分子生物学：目前常把对生物大分子的基因结构和表达产物功能的研究称为分子生物学
生物大分子：蛋白质、核酸、多糖
三大基石：一基因一酶学说双螺旋模型操纵子模型
国民经济中的应用：
1与农牧业的关系：运用基因工程技术，可以培养优质高产抗性好的农作物及畜禽新品种，如抗虫转基因作物，通过导入外源基因，在作物体内表达，产生杀虫蛋白毒素，防治虫害
？2与工业的关系：工程菌，产生胰岛素。
3环境保护：通常一种细菌只能分解石油中的一种烃类，用基因工程培育成功的超级细菌，却能分解石油中多种烃类化合物。
4医疗卫生：基因工程胰岛素，胰岛素是治疗糖尿病的特效药，长期以来只能依靠从猪牛等动物中提取，量少价格昂贵，若能将合成的胰岛素基因导入大肠杆菌中表达，产生大量胰岛素，可大规模工业化生产，且价格降低
5其他：亲子鉴定鉴别文物转基因食品
AT含量计算：A=T,G=C
基因：一段具有遗传功能的DNA片段。
C值悖理：1每种生物中其单倍体基因组中的DNA含量称为C值
2生物基因组的大小同生物在进化上所处的地位及复杂性之间无严格的对立关
系，这种现象称为C值悖理
3 在C值高于预期范围的物种中，有大量非编码的DNA,大多数是重复性的
？乳糖操纵子：包括3个结构基因。这3个结构基因产生的3种酶可将乳糖分解为半乳糖和葡萄糖。操纵子上的z基因决定β-半乳糖苷酶的结构，y基因决定半乳糖苷透性酶的结构，a基因决定半乳糖苷乙酰基转移酶的结构。除3个结构基因外，还包括操纵基因和启动基因或启动子。调节基因产生一种可控制操纵子结构基因表达的物质，是一种特异蛋白质，称为阻遏蛋白。阻遏蛋白以四聚体的形式为其活性形式，它能特异地同操纵基因结合。在通常情况下，乳糖操纵子的操纵基因与阻遏蛋白结合着。由于操纵基因与启动子的部分重叠，当有阻遏物与操纵基因结合时，RNA聚合酶就不能同启动子结合，因而3个结构基因处于关闭状态。若向培养基中加入乳糖，乳糖作为一种诱导物与阻遏蛋白结合，结合了乳糖的阻遏蛋白发生构象变化再也不能同操纵基因结合而脱离操纵基因，于是RNA聚合酶就与启动子结合，引起基因转录，再通过翻译而生成3种酶，从而将乳糖分解。
色氨酸操纵子：特点1trpR(89’)和trpABCDE（25’）不连锁2 操纵基因在启动子内 3 有衰减子4 启动子和结构基因不直接相连，被前导顺序隔开
调节1当有色氨酸时，能与游离的辅阻遏蛋白相结合，形成有活性的阻遏物，与操纵区结合并关闭trpmRNA转录。当没有色氨酸时，辅阻遏物失去色氨酸并从操纵区上解离，trp操纵子去阻遏。
遗传密码：1是三联体密码2无逗号3不重迭性4通用性5简并性6有起始密码子和终止密码子7有摆动
真核生物基因组和原核生物基因组的区别：
真核原核
核外DNA 细胞器DNA 各种质粒和转座因子
细胞核细胞核类核
DNA结构线状闭合环状
核内基因割裂基因重叠基因
分子量1012Da 109Da
？真核生物与原核生物的区别：微生物课本P40
順式作用元件：1核心启动子成分，如TATA框2上游启动子元件，如CAAT框，GC框
3远上游顺序，如增强子、减弱子、静息子、酵母的UAS 4特殊细胞中的启动子成分，如淋巴细胞中的Oct和κ B
反式作用因子：1通过反式作用因子，识别核心启动成分，如TBP 2特殊组织与细胞中的反式作用因子，如Oct-2 3反应性元件相结合的反式作用因子(HSE热休克反应元件GRE糖皮质激素反应元件MRE 金属反应元件TRE肿瘤诱导剂反应元件)
反式作用因子通过以下途径发挥调控作用1蛋白质直接和DNA结合1）螺旋转角螺旋2）锌指结构3）亮氨酸拉链同二聚体、异二聚体4）螺旋-环-螺旋5）同源异型结构域2蛋白质和配基的结合3蛋白质的修饰
TATA盒：核心启动子成分
普生
生物进化：指生物是由一个共同祖先种分化出来的，它们分别适应了不同的环境而出现了不同的形态和机能上的分化。
生物进化理论：（一）拉马克学说：用进废退,获得性遗传。
例：长颈鹿长脖子的形成; 生物中各种痕迹器官;生活在黑暗中眼的退化等。
意义：推翻了物种不变论；否定了上帝创造生物论。
缺陷：缺乏科学的实验证据。
（二）达尔文学说：①遗传；②变异；③过剩繁殖(过度繁殖)；④生存竞争:与无机环境的竞争,种内竞争和种间竞争；⑤自然选择, 适者生存。
（三）现代达尔文主义的进化学说( 综合进化论)
综合进化论：以达尔文自然选择学说为基础，综合现代基因学说,群体遗传学说及其他分支学科新成就而完善的进化理论。
1、认为种群是生物进化的基本单位；
2、突变、选择和隔离是物种形成和生物进化的机制。
3、通过基因频率在后代中的变化（即基因库的变化）阐述自然选择的作用，完善了进化机制。
基因频率和自然选择的作用：
1、基因库----- 在一个生物种群中能进行生殖的个体所含有的全部遗传信息的总和。
2、哈迪－温伯格定律：一个有性生殖的自然种群，在符合以下5个条件的情况下，各等位基因的频率和等
位基因的基因型频率在一代一代的遗传中是稳定不变的，其5个条件是：a.种群足够大；b.种群中个体间的交配是随机的；c.没有突变发生；d.没有新基因加入；e.没有自然选择。事实上，这5个条件永远不会满足，因而基因频率总是要发生改变的。该定律从反面证明了进化在任何种群中都是必然要发生的。
（四）分子进化的中性学说：
1、突变大多是中性的，如同义突变等，它不影响核酸和蛋白质的功能，对生物体的生存既无害处，也无好处；
2、分子进化的速率由中性突变的速率所决定，也就是由核苷酸和氨基酸的置换率所决定。
分子的种类不同，分子的置换率不同，进化的速率也不同；同一分子在不同物种中，分子的置换率相同，进化的速率也相同。
3、在分子水平进化上，自然选择不起作用；中性突变由于不承受自然选择的压力，通过随机的遗传漂变在群体中得到固定和逐渐积累，造成种群的分化，从而出现新的物种。
遗传漂变----- 指生物种群因小群体和偶然事件而造成的基因频率的随机波动。
基因工程：通过重组DNA技术, 按人的意志定向改变生物的遗传性状, 即在体外将外源DNA ( 特定基因) 经切割和连接, 插入到病毒等载体分子中, 形成重组DNA分子,然后导入受体细胞中, 表达并产生新性状的过程。
基因工程的基本内容:
1、从生物有机体的基因组中，分离出带目的基因的DNA片段。
2、将带目的基因的外源DNA片段，连接到能自我复制的载体分子上，形成重组DNA分子。
3、将重组DNA分子转移到适当的受体细胞内。
4、筛选获得了重组DNA分子的受体细胞克隆。
5、克隆基因的表达，产生出人类所需要的物质。
1、获得目的基因:
即从生物有机体的基因组中分离出带目的DNA片段。主要四种途径:
①化学合成基因(常规)；
②从己构建的基因文库中分离目的基因；
③通过PCR法(聚合酶链式反应系统)获得目的基因;
④逆转录法获得目的基因。
2、利用载体获得重组基因:
即依赖于限制性内切酶和DNA连接酶的作用,将带目的基因的外源DNA片段,连接到能自我复制的载体分子上,形成重组的DNA分子。
依赖于限制性内切酶和DNA连接酶的作用,将带目的基因的外源DNA片段,连接到能自我复制的载体分子上,形成重组的DNA分子。有四种载体如下：
质粒: 游离于细胞质中的环形双链DNA,可以整合到寄主细胞染色体上复制、遗传；
噬菌体: 细菌病毒的总称,可以克隆更大的DNA片段,感染效率极高；
柯斯质粒: 人工构建的含有λDNA的cos序列和质粒复制子, 兼具以上两种载体的优点(3—4万bpDNA片段)；
YAC载体(酵母人工染色体): 承载100万bpDNA片段。
3、重组基因的转移：
即将重组DNA分子转移到适当的受体细胞内。
转移的途径：
（1）转化（2）转导用于原核、酵母等单细胞生物。
（3）显微注射（4）电穿孔用于高等动植物细胞。
4、克隆的目的基因在受体细胞中表达：
通过受体细胞产生人类所需要的物质(或性状)。
基因工程应用：
1、生产基因工程药物: 如干扰素生产
2、制备疫苗: 如生产乙肝疫苗
3、基因治疗: 即用正常基因置换或增补遗传缺陷基因,达到治病目的;
4、转基因动物: 即把外源基因转入动物受精卵, 从而发育出有特色的转基因动物。
5、转基因植物: 即把外源基因转入植物受精卵, 从而发育出有特色的转基因植物。
1、光合作用，合成有机物质；
2、蒸腾作用，供给光合作用所需水分，同时维持植物体温；
脊椎动物的血液循环系统：
1、鱼类：心脏分四室，一心房和一心室，另有静脉窦和动脉锥；单循环；
2、两栖类：心脏为二心房和一心室；不完全双循环，即体循环和肺循环，但动、静脉血在心室不能完全分开；
3、爬行类：心室和动脉锥有了不完全的纵隔，仍是不完全双循环；
4、鸟类和哺乳动物：心脏为二心房和二心室，完全双循环，动、静脉血完全分开体循环和肺循环。
辐射：太阳光、短波辐射等
大气：O2 、CO2 、N2
环境组分水体：湖泊、河流、海洋等
土体：土壤、岩石、山、丘陵等
气候：气温、雨水、气压、季风等
全球生态环境的恶化
1、水土流失：
现象：目前平均全世界每分钟有20公顷森林破坏，10公顷土地沙漠化，4.7万吨土壤被侵蚀。据82年统计：美国每年流失土壤：17亿吨；前苏联每年流失土壤：25亿吨；印度每年流失土壤：47亿吨；中国每年流失土壤：50亿吨。（年流失氮、磷、鉀肥4000万吨）水土流失的原因：
（1）人口激增，人类活动范围扩大；
（2）过度开采自然资源（森林、矿产）；
（3）过度牧业和低效种养殖业。
水土流失的后果：
（1）耕地土壤变薄，养分损失，肥力下降，
作物减产；
（2）河流、湖泊、水库被泥淤塞，洪灾增加；
（3）使土地沙漠化。
2、沙漠化：
现状：中国沙漠化土地面积148万KM2，占国
土15.5%，潜在沙漠化土地5.8万KM2，
每年以1560 KM2扩展。
解决的办法：
（1）培植固沙植物（先锋植物）；
（2）育林封沙（以灌木为主）；
（3）植树造林。
3、地面沉降：
?危害：（1）造成河流不畅，洪涝灾害；
（2）建筑工程破坏，难度和造价提高；
（3）沿海地沉造成海啸、海水回灌、土地盐碱化。
?引起地面下沉的原因（人为）：
（1）过量而不均匀地制取地下水，形成地下水漏斗；
（沧州深达76.8米）。
（2）地下漏斗向海滨推移，一旦打通与海洋水体间的淡水，
引起海水倒灌，胶东滨海地区80年代以来，海水入侵
面积达534KM2，60万耕地盐化减产，30万吃水难，现
以500米/年侵入。
（3）石油开采，天然气开采，矿产开采，造成大面积采
空区，引起下沉。
4、森林和其他植被的破坏：
森林的作用：
（1）净化空气，调节大气成分；
（2）涵养水源，增加水的小循环，风调雨顺；
（3）保持水土，防风固沙；
（4）提供木材资源；
（5）为各种生物提供生存环境，保存基因库；
（6）森林连带的野生资源，药林等。
5、生物结构改变，生物多样性丧失
严重性：目前世界上平均每天有一个物种消失；
原因：
（1）栖息地丧失和片断化（以现存野生大熊猫为例）；
（2）掠夺式过度利用（举例：美国的纸厂和猎场）；
（3）环境污染；
（4）农业和林业的品种单一化。
1、细胞质膜的结构模型理论
生物膜的流动镶嵌模型主要强调：1、膜的流动性，膜蛋白和膜脂均可侧向运动。2、膜蛋白分布的不对称性。对生物膜结构的认识可归纳如下：（1）具有极性头部和非极性尾部的磷脂分子在水相中自发形成封闭的膜系统的性质。磷脂分子以疏水性尾部相对，极性头部朝向水相形成脂双分子层。（2）蛋白分子以不同的方式镶嵌在脂双层分子中或结合在其表面，蛋白的类型、蛋白的不对称性及其与脂双分子的协同作用赋予生物膜各自的特性与功能。（3）生物膜可看成是在双层脂分子中嵌有蛋白质的二维溶液。然而膜蛋白与膜脂之间，膜蛋白与膜蛋白之间及其与膜两侧其他生物大分子的复杂的相互作用，在不同程度上限制了膜蛋白和膜脂的流动性，同时也形成了赖以完成多种膜功能的脂筏等结构。
2、叶绿体和线粒体的半自主性细胞器
线粒体和叶绿体含有少量DNA外还有RNA、核糖体、氨基酸活化酶等。说明这两种细胞器均有自我繁殖所必需的基本组分，具有独立进行转录和翻译的功能。线粒体和叶绿体绝大多数蛋白质是由核基因必编码，在细胞质核糖体上合成，然后转移到线粒体或叶绿体内，与线粒体或叶绿体DNA编码的蛋白质协同作用。细胞核与发育成熟的线粒体与叶绿体间有着密切的、精确的、严格调控的协同机制。在两者的协同作用的关系中，细胞核的功能更重要，一方面它提供了绝大部分遗传信息，另一方面它具有关键的控制功能。所以，线粒体和叶绿体的自主程度是有限的，它们的生长和繁殖受核基因组及其自身的基因组两套遗传系统的控制，所以称为半自主性细胞器。
3、通道蛋白和载体蛋白
载体蛋白（carrier proteins）----通透酶，介导被动运输和主动运输，扩散速率有饱和现象；
通道蛋白（channel proteins）：只介导被动运输具离子选择性，转运速率高
相同点：化学本质均为蛋白质、分布均在细胞的膜结构中、都有控制特定物质跨膜运输的功能
不同点：1.通道蛋白参与的只是被动运输,在运输过程中并不与被运输的分子结合,也不会移动,并且是从高浓度向低浓度运输,所以运输时不消耗能量。2.载体蛋白参与的有主动运输和协助扩散，在运输过程中与相应的分子结合，并且会移动。在主动运输过程中由低浓度侧向高浓度运动，且消耗代谢能量；在协助扩散过程中，由高浓度侧向低浓度侧运动，不消耗代谢能。
4、钠钾泵
工作原理：是由2个α亚基和2个β亚基组成的四聚体，β亚基是糖基化的多肽，并不直接参与离子跨膜运动，但帮助在内质网新合成的α亚基进行折叠。在细胞内侧α亚基与Na+结合促进ATP水解，α亚基上的一个天冬氨酸残疾磷酸化引起α亚基构象发生变化，将Na+泵出细胞，同时细胞外的K+与α亚基的另一个位点结合，使其去磷酸化，α亚基构象再度发生变化，将K+泵进细胞，完成整个循环。Na+依赖的磷酸化和K+依赖的去磷酸化引起的构象变化有序交替发生，每秒钟可发生1000次左右构象变化，每个循环消耗1个ATP分子，泵出3个Na+和泵进2个K+。
生物学意义：有助于维持动物细胞的渗透平衡，细胞内低Na+高K+的离子环境对维持细胞正常生命活动，对神经冲动的传播以及维持细胞渗透平衡，恒定的细胞体积是非常必要的。
5、细胞内的信号转导过程（G蛋白欧联受体）
蛋白耦连的受体是细胞表面由单条多肽经7次跨膜形成的受体，该信号通路是指配体—受体复合物与靶细胞的作用要通过与G蛋白耦连，在细胞内产生第二信使，从而将胞外信号跨膜传递到胞内，影响细胞的行为。根据产生第二信使的不同，它可分为：cAMP信号通路和磷脂酰基醇信号通路。cAMP信号通路的主要效应是激活靶细胞和开启基因表达，这是通过蛋白激酶A完成的。该信号途径涉及的反应链可表示为：激素—G蛋白耦连受体—G蛋白—腺苷酸环化酶—cAMP—cAMP依赖的蛋白激酶A—基因调控蛋白—基因转录。磷脂酰肌醇信号通路的最大特点是胞外信号被膜受体接受后，同时产生两个胞内信使，分别启动两个信号传递途径即IP3—Ca2+和DG—PKC途径，实现细胞对外界信号的应答，因此，把这一信号系统又称为“双信使系统”。
6、微丝微管
微丝：由肌动蛋白单体组装而成的细胞骨架纤维。它们在细胞内与几乎所有形式的运动相关。微丝对细胞运动的机制：（1）微丝纤维生长，使细胞表面突出，形成片足（2）在片足与基质接触的位置形成粘着斑（3）在肌球蛋白的作用下微丝纤维滑动，使细胞主体前移（4）解除细胞后方的粘和点。如此不断循环，细胞向前移动。
微管：由微管蛋白二聚体装配成的长管状细胞器结构，其横切面呈中空状。由13条原纤维排列而成，每一条原纤维由αβ微管蛋白组成。
功能：（1）维持细胞形态（2）细胞运动，参与细胞收缩和细胞伪足运动，构成鞭毛、纤毛等运动器官的基本结构成分并产生运动（3）细胞分裂（4）细胞内物质运输、分泌和信息传递（5）构成细胞壁（6）细胞分化
7、核孔复合体
结构：1、胞质环：外环，位于核孔边缘的胞质面一侧。
2、核质环：内环，位于核孔边缘的核质面一侧。
3、辐：由核孔边缘伸向中心，呈辐射状八重对称：a柱状亚单位：连接内外环，起
支撑作用。B腔内亚单位：穿过核膜，伸入双层核膜的膜间隙c环带亚单位：形成核质交换的通道。
4、中央栓：位于核孔中心，成颗粒状或棒状，可能与物质交换有关。
功能：核质交换的双向选择性亲水通道。双功能性：被动扩散与主动运输双向性：既介导蛋白质的入核转运，又介导RNA、核糖核蛋白颗粒的出核转运。
8、蛋白质的合成过程
（一）肽链的起始
1、30S小亚基与mRNA的结合
2、第一个氨酰-tRNA进入核糖体
3、完整起始复合物的组装
（二）肽链的延伸
1、氨酰-tRNA进入核糖体A位点的选择
2、肽键的形成
3、转位
4、脱氨酰-tRNA的释放
（三）肽链的终止
《生物化学》绪论 生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。 生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。 20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件： （一）生物化学研究方法的改进 a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。 b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。吸附层析法分离蛋白质及其他物质。 c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。 d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。 （二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来 1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。 2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。 3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。 （1．2．3．都是诺贝尔获奖者） 4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。 5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。 6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。 7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。 8．Lipmann―― 发现了辅酶A。 9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶 10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖） 11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合 －>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA 1 / 29
核 苷 酸 一级要求 单选题 1 用 A 嘧啶环的N1 嘌呤环的N1和N7 E 肌酸 在嘌呤核苷酸的合成中,第4位及5位的碳原子和第7位氮原子主要来源于: 15 N 标记谷氨酰胺的酰胺氮喂养鸽子后, 在鸽子体内下列主要哪种化合物中含 15 N ？ B GSH C D 嘌呤环的N3和N9 D E 2 A 天冬氨酸 C 谷氨酰胺 E 甘氨酸 B 谷氨酸 D 丙氨酸 3 下列对嘌呤核苷酸合成的描述哪种是正确的? A 利用氨基酸、一碳单位和CO 2合成嘌呤环,再与5'-磷酸核糖结合而成 B 利用天冬氨酸、一碳单位、CO 2 和5'-磷酸核糖为原料直接合成 C 嘌呤核苷酸是在5-磷酸核糖-1-焦磷酸(PRPP)提供磷酸核糖分子的 基础上与氨基酸、CO 2及一碳单位作用逐步形成 D 在氨基甲酰磷酸的基础上逐步合成 E 嘌呤核苷酸是先合成黄嘌呤核苷酸(XMP),再转变为AMP 、GMP 4 AMP 分子中第六位碳原子上的氨基来源于: C A 谷氨酰胺的酰胺基 B 谷氨酸 C E 天冬酰胺的酰胺基 天冬氨酸 D 甘氨酸 E 5 6 人体嘌呤核苷酸分解代谢的特征性终产物是: A C E NH3 B D CO 2 黄嘌呤 尿酸 次黄嘌呤 E 下列对嘧啶核苷酸从头合成途径的描述哪种是正确的? A 先合成嘧啶环,再与PRPP 中 的磷酸核糖相连 B 在PRPP 的基础上,与氨基酸及 CO 2作用逐步合成 C UMP 的合成需要有一碳单位的参加 D 主要是在线粒体内合成 E 需要有氨基甲酰磷酸合成酶I 参加 A D 7 嘧啶环中的第一位N 原子来源于: A 游离的氨 B 谷氨酸 C 谷氨酰胺的酰胺基 E 天冬酰胺的酰胺基 D 天冬氨酸 8 dTMP 的嘧啶环中第五位碳原子上的甲基来源于: A S-腺苷蛋氨酸 C N5-CH3FH4 B N5N10-CH2-FH4 D N10-CHOFH4 E N5N10=CH-FH4 B C 9 下列哪种氨基酸为嘌呤和嘧啶核苷酸生物合成的共同原料? A 谷氨酸 D 丙氨酸 B 甘氨酸 C 天冬氨酸 E 天冬酰胺 10 下列关于嘌呤核苷酸从头合戒的叙述哪项是正确的
生物化学与分子生物学重点(1) https://www.doczj.com/doc/c812159597.html, 2006-11-13 23:44:37 来源：绿色生命网 第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的
一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(8种)； ② 极性中性氨基酸(7种)；③ 酸性氨基酸(Glu和Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构： 蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。 1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。 2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型： ⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。 影响α-螺旋形成的因素主要是：① 存在侧链基团较大的氨基酸残基；② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③ 存在脯氨酸残基。 ⑵β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和
第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。 １）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链骨架原子的
胜明考研福州大学2019年硕士研究生招生复试录取办法 信息来源： 暂无 发布日期: 2019-03-18 福大研〔2019〕7号 复试录取工作是研究生考试招生的重要组成部分，是保证选拔质量的重要环节。为了做好招收攻读硕士学位研究生的复试录取工作，促进硕士研究生招生复试工作规范化和制度化，保证研究生招生工作的公平与公正，提高人才选拔质量，根据教育部《2019年全国硕士研究生招生工作管理规定》（教学〔2018〕5号）和《教育部办公厅关于进一步规范和加强研究生考试招生工作的通知》（教学厅〔2019〕2号）等相关文件精神，结合我校的实际情况，制定本办法。 第一条 指导思想和原则 坚持“按需招生、全面衡量、择优录取、公平公正、宁缺毋滥”的原则，进一步加强复试考核，规范招录程序，深化信息公开，不断加强监督管理，切实严明招生纪律，确保硕士研究生招生录取工作科学、规范、公平、公正、公开。 第二条 组织与管理
胜明考研（一）学校研究生招生工作领导小组负责全校研究生复试录取工作的统一领导和统筹管理，具体工作由研究生院负责组织实施，纪委监察部门负责监督。 （二）各学院、培养单位是研究生复试录取工作的行为主体和责任主体。学院须成立7人以上（含7人）的研究生复试录取工作领导小组，加强对复试录取工作的领导。负责学院行政工作的院领导担任组长，是本学院研究生复试录取工作的第一责任人；分管学位与研究生教育的副院长担任副组长，是本学院复试录取工作的直接责任人；成员应包含学院党委书记、分管学生思政工作的院领导、主要学科的学术带头人和纪检委员。领导小组负责制定本单位复试方案和工作实施细则，并组织实施，同时指导并督察复试小组开展工作。 （三）～（八）略 第三条 复试的基本要求 （一）我校执行教育部《2019年全国硕士研究生招生考试考生进入复试的初试成绩基本要求》的A 类线要求。 （二）所有专业原则上实行差额复试，复试比例一般为1:1.2至1：1.5之间，具体复试比例由各学院根据实际情况自行确定。
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
第一章绪论 一、生物化学的的概念： 生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。 二、生物化学的发展： 1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。 2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。 3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。 三、生物化学研究的主要方面： 1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。 2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。 3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。 4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。 5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。 第二章蛋白质的结构与功能 一、氨基酸： 1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。 2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、肽键与肽链： 肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。 三、肽键平面(肽单位)： 肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。 四、蛋白质的分子结构：
复旦大学生物化学笔记完整版 第一篇生物大分子的结构与功能 第一章氨基酸和蛋白质 一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类 １、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 ２、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组 二、氨基酸的理化性质 １、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。 ２、氨基酸的紫外吸收性质 芳香族氨基酸在280nm波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ３、茚三酮反应 氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。 多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。 人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有： 谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。 四、蛋白质的分子结构 １、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。 主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。 ２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
Pro含N16%，AA残基平均M=110，残基数<50称多肽。 主链构象角：肽键中N－Cα转动角为φ，Cα－C转动角为ψ；C－N转动角为ω。 肽链构象为反式构象ω=180 (脯氨酸除外)。Ramachandran图：φ和ψ角。 α-螺旋几乎都是右手，3.6残基/圈，第i残基C＝O和第i+4残基N-H形成氢键。Ala,Glu,Leu,Met 对螺旋有倾向，Pro,Gly,Ser不参加。//几乎所有β折叠片均存在链扭曲，大部分是右手。β-折叠片中，β-折叠股处于伸展状态，一股的C＝O与另一股的N-H形成氢键。所有β-折叠股有相同的N-C方向称为平行；相互靠近的两股有相反方向为反平行。 不规则二级结构：转角及环。规则的比不规则的稳定，新功能往往由不规 则的二级结构区域来体现，——蛋白质的“结合部位”或酶的“活性中心”。氨基酸残基序列——一级结构(共价键)；α-螺旋，β-折叠，环状区域——二级结构(氢键)； 超二级结构(花样)：TIM桶，β-回折片……其他各种未写明的；// TIM桶：αβ-barrel八个β被//八段α围绕，短的环连接交替的β和α。酶活中心的残基位于TIM桶β片的C端和连接α的环状区。结构域：一个Pro可包含一个或多个，是能够独立折叠成稳定的三级结构的多肽链的一部分或者全部。三级结构(二硫键等连接的多条多肽链)；四级结构(多亚基结构)；分子聚合体； 胃：胃蛋白酶。胰→小肠(肠激酶激活)：羧肽酶原，糜蛋白酶原，胰蛋白酶原，胰凝乳蛋白酶原。蛋白酶家族按照催化部位的残基分：巯基(半胱氨酸)蛋白酶家族；天冬氨酸~；丝氨酸~；金属~。 胰凝乳蛋白酶（丝氨酸蛋白酶家族）：共价修饰催化。水解位于C端，芳香基团或大侧链残基的肽键。 很多蛋白酶（枯草杆菌蛋白酶，小麦羧肽酶-II，乙酰胆碱酯酶及脂肪酶） 有催化三联体，特异性由三联体附近的亲水凹隙形成底物结合口袋决定。溶酶体和蛋白酶体：溶酶体涉及内吞作用到胞内的蛋白降解；蛋白酶体主要涉及细胞自身蛋白的降解。 (转录因子、病毒编码的蛋白、折叠错误的蛋白) 自噬泡with溶酶体：内为酸性，有半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、含锌金属蛋白酶等水解酶。 泛素with蛋白酶体：泛素——多肽，多泛素化的蛋白质被特异性识别并在蛋白酶体中迅速降解。 蛋白酶体：一个桶状结构的26S复合物。核心复合物20S，盖子结构19S。 泛素的C端连到泛素激活酶E1上(耗ATP)，然后转移到泛素结合酶E2的巯基，泛素连接酶E3转移被激活的泛素到一个被选择蛋白(E3识别)的赖氨酸侧链上。E3具有底物特异性，关系到N-end rule(蛋白半衰期与其N-端序列相关)。不断重复，Pro被绑了一批泛素分子，被运送到蛋白酶体中切成短链。 氨基酸的N代谢：脱氨基、氮原子代谢、最终形成尿素/尿酸。！谷氨酸有核心地位 ⑴氧化脱氨：(仅少数AA) 谷氨酸+NAD++H2O→NADH+NH4++α-酮戊二酸谷氨酸脱氢酶 //变构酶in MIT，ATP/GTP抑制剂，ADP/GDP激活剂。能利用NAD+/NADP+作电子受体。 ⑵联合脱氨：(主要) 转氨常与谷氨酸氧化脱氨偶联——由谷氨酸完成脱氨。 //转氨酶——催化氨基在氨基酸& α-酮酸之间可逆的转移。 ⑶其它途径：嘌呤核苷酸循环，丝氨酸脱水酶；过氧化物体中的氨基酸氧化酶。 高氨血症，NH+4浓度升高尤其对大脑有毒：将驱使谷氨酸→谷氨酰胺，耗尽神经递质谷氨酸；谷氨酸脱氢酶反方向催化α-酮戊二酸→谷氨酸，α-酮戊二酸的耗尽削弱了脑中能量代谢TCAC。氨以丙氨酸、谷氨酰胺形式运输；主要在肝脏合成尿素以解毒（或在肾合成铵盐）。 尿素循环{鸟氨酸循环by Krebs}（完整的尿素循环仅在肝脏）： 总：2NH3+CO2+4ATP+天冬AA→Urea+延胡索酸+4ADP+4Pi 线粒体内膜中有鸟氨酸/瓜氨酸转运体，瓜氨酸离开&鸟氨酸进入MIT基质。 0. 循环前的关键——氨基甲酰磷酸的合成：（HCO-3+NH3不可逆反应耗2ATP） 氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（in MIT）是别构酶，N-乙酰谷氨酸是激活剂。 1. 鸟+氨基甲酰磷酸→瓜鸟氨酸转氨甲酰酶MIT 2. 瓜+天冬→精氨基琥珀酸精氨琥珀酸合酶胞质 3. 精氨基琥珀酸→精+延胡索酸精氨琥珀酸酶胞质 4. 精→尿素+鸟；精氨酸酶胞质 胰脂肪酶选择1,3位酯键水解为甘油单酯+脂肪酸，甘油单酯被甘油单酯脂肪酶水解得甘油+脂肪酸。甘油代谢：⑴甘油+ATP→α-磷酸甘油甘油激酶(in肝脏) ⑵α-磷酸甘油→二羟丙酮磷酸（糖酵解/糖异生）脱氢酶，脱氢 脂肪酸代谢：(脂肪动员：脂肪组织贮存的脂肪释放出游离脂肪酸并转移到肝脏) 长链脂肪酸的活化（内质网膜，线粒体外膜）：总：脂肪酸+ATP+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP+2Pi ⑴脂肪酸+ATP→酰基腺苷酸+PPi ；PPi→2Pi //脂酰-CoA有高能硫酯键 ⑵酰基腺苷酸+HS-CoA→脂酰-CoA+AMP 脂酰-CoA合酶 脂酰-CoA能透过MIT外膜但不能透过内膜到基质，肉碱介导脂酰基转运到线粒体基质： 1.肉碱软脂酰转移酶I（在MIT外膜）：脂酰基从脂酰-CoA转移到肉碱→脂酰肉碱 2.线粒体内膜上的的运输体：介导内膜内外两个肉碱/脂酰肉碱的脂酰基交换 3.肉碱软脂酰转移酶II（在MIT基质）：脂酰基从肉碱转移到CoA→脂酰-CoA 脂肪酸的β-氧化（MIT基质）： ⑴脂酰-CoA脱氢酶：脂酰-CoA中的脂肪酸氧化出双键(C2=C3)，FAD→FADH2 ⑵烯酰-CoA水合酶：反式双键水合反应产生L-羟脂酰-CoA ⑶羟脂酰-CoA脱氢酶：氧化β位(C3)的羟基为酮基，NAD+→NADH ⑷β-酮脂酰硫解酶：硫解产物为乙酰-CoA及少了2C的脂酰-CoA（直到乙酰-CoA） 总：脂酰-CoA+FAD+NAD++HS-CoA→脂酰-CoA（少2C）+FADH2+NADH+H++乙酰-CoA 脂肪酸氧化的控制主要在脂酰基转运：丙二酸单酰-CoA（脂肪酸合成前体）抑制肉碱软脂酰转移酶I。低ATP高AMP时丙二酸单酰-CoA减少，则脂肪酸氧化增加：产生乙酰-CoA进入TCAC补充ATP。脂肪酸的合成（细胞溶胶）：合成时的H-载体是NADPH，增2C的直接前体是丙二酸单酰-CoA。 ⑴乙酰-CoA羧化酶：形成丙二酸单酰-CoA ⑵脂肪酸合酶：经历启动,装载,缩合,还原,脱水,还原,释放过程，加上2C。// 动物停在16C 血浆脂蛋白（用于运输脂类）：乳糜颗粒，LDL低密度脂蛋白，VLDL极低~，HDL高~。 LDL是胆固醇载体，在细胞表面与LDL受体结合并经内吞作用进入细胞。 高胆固醇血症（引起动脉粥样硬化，冠心病）：LDL受体合成缺陷；受体从内质网 到高尔基体的转运缺陷；LDL与受体的结合缺陷；细胞膜凹陷处受体不能聚集缺陷。
福大研究生复试全过程 2011年经管类的分数爬升得异常迅速，国家线从去年的330升到350。我原专业是学经济学，后转而考管理学的研究生，经管本就是一家。之前国家线还没出来时，我就听说报考福大管理学专业有个男生考了400多分，把我雷到了，担心自己连350都不能上，之前考后没对答案，等分数时特没底。后来周围研友分数陆续出来，都高得吓人（最后都没上，调剂了），但考福大的几个朋友，就我和另一女生有希望上研究生。我考了370左右，分数出来后觉得不是很高。一直等国家线等到3月29号才出来，那个就纠结呀…… 一起考金融的同学今年全军覆没，连第一年招收的金融硕士分数都跟我们经济学、管理学的学术型分数线持平，可见其热门程度…… 4月2号时，福大管理学院公布了复试名单，复试成绩结构如下：笔试分三部分，分别是专业课测试40分、英语听力测试10分以及专业英语测试10分。 面试分两部分，综合素质及能力测试36分，英语口语测试4分。 注：1、成绩的给予办法为：去掉一个最高分，去掉一个最低分，取其他三人给的成绩的平均分为学生的最终面试成绩。 2、总成绩=初试成绩/5*0.7+复试成绩*0.3； 3、复试阶段成绩不及格者将不给予录取。 4月8号我和另一上线女生一起到福大老校区报到，报到时就带齐了所有材料，例如政审表、本科期间成绩单等等，本以为报到会很快，结果排队排了1小时，不错认识了很多同学，大家互相交流明天的笔试及面试准备情况。8号下午体检，公告栏上写2点半到3点半，
其实我们体检到4点半才结束，福大体检比较全，有尿检、抽血等。 第二天上午笔试，我因为晚上读得较迟，考试时是最迟一个进考场，复试指定三本书，一本书考一道大题，专业英语翻译时间较赶，要合理安排时间，我之前算过时间，所以正正好，大部分同学翻译都没做完。下午1点面试，我们专业是抽题面试，先做个自我介绍，再回答问题，有些专业是老师随机问问题。我抽到的题目是：“孟子说，鱼与熊掌不可兼得，必须取其一而舍另一。请结合管理学理论谈谈此话对下属管理有何启示？”，我随便答了一些，老师们没啥反映，反而是对我的简历很感兴趣，问了我本科论文是哪位老师指导的？以前学经济学现在为什么转到此专业？总之，面试还算顺利，跟我一起来的那位女生，她考经济类，老师问她很多专业问题，她答得很郁闷。第三天是在福大新校区测英语听力和口语。听力比较简单，10题短对话，三篇passage，共20小题。口语的topic也是平常上课常说的，比如朋友、婚姻、考研原因、整容、网络利弊等等。第四天下午，即第二次报到，取调档函等。
结构特点： 1.含苯环: phe 2.含酚羟基: Tyr 3.含吲哚环: Trp 4.含羟基:Ser Thr 5.含硫: Cys Met 6.含胍基:Arg 7.含咪唑基: His 一、氨基酸的理化性质：
二、蛋白质的空间结构
α螺旋 螺旋 主链右手螺旋（单链）,3.6 13 氢键方向与螺旋纵轴平行，链内氢键是α螺旋稳定的主要因素 侧链基团位于螺旋外，不参与的组成，但对螺旋的形成与稳定有影响 α螺旋稳定蛋白质空间构象 β折叠: 伸展的肽链结构 肽键平面之间折叠成锯齿状，相邻两平面呈110度 结构的维系依靠肽链间的氢键，氢键的方向与肽链长轴垂直 肽链的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。 β转角： 肽链出现180°转回折的“U”结构 由第1个氨基酸残基的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键，中间包括10～12个原子， 较α螺旋紧密 常位于球蛋白分子表面，为蛋白质活性的重要空间结构部分 π螺旋： 左手螺旋 氢键维系螺旋稳定 4.4 18， 多见于胶原蛋白，3股左手螺旋盘绕形成右手超螺旋后转变为胶原纤维 无规则卷曲： 是蛋白质中一系列无序构象的总称 是蛋白质分子结构与功能的重要肽段 三、蛋白质变性：
四、核苷酸 1、核苷酸的生物学功能： 核酸构件分子--- 一磷酸核苷；重要能量载体--- ATP；参与糖原合成--- UTP 参与磷脂合成--- CTP；信号分子------- cAMP，cGMP ；辅酶----------- FAD/FMN，NAD/NADP 一磷酸核苷（N M P/d N M P）核酸的构件分子 二磷酸核苷（N D P/d N D P）N D P d N D P能量储存的载体（A D P A T P） 三磷酸核苷（N T P/d N T P）R N A/D N A合成原料，参与能量代谢（A T P）；参与物质代谢 （U T P， 2.核酸的一级结构核酸的空间结构与功能： 互补双链A 右手螺旋（B型）内 外 螺 是
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、 钴、钼，个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量， 就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位 （一）氨基酸的分类 1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮 氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try） 蛋氨酸（Met） 2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨 酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等， 成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 （2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸 收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽 （一）肽 1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的 化学键。
问题：电路设计的步骤或思路（两种答案是从不同的思路答的） 答一、通常，硬件电路设计师在设计电路时，都需要遵循一定的步骤。要知道，严格按照步骤进行工作是设计出完美电路的必要前提。对一般的电路设计而言，其过程主要分为以下3步： 1.设计电路原理图 在设计电路之初，必须先确定整个电路的功能及电气连接图。用户可以使用Protel99提供的所有工具绘制一张满意的原理图，为后面的几个工作步骤提供可靠的依据和保证。 2.生成网络表 要想将设计好的原理图转变成可以制作成电路板的PCB图，就必须通过网络表这一桥梁。在设计完原理图之后，通过原理图内给出的元件电气连接关系可以生成一个网络表文件。用户在PCB设计系统下引用该网络表，就可以此为依据绘制电路板。 3.设计印刷电路板 在设计印刷电路板之前，需要先从网络表中获得电气连接以及封装形式，并通过这些封装形式及网络表内记载的元件电气连接特性，将元件的管脚用信号线连接起来，然后再使用手动或自动布线，完成PCB板的制作。 答二、 一、总体方案的设计与选择 1.方案原理的构想 （1）提出原理方案：对课题的任务、要求和条件进行仔细的分析与研究，找出其关键问题是什么，然后根据此关键问题提出实现的原理和方法，并画出其原理框 图。提出尽可能多的方案并对其可行性进行讨论。 （2）原理方案的比较选择：就原理方案的而简单与复杂，方案实现的难易程度进行分析比较，做出初步选择。 （3）总体方案的确定：原理方案只着眼与方案的原理，不涉及方案的许多细节，为了把总体方案确定下来，就要把原理方案进行细分。 二、单元电路的设计与选择 1、单元电路结构形式的选择和设计：按已确定的总体方案框图，对各功能框分别设计 或选择出满足其要求的单元电路。 2、元器件的选择; 根据单元电路对元器件性能指标的要求，其次是考虑价格、货源和 元器件体积等方面的要求来选择元器件。、 三、单元电路之间的级联设计：各单元电路确定以后，还要认真仔细地考虑他们之间的级联 问题，如：电气特性的相互匹配、信号耦合方式、时序配合，以及相互干扰等问题。 四、画出总体电路草图：总体电路涉及的方面和问题很多，不可能一次就把它画好，因为尚 未通过试验的检验，所以不能算是正式的总体电路图，而只能是一个总体电路草图。 五、总体电路试验：设计出的电路难免会存在这样或那样的问题，甚至差错。实践是检验设 计正确与否的唯一标准，任何一个电子电路都必须通过试验检验 六、绘制正式的总体电路图 SMBUS总线的原理协议： 系统管理总线(SMBus)是一个两线接口。通过它，各设备之间以及设备与系统的其他部分之间可以互相通信。它基于I2C操作原理。SMBus为系统和电源管理相关的任务提供一条控制总线。一个系统利用SMBus可以和多个设备互传信息，而不需使用独立的控制线路。系统管理总线(SMBus)标准涉及三类设备。从设备，接收或响应命令的设备。主设备，用来发布命令，产生时钟和终止发送的设备。主机，是一种专用的主设备，它提供与系统CPU 的主接口。主机必须具有主-从机功能，并且必须支持SMBus通报协议。在一个系统里只允
第一章蛋白质的结构与功能 一、蛋白质的概念 蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学意义 1.蛋白质是生物体重要的组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45%。 2. 蛋白质有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂（酶）；2）代谢调节作用；3）免疫保护作用；4）物质的转运和储存；5）运动与支持作用；6）参与细胞间信息传递。 第一节蛋白质的分子组成 1.蛋白质的元素组成 主要含有碳、氢、氧、氮及硫。有些蛋白质还含有磷、铁、铜、锌、锰、钴及钼等。 2.蛋白质元素组成的特点 蛋白质的含氮量接近，平均为16%。测定生物样品含氮量可推算出蛋白质大致含量。100克样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数×6.25 ×100 3.蛋白质的基本组成单位 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。自然界存在300余中氨基酸，组成蛋白质的氨基酸仅有20种，且均为L- α- 氨基酸(除甘氨酸外)。 4.氨基酸的分类 1). 非极性疏水性氨基酸2). 极性中性氨基酸3). 酸性氨基酸4). 碱性氨基酸 5.非极性疏水性氨基酸：甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸脯氨酸 中性极性氨基酸：色氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸甲硫氨酸蛋氨酸天冬酰胺苏氨酸谷胺酰胺 酸性氨基酸：天冬氨酸谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸精氨酸组氨酸 6.氨基酸的理化性质 1）两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离方式及带电状态取决于其所处溶液的酸碱度。 等电点：在某一pH条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的数量相等，分子呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。 2）氨基酸的紫外吸收 酪氨酸、色氨酸含有共轭双键，具有吸收紫外光的特性，在280nm处有最大吸收峰。蛋白质在280nm处的紫外吸收与浓度成正比，可用于蛋白质的定量分析。 7.氨基酸与多肽 氨基酸通过肽键相连接的形成多肽链。 1）肽键：一分子氨基酸的α-羧基与另一分子的α-氨基，脱水缩合形成的酰胺键（-CO-NH-）称为肽键。 肽键是蛋白质中的主要化学键 一条多肽链含有2个游离的末端（氨基末端羧基末端） 多肽链的序号从N端计算，书写时将N端写于左侧，用H2N-或H-表示；C端用-COOH 或-OH表示。 氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子因形成肽键失去部分基团，称为氨基酸残基。
生物化学重点知识归纳 酶的知识点总结 一、酶的催化作用 1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶 2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离 3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构 4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。 二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD, 辅酶2,多个p; 三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。
2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃; 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax减低 2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。 (1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原 (2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原 (3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原 (4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的 3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。 LDH分5种。LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM型。 脂类代谢的知识点总结 1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油) 2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源
第六章维生素的机构与功能 1．概念 Vitamin 是维持生民正常生命过程所必需的一类有机物质，所需是很少，但对维持健康十分重要。其不能供给有机体热能，也不能作为构成组织的物质。功用－－通过作为辅酶的成分调节由机体代谢。 如长期缺乏，会导致疾病，人体不能合成。必须从食物中摄取。所以要注意膳食平衡。 溶解度：a. 脂溶性维生素：溶于脂肪：A. D. E. K. b. 水溶性维生素：溶于水：B. C. 3.发现： a. 古代孙思邈动物肝--夜盲症谷皮汤--脚气病 b. 荷兰医生艾克曼米壳"保护因素"--神经类 c. 英国霍普金斯正常膳食处蛋白、脂类、糖类、还有必需的食物辅助因素 （Vitamin） d .美国化学学家门德尔和奥斯本发现：脂溶性vit A 水溶性Vit B 4. Vit 所具有的共同点： ①对维持生命有机体的正常生长、发育、繁殖是必需的，他们分比是某种 酶的辅酶、辅机的组分。 ②集体对他们的需要是微量的，但供应不足时，将出现代谢障碍和临床症 状。 ③集体不能合成它们，和合成两不足时，必须由外界摄取。
表3-1 重要维生素的来源、及缺乏症
第二节 Vit A 和胡萝卜素 A1--Vit A 视黄醇：﹤ A2 Vit A--存在于动物性食物中，鱼肝油含量较多 Vit A1－－咸水鱼肝脏 A1动物性食物中含VitA原--β-胡萝卜素 Vit A2－－淡水鱼肝脏植物性食物中不含VitA,仅含β-胡萝卜素 Vit A1、A2皆为含β-白芷酮环的不饱和一元醇分子中环的支链为两个2-甲基丁二烯和一个醇基所组成，位于支链为C9的不饱和醇。 Vit A2 是Vit A1 的3-脱氢衍生物。 区别：VitA2 在白芷酮环内C-3、C-4之间多一个双键