生物化学重点笔记(整理版)

第一章糖类§1.糖的概念一.糖的种类和功能1.糖的定义2.糖的功能：能源结构信息传递3.糖的种类：单糖：定义醛糖酮糖丙、丁、戊、己、庚糖及其两者的组合，重要单糖的举例寡糖：定义举例多糖：定义同多糖杂多糖举例结合糖：定义举例4.碳水化合物：carbohydrate二.糖的构型1.几个概念：同分异构体结构异构立体异构几何异构旋光异构差向异构2.糖的构型不对称碳原子旋光异构体的性质甘油醛的构型（D\L）意义葡萄糖的构型§2.单糖的结构和性质单糖举例一.葡萄糖的结构1.链式结构：条件结构式构型旋光异构体和自然选择简化结构式2.环状结构：条件吡喃型和呋喃型及自然选择α型和β型异头物3.投影式（Haworth式）链式与环式的互变规则4.变旋现象：现象本质5.葡萄糖的构象：船式和椅式6.几种重要单糖的结构式（默认为D-型）：甘油醛二羟丙酮核糖！脱氧核糖！葡萄糖甘露糖半乳糖果糖！链式和环式都要，请大家自己在书上将其找到。

二.单糖的性质1.物理性质：旋光性（特例）甜度：标准以及顺序（果糖＞蔗糖＞葡萄糖）溶解性2.化学性质<1>.与强酸的作用：形成糠醛及其衍生物反应式及其原理：糖的鉴定：Molish反应：糠醛及其衍生物与α-萘酚反应作用生成紫色的化合物，原理是羰基于酚类进行了缩合，这样，将糖与浓酸作用后再与α-萘酚反应作用就能生成紫色的化合物，可鉴别糖。

（多羟、醛基）Seliwanoff反应：同样的原理，将糖与浓酸作用后再与间苯二酚反应，若是酮糖就显鲜红色，若是醛糖就显淡红色，由此可鉴别酮糖和醛糖。

<2>.形成糖苷：糖的半缩醛羟基与其它物质的羟基或氨基脱水缩合形成的化合物。

举例：麦芽糖的结构式：葡萄糖α-1,4-葡萄糖苷，α-葡萄糖出半缩醛羟基，另一葡萄糖（α、β可互变）出4位上的羟基。

反应部位主体、配体、糖苷键的键型（半缩醛羟基的构型-半缩醛羟基的位置，另一羟基的位置）全名：配体半缩醛羟基的构型-半缩醛羟基的位置,另一羟基的位置-主体苷<3>.糖的还原性费林反应（Fehling）：费林试剂反应式定量法与铁氰化钾的反应：将葡萄糖与铁氰化钾（K3Fe（CN）6）溶液共热时，铁氰化钾被还原成亚铁氰化钾（K4Fe（CN）6）。

教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。

2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。

3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。

4.了解蛋白质结构与功能间的关系。

5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。

德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。

英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。

佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。

1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。

蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。

蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。

单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。

生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。

新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。

生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。

生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。

蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。

随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。

第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。

2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。

4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。

5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。

二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。

第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学〔biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学与物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的开展：1．表达生物化学阶段：是生物化学开展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以与生物体的分泌物和排泄物。

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃开展的时期。

就在这一时期，人们根本上弄清了生物体各种主要化学物质的代途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以与水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。

2．物质代：物质代的根本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代→排泄。

其中，中间代过程是在细胞进展的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代，分解代，物质互变，代调控，能量代几方面的容。

3．细胞信号转导：细胞存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代、生理活动与生长分化。

4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，提醒结构与功能之间的关系。

5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的根本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。

二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。

第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)就是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它就是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:就是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作就是分析与研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物与排泄物。

2.动态生物化学阶段:就是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。

2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中,中间代谢过程就是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。

3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。

4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。

5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也就是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)就是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu与Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg与His)。

二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)就是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。

生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。

2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。

3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。

4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。

5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。

6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。

8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。

9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。

10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。

(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。

它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。

生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。

2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。

蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。

蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。

3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。

DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。

RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。

核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。

4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。

合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。

能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。

生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。

5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。

酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。

酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。

6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。

信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。

细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。

7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。

生物化学笔记第一篇生物大分子的结构与功能第一章氨基酸和蛋白质一、共同组成蛋白质的20种氨基酸的分类１、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属芳香族氨基酸的就是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属亚氨基酸的就是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸二、氨基酸的理化性质１、两性解离及等电点氨基酸分子中存有游离的氨基和游离的羧基，能够与酸或碱类物质融合成盐，故它就是一种两性电解质。

在某一ｐｈ的溶液中，氨基酸离解成阳离子和阴离子的趋势及程度成正比，沦为兼性离子，呈圆形电中性，此时溶液的ｐｈ称作该氨基酸的等电点２、氨基酸的紫外稀释性质芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩多肽连中的自由氨基末端称为ｎ端，自由羧基末端称为ｃ端，命名从ｎ端指向ｃ端。

四、蛋白质的分子结构１、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。

主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。

２、蛋白质的高级结构：包含二级、三级、四级结构。

１）蛋白质的二级结构：主链原子的空间轨域n-c-cα-螺旋β-卷曲β-转角无规卷曲２）蛋白质的三级结构主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、氢键、范德华力。

３）蛋白质的四级结构：五、蛋白质结构与功能关系(四点)六、蛋白质的化学性质１、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液ｐｈ条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。

２、蛋白质的结晶：在适度条件下，蛋白质从溶液中划出的现象。

盐析３、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。

主要为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。

第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。

2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。

3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。

4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。

5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。

二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-C O-NH-)。

生物化学笔记整理一相关名词解释氨基酸分类1 必需氨基酸：人体自身（或其它脊椎动物体内）不能合成或合成量不足以满足生理需要，必须依靠食物供给以保证正常的生理活动的氨基酸其中包括异亮氨酸，亮氨酸，赖氨酸，苏氨酸，缬氨酸，蛋氨酸，色氨酸，苯丙氨酸2 半必需氨基酸：人体自身合成量不足，需从食物中摄取一部分的氨基酸主要是组氨酸与精氨酸3 非蛋白质氨基酸：不参与蛋白质合成的氨基酸，一般以游离或参与构成细胞壁的形式存在4 蛋白质氨基酸：参与蛋白质合成的氨基酸5 限制性氨基酸：当某一种氨基酸的含量低于标准水平时，不论其它必需氨基酸的含量与比例如何的恰当，其营养价值一定大减，这种含量最低的必须氨基酸称作限制性氨基酸6 稀有氨基酸：常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，例如由脯氨酸衍生而来的4—羟脯氨酸等（无对应密码子，只能由20种常见氨基酸经过修饰衍生而来）7 常见氨基酸：20种常见氨基酸有相对应的密码子，可由相应的核酸指导合成蛋白质的结构与性质1 兼性离子：一个分子内含有两种不同形式的离子，又称偶极离子，在环境中既起酸的作用又起碱的作用2 等电点：氨基酸处于净电荷为0 时的特征PH值称为等电点或等电PH蛋白质的结构1 肽键：一分子氨基酸的α—羧基和一分子氨基酸的α—氨基脱水缩合而形成的酰胺键，即—CO—NH—2 氨基酸残基：多肽链中的氨基酸由于肽键的形成已不是原来完整的分子，称为氨基酸残基（多肽链中位于中间的氨基酸称为氨基酸残基）3 氨基端（N端）：在一条多肽链的主链中，含有游离α—氨基的那一个末端氨基酸残基称为氨基端（N端）4 羧基端（C端）：在一条多肽链的主链中，含有游离α—羧基的那一个末端氨基酸残基称为羧基端（C端）5 寡肽：含有几个至十几个氨基酸残基的肽6 多肽：含有多于20个残基的肽（多肽与蛋白质的区别：多肽的相对分子质量一般小于五千，少于五十个氨基酸残基；蛋白质则高于此值）7 蛋白质的一级结构：多肽链中的氨基酸序列，常称共价结构，化学结构，是一个无空间一维结构8 蛋白质的三维结构：二级及其以上的空间结构称之为三维结构，空间结构，立体结构9 酰胺平面：与肽键相关联的六个原子构成肽基或肽单位，具有刚性平面性质（肽键不能旋转，而α—C在相邻的两个肽平面上的单键Cn—C以及Cα—N都是可以自由旋转的，Cα—N单键旋转的角度用φ表示，Cα—C 单键旋转的角度用ψ表示）10 蛋白质的二级结构：由氢键引起的蛋白质主链空间结构（β—折叠：由一条肽链的若干肽段依靠肽链上的>C=0和>NH形成氢键来维持稳定的结构）11 蛋白质的超二级结构：由两个或更多个相邻的二级结构单元（主要是α螺旋和β折叠片）和它们的连接部件组合在一起，彼此相互作用，形成种类不多的，内能持续降低的，有规则的二级结构组合或二级结构簇或串，在多种蛋白质中充当三级结构的元件称为超二级结构12 蛋白质的结构域：复杂蛋白质使其结构功能相连的局部折叠区，是相对独立的紧密球状实体称为结构域或简称域13 蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构可定义为蛋白质分子的肽链中所有肽键和氨基酸残基（包括侧链R级）的空间位置。

生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。

2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。

2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。

3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。

4.甘油醛是最简单的单糖。

5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。

8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。

9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。

同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。

10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。

糖原分为肝糖原和肌糖原。

11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。

第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。

2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。

3. 脂肪又称甘油三酯。

下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。

皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。

6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。

7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。

8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。

9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。

10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。

11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。

其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。

完整版)生物化学知识点重点整理蛋白质是由C、H、O、N、S等元素构成的，其中N是其特征性元素。

根据含氮量可以计算蛋白质的含量，即样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25（各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）。

蛋白质由20种氨基酸构成，其中酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸有天冬氨酸（D）和谷氨酸（E）；碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸有赖氨酸（K）、组氨酸（H）和精氨酸（R）；非极性脂肪族R基氨基酸有甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）和甲硫氨酸（M）；极性不带电荷R基氨基酸有丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）和谷氨酰胺（Q）；芳香族R基氨基酸有苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）和色氨酸（W）。

肽是蛋白质的基本组成单元，其基本特点包括：一级结构的定义通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。

维持稳定的化学键有肽键（主）和二硫键（可能存在）。

二级结构的种类包括α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲和超二级结构。

四级结构的特点是肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构。

蛋白质的一级结构与功能密切相关，因为一级结构决定了蛋白质的构象，一级结构相似则其功能也相似，改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能。

基因突变可能导致蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称为分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血）和疯牛病是二级结构改变引起的。

等电点（pI）是蛋白质的一个重要指标，定义为在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零。

蛋白质在不同pH条件下的带电情况取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态。

若溶液pHpI，则蛋白质带负电荷，在电场中向正极移动。

碱性蛋白质含碱性氨基酸多，等电点高，在生理条件下净带正电荷，如组蛋白和精蛋白；酸性蛋白质含酸性氨基酸多，等电点低，在生理条件下净带负电荷，如胃蛋白酶。

第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。

2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。

3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）:天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。

（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。

由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

生物化学重点笔记一、生物大分子（一）蛋白质1、蛋白质的组成蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。

氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多肽链经过折叠和修饰形成具有特定空间结构和功能的蛋白质。

2、蛋白质的结构蛋白质的结构层次包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是指氨基酸的排列顺序，二级结构包括α螺旋、β折叠等，三级结构是指整条多肽链的空间构象，四级结构是指多个亚基通过非共价键结合形成的蛋白质复合物。

3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等性质。

变性是指蛋白质在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构被破坏，导致生物活性丧失。

复性则是指变性的蛋白质在适当条件下恢复其天然构象和生物活性。

（二）核酸1、核酸的分类核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类。

DNA 是遗传信息的携带者，RNA 则在遗传信息的表达过程中发挥重要作用。

2、核酸的组成核酸由核苷酸组成，核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。

碱基分为嘌呤碱和嘧啶碱，DNA 中的碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C），RNA 中的碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、尿嘧啶（U）和胞嘧啶（C）。

3、核酸的结构DNA 是双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕形成右手螺旋。

RNA 通常以单链形式存在，但在某些情况下也可以形成局部的双螺旋结构。

（三）多糖1、多糖的分类多糖分为同多糖和杂多糖。

同多糖是由相同的单糖组成，如淀粉、糖原和纤维素；杂多糖是由不同的单糖组成，如肝素、透明质酸等。

2、多糖的功能多糖在生物体中具有多种功能，如储存能量（淀粉和糖原）、构成细胞壁（纤维素）、参与细胞识别和信号转导（糖蛋白和糖脂）等。

二、酶（一）酶的概念和特点酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。

酶具有高效性、专一性、可调节性和不稳定性等特点。

（二）酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速化学反应的进行。

绪论1.生命有机体的特征：①化学成分复杂但条理性很强；②新陈代谢；③能自我繁殖。

2.细胞是生物体基本的结构和功能单位。

3.生化研究内容：①生物体的化学组成及生物分子的结构与功能；②代谢及其调节；③遗传信息的表达及调控；4.自然界化合物：①有机物：糖、脂、蛋白质、核酸；②无机物：水、无机盐5.生物分子：①有机小分子：维生素、辅酶、激素、有机酸、色素；②生物大分子：糖、脂、蛋白质、核酸生物复杂多样，但在分子水平具有简单同一性6.生物大分子的基本特征：①由结构简单的小分子聚合而成②都有非常复杂的结构③作为信息分子的基础④生物分子之间相互作用和识别特性7.代谢及其调节特点：①细胞内发生②包括物质和能量代谢③需要精细的相互协调8.发展简史：①叙述生物化学；②动态生物化学；③分子生物化学。

生物活动的化学基础1.化学键：相邻原子或离子之间强烈的相互作用，分离子键和共价键。

2.次级键：氢键和范德华力等较弱化学键的总称。

3.官能团：决定性质的原子或基团。

4.基本化学反应类型：氧化、还原、中和、置换、合成等。

5.氧化反应：有机物反应时加氧或脱氢的作用。

6.还原反应：有机物反应时加氢或脱氧的作用。

7.正常血液PH：7.35~7.45糖化学1.糖：化学本质为多羟基醛或多羟基酮类及其衍生物、缩聚物。

2.单糖：不能在水解的糖。

3.寡糖：能水解生成几分子单糖的糖，各单糖之间借脱水缩合的糖苷键相连。

4.多糖：能水解生成多个分子单糖的糖，包括同多糖、杂多糖。

5.手性原子：结构具有不对称性、不能与其镜像重合的原子。

6.手性碳原子：所连接的四个化学基团完全不同的碳原子。

7.旋光性：使平面偏振光发生旋转的性质。

只有手性分子才有旋光性8.旋光度：平面偏振光旋转的角度。

9.比旋光度：手性分子的特征常数。

10.D、L构型：距离羰基最远的手性碳上-OH的位置，在左为L,在右为D。

自然界存在的单糖大多使D型11.变旋光现象：几种构型之间相互转换，动态平衡的现象。

生物化学重点笔记生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。

它涵盖了广泛的领域，从分子水平理解生命现象，对于医学、农业、食品科学等众多领域都具有重要意义。

以下是一些生物化学的重点知识。

一、蛋白质蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一。

（一）结构1、一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。

通过肽键连接氨基酸，形成线性的链状结构。

2、二级结构：包括α螺旋、β折叠等。

α螺旋是通过氢键维持稳定的右手螺旋结构；β折叠则是伸展的多肽链通过氢键形成的片层结构。

3、三级结构：是指整条多肽链在二级结构的基础上进一步折叠、盘绕形成的三维空间结构。

主要的化学键包括疏水作用、氢键、离子键和范德华力等。

4、四级结构：对于由多条多肽链组成的蛋白质，各条多肽链之间的相对空间位置关系即为四级结构。

（二）功能1、催化功能：如酶。

2、结构支持：如胶原蛋白构成结缔组织。

3、运输功能：如血红蛋白运输氧气。

4、免疫功能：例如抗体。

（三）蛋白质的性质1、两性解离：在不同的 pH 条件下，蛋白质会带上正电荷或负电荷。

2、沉淀反应：通过加入盐、有机溶剂等可使蛋白质沉淀。

3、变性与复性：变性是指蛋白质的空间结构被破坏，丧失活性；在一定条件下，变性的蛋白质有可能复性。

二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。

（一）DNA1、结构：双螺旋结构，由两条反向平行的脱氧核苷酸链通过碱基互补配对形成。

2、功能：携带遗传信息，是遗传物质。

3、复制：半保留复制，保证了遗传信息的准确传递。

（二）RNA1、种类：包括信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）。

2、 mRNA：携带遗传信息，指导蛋白质的合成。

3、 tRNA：在蛋白质合成过程中转运氨基酸。

4、 rRNA：参与核糖体的组成。

三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。

（一）特性1、高效性：能显著加快反应速度。

2、专一性：对特定的底物和反应具有高度的选择性。

生物化学重点笔记生物化学是研究生物体的化学组成、结构、性质、功能以及生命过程中化学变化规律的一门科学。

它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等都具有重要意义。

以下是为您整理的生物化学重点笔记。

一、蛋白质化学1、蛋白质的组成与结构组成：蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。

结构：蛋白质具有一级结构（氨基酸的排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（整条肽链的空间构象）和四级结构（多条肽链形成的复合物）。

2、蛋白质的性质两性解离：在一定的 pH 条件下，蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的离子。

胶体性质：蛋白质溶液是一种胶体溶液，具有丁达尔现象、布朗运动等特性。

变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其理化性质和生物活性改变，称为变性；变性后的蛋白质在适当条件下可以恢复其原有的空间结构和生物活性，称为复性。

3、蛋白质的分离与纯化沉淀法：如盐析、有机溶剂沉淀等。

层析法：包括凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。

电泳法：如聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳等。

二、核酸化学1、核酸的组成与结构组成：核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），它们由核苷酸组成，核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。

结构：DNA 是双螺旋结构，RNA 有单链、双链等多种结构形式。

2、 DNA 的复制与转录DNA 复制：以亲代 DNA 为模板，按照碱基互补配对原则合成子代DNA 的过程。

转录：以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。

3、 RNA 的种类与功能mRNA（信使 RNA）：携带遗传信息，指导蛋白质合成。

tRNA（转运 RNA）：在蛋白质合成中转运氨基酸。

rRNA（核糖体 RNA）：参与核糖体的组成。

三、酶1、酶的本质与特性本质：酶是具有催化活性的蛋白质或 RNA。

特性：高效性、专一性、可调节性、不稳定性。

2、酶的催化机制降低反应的活化能：通过形成酶底物复合物，使反应更容易进行。