【生物化学】课后习题详细解答

单字母 符号
丙氨酸(alanine) 精氨酸(arginine) 天冬酰氨(asparagines)
Ala
A 亮氨酸(leucine)
Leu
L
Arg
R 赖氨酸(lysine)
Lys
K
Asn
N 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) Met
M
天冬氨酸(aspartic acid)
Asp
D 苯丙氨酸(phenylalanine)
14、指出在正丁醇：醋酸：水的系统中进行纸层析时，下列混合物中氨基酸的相对迁移率（假定水 相的 pH 为 4.5）：(1)Ile, Lys; (2)Phe, Ser (3)Ala, Val, Leu; (4)Pro, Val (5)Glu, Asp; (6)Tyr, Ala, Ser, His. [Ile> lys；Phe,> Ser；Leu> Val > Ala,；Val >Pro；Glu>Asp；Tyr> Ala>Ser≌His] 解：根据 P151 图 3-25 可得结果。
氨基酸是两性电解质。当 pH 接近 1 时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当 pH 在 13 左右时， 则全部去质子化。在这中间的某一 pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-） 状态存在。某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质 pH 称为该氨基酸的等电点，用 pI 表示。
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解：根据逆流分溶原理，可得： 对于 Gly：Kd = CA/CB = 4 = q(动相)/p（静相） p+q = 1 = (1/5 + 4/5)
4 个分溶管分溶 3 次：（1/5 + 4/5）3=1/125+2/125+48/125+64/125 对于 Phe：Kd = CA/CB = 2 = q(动相)/p（静相） p+q = 1 = (1/3 + 2/3)
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生物化学（第三版）课后习题详细解答
第三章 氨基酸
提要
α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。蛋白质中的氨 基酸都是 L 型的。但碱水解得到的氨基酸是 D 型和 L 型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有 20 种。此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们 都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。除参与蛋白质组成的氨基 酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是 D 型 氨基酸。
5、根据表 3-3 中氨基酸的 pKa 值，计算下列氨基酸的 pI 值：丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。
[pI:6.02;5.02;3.22;10.76] 解：pI = 1/2（pKa1+ pKa2）
pI(Ala) = 1/2（2.34+9.69）= 6.02 pI(Cys) = 1/2（1.71+10.78）= 5.02 pI(Glu) = 1/2（2.19+4.25）= 3.22 pI(Ala) = 1/2（9.04+12.48）= 10.76
测定蛋白质一级结构的策略是：（1）测定蛋白质分子中多肽链数目；（2）拆分蛋白质分子的多 肽链；（3）断开多肽链内的二硫桥；（4）分析每一多肽链的氨基酸组成；（5）鉴定多肽链的 N-末端 和 C-末端残基；（6）断裂多肽链成较小的肽段，并将它们分离开来；（7）测定各肽段的氨基酸序列； （8）利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构；（9）确定半胱氨酸残基形成的 S-S 交联桥的位置。
为了表示蛋白质结构的不同组织层次，经常使用一级结构、二级结构、三级结构和四级结构这 样一些专门术语。一级结构就是共价主链的氨基酸序列，有时也称化学结构。二、三和四级结构又 称空间结构（即三维结构）或高级结构。
蛋白质的生物功能决定于它的高级结构，高级结构是由一级结构即氨基酸序列决定的，二氨基 酸序列是由遗传物质 DNA 的核苷酸序列规定的。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。常用方法有离子交换柱层析、 高效液相层析（HPLC）等。
习题
1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨
酸、色氨酸和酪氨酸。[见表 3-1]
表 3-1 氨基酸的简写符号
名称
三字母符 单字母
号
符号
名称
三字 母符 号
4 个分溶管分溶 3 次：（1/3 + 2/3）3=1/27+6/27+12/27+8/27 故利用 4 个分溶管组成的分溶系统中，甘氨酸和苯丙氨酸各在 4 管和第 3 管中含量最高，其中： 第 4 管：Gly：64/125×100=51.2 mg Phe：8/27×81=24 mg 第 3 管：Gly：48/125×100=38.4 mg Phe：12/27×81=36 mg
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱGls
Z
Gly
G 色氨酸(tryptophan)
Thr
T
Trp
W
组氨酸(histidine)
His
H 酪氨酸(tyrosine)
Tyr
Y
异亮氨酸(isoleucine)
Ile
I
缬氨酸(valine)
Val
V
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2、计算赖氨酸的εα-NH3+20%被解离时的溶液 PH。[9.9] 解：pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表 3-3，P133)
pH = 10.53 + lg20% = 9.83
3、计算谷氨酸的γ-COOH 三分之二被解离时的溶液 pH。[4.6] 解：pH = pKa + lg2/3% pKa = 4.25
pH = 4.25 + 0.176 = 4.426
4、计算下列物质 0.3mol/L 溶液的 pH：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。[(a)约 1.46,(b) 约 11.5, (c)约 6.05]
在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称同源蛋白质。同源蛋白质具有明显的序列相似 性(称序列同源),两个物种的同源蛋白质，其序列间的氨基酸差异数目与这些物种间的系统发生差异 是成比例的。并根据同源蛋白质的氨基酸序列资料建立起进化树。同源蛋白质具有共同的进化起源。
在生物体内有些蛋白质常以前体形试合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才出现生物 活性，这一现象称蛋白质的激活。血液凝固是涉及氨基酸序列断裂的一系列酶原被激活的结果，酶 促激活的级联放大，使血凝块迅速形成成为可能。凝血酶原和血清蛋白原是两个最重要的血凝因子。 血纤蛋白蛋白原在凝血酶的作用下转变为血清蛋白凝块（血块的主要成分）。
10、为什么氨基酸的茚三酮反映液能用测压法定量氨基酸？ 解：茚三酮在弱酸性溶液中与α-氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨脱羧反映，（其反应化学式见 P139），其中，定量释放的 CO2 可用测压法测量，从而计算出参加反应的氨基酸量。
11、L-亮氨酸溶液（3.0g/50ml 6mol/L HCl）在 20cm 旋光管中测得的旋光度为+1.81º。计算 L-亮氨 酸在 6mol/L HCl 中的比旋（[a]）。[[a]=+15.1º]
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。比旋是α-氨 基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定 量蛋白质的依据。核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
肽键（CO—NH）是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键，二硫键是使多肽链之间交联或使多 肽链成环的共价键。
多肽链或蛋白质当发生部分水解时，可形成长短不一的肽段。除部分水解可以产生小肽之外， 生物界还存在许多游离的小肽，如谷胱甘肽等。小肽晶体的熔点都很高，这说明短肽的晶体是离子 晶格、在水溶液中也是以偶极离子存在的。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH2 与 2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应 的 DNP-氨基酸（Sanger 反应）；α-NH2 与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲 酰衍生物（ Edman 反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断 裂。半胱氨酸的 SH 基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
12、标出异亮氨酸的 4 个光学异构体的（R，S）构型名称。[参考图 3-15]
13、甘氨酸在溶剂 A 中的溶解度为在溶剂 B 中的 4 倍，苯丙氨酸在溶剂 A 中的溶解度为溶剂 B 中 的两倍。利用在溶剂 A 和 B 之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙氨酸分开。在起始溶液中甘氨酸含 量为 100mg ，苯丙氨酸为 81mg ，试回答下列问题：(1)利用由 4 个分溶管组成的逆流分溶系统时， 甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一号分溶管中含量最高？（2）在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克？ [（1）第 4 管和第 3 管；（2）51.2mg Gly+24mg Phe 和 38.4mgGly+36mg Phe]
Phe
F
Asn 和/或 Asp 半胱氨酸(cysteine) 谷氨酰氨(glutamine)
Asx
B
Cys
C 脯氨酸(praline)
Gln
Q 丝氨酸(serine)
Pro
P
Ser