第二章 蛋白质化学2
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1 第二章 蛋白质
第三节 蛋白质的化学结构
一、肽键及多肽链
(一)基本概念
肽键:蛋白质分子中不同氨基酸是以相同的化学键连接的,即前一个氨基酸分子的α-羧基与下一个氨基酸分子的α-氨基缩合,失去一个水分子形成肽(peptide),该C-N化学键称为肽键(peptide bond)。
多肽:由两个氨基酸分子缩合而成的肽称为二肽;含三个氨基酸的肽,称为三肽,以此类推;含20个以上的称多肽(polypeptide)。
肽与蛋白质之间无明显界限,50个以上氨基酸构成的肽一般称蛋白质。
氨基酸残基:蛋白质中的氨基酸不再是完整的氨基酸分子,称为氨基酸残基。
H2NCHCROHONHCHCROHOH+-H2OH2NCHCRONCHCROHOH
多肽链:通过肽键连接而成的链状结构称为多肽链(polypeptide chain),其骨架由-N-Cα-C-重复构成。
书写格式:把含有α-NH2的氨基酸残基写在多肽链的左边,称为N-末端(氨基端),把含有α-COOH的氨基酸残基写在多肽的右边,称为C-末端(羧基端)。
除肽键外,蛋白质中还含有其他类型的共价键,例如,蛋白质分子中的两个半胱氨酸可通过其巯基形成二硫键(-S-S-,又称二硫桥),这是蛋白质分子中一种常见的共价键,可存在于多肽链内部或两条肽链之间。
(二)肽类存在的生理意义
肽类作为小分子蛋白质,在体内有一些相当重要的功能,并有一定的应用价值。
如:1.神经肽的类似物内啡肽(endorphins),可作为天然的止痛药物;
2.动物体内的谷胱甘肽具有重要生理功能,它是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸构成,其中谷氨酸以γ-羧基而不是α-羧基与半胱氨酸形成肽键。
二、蛋白质的一级结构
(一)蛋白质一级结构的概念
2 蛋白质的一级结构(primary structure)是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序。一级结构的基本结构键是肽键。一级结构是蛋白质的结构基础,也是各种蛋白质的区别所在,不同蛋白质具有不同的一级结构。
第二章 蛋白质化学
一、 名词解释
1. 蛋白质组学:在大规模水平上研究蛋白质的特征,包括蛋白质的表达水平,翻译后的修饰、蛋白质与蛋白质的相互作用等,由此获得蛋白质水平上的关于疾病发生、细胞代谢等过程的正题而全面的认识。
2. 单纯蛋白质:仅由氨基酸组成的蛋白质。
3. 结合蛋白质:除氨基酸组成之外,还含有非蛋白质的辅基构成的蛋白质。
4. 氨基酸的等电点(pI):将氨基酸水溶液的酸碱度加以适当的调节,使羧基与氨基的电离程度相等,即氨基酸带有的正负电荷数恰好相同,静电荷为零,此时的pH称为氨基酸的等电点。
5. 蛋白质的一级结构:多肽链中氨基酸的数量、排列顺序及其共价连接,又称共价结构或基本结构。是蛋白质作用的特异性、空间结构和生物学功能多样性的基础。
6. 肽:氨基酸通过肽键相连的化合物。
7. 肽键:蛋白质分子中基本的化学键,由一分子氨基酸的α﹣羧基与另一分子氨基酸的α﹣氨基缩合脱水而成,也称酰胺键。
8. 生物活性肽:蛋白质中20个天然氨基酸以不同组成和排列方式构成的从二肽到复杂的线性、环形结构的不同肽类的总称,是源于蛋白质的多功能化合物,其在代谢调节、神经传导方面起着重要作用
9. 肽单位:肽键的所有四个原子和与之相连的两个α﹣碳原子所组成的基团,又称肽基。
10. 基序:相邻的二级结构彼此相互作用,形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体,又称模体或模序。
11. 结构域:在蛋白质三级结构内的独立折叠单元,其通常是几个基序结构单元的组合。在较大的蛋白质分子中,由于多肽链上相邻的基序结构紧密联系,进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体。
12. 亚基:一般由一条多肽链组成,本身具有一、二、三级结构,又称亚单位,有人称为原聚体或单体、
13. 蛋白质的变构效应(别构效应):一些蛋白质由于受到某些因素的影响,其一级结构不变而空间构象发生一定的变化,导致其生物学功能的变化。
14. 蛋白质的变性作用:某些物理的或化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏,导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变的现象。
《生物化学》教案(一)
第一章:生物化学导论
1.1 生物化学的概念与发展历程
1.2 生物化学的研究内容与方法
1.3 生物化学在生命科学中的重要性
1.4 生物化学实验安全与实验室规范
《生物化学》教案(二)
第二章:蛋白质化学
2.1 蛋白质的基本结构与功能
2.2 蛋白质的组成单位——氨基酸
2.3 蛋白质的合成与降解
2.4 蛋白质的结构与性质分析方法
《生物化学》教案(三)
第三章:核酸化学
3.1 核酸的基本组成与功能
3.2 核酸的分类与结构特点
3.3 核酸的生物合成过程
3.4 核酸酶与核酸分析方法
《生物化学》教案(四)
第四章:酶学
4.1 酶的基本概念与特性
4.2 酶的分类与命名 4.3 酶的作用机制与动力学
4.4 酶的调节与应用
《生物化学》教案(五)
第五章:碳水化合物与脂质化学
5.1 碳水化合物的分类与功能
5.2 脂质的分类与功能
5.3 糖脂与糖蛋白的结构与功能
5.4 碳水化合物与脂质的代谢途径
《生物化学》教案(六)
第六章:代谢途径与能量转化
6.1 概述生物氧化与代谢途径
6.2 糖酵解途径
6.3 三羧酸循环(TCA循环)
6.4 氧化磷酸化与电子传递链
《生物化学》教案(七)
第七章:生物大分子的结构与功能
7.1 蛋白质的结构层次与功能多样性
7.2 核酸的结构与功能
7.3 碳水化合物的结构与功能
7.4 脂质的结构与功能
《生物化学》教案(八)
第八章:生物膜与信号传导 8.1 生物膜的组成与结构
8.2 膜蛋白的结构与功能
8.3 信号传导途径与细胞内通信
8.4 生物膜与信号传导在生理与疾病中的作用
《生物化学》教案(九)
第九章:遗传信息的传递与调控
9.1 DNA复制与损伤修复
9.2 转录与翻译过程
9.3 遗传密码与氨基酸序列
9.4 基因表达调控与细胞分化
《生物化学》教案(十)
第十章:生物化学实验技术
10.1 光谱分析技术与色谱法
1 班级 学号 姓名
第二章 《蛋白质化学》作业及参考答案
第一部分试题
1.氨基酸的侧链对多肽或蛋白质的结构和生物学功能非常重要。用三字母缩写形式列出其侧链为如下要求的氨基酸:
(a)含有一个羟基;b)含有一个氨基;c)含有一个具有芳香族性质的基团;(d)含有分支的脂肪族烃链;(e)含有硫;(f)含有一个在pH 7-10范围内可作为亲核体的基团或原子,指出该亲核基团或原子。
2.某种溶液中含有三种三肽:Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys , α- COOH基团的pKa 为3.8; α-NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH(2.0,6.0或13.0)下,通过电泳分离这三种多肽的效果最好?
3.利用阳离子交换层析分离下列每一对氨基酸,哪一种氨基酸首先被pH7缓冲液从离子交换柱上洗脱出来。(a)Asp和Lys;(b)Arg和Met;c)Glu和Val;(d)Gly和Leu(e)Ser和Ala
4.胃液(pH=1.5)的胃蛋白酶的等电点约为1,远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团?什么样的氨基酸才能提供这样的基团?
5.一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为:Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段,其序列由Edman降解确定,试推断原始寡肽的序列。
(a)Asp - Glu - Val - Gly - Gly - Glu - Ala
(b)Val - Asp - Val - Asp - Glu
(c)Val - Asp - Val
(d)Glu - Ala -Leu - Gly -Arg
(e)Val - Gly - Gly - Glu - Ala - Leu