生化重点

名解 蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质分子解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的PH即为蛋白质的等电点。 Motif膜体：在蛋白质分子中，有时可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构想，并通常具有相应特殊的功能，称为膜体。 共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰。 酶原的活性：一定条件下，酶原水解开一个或几个特定的肽键，转变为有活性的酶的过程称为酶原的激活，实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。 Substrate-level phosphorylation:即底物水平磷酸化，指底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化形成ATP，或GDP磷酸化生成GTP的过程。 氮平衡（nitrogen balance）：指人体摄入食物中总含氮量与排泄物中总含氮量的关系，包括正氮平衡、负氮平衡和总氮平衡，可以反映人体蛋白质的代谢概况。 呼吸链：代谢物脱下的成对氢原子通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，此过程和细胞呼吸有关，因此称为呼吸链。分为两条链，一条为NADH氧化呼吸链另一条为琥珀酸氧化呼吸链。 一碳单位（one carbon unit）：指某些氨基酸分解代谢过程中，产生的只含有一个碳原子的基团，包括甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基等形式。 退火（annealing）：变性的DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性。热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性，这一过程称为退火。 DNA双螺旋的几个要点：1、DNA分子是反向平行互补的双链结构。反向：一条链5’ -3’；另一条为3’-5’；平行：两链以脱氧核糖-磷酸-为骨架，位于双螺旋结构的外侧，碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側；互补：两条链内侧碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T; GC），称为互补碱基对。2、DNA双链是右手螺旋结构。螺旋直径为2.37nm，形成大沟(major groove)及小沟(minor groove)相间。相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.54nm，一圈10.5对碱基。3、氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性。相邻两个碱基对会有重叠，产生了疏水性的碱基堆积力(base stacking interaction)。碱基堆积力和互补碱基对的氢键共同维系着DNA结构的稳定。碱基堆积力对于双螺旋的稳定性更为重要。 双向复制：复制时，DNA从复制起始点向两个方向解链，形成两个延伸方向相反的复制叉。 模板链：转录时，DNA双链中按照碱基配对原则指导生成RNA的那条单链即为模板链 SD序列：原核生物mRNA起始密码AUG上游约8—13个核苷酸部位，存在4—9个核苷酸的一致序列，富含嘌呤，如“-AGGAGG-”，称为S-D序列，又称为核糖体结合位点。其作用是引导mRNA在小亚基上的精确定位。 半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模版按碱基配对规律，合成与模版互补的子链。子代细胞的DNA，一股单链从新代完整地接受过来，另一股单链则完全重新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。这两种复制方式称为半保留复制。 不对称转录：是指DNA双链上一条链的一个片段为转录模版，另一条链不转录，模板链并非永远在同一单链上，链是不固定的。 遗传密码：指在mRNA信息区内，相邻3个核苷酸组成1个三联体，编码一种氨基酸，称三联体密码或遗传密码。 生物转化：人体内存在的一些非营养物质，其中有些对人体有一定毒性或生物学效应，在排

出体外前，对这些物质进行各种代谢转变，这一过程称为生物转化。 尿三胆：尿中胆色素包括胆红素、尿胆原及尿胆素,俗称尿三胆。它们都是红细胞破坏后，血红蛋白被分解代谢的产物。 论述 蛋白质一级结构与蛋白质功能之间的关系：1、蛋白质的一级结构指蛋白质分子多肽链中氨基酸的排列顺序，主要的化学键是肽键，也包括二硫键。体内各种蛋白质各有其独特的一级结构。2、蛋白质的功能与其空间结构密切相关，而特定的空间结构特别是三级结构都是以氨基酸的顺序为基础的。例如用尿素的β-疏基乙醇处理核糖核酸酶溶液，分别破坏次级键和二硫键，使其二、三级结构都破坏，此时酶的活性丧失，但肽键不受影响，一级结构仍然存在。当用透析等方法出去尿素和β-疏基乙醇等变性剂后，松散的多肽链又会循其特定的氨基酸序列卷曲折叠成天然酶的构象，酶的活性又恢复到原来的水平。这一现象充分证明，只要蛋白质的一级结构不变，空间结构被破坏的酶仍然可能回复到原来的三级结构，功能依然存在。3、大量的实验结果证明，一级结构相似的多肽和蛋白质，其空间构象及功能也相似。例如不同哺乳类动物的胰岛素分子结构都是有A和B两条链组成，一级结构相似，仅有个别氨基酸差异，且二硫键的配对和空间构象也极相似，因而它们都执行着相同的调节糖代谢等生理功能。4、一级结构中，关键氨基残基(即使一个氨基酸残基)的改变会改变蛋白质的功能。例如在镰刀型贫血患者中，血红蛋白多肽链一个氨基酸残基的改变，但仅此一个亲水性氨基酸变成疏水性氨基酸，导致的后果是血红蛋白结构的改变，使得血细胞的形态发生改变而易于导致贫血。所以，一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。 蛋白质在什么情况下会变性，会有什么特征，造成蛋白质变性的因素：1、蛋白质的变性指在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，使其理化性质改变和生物活性丧失的现象。蛋白质的变性主要发生在二硫键和非共价键的破坏，并不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。2、蛋白质变性之后具有溶解度降低、结晶能力消失、黏度增加、生物活性丧失、易被蛋白酶水解等特征。3、使蛋白质变性的因素有：加热、有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子和生物碱试剂等。 DNA双螺旋结构特征及要点：1.l两条反向平行的互补多核甘酸链围绕中心轴，盘旋成右手双螺旋结构。2.螺旋每上升一圈有10个碱基对，螺距为3.4nm，螺旋直径为2nm。3.脱氧核糖和磷酸构成骨架链，位于螺旋外侧，碱基位于内侧，碱基平面与中心轴垂直。4.碱基间形成氢键使两条链相连，A与T间形成两个氢键丢积力是维系DNA二级结构稳定的重要因素。 酮体是如何产生并被利用的？酮体产生有着怎样的生理意义？1.酮体是脂酸在肝分解时特有的中间代谢物。肝细胞以β氧化所产生的乙酰CoA为原料，先将其缩合成HMG-CoA,接着裂解为乙酰乙酸，乙酰乙酸经还原产生β-羟丁酸，乙酰乙酸脱羧则成丙酮。HMG-CoA合成酶是酮体合成的关建酶。2.酮体在肝内产生，但肝脏不能利用它，需运送到肝外组织氧化利用。酮体中丙酮量较少，通过肺呼出或肾排出；乙酰乙酸和β羟丁酸先转化成乙酰CoA，再同国内三羧酸循环彻底氧化。3.酮体是肝输出能源的一种形式，也是肌肉尤其是脑组织的重要能源。长期饥饿和共糖不足时，酮体可代替葡萄糖成为脑组织及肌肉的主要能源。 血浆脂蛋白的分类及作用：1.血浆脂蛋白是指脂质和载体蛋白形成的球形复合体，是血浆脂类物质的运输和代谢形式。2.超速离心法将其分为CM、VLDL、LDL、HDL四类。3.CM是运输外源性三酰甘油的主要形式。VLDL是运输内源性三酰甘油的主要形式。LDL是运输肝细胞合成的内源性胆固醇的主要形式。HDL是将肝外组织胆固醇运送到肝脏的主要形式。 糖异生和糖酵解的区别差异：糖异生中要通过四步反应来绕过糖酵解中的三步不可逆反应：(1)糖酵解：葡萄糖→6-磷酸葡萄糖。催化该反应的酶是已糖激酶，需消耗1分子ATP。糖异生：6-磷酸葡萄糖→葡萄糖+磷酸，催化该反应的酶是葡萄糖-6-磷酸酶 (2)糖酵解：6-磷酸果糖→1,6-二磷酸果糖，催化该反应的酶是磷酸果糖激酶，需消耗1分子ATP.。糖异生：1,6-二磷酸果糖→6-磷酸果糖+磷酸，催化该反应的酶果糖二磷酸酯酶。(3)糖酵解：磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸，催化该反应的酶是丙酮酸激酶，生成1分子ATP。糖异生：丙酮酸→草酰乙酸，由丙酮酸羧化酸催化，需消耗1分子ATP。草酰乙酸→磷酸烯醇式丙酮酸，由丙酮酸羧激酶催化，需消耗1分子GTP。除以上几步外，糖异生的其他过程是糖酵解途径的逆过程，由相同的酶催化的可逆反应。总的来说，糖酵解是一个产能的分解过程，而糖异生是一个耗能的合成过程 糖酵解和有氧氧化的差异：需氧条件 ： 供氧不足 \ 有氧情况，进行部位： 胞液 \ 胞液和线粒体，关键酶 ：已糖激酶（或葡萄糖激酶）磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶 \ 有左列3个酶及丙酮酸脱氢酶系、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶系、柠檬酸合酶，底物：糖原、葡萄糖→乳酸 \ 糖原、葡萄糖→H2O+CO2，产物：酸，产能：1mol葡萄糖净得2mol ATP \ 1mol葡萄糖净得36或38mol ATP，生理意义：迅速供能;某些组织依赖糖酵解供能 \ 是机体获取能量的主要方式 遗传密码子的特点：①连续性：编码蛋白质氨基酸序列的各个三联体密码连续阅读，密码间既无间断也无交叉。如基因损伤引起mRNA阅读框架内的碱基发生插入或缺失，可能导致框移突变，造成下游翻译产物氨基酸序列的改变。②简并性：每组密码仅编码一种氨基酸，但除蛋氨酸和色氨酸只对应一个密码子外，其他氨基酸都有2、3、4或6个密码子为之编码，称为遗传密码的简并性。比较编码同一氨基酸的几组三联体简并密码可发现：密码第一、二位碱基多相同，前2位碱基决定编码氨基酸的特异性，而仅第三位碱基差异，这些位置碱基的突变并不影响所翻译的氨基酸种类。但不同生物在翻译中，对同一氨基酸的几组密码，可表现出选择某些密码优先使用的特性，即对密码的“偏爱性”。③通用性：蛋白质生物合成的整套密码，从原核生物到人类都通用。仅发现少数例外，如动物细胞的线粒体中存在独立的基因表达体系，翻译使用的密码和通用密码间有一定差别。④摆动性：转运氨基酸的tRNA的反密码需要通过碱基互补与mRNA上的遗传密码反向配对结合，但反密码与密码间不严格遵守常见的碱基配对规律，称为摆动配对。按从5′→3′阅读密码规则，摆动配对在反密码的1位碱基与密码的3位碱基间更常见。摆动配对的碱基间形成的是特异﹑低键能的氢键连接，有利于翻译时tRNA迅速与密码分离。这可使1种tRNA能识别mRNA的1～3种简并性密码，减少翻译时对大量专一性tRNA的需求。 蛋白质合成体系及作用：构成蛋白质生物合成体系的主要成分包括：20种氨基酸﹑3种RNA﹑酶及蛋白质因子﹑能量分子（ATP和GTP） ⑴氨基酸是新生肽链的建筑材料，在掺入新生肽链前需由氨基酰-tRNA合成酶催化，与含特定反密码子的tRNA结合。 ⑵①mRNA通过三联体密码方式，将遗传信息由DNA传递给翻译机器，充当蛋白质生物合成的模版。②tRNA是氨基酸的转运工具，分子中含有反密码子，可识别mRNA的密码子，借此将遗传信息转换成多肽链中的氨基酸顺序。③rRNA与多种蛋白质一起构成核糖体（核糖体），是蛋白质生物合成的场所。核糖体还兼有转肽酶与酯酶活性。 ⑶许多蛋白因子也参与了蛋白质的生物合成。①起始因子参与翻译的起始，包括mRNA与核糖体小亚基的定位和结合﹑起始氨基酰-tRNA就位﹑翻译起始复合物的形成。②延长因子参与新生肽链的延长，包括氨基酰-tRNA进位﹑肽键生成﹑核糖体的移位。③释放因子参与新生肽链的释放，包括肽链从肽酰-tRNA中水解释出﹑mRNA及卸载tRNA的释放﹑核糖体大小亚基的解聚。 ⑷蛋白质生物合成是一个高能耗的过程，所需能量由ATP和GTP提供，如氨基酸的活化﹑翻译起始复合物的形成﹑翻译延长的进位与移位﹑翻译终止等。 受体和配体结合的特点：受体与配体结合主要有以下特点：①高度专一性：受体选择性地与特定配体结合，这种选择性是由分子几何形状决定的。受体与配体的结合通过反映基团的定