第一章 蛋白质组成及结构

第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：主要由C、H、O、N、S等元素组成，有些还含有少量P和金属元素Fe、Cu、Zn等。

其中各种蛋白质平均含N量占整个分子量16%,即1gN→6.25g蛋白质；2.蛋白质的基本组成单位--氨基酸。

氨基酸结构：除甘氨酸以外，均为L-α-氨基酸。

分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、芳香族氨基酸）。

理化性质：○1、两性解离○2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质○3、氨基酸可与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。

3.标准氨基酸的结构特点：由C、H、O、N、S等元素组成的含氨基的有机酸，它们都是α-氨基酸，它们含有一个氨基和一个羧基结合在α-碳原子上，一个氢离子，区别在于其R基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水溶性的影响。

4.酸性氨基酸：侧链含有羧基；包括天冬氨酸、谷氨酸。

碱性氨酸：侧链含有氨基、胍基，咪唑基；赖氨酸、精氨酸，组氨酸。

芳香族氨基酸：含有疏水性较强的苯基、酚基和吲哚基；包括苯丙氨酸，色氨酸，酪氨酸。

5.氨基酸的两性电离：氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，在酸性溶液与H+结合成带正电的阳离子（—NH3+），也可在碱性溶液中与OH—结合，失去质子变成带负电的阴离子（—COO—），因此氨基酸为两性电解质。

6氨基酸的等电点：在某溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性粒子，呈电中性，此溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。

7.肽键的形成：两分子氨基酸，其中一分子氨基酸的α-羟基和另一分子氨基酸的α-氨基脱去一分子水，缩合成肽，在该物质中连接两分子氨基酸的酰胺键极为肽键。

8肽的概念：氨基酸残基通过肽键连接成肽。

9.蛋白质的理化性质：○1、两性电离的性质和具有等电点；○2、胶体性质；○3、蛋白质的空间结构破坏会引起变性、同时还可能引起沉淀；蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰。

10.丙酮沉淀：在0—4℃的低温下，用10 倍于蛋白质量的丙酮，使之沉淀，沉淀后立即分离丙酮，否则蛋白质会变性。

【标准解答】选C。甲虽然也有氨基和羧基，并
且连接在同一个碳原子上，但氨基酸的结构通
式中连接氨基和羧基的碳原子同时还连接着一
个H，而甲中没有H，所以甲不是构成蛋白质的
氨基酸，即甲没有R基团，同时也说明含有氨基
和羧基的化合物不一定是构成蛋白质的氨基酸。
丁是构成蛋白质的氨基酸，其R基团中含有羧基。
【误区警示】本题易错选D项。构成生物
小结 :脱水缩合过程及分析
3.氨基酸脱水缩合的过程
【警示钟】有关氨基、羧基、R基团的常见书写错误 (1)正确书写格式:-NH2、-COOH、-R。 (2)避免两种错误书写格式: ①写为NH2、COOH、R;
②写为NH3、HCOOH等。
【学而后思】
(1)某氨基酸的R基团为-C3H7,则该氨基酸的分子
式是什么?
提示:C5H11O2N。
(2)10个氨基酸缩合成两条肽链时,形成几个肽键,
脱去几分子水?
提示:8,8。
(2)过程分析
①脱水缩合部位：一个氨基酸氨基中的—H和另一个
氨基酸羧基中的—OH。
②脱水缩合的主要产物是多肽，其他产物是水。
③连接氨基酸与氨基酸之间的化学键是肽键，表示为
或—CO—NH—。
提示:强酸、强碱、重金属盐破坏了蛋白质分子的空间结
构,蛋白质变性失活。
蛋白质的主要理化性质 1.两性：因为蛋白质分子中具有—NH2和—COOH，
所以蛋白质具有酸、碱两性。
2.盐析：加入浓的无机盐溶液可使蛋白质从溶
液中沉淀出来，这个现象叫盐析。
3.变性：
(1)概念：蛋白质在一定的物理或化学因素的影
氨基酸数目不同 不相同 。原因：___________________ 判断：________ 。

别构效应 蛋白质一级结构与功能的关系 核酸结构与功能的关系 抗体结构与免疫性
一、蛋白质的一级结构
蛋白质一级结构又称化学结构（primary structure）， 是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫键的位臵，肽链中氨基 酸间以肽键为连接键。蛋白质的一级结构是最基本的结构，它 决定了蛋白质的二级结构和三级结构，其三维结构所需的全部 信息都贮存于氨基酸的顺序之中。 （一）肽键与肽平面 肽键是一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨 基脱水缩合形成的酰胺键(一CO—NH一)，属共价键。肽键是蛋 白质结构中的主要化学键，此共价键较稳定，不易受破坏。
A. α-α B. β-α-β C. β-β-β(Rossmann pleat) D. β-meander E. Greek key
（三）蛋白质的三级结构与构象
蛋白质的三级结构（tertiary structure）是指蛋 白质的一条多肽链的所有原子的整体排列。包括形成主 链构象和侧链构象的所有原子在三维空间的相互关系。 也就是一条多肽链的完整的三维结构。
β—折叠结构图
β-转角
β-转角是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构， 其结构特征为： (1)主链骨架本身以大约180°回折; (2)回折部分通常由四个氨基酸残基构成; (3）构象依靠第一残基的-CO基与第四残基的-指多肽链主链部分形成的无规律的卷曲构象。虽相 对没有规律性排布，但是其同样表现重要生物学功用，但 习惯称为“无规卷曲”。 酶的功能部位常包含此构象，灵活易变。
二、蛋白质的空间结构
（一）蛋白质二级结构与结构域
1、α-螺旋 螺旋结构是指蛋白质肽链骨架围绕一个轴形成的构象，是蛋白质 中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。α—螺旋结构的 特点如下： (1)肽单元围绕中心轴呈有规律右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋 上升一圈，螺距为0.54nm，每个残基上升0.15nm,螺旋半径0.23nm； (2)α—螺旋的每个肽键的N—H与相邻第四个肽键的羰基氧形成氢键 (hydrogen bond)，氢键的方向与螺旋长轴基本平行，肽链中的全部 肽键都可形成氢键，是维持α—螺旋结构稳定的主要次级键。

生物化学与分子生物学知识总结第一章蛋白质的结构与功能1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。

2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。

100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×1003.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸4.可根据侧链结构和理化性质进行分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸5.脯氨酸属于亚氨基酸6.等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。

氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物7.蛋白质的分子结构包括:一级结构(primary structure)二级结构(secondary structure)三级结构(tertiary structure)四级结构(quaternary structure)1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。

主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键⏹蛋白质二级结构包括α-螺旋 (α -helix)β-折叠 (β-pleated sheet)β-转角 (β-turn)无规卷曲 (random coil)3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

主要的化学键:8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。

9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。