存在。 B、当环境PH<PI时（相当于加入了H+）氨基酸带正
电荷，环境PH偏离等电点越远，氨基酸带正电荷越 多；电泳时移向负极。 C、当环境PH>PI时（相当于加入了OH-）氨基酸带 负电荷，环境PH偏离等电点越远，氨基酸带负电荷 越多；电泳时移向正极。
①解离方程：略 ②Glu-和Glu=各50%时pH为9.67 ③pH<3.22时 Glu总带正电荷 ④Glu±和Glu-缓冲范围pH4.25左右
（三）氨基酸的重要化学性质
1、α -NH2参与的重要的反应 （1）与亚硝酸的反应
NH2 R-CH-COOH + HNO2
生物化学第一章蛋白质化学

生物化学第一章蛋白质化学


组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
什么是蛋白质

什么是蛋白质

什么是蛋白质
蛋白质是生物体内一类重要的大分子有机化合物，由氨基酸构成。

它们在生命体内担任着多种关键的生物学功能，包括结构支持、酶催化、运输、信号传导等。

蛋白质是生命体内最复杂、最多样化的大分子之一，对维持细胞结构和功能至关重要。

蛋白质的基本结构单位是氨基酸。

氨基酸是由氨基基团（NH₂）、羧基基团（COOH）、一个氢原子和一个侧链组成的。

蛋白质是通过氨基酸之间的肽键形成的多肽链。

蛋白质的氨基酸序列编码了其结构和功能。

蛋白质的功能非常多样，包括：
1. 结构：一些蛋白质在细胞和组织中提供支持和结构。

例如，胶原蛋白是结缔组织中的主要蛋白质，赋予组织强度和弹性。

2. 酶：酶是催化生化反应的蛋白质，可以加速化学反应的进行，从而维持细胞代谢。

3. 运输：携带和传递物质，如血液中的血红蛋白负责输送氧气。

4. 免疫：免疫球蛋白参与免疫系统的功能，识别和抵御外部入侵的病原体。

5. 信号传导：通过激活或抑制细胞内信号通路来调节细胞功能的蛋白质。

6. 运动：肌肉中的肌动蛋白和微管蛋白等负责细胞和组织的运动。

蛋白质的功能和结构高度特异，它们的三维结构决定了它们的功能。

蛋白质的合成由基因编码的DNA信息进行，遵循中心法则，即DNA 转录成mRNA，再由mRNA翻译成蛋白质。

蛋白质的合成过程发生在细胞的核糖体中。

蛋白质的组成和作用

蛋白质的组成和作用

蛋白质的组成和作用一、蛋白质的组成结构(一)组成蛋白质的元素蛋白质的主要就组成元素结成是碳、氢、氧、氮，大多数的蛋白质就含有硫，少数含有磷、铁、铜和碘等元素。

比较典型的蛋白质元素构成（％）如下:碳51.0-55.0氮15.5-18.0氢6.5-7.3硫0.5-2.0氧21.5-23.5磷0-1.5各种蛋白质的含氮量虽不完全等同，但差异不大。

一般蛋白质的含氮量按16%计。

动物组织和饲料中真蛋白质含氮量的测定比较困难，通常只测定其中的总含氮量，并以粗蛋白表示。

(二)氨基酸糖类蛋白质是氨基酸的聚合物。

由于构成蛋白质的氨基酸的数量、类别和排列顺序不同而形成了各种各样的蛋白质。

因此可以说蛋白质的营养实际上是氨基酸的营养。

目前，各种生物体中发现的氨基酸神经细胞已有180多种，但常见的构成动植物体蛋白质氨基酸只有20种。

几种动物产品和饲料氨基酸含量见表4-1。

植物植物能合成自己全部的葡萄糖，动物蛋白虽然含有与植物蛋白同样的氨基酸，但动物不能全部自己合成。

NH2氨基酸的通式可表示为一个短链羧酸的α-碳原子上结合一个氨基，即R-CH-COOH，通常根据氨基酸所除外R基团的种类以及氨基、羧基的数目，按酸碱性或进行分类。

R基团无环状结构，一般指出脂肪族氨基酸，其中有基部的称为支链氨基酸，如缬氨酸、亮氨酸和异亮氨酸。

氨基酸有L型和D型两种构型。

除蛋氨酸外，L型的氨基酸生物学效价比D型高，而且大多数D型氨基酸不能被动物利用或利用率很低。

天然饲料中仅含易饲料被借由的L型氨基酸。

微生物能合成L型和D型两种氨基酸。

化学合成的单糖多为Ｄ、Ｌ型混合物。

蛋白质的围成和作用二、蛋白质的性质和分类(一)蛋白质的性质蛋白质凭借游离的氨基和而具有两性特征，在肉叶荠易生成沉淀。

不同的蛋白质肉叶荠不同，该特性常用作蛋白质的蛋白质分离提纯。

生成的沉淀按其有机结构沉淀和化学性质，通过pH的细微变化可复溶。

蛋白质的两性特征或使其成为很好缓冲剂，并且由于其分子量大和离解度低，在水溶液维持蛋白质溶液形成的渗透压中也起着重要作用。

生物化学第二章蛋白质知识点归纳

生物化学第二章蛋白质知识点归纳


一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
蛋白质2

蛋白质2


氨基酸的化学
应用：可定性或定量测定各种氨基酸。
a、根据颜色深浅，在570（440）nm 处测OD值，可知样品中氨基酸含量。 b、定量释放的CO2可用测压法测量，计 算出参加反应的aa量。 c、蛋白质和多肽亦可反应，但灵敏度差。
与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法
R—CH—COONH3+ R—CH—COONH2 + H+
（3）氨基酸的等电点
• 当溶液为某一pH值时，AA的氨基和羧基的
解离度完全相等，正负离子浓度相等。AA 主要以兼性离子的形式存在，分子中所含 的正负电荷数目相等，净电荷为0。这一pH 值即为AA的等电点（pI）。
• 在p I 时，AA在电场中既不向正极也不向负
极移动，即处于两性离子状态。
• 在pI时，AA的溶解度最小.
三、蛋白质的生物学功能
1、功能多样：蛋白质功能的多样性 1)、催化作用 • 几乎所有的酶都是蛋白质
蛋白质化学
2）、生物体的结构成分
蛋白质化学
膜 蛋 白
蛋白质化学
3）、运输和储存
血红蛋白在血中输送氧 肌红蛋白在肌肉中输送氧
•膜蛋白起运输作用
蛋白质化学
4）、运动作用：
动物的肌肉收缩、细菌的鞭毛运动
α-氨基酸
β-氨基酸
• ----C-C(NH2)-C-C-COOH γ-氨基酸
讨论以下哪些是组成蛋白质的氨基酸?
SH
H C COOH CH2 NH2
NH2
H CCOOH源自× √CH2 SH
H
√
H
NH2 CH CH2
COOH
NH2 C
×
CH2 COOH OH 氨基酸的判断依据： —NH2与—COOH是否连在同一个“C”上。
生物化学第二章 蛋白质

生物化学第二章 蛋白质

第二章
蛋白质
目 录
一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类


主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%， 氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。 大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容 易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即：蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定：
酸碱滴定法； 基于aa所带基团 均可解离； 得到弱酸弱碱曲 线； 根据aa上可解离 基团的pK值计算 等电点： pK：解离常数。 以甘氨酸为例：

由此可知：



在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离； 具有这种性质的物质称两性电解质； 带有相反基团的分子叫两性离子； 滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-） 和两性离子（R°）的比例随pH而变； 当溶液中只有两性离子时， pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基； 由于脯基酸的α -氨基被取代，它实际上是一种α -亚 氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类：

蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
蛋白质分子的元素组成特点

蛋白质分子的元素组成特点

蛋白质是有机体内重要的生物大分子，是所有生命过程中从基本代谢
到特殊功能都无法绕过的重要物质。

它具有明显的生物功能，它主要
由氮、氧、碳及其他少量元素构成，被称为核酸、脂质等生物大分子
的细胞质组成成分。

蛋白质具有以下特点：
1、由多种元素组成：蛋白质的主要元素是氮、碳、氢和氧，同时还含
有硫、磷、氯、硼等元素；
2、分子形式稳定：由于蛋白质分子3D结构的特别情况，使得它们在
经历热力学和化学作用时可以很好地稳定它们三维结构；
3、分子大小相对较小：蛋白质分子大小介于Nanometer及Micrometer
之间；
4、分子容量大：蛋白质是高分子，其分子链中的子单位个数是非常多的，分子容量大。

蛋白质分子在生物体中具有重要作用，它主要由氮、氢、碳、氧及其
他微量元素组成，具有结构稳定性、分子形状和分子大小较小的特点，可以以此来维持及促进生命的各种代谢功能，是保障生命活动的重要
物质。

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9.74
精氨酸
arginine
10.76
组氨酸
histidine
7.59
（一）氨基酸的结构式
COO
R
+
C H
NH3
-氨基酸的立体异构体
第一节
蛋白质的分子组成
三、肽键和肽
第一节
蛋白质的分子组成
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 * 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基酸缩 合则形成三肽…… * 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽，由 10个以上的氨基酸相连形成的肽称多肽。 * 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不 全，被称为氨基酸残基(residue)。
C端 N端
多肽链分子结构中，黑色部分为多肽链主骨架（各氨基酸残基的ɑ碳原子和肽键有关的原子），红色为R侧链部分。
第一节
蛋白质的分子组成
点滴积累
1.蛋白质是生命的物质基础，生命现象都与蛋白质密切相关。 2.蛋白质的基本构件单位是氨基酸。 3.氨基酸的R-侧链很重要，其理化性质、大小、极性、荷电 性质即是氨基酸分类依据，更与蛋白质分子空间结构的形成和 功能密切相关。
丝氨酸 酪氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸
serine tyrosine cysteine methionine
天冬酰胺
asparagine
5.41
谷氨酰胺
glutamine
5.65
苏氨酸
threonine
5.60
天冬氨酸
aspartic acid
2.97
谷氨酸
glutamic acid
3.22
赖氨酸
lysine
第一节
蛋白质的分子组成
三、蛋白质分子中氨基酸的连接方式
（二）多肽链 * 多肽链 (polypeptide chain) 是指许多氨基酸之 间以肽键连接而成的链状结构。 多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
第一节
蛋白质的分子组成
三、蛋白质分子中氨基酸的连接方式
第一节
蛋白质的分子组成
一、 蛋白质的元素组成
主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、 铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
第一节
蛋白质的分子组成
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
(pI)
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 苯丙氨酸
glycine alanine valine leucine isoleucine phenylalanine
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
脯氨酸
proline
6.30
色氨酸
treptophan
5.89
5.68 5.66 5.07 5.741/16%来自三聚氰胺第一节
蛋白质的分子组成
二、氨基酸 —— 蛋白质的基本组成单位
存在自然界中的氨基酸有 300余种，但构成蛋 白质的氨基酸仅有 20 种，在蛋白质生物合成时它 们受遗传密码控制。这 20 种氨基酸不存在物种和 个体差异，是整个生物界组成蛋白质的通用氨基 酸。
结构式
中文名
英文名
等电点
第一节
蛋白质的分子组成
几种生物活性肽
1. 谷胱甘肽(GSH)
第一节
蛋白质的化学组成
三、蛋白质分子中氨基酸的连接方式
（二）多肽链 * 多肽链 (polypeptide chain) 是指许多氨基酸之 间以肽键连接而成的链状结构。 多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端