第一章蛋白质结构与功能学习资料

第一章蛋白质的结构与功能一.蛋白质的分子组成组成蛋白质的元素主要:C、H、O、N、S，各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-α-氨基酸（甘氨酸除外）氨基酸等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点(pI)。

色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键谷胱甘肽(GSH)是由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。

第一个肽键与一般的不同，甘氨酸的γ-羧基与半胱氨酸的氨基组成，分子中半胱氨酸的巯基是主要功能基团。

GSH的巯基有还原性，可作为体内重要的还原剂，保护体内蛋白质或酶分子中巯基免遭氧化，使蛋白质和酶保持活性状态。

二．蛋白质的分子结构α-螺旋的结构特点：1.多个肽键平面通过α-碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋2.主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与X线衍射图符合3.相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和NH形成许多链内氢健，这是稳定α-螺旋的主要键4.肽链中氨基酸侧链R分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α-螺旋的形成基团影响α-螺旋的稳定性包括以下三个方面：1.酸性或碱性氨基酸集中区域（两种电荷相互排斥）2.脯氨酸不利于α-螺旋的形成3.较大R基团侧链集中区域（空间位阻效应）β-折叠要点:1.是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状2.依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C＝O与H形成氢键，使构象稳定3.氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方4.两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的超二级结构有三种基本形式：1.α-螺旋组合(αα)2.β-折叠组合(ββ)3.α-螺旋β-折叠组合(βαβ)三．蛋白质结构与功能的关系镰刀形红细胞贫血：血红蛋白有2个α亚基和2个β亚基组成，其中β亚基的第六个氨基酸谷氨酸突变成缬氨酸。

第一章，蛋白质的结构与功能本章要点一、蛋白质的元素组成：主要含有碳、氢、氧、氮、硫。

各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％，蛋白质是体内的主要含氮物质。

1.蛋白质的动态功能：化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌收缩等。

2.蛋白质的结构功能：提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。

二、氨基酸1.人体内所有蛋白质都是以20种氨基酸为原料合成的多聚体，氨基酸是组成蛋白质的基本单位。

2.存在于自然界中的氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成蛋白质的仅有20种，且均属L-α-氨基酸（除甘氨酸外）。

3.体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有重要作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的鸟氨酸、瓜氨酸和精氨酸代琥珀酸。

4.20种氨基酸根据其侧链的结构和理化性质可分为5类：⑴非极性脂肪族氨基酸：侧链只有C、H原子。

⑶含芳香环的氨基酸：侧链中有了芳香环。

⑷酸性氨基酸：侧链中有了羧基。

芳香族氨基酸中苯基的疏水性较强，酚基和吲哚基在一定条件下可解离；酸性氨基酸的侧链都含有羧基；而碱性氨基酸的侧链分别含有氨基、胍基或咪唑基。

5.20种氨基酸具有共同或特异的理化性质：⑴氨基酸具有两性解离的性质。

①所有氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，可在酸性溶液中与质子（H＋）结合呈带正电荷的阳离子（），也可在碱性溶液中与（OH-）结合，失去质子变成带负电荷的阴离子（）。

②氨基酸是一种两性电解质，具有两性解离的特性。

③在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。

④取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的pI值：pI=1/2（pK1+pK2）⑵含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质①含有共轭双键的色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm波长附近。

②由于大多数蛋白质含有酪氨酸和色氨酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质在生命过程中的重要作用蛋白质作为生命现象的物质基础之一，构成一切细胞和组织结构的最重要的组成成分，参与了生物体内许多方面的重要功能。

一、酶的催化作用生命现象的最基本特征就是新陈代谢。

组成这些过程的无数复杂的化学反应几乎都是在生物催化剂——酶的作用下完成的。

绝大多数酶的化学本质是蛋白质，目前发现的酶种类有数千种二、控制生长和分化遗传信息的复制、转录及密码的翻译过程中，离开蛋白质分子的参与是无法进行的。

它在其中充当了至关重要的角色，蛋白质分子通过控制、调节某种蛋白基因的表达，表达时间及表达量来控制和保证机体生长、发育和分化的正常进行。

三、转运和贮存功能某些蛋白质具有在生物体内运送和贮存某种物质的功能。

血红蛋白，脂蛋白，转铁蛋白，蛋类的卵清蛋白、乳中的酪蛋白、小麦种子的麦醇溶蛋白都可以作为的贮存蛋白。

四、运动功能负责运动的肌肉收缩系统也是蛋白质，如肌球蛋白、肌动蛋白、原肌球蛋白和肌原蛋白，分别组成了肌原纤维的粗丝和细丝。

五、结构支持作用结缔组织(肌键、韧带、毛发、软骨)以结构蛋白为主要成分，存在于组织间及细胞间质中。

结构蛋白(如弹性蛋白、胶原蛋白、角蛋白等)是含量丰富的蛋白质，如在脊椎动物中，胶原蛋白的含量占体内总蛋白的1／3。

六、免疫保护作用机体识别外来入侵的异物抗原，如蛋白质分子、病毒、细菌等，免疫系统就会产生相应的高度特异性的抗体蛋白(免疫球蛋白)。

七、代谢调节功能由内分泌腺细胞制造并分泌的一类化学物质——激素，它们可随血液循环至全身，选择性地作用于特定的组织和细胞，发挥其特有的调节作用。

下丘脑、脑下垂体、胰岛、甲状旁腺、肾脏、胸腺等器官分泌的激素，多为蛋白质类。

八、接受和传递信息完成这种功能的蛋白质为受体蛋白，其中一类为跨膜蛋白，另一类为胞内蛋白。

它们首先和配基结合，接受信息，通过自身的构象变化，或激活某些酶，或结合某种蛋白质，将信息放大、传递，起着调节作用。

第一篇蛋白质的结构与功能（第一～四章小结）第一章氨基酸氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子。

组成多肽和蛋白质的氨基酸除Gly外，都属于L型的α- 氨基酸（Pro为亚氨基酸）。

氨基酸不仅可以作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位或生物活性物质的前体，也可以作为神经递质或糖异生的前体，还能氧化分解产生ATP。

目前已发现蛋白质氨基酸有22种，其中20种最为常见，而硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸比较罕见。

非蛋白质氨基酸通常以游离的形式存在，作为代谢的中间物和某些物质的前体，具有特殊的生理功能。

22种标准氨基酸可使用三字母或单字母缩写来表示。

某些标准氨基酸在细胞内会经历一些特殊的修饰成为非标准蛋白质氨基酸。

氨基酸有多种不同的分类方法：根据R基团的化学结构和在pH7时的带电状况，可分为脂肪族氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、芳香族氨基酸、带正电荷的极性氨基酸和带负电荷的极性氨基酸；根据R基团对水分子的亲和性，可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸；根据对动物的营养价值，可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。

氨基酸的性质由其结构决定。

其共性有：缩合反应、手性（Gly除外）、两性解离、具有等电点，以及氨基酸氨基和羧基参与的化学反应，包括与亚硝酸的反应、与甲醛的反应、Sanger反应、与异硫氰酸苯酯的反应和与茚三酮的反应等。

与亚硝酸的反应可用于Van Slyke定氮，与甲醛的反应可用于甲醛滴定，Sanger反应和与异硫氰酸苯酯的反应可用来测定N-端氨基酸。

只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余生成蓝紫色物质，利用此反应可对氨基酸进行定性或定量分析。

多数氨基酸的侧链可能发生特殊的反应，可以此鉴定氨基酸。

不同氨基酸在物理、化学性质上的差异可用来分离氨基酸，其中最常见的方法是电泳和层析。

第二章蛋白质的结构肽是氨基酸之间以肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。

氨基酸是构成肽的基本单位。

线形肽链都含有N端和C端，书写一条肽链的序列总是从N端到C端。

第一章蛋白质·蛋白质(protein)就是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成得高分子含氮化合物。

·具有复杂空间结构得蛋白质不仅就是生物体得重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控与肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织与骨得基质、形成组织形态等。

·显而易见,普遍存在于生物界得蛋白质就是生物体得重要组成成分与生命活动得基本物质基础,也就是生物体中含量最丰富得生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质就是生物体重要组成成分。

分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞得各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质就是细胞内最丰富得有机分子,占人体干重得45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。

·蛋白质具有重要得生物学功能。

1）作为生物催化剂(酶)2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质得转运与存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质得分子组成(The Molecular Structure of Protein)1、组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。

有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。

2、各蛋白质含氮量接近,平均为16%。

100g样品中蛋白质得含量(g%)=每克样品含氮克数*6、25*100,即每克样品含氮克数除以16%。

凯氏定氮法:在有催化剂得条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量得硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中得氮量。

此法就是经典得蛋白质定量方法。

一、氨基酸——组成蛋白质得基本单位存在于自然界得氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。

第一章蛋白质的结构与功能一、名解解释：1．生物化学2．氨基酸的等电点3．多肽链4．氨基酸残基5．蛋白质一级结构6．二面角7．肽单位8．肽平面9．超二级结构10．结构域11．α -螺旋12．β -折叠13．蛋白质三级结构14．亚基15．蛋白质的四级结构16．分子病17．变构效应18．蛋白质变性19．蛋白质的复性20．盐析21．盐溶22．电泳23．简单蛋白质24．结合蛋白质25．守恒氨基酸残基26．必需氨基酸二、填空：1．氨基酸的等电点用（）表示，其含义是（）。

2．当氨基酸溶液的 pH=pI 时，氨基酸以（）离子形式存在。

3．具有紫外线吸收能力的氨基酸有（）（）（）（），其中以（）吸收最强。

4．在常见的 20 种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是（）5．蛋白质中氮元素的含量比较稳定，平均值为（）。

6．在一定实验条件下（）是氨基酸的特征常数。

7．天然蛋白质中的所有的氨基酸都是（）型氨基酸。

8．英国化学家（）用（）方法首次测定了（）的一级结构，并于 1958 年获诺贝尔化学奖。

9．维系蛋白质二级结构的主要的力是（）10．参与蛋白质构想的力有（）（）（）（）（）和（）11．维系蛋白质四级结构的作用力有（）（）（）（）其中最主要的力是（） .12．常见的超二级结构有（）（）（）13．镰刀型红细胞贫血病是由于血红蛋白的（）变异产生的一种分子病。

14．变性蛋白质的主要特征是（）其次是（）性质改变和（）降低。

15．测定蛋白质的分子量常见的三种方法是（）（）（）16．盐溶的作用是（）盐析的作用是（）17．血红蛋白分子是由两个（）亚基组成的四聚体，在血红素中央的（）是氧结合的部位，且每一个（）可以结合一个氧分子。

18．血红蛋白与氧结合呈现（）效应，这是通过血红蛋白的（）作用来实现的。

19．蛋白质分子在直流电场中的迁移速率的大小与蛋白质分子本身的（）（）（）有关。

20．据分子对称性的不同，可将蛋白质分为（）和（）两大类。

21．据化学组成的不同，可将蛋白质分为（）和（）两大类。