免疫球蛋白分子的结构与功能

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学号：10161015 姓名：杨宝钦 班级：信息（5）班
免疫球蛋白分子的基本结构与功能

免疫球蛋白(英文：immunoglobulin，ig)是一组具有抗体活性的蛋白质，由
浆细胞产生，主要存在于生物体血液和其他体液(包括组织液和外分泌液)中，约
占血浆蛋白总量的20%,还可分布在B细胞表面。

一、免疫球蛋白分子的基本结构
Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。即由二条相同的分子量较小的肽链
称为轻链和二条相同的分子量较大的肽链称为重链组成的。轻链与重链是由二硫
键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本
结构。Ig单体中四条肽链两端游离的氨基或羧基的方向是一致的，分别为氨基
端（N端）和羧基端（C端）。

图1 免疫球蛋白分子的基本结构示意图
（1）轻链和重链
1．轻链(L链)
轻链大约由214个氨基酸残基组成，通常不含碳水化合物，分子量约为24kD。
每条轻链含有两个由链内二硫键内二硫所组成的环肽。轻链共有两型：κ型与
λ型，同一个天然Ig分子上L链的类型总是相同的。
2．重链（H链）
重链大小约为轻链的2倍，含450～550个氨基酸残基,每条H链含有4～5
个链内二硫键所组成的环肽。不同的H链由于氨基酸组成的排列顺序、二硫键的
数目和位置、含的种类和数量不同，其抗原性也不相同，根据H链抗原性的差异
可将其分为5类：μ链、γ链、α链、δ链和ε链，不同H链与L链（κ或
λ链）组成完整Ig的分子分别称之为免疫球蛋白M(IgM)、免疫球蛋白G(IgG)、
免疫球蛋白A(IgA)、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E(IgE)。γ、α和δ
链上含有4个肽，μ和ε链含有5个环肽。
（2）可变区和恒定区
氨基端（N-末端）氨基酸序列变化很大，称此区为可变区（V），而羧基末
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端（C-末端）则相对稳定，变化很小，称此区为恒定区。
1．可变区（V区）:位于L链靠近N端的1/2（约含108～111个氨基酸残基）
和H链靠近N端的1/5或1/4（约含118个氨基酸残基）。每个V区中均有一个
由链内二硫键连接形成的肽环，每个肽环约含67～75个氨基酸残基。V区氨基
酸的组成和排列随抗体结合抗原的特异性不同有较大的变异。由于V区中氨基酸
的种类为排列顺序千变万化，故可形成许多种具有不同结合抗原特异性的抗体。
L链和H链的V区分别称为VL和VH。在大多数情况下H链在与抗原结合中起更
重要的作用。
2．恒定区（C区）:位于L链靠近C端的1/2（约含105个氨基酸残基）和
H链靠近C端的3/4区域或4/5区域（约从119位氨基酸至C末端）。H链每个功
能区约含110多个氨基酸残基，含有一个由二锍键连接的50～60个氨基酸残基
组成的肽环。这个区域氨基酸的组成和排列在同一种属动物Ig同型L链和同一
类H链中都比较恒定。
（4）高变区
在V 区内，重链有四处，轻链有三处氨基酸残基的组成和排列次序比可变
区内其他位置上的氨基酸残基更易变化。如在轻链第26 ～32 、48 ～55 、90 ～
95 三个部位，在重链第31 ～37 、51 ～58 、84 ～91 和101 ～110 四个部位
的氨基酸残基变化特别剧烈，这些小区称为高变区。轻、重链上的高变区位置大
致相当。可变区中其它较少变化的部分称为骨架氨基酸残基，其结构比较稳定。
特异性抗原决定簇与Ig 结合的位置就在Ig 的高变区，抗体的独特型决定簇也
在这里。
（3）功能区
Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形功能区，每一功能
区约由110个氨基酸组成。在功能区中氨基酸序列有高度同源性。
1．L链功能区 分为L链可变区（VL）和L链恒定区（CL）两功能区。
2．H链功能区 IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定
区（CH1、CH2和CH3）共四个功能区。IgM和IgE的H链各有一个可变区（VH）
和四个恒定区（CH1、CH2、CH3和CH4）共五个功能区。
IgL链和H链中V区或C区每个功能区各形成一个免疫球蛋白折叠,每个Ig
折叠含有两个大致平行、由二硫连接的β片层结构，每个β片层结构由3至5
股反平行的多肽链组成。
3．铰链区 铰链区不是一个独立的功能区，但它与其客观存在功能区有关。
铰链区位于CH1和CH2之间。不同H链铰链区含氨基酸数目不等，α1、α2、γ1、
γ2和γ4链的铰链区较短，只有10多个氨基酸残基；γ3和δ链的铰链区较
长，约含60多个氨基酸残基，其中γ3铰链区含有14个半胱氨酸残基。铰链区
包括H链间二硫键，该区富含脯氨酸，不形成α-螺旋，易发生伸展及一定程度
的转动，当VL、VH与抗原结合时此氏发生扭曲，使抗体分子上两个抗原结合点
更好地与两个抗原决定簇发生互补。由于CH2和CH3构型变化，显示出活化补体、
结合组织细胞等生物学活性。IgM和IgE缺乏铰链区。

（4）J链和分泌成分
1．J链 存在于二聚体分泌型IgA和五聚体IgM中。J链分子量约为15kD，
由于124个氨基酸组成的酸性糖蛋白，含有8个半胱氨酸残基，通过二硫键连接
到μ链或α链的羧基端的半胱氨酸。J链可能在Ig二聚体、五聚体或多聚体
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的组成以及在体内转运中的具有一定的作用。
2．分泌成分 是分泌型IgA上的一个辅助成分，分子量约为75kD，糖蛋白，
由上皮细胞合成，以共价形式结合到Ig分子，并一起被分泌到粘膜表面。SC的
存在对于抵抗外分泌液中蛋白水解酶的降解具有重要作用。
（5）单体、双体和五聚体
1．单体 由一对L链和一对H链组成的基本结构，如IgG、IgD、IgE血清型
IgA。
2．双体 由J链连接的两个单体，如分泌型IgA二聚体（或多聚体）IgA结
合抗原的亲合力要比单体IgA高。

图2分泌型IgA结构示意图
3．五聚体 由J链和二硫键连接五个单体。在J链存在下，通过两个邻近单
体及J链与邻μ链之间形成二硫键组成五聚体。由粘膜下浆细胞所合成和分泌
的IgM五聚体，与粘膜上皮细胞表面结合，穿过粘膜上皮细胞到粘膜表面成为分
泌型IgM。

图3 IgM结构示意图
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二、免疫球蛋白分子的功能
Ig是体液免疫应答中发挥免疫功能最主要的免疫分子，免疫球蛋白所具有
的功能是由其分子中不同功能区的特点所决定的。
（1）特异性结合抗原
Ig最显著的生物学特点是能够特异性地与相应的抗原结合。Ig的这种特异
性结合抗原特性是由其V区（尤其是V区中的高变区）的空间构成所决定的。Ig
的抗原结合点由L链和H链超变区组成，与相应抗原上的表位互补，借助静电力、
氢键以及范德华力等次级键相结合，这种结合是可逆的，并受到pH、温度和电
解浓度的影响。
（2）活化补体 IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通过经典途径活化补体。凝聚的
IgA、IgG4和IgE等可通过替代途径活化补体。
（3）结合Fc受体
不同细胞表面具有不同Ig的Fc受体。当Ig与相应抗原结合后，由于构型
的改变，其Fc段可与具有相应受体的细胞结合。抗体与Fc受体结合可发挥不同
的生物学作用。
1.调理吞噬作用：调理作用是指抗体、补体等调理素促进吞噬细菌等颗粒性
抗原。抗体的调理机制一般认为是：①抗体在抗原颗粒和吞噬细胞之间“搭桥”，
从而加强了吞噬细胞的吞噬作用；②抗体与相应颗粒性抗原结合后，改变抗原表
面电荷，降低吞噬细胞与抗原之间的静电斥力；③抗体可中和某些细菌表面的抗
吞噬物质，使吞噬细胞易于吞噬；④吞噬细胞结合抗原抗体复合物，吞噬细胞可
被活化。
2．发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用
当IgG抗体与带有相应抗原的靶细胞结合后，可与有受体FcγR的中性粒细
胞、单核细胞、巨噬细胞等效应细胞结合，发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒作
用。
（4）通过胎盘
在人类，IgG是唯一可通过胎盘从母体转移给胎儿的Ig。IgG能选择性地与
胎盘母体一侧的滋养层细胞结合，转移到滋养层细胞的吞饮泡内，并主动外排到
胎儿血循环中。IgG通过胎盘的作用是一种重要的自然被动免疫，对于新生儿抗
感染有重要作用。