生化缩印

名词解释： 蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。 蛋白质三级结构: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。 盐析：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。 柠檬酸循环：也称为三羧酸循环（TAC），Krebs 循环。是用于乙酰CoA中的乙酰基氧化成CO2的酶促反应的循环系统，该循环的第一步是由乙酰CoA经草酰乙酸缩合形成柠檬酸。 磷酸解作用:通过在分子内引入一个无机磷酸，形成磷酸脂键而使原来键断裂的方式。实际上引入了一个磷酰基。 酰基载体蛋白：通过硫脂键结合脂肪酸合成的中间代谢物的蛋白质（原核生物）或蛋白质的结构域（真核生物）。 单链结合蛋白：一种与单链DNA结合紧密的蛋白，它的结构可以防止复制叉处单链DNA本身重新折叠回双链区。 糖异生作用：由简单的非糖前体转变为糖的过程。糖异生不是糖酵解的简单逆转。虽然由丙酮酸开始的糖异生利用了 糖酵解中的七步进似平衡反应的逆反应，但还必需利用另外四步酵解中不曾出现的酶促反应，绕过酵解过程中不可逆的三个反应。 熔解温度：双链DNA熔解彻底变成单链DNA的温度范围的中点温度。 DNA的双螺旋：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，两条链皆为右手螺旋。 竞争性抑制作用:通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。 全酶:具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。 别构效应:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性丧失的现象。 结构域:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。 Edman降解：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。 等电点：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。 从头合成：生物体内用简单的前体物质合成生物分子的途径，例如核苷酸的从头合成。 氧化脱氨：α-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应的α-酮酸的过程。氧化脱氨实际上包括氧化和脱氨两个步骤。 肽平面：由于肽键具有部分双键性质，不能自由旋转，所以连接在肽键两端的基团处于一个平面上， 称为肽平面。 转氨：一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。 离子交换层析：使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法。 活性部位：酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基的部分。活性部位通常都位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成的。 β氧化途径：是脂肪酸氧化分解的主要途径，脂肪酸被连续地在β碳氧化降解生成乙酰CoA，同时生成NADH和FADH2，因此可产生大量的ATP。该途径因脱氢和裂解均发生在β位碳原子而得名。每一轮脂肪酸β氧化都是由4步反应组成：氧化、水化、再氧化和硫解。 酮体：在肝脏中由乙酰CoA合成的燃料分子（β羟基丁酸、乙酰乙酸和丙酮）。在饥饿期间酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多将导致中毒。 呼吸链：在线粒体中由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的与细胞呼吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链。 乳酸循环： 肌肉收缩是葡萄糖通过酵解生成乳酸(尤其是氧供不足时)，肌肉内糖异生活性低，所以乳酸通过血液入肝，在肝内异生成葡萄糖，葡萄糖释放入血后又被肌肉摄取，这就构成了乳酸循环，其生理意义在于避免损失乳酸及防止因乳酸堆 积引起的酸中毒，此循环是耗能过程，2分子乳酸异生成1分子葡萄糖要消耗6分子ATP。 标准自由能变化（ΔG°）：在一系列标准条件（温度：298K；压力：1个大气压；所有溶质的浓度都是1M）下发生的反应的自由能变化。ΔG°ˊ表示pH7.0条件下的标准自由能变化。 标准还原电位（E°ˊ）：25℃和pH7.0条件下一个还原剂和它的氧化形式在1M浓度下表现出的电动势。 P/O比：在氧化磷酸化中，每1/2O2被还原时形成的ATP的摩尔数。电子从NADH传递给O2时，P/O比为3，而电子从FADH2传递给O2时，P/O比为2。 高能化合物：在标准条件下水解时自由能大幅度减少的化合物。一般指水解释放能量驱动ADP磷酸化合成ATP化合物。 氧化磷酸化：电子从一个底物传递给分子氧的氧化与酶催化的由ADP和Pi生成ATP的磷酸化相偶联的过程。 诱导契合学说：酶催化时，当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象以生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象，这就是诱导契合学说。 半保留复制：DNA在复制时，以亲代DNA的每一股作模板，合成完全相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA中都含有一股亲代DNA链，这种现象称为DNA的半保留复制。 非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。 Sanger反应：α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。 结合蛋白质：由单纯蛋白和非蛋白部分的辅基结合而成的蛋白质. 寡聚蛋白：由一条以上的多肽链构成的蛋白质叫做寡聚蛋白。 解螺旋酶：又称解链酶或rep蛋白，是用于解开DNA双链的酶蛋白，每解开一对碱基，需消耗两分子ATP。 酶的专一性：是指酶对底物及其催化反应的严格选择性程度。通常酶只能催化一种化学反应或一类相似的反应。不同的酶具有不同程度的专一性。 酶原激活：在特定条件下，酶原被水解成一个或几个特定肽段致使酶分子构象发生重塑，表现出酶活的过程。实质是酶活性形成和暴露的过程。 DNA超螺旋：DNA本身的卷曲，一般是DNA双螺旋的弯曲、欠旋（负超螺旋）或过旋（正超螺旋）的结果。 磷酸原：指储存能量的一类磷酸化合物。如磷酸肌酸。 细胞能量循环：细胞通过有机物的分解代谢，释放大量能量，储存在ATP中。ATP与ADP的相互转化。 生物氧化：有机物在生物体内氧化分解成水和CO2并释放能量的过程。又称细胞呼吸。 磷酸解作用糖原在糖原磷酸化酶的作用下降解成1—磷酸葡萄糖的过程。 转氨作用：在转氨酶的作用下，a_氨基和a—酮基发生氨基转换作用。其辅酶为磷酸丙多醛。 Sanger末端终止法：用来测定DNA，关键试剂为双脱氧的核苷酸三磷酸。 核酶：具有自身催化作用的RNA称为核酶。 酶的专一性：又称特异性，是指酶对底物严格的选择性。酶只作用于某一种或某一类特定的底物。 结构域:在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。 同工酶：来自同一生物不同组织或同一细胞的不同的亚细胞结构，能催化相同的反应的蛋白质叫做~ 它是多亚基蛋白，通常由四个以上的亚基构成。 别构酶：催化限速步骤的酶，是一种调节酶，一种双功能酶，它们既具有催化的功能，又是具有同调节物结合而使改变酶反应速率的功能。 减色效应：任何多聚核苷酸在260nm都有一个特征性紫外吸收峰，但是它这种吸收在天然双螺旋DNA分子中由于碱基的堆积而受到限制，此组成双螺旋分子的两条单链，在随机卷曲状态的吸收核苷酸单位总的吸收要低的多。 构象：指一个分子中不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布，一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。 构型：指一个分子中特定的固有的空间排布，即特定的立体的化学形式，从一种构转变另一种构型时涉及到共价键的断裂和重新形成。 底物磷酸化：指底物在氯化的基础上释放出来的能量推动ADP磷酸化合成ATP的反应，是直接与代谢途径中某个特殊的反映偶联。

问答 1、什么是生物化学？简述其研究内容。 答：生物化学----介于生物与化学之间的边缘学科。研究活细胞和有机体中存在的各种化学成分及其所参与的化学反应。是研究生命现象化学基础的一门学科。 研究内容：静态生物化学：构成生物体的基本物质（生物大分子-----糖类、脂类、蛋白质、核酸）的结构。性质及结构与功能的关系：动态生物化学：构成生物体的基本化学成分在生命活动过程中的变化规律（物质代谢和能量代谢）：信息生物化学：包括核酸是生物合成。蛋白质的生物合成。物质代谢与基因表达的调控等。 2、蛋白质组成的特点 答：蛋白质主要由碳（50%~~55%）氢6%~~8%）氧（20%~~23%）氮（15%~~1%硫（0~~4%）蛋白质含氮量平均为 16%。 3、20种氨基酸共同特点 答：除脯氨酸外，都具有α—氨基，羟基。除甘氨酸外，其他所有“标准”氨基酸都有手性，句旋光性，都有L---型和D---型两种对映异构体，L—型氨基酸参与蛋白质构成 4、蛋白质二级结构及其特点：类型：α---螺旋，β--折叠 β，无规则卷曲等角，无规则卷曲等。1）α旋，一般为右手螺旋，φ=－57° ψ＝－47°个螺旋圈含3.6个氨基酸残基。螺旋间距离为0.54nm 。每个残基沿轴旋转100°上升0.15 nm.. 螺旋圈之间通过氢键维持结构稳定。第N个氨基酸残基的羰基氧与第N+4个上年纪酸残基的氨基氢形成氢键。氢键的走向平行于螺旋轴，R侧链基因伸向螺旋的外侧。其大小,形状及电荷等是响此结构形成的主要因素；2）β--折叠片层，肽链按层排列，以肽键平面为单位折叠成锯齿状的一种较展片层结构：相临多肽链的走向可以顺向（平行）或反向平行（反平行），相邻肽链上所有的羰基氧和氨基氢成链间氢键，结构的稳定性；3）β-转角，多肽链反转方向180°的回折形成发夹形状；4）不规则卷曲：没有确定规则规律性的松散肽链结构 5、维持蛋白质构象的作用力：共价键：肽键，二硫键；次级键：氢键，疏水键，盐键，范德华力。 6、蛋白质结构和功能之间的关系：1）一级结构不同 ，生物学功能各异：加压素和催产素；2）一级结构的关键部分相同。其功能也相同：同源蛋白；3）一级结构的关键部分变化，生物学活性改变或丧失；4）一级结构的变化与疾病的关系：镰刀壮红细胞性贫血；5）酶原激活---空间结构的改变；6）蛋白质的变构现象----别购效应。 7、为什么可用线吸收法测定蛋白质含量 答：Trp,Tyr,Phe等氨基酸残基可特异性吸收紫外光。 8、Km的意义：1、最大的反应速度一半时的底物浓度；2、酶的特征常数之一，范围10-5~10-2mil/l；3、K2>>K3亲和力大小，Km与酶对底物亲和力大小成反比4）推测正确测定酶活性时所需的底物浓度；5、推测某代谢物在体内可能的代谢途径，决定Km最小的酶。 9、酶的催化机制：是先和反应物（酶的底物）结合成络合物，通过降低反应的活化能来提高化学反应的速度，在恒定温度下，化学反应体系中每个反应物分子所含的能量虽然差别较大，但其平均值较低。 10、影响酶促反应的因素：底物浓度、酶浓度、pH、温度、 激活剂、抑制剂等。 11、核黄素是何种辅酶的成分？这种辅酶有何功能？其功能原因是什么：体内的活性型为黄素单核苷酸FMN和黄素腺嘌呤二核苷酸FAD，FMN和FAD是体内氧化还原酶的辅基。功能：能够参与生物氧化作用。原因：N1，N10，FMN（FAD）+2H←→FMN（FAD）H2 12、什么是四氢叶酸？在代谢中有什么作用？ 答：四氢叶酸是一碳单位转移酶。FH4或THFA：5，6，7，8—四氢叶酸，N5 和N10 位可与多种一碳单位结合。一碳单位在体内参加多种物质的合成，如嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等。 13、TPP是何种维生素的衍生物？是什么酶的辅酶？其功能原因是什么？ 答：TPP是维生素B1的衍生物。TPP是α-酮酸氧化脱羧酶和转酮醇酶的辅酶， 其功能原因是参与糖分解代谢中α-酮酸的氧化脱羧以辅酶方式参加糖分解代谢。 14、泛酸是何种辅酶的成分？这种辅酶有什么功能？其功能基团是什么？：泛酸是酰基转移酶的辅酶。在酶促反应中起着传递酰基的作用。其功能基团是HSCOA或COA，辅酶A。 15、烟酰胺是何种辅酶的成分？这种辅酶有什么功能？其功能基团是什么？ 答：烟酰胺是不需氧脱氢酶的辅酶。这类辅酶的功能是：⑴参与递氢⑵维持神经组织的健康⑶促进微生物生长⑷尼克酸可使血管扩张，使皮肤发赤发痒，大剂量尼克酸有降低血浆胆固醇和脂肪的作用。其功能基团是N1 ，C4。 16、磷酸吡哆醛是何种维生素的衍生物？在代谢中有什么作用？：是维生素B的衍生物，它作为辅酶参加多种代谢反应，包括脱羧，转氨，氨基酸内消旋等反应。 17、生物素是什么酶的辅酶？ 答：生物素是多种羧化酶的辅酶，是羧基的传递体，在二氧化碳固定反应中起重要作用。 18、DNA双螺旋结构模型的主要特点是什么？ 答：1）两条反向平行DNA链沿同一根轴盘旋，形成右手双螺旋结构，螺旋结构上有大沟和小沟；2）螺旋外侧磷酸和脱氧核糖基从3’5’—磷酸二酯键连接，形成DNA分子的骨架，糖基环平面与螺旋轴平行；螺旋内侧，嘌呤与嘧啶碱基环平面与螺旋轴垂直；3）双螺旋内部碱基严格配对，双螺旋的两条链互补，碱基互补——A与T结合，G与C结合；4）螺旋横截面的直径约2nm，每条链相邻两个碱基平面之间距离0.34nm，夹角为36度，每10个核苷酸形成一个螺旋，其螺矩高度为3.4nm。 19、TM值大小与哪些因素有关？：G和C的含量高，TM值高；TM值大小可反映出DNA的均一性；TM与介质中离子强度有关等。 20、DNA变性后有何变化？ 答：DNA变性后双螺旋解体；A260值增加——增色反应；粘度下降；浮力密度增大；分子量不变；失去其部分或全部的生物活性。 21、常见可能化合物有哪几种类型？ 答：1）高能化合物的类型A.磷酸化合物：磷氧型——烯醇磷酸化合物，酰基磷酸化合物，焦磷酸化合物；B.非磷酸化合物：硫酸键化合物，甲硫键化合物。 22、呼吸链有哪些成分？在线粒体内膜上如何排列？