生物化学复习提纲2016
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生物化学 下部--复习提纲
第六章生物氧化1、概念：生物氧化、呼吸链、底物水平磷酸化、氧化磷酸化、P/O比值、高能化合物2、掌握呼吸链的组成及各个组成部分的作用：如Fe-S蛋白、CoQ、细胞色素等；3、呼吸链电子传递的顺序；两条呼吸链的组成及最终产生的ATP数目；4、NADH的两种穿梭途径及产生的A TP的数目。
5、ATP酶的结构的组成、比例及各部分的作用ATP合成酶是一个大的膜蛋白质复合体，又称F0F1复合体。
F1部分，由α3、β3、γ、δ、ε等9种多肽亚基组成，β与α亚基上有ATP结合部位，能合成ATP；F0主要构成质子通道。
6、氧化磷酸化抑制剂氧化磷酸化抑制剂可分为三类，即呼吸抑制剂、磷酸化抑制剂和解偶联剂；它们的作用机理。
7、氧化磷酸化的作用机制化学渗透学说的要点。
第七章糖代谢1、概念：糖酵解、糖的有氧氧化、三羧酸循环、磷酸戊糖途径、糖异生等。
2、掌握糖酵解过程发生的亚细胞部位；不可逆反应步骤及相关的酶、酶的调节；能量的消耗与产生步骤糖酵解途径的生理意义及代谢产物的去向3、掌握糖的有氧氧化发生部位、生理意义；4、丙酮酸脱氢酶系的组成、辅助因子的组成及产物；5、三羧酸循环的概念、过程、代谢的不可逆反应及相关的酶与调节；能量产生的种类、产能的反应步骤、产能的数量、CO2脱羧的步骤；6、乙醛酸循环的代谢过程、产能数目、生理意义。
7、PPP途径的概念、氢受体、阶段、参与的酶、生理意义。
8、糖异生的过程、与糖酵解过程的关系、其中CO2的作用以及糖异生的生理意义。
9、糖原合成与分解的过程、发生的亚细胞部位、参与的酶类、葡萄糖的活化载体。
糖原分解发生在非还原端开始。
第八章脂类代谢1、脂肪动员的概念及相关的的酶；发生的部位；产物及其在血液循环中的运输方式。
2、甘油的分解代谢过程及产能的步骤和数量；3、脂肪酸的分解方式4、脂肪酸的活化及部位、消耗的能量、活化后脂肪酸的转运及载体。
5.β-氧化：过程、能量产生方式及数量、特点6、脂肪酸的α-氧化和ω-氧化的概念及作用7、酮体的概念脂肪酸β-氧化后产生的乙酰CoA在肝和肾可生成乙酰乙酸、β-羟基丁酸和丙酮，称为酮体。
2016年高考生物复习 专题01 走近细胞和组成细胞的分子 遗传信息的携带者 核酸 细胞中的糖类和脂质方法策略
专题01 走近细胞和组成细胞的分子遗传信息的携带者核酸
细胞中的糖类和脂质方法策略
【方法导航】
“细胞中的糖类和脂质”主要讲解了细胞中糖类和脂质的种类及功能。
要知道细胞的糖类(包括单糖、二糖、多糖)和细胞中脂质(包括脂肪、磷脂、固醇)，可从熟悉的食物或生活事例中学习，更易于理解和接受。
同时，各知识点的内容都与人体健康相联系，要善于从细胞水平、分子水平了解一些自我保健的基本常识。
理解“生物大分子以碳链为骨架”，突出碳元素和碳链在组成生物大分子中的重要作用。
2.本节内容较多而零碎，可以阅读教材，对已学过的知识进行回顾，然后利用列表比较法对每一部分的知识点进行归纳总结，形成知识体系，找出知识的内在联系。
最后通过习题强化巩固达到熟练掌握的程度。
3.高考试题中考查本讲的题目大多是选择题，但在考查某知识点时从不同角度来设计问题，灵活多变。
在非选择题中往往与后面有关章节相联系，综合考查本讲内容。
预计今后的高考中仍以选择题型为主要考查形式，以对细胞内重要化合物结构、功能的理解与运用为命题角度。
近三年高考中，核酸分子的结构和功能，糖类、脂肪、核酸的鉴定是高考命题的热点。
2016复习题-生物化学与分子生物学
2016复习题一．单选题1.某一种蛋白质在pH 5.0时，向阴极移动，则其等电点是A.>5.0B.=5.0C.<5.0D.尚不能确定，有待研究E.以上选项均不是2.下列哪种核酸的二级结构具有”三叶草”型?A.mRNAB.质粒DNAC.tRNAD.线粒体DNAE.rRNA3.DNA变性是指A.多核苷酸链解聚B.DNA分子由超螺旋变为双螺旋C.分子中磷酸二酯键断裂D.碱基间氢键断裂E.核酸分子的完全水解4.下列哪一项不是辅酶的功能?A.传递氢B.转移基团C.决定酶的专一性D.某些物质分解代谢时的载体E.传递电子5.关于pH对酶活性的影响，以下哪项不对？A.影响必需基团解离状态B.也能影响底物的解离状态C.酶在一定的pH范围内发挥最高活性D.破坏酶蛋白的一级结构E.pH改变能影响酶的Km值6.正常静息状态下，血糖是下列哪种组织器官的主要能源？A.肝脏B.肾脏C.脂肪D.大脑E.胰腺7.长期饥饿时血糖的主要来源是A.食物的消化吸收B.肝糖原的分解D.甘油的异生E.肌肉蛋白质的降解8.关于胰岛素作用的叙述错误的是A.增强糖原合成酶活性B.降低磷酸化酶活性C.激活丙酮酸脱氢酶D.抑制激素敏感脂肪酶E.使磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶合成增多9.下列哪项关于酮体的叙述不正确A.酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮B.酮体是脂肪酸在肝中氧化的正常中间产物C.糖尿病可引起血酮体升高D.饥饿时酮体生成减少E.酮体可以从尿中排出10.脂酸合成过程中的供氢体是A.NADHB.FADH2C.NADPHD.FMNH2E.CoQH211.脂肪酸合成的限速酶是A.脂酰CoA合成酶B.肉碱脂酰转移酶ⅠC.肉碱脂酰转移酶ⅡD.乙酰CoA羧化酶E.β-酮脂酰还原酶12.下列哪种维生素缺乏会引起坏血病？A.硫胺素B.核黄素C.硫辛酸D.维生素CE.泛酸13.下列哪种物质不是NADH氧化呼吸链的组分？A.FMNB.FADC.泛醌D.铁硫蛋白E.细胞色素c14.ATP生成的主要方式是A.肌酸磷酸化B.氧化磷酸化D.底物水平磷酸化E.高能化合物之间的转化15.哺乳类动物体内氨的主要去路是A.渗入肠道B.在肝中合成尿素C.经肾泌氨随尿排出D.生成谷氨酰胺E.合成氨基酸16.下列哪一种不属于一碳单位？A.CO2B.－CH3C.=CH2D.≡CHE.－CHO17.哺乳类动物体内直接催化尿酸生成的酶是A.尿酸氧化酶B.黄嘌呤氧化酶C.核苷酸酶D.鸟嘌呤脱氨酶E.腺苷脱氨酸18.下列哪种物质不是嘌呤核苷酸从头合成的直接原料A.CO2B.天冬氨酸C.谷氨酸D.甘氨酸E.一碳单位19.在DNA复制中RNA引物的作用是A.使DNA－polⅢ活化B.解开DNA 双链C.提供5’P合成DNA 链D.提供3’OH合成DNA 链E.提供5’P合成RNA 链20.复制起始，还未进人延长时，哪组物质已经出现A.冈崎片段，复制叉，DNA－pol IB.DNA 外切酶、DNA 内切酶、连接酶C.RNA 酶、解螺旋酶、DNA－pol ⅢD.Dna 蛋白，引发体，SSBE.DNA 拓扑异构酶，DNA－pol Ⅱ，连接酶21.RNA 聚合酶催化转录，其底物是A.ATP、GTP、TTP、CTPB.AMP、GMP、TMP、CMPC.dATP、dGTP、dUTP、dCTPD.ATP、GTP、UTP、CTPE.ddATP、ddGTP、ddTTP、ddCTP22.真核生物的TATA 盒是A.DNA 合成的起始位点B.RNA 聚合酶与DNA 模板稳定结合处C.RNA 聚合酶的活性中心D.翻译起始点E.转录起始点23.tRNA 分子上结合氨基酸的序列是A.CAA-3′A-3′C.AAC-3′D.ACA-3′E.CAC-3′24.核糖体的P 位A.也称为受位B.每生成一次肽即脱落C.参与氨基酸的活化D.在A 位的前方E.肽键在P 位生成25.阻遏蛋白识别操纵子中的A.启动基因B.结构基因C.操纵基因D.内含于E.外显子26.目前认为基因表达调控的主要环节是A.翻译后加工B.转录起始C.翻译起始D.转录后加工E.基因活化27.关于细胞癌基因,正确的叙述是A.存在于RNA病毒中B.存在于DNA病毒中C.存在于正常细胞基因组中D.正常细胞出现可导致肿瘤E.只存在于肿瘤细胞中28.有关质粒的叙述,下列哪项是错误的?A.小型环状双链DNA分子B.可小到2-3kb, 大到数百个kbC.能在宿主细胞中独立自主地进行复制D.常含有耐药基因E.只有一种限制性核酸内切酶切口29.PCR反应体系不包括A.模板DNAB.Taq DNA聚合酶C.特异性引物A.BD.ddNTPE.含Mg2+的缓冲液30.原位杂交是指A.在NC 膜上进行杂交操作B.在组织切片或细胞涂片上进行杂交操作C.直接将核酸点在NC 膜上的杂交D.在PVDF 膜上进行杂交操作E.在凝胶电泳中进行的杂交31.蛋白质二级结构，典型的 螺旋中，每圈含氨基酸残基数为A. 3.6B.2.6C.4.6D.5.4E.不一定32.真核生物染色体的最小结构单位是A.核糖体B.核小体C.质粒D.染色质E.DNA双链33.各类核糖核酸中，稀有核苷酸含量％最高的是A.tRNAB.5SrRNAC.mRNAD.tRNA前体E.rRNA34.酶促反应动力学研究的是A.酶分子的空间构象B.酶的电泳行为C.酶的活性中心D.酶的基因来源E.影响酶促反应速度的因素35.酶的特异性是指A.酶与辅酶特异的结合B.酶对其所催化的底物有特异的选择性C.酶在细胞中的定位是特异性的D.酶催化反应的机制各不相同E.在酶的分类中各属不同的类别36.三羧酸循环中不提供氢和电子对的步骤是A.柠檬酸→异柠檬酸B.异柠檬酸→α-酮戊二酸C.α-酮戊二酸→琥珀酸D.琥珀酸→延胡素酸E.苹果酸→草酰乙酸37.乙酰CoA不能A.进入三羧酸循环B.激活丙酮酸羧化酶C.用于合成脂肪酸D.反馈抑制丙酮酸脱氢酶E.诱导磷酸烯醇式丙酮酸羧基酶基因表达38.下列哪种产能过程不在线粒体进行？A.三羧酸循环B.糖酵解C.脂肪酸氧化D.酮体的氧化E.氧化磷酸化39.正常情况下机体储存的脂肪主要来自A.脂肪酸B.酮体C.类脂D.葡萄糖E.生糖氨基酸40.下列能促进脂肪动员的激素是A.胰高血糖素B.肾上腺素C.ACTHD.促甲状腺素E.以上都是脂解激素41.下列与脂肪酸β-氧化无关的酶是A.脂酰CoA脱氢酶B.β-羟脂酰CoA脱氢酶C.β-酮脂酰CoA转移酶D.烯酰CoA水化酶E.β-酮脂酰CoA硫解酶42.缺乏下列哪种维生素会引起脚气病？A.维生素AB.维生素PPC.维生素B1D.维生素B2E.维生素E43.符合不需氧脱氢酶的叙述是A.其受氢体不是辅酶B.产物中一定有H2O2C.辅酶只能是NAD＋，不能是FADD.还原型辅酶经呼吸链后，氢与氧结合成H2OE.能以氧分子作为直接受氢体44.呼吸链存在于A.细胞膜B.线粒体外膜C.线粒体内膜D.微粒体E.过氧化物酶体45.甲基的直接提供体是A.S-腺苷甲硫氨酸B.甲硫氨酸C.同型半胱氨酸D.胆碱E.N5-CH3-FH446.在鸟氨酸循环中，尿素由下列哪种物质水解而得A.鸟氨酸B.胍氨酸C.精氨酸D.精氨琥珀酸E.氨基甲酰磷酸47.体内进行嘌呤核昔酸从头合成最主要的组织是A.胸腺B.小肠粘膜C.肝D.脾E.骨髓48.人体内嘌呤核苷酸分解代谢的主要终产物是A.尿素B.肌酸C.肌酸酐D.尿酸E.β丙氨酸49.原核生物的DNA 聚合酶（DNA－pol）A.DNA pol Ⅲ是细胞内含量最多的B.DNA pol Ⅱ由多亚基的不对称二聚体组成C.DNA pol Ⅰ有即时校读功能D.都用NTP 作底物E.催化过程中，β、γ 磷酸根分别生成游离磷酸50.合成DNA 的原料是A.dADP、dGDP、dCDP和dTDPB.dATP 、dGTP 、dCTP和dTTPC.dAMP、dGMP、dCMP和dTMPD.ATP、GTP、CTP和UTPE.AMP、GMP、CMP和UMP51.DNA 上某段编码链碱基顺序为5’-ACTAGTCAG-3’，转录后的mRNA 上相应的碱基顺序为A.5′-ACUAGUCAG-3′B.5′-UGAUCAGUC-3′C.5′-CUGACUAGU-3′D.5′-CTGACTAGT-3′E.5′-CAGCUGACU-3′52.下列关于RNA 的生物合成，哪一项是正确的？A.转录过程需RNA 引物B.转录生成的RNA 都是翻译模板C.蛋白质在胞浆合成，所以转录也在胞浆中进行D.DNA 双链一股单链是转录模板E.RNA 聚合酶以DNA 为辅酶，所以称为依赖DNA的RNA 聚合酶53.终止密码有3 个，它们是A.AAA，CCC，GGGB.AUG，UGA，GAUC.UAA，CAA，GAAD.UUU，UUC，UUGE.UAA，UAG，UGA54.核糖体是A.tRNA 的三级结构形式B.参与转录终止，因为翻译紧接着转录之后C.有转运氨基酸的作用D.遗传密码的携带者E.由rRNA 和蛋白质构成55.基因表达调控的基本控制点是A.基因结构活化B.转录起始C.转录后加工D.蛋白质翻译及翻译后加工E.mRNA从细胞核转运到细胞浆56.分解代谢物基因激活蛋白(CAP)对乳糖操纵子表达的影响是A.正性调控B.负性调控C.正性调控、负性调控都可能D.无调控作用E.可有可无57.细胞原癌基因A.正常人细胞也检测到的癌基因B.只在肿瘤细胞中出现C.加入化学致癌物到正常细胞后才出现D.是细胞经过转化才出现E.感染致癌病毒才出现58.可识别并切割特异DNA 序列的称A.非限制性核酸外切酶B.限制性核酸内切酶C.限制性核酸外切酶D.非限制性核酸内切酶E.DNA 酶（DNase）59.探针是经过什么标记的核酸分子A.用放射性同位素标记B.用生物素标记C.用地高辛标记D.A、B、C 都对E.用抗体标记60.PCR的特点不包括A.时间短,只需数小时B.扩增产物量大C.只需微量摸板D.用途非常广泛E.底物必须标记二、名词解释1.半保留复制：2.冈崎片段：3.转录：4.密码子：5.基因克隆：6.DNA复制:7.反式作用因子：8.遗传密码的通用性：9.蛋白质的一级结构：10.Tm：11.蛋白质的等电点：12.核酸：13.氧化磷酸化：14.酶：15.外显子：16.基因重组：17.翻译：18.顺式作用元件：19.逆转录：20.模板链：三、问答题1.简述DNA双螺旋结构要点2. 影响酶促反应速度的因素有哪些?3. 王教授，48岁，讲授物理学，周学时2节，身高1.7米，体重100公斤，喝酒较多，身体一直健康。
生物化学复习提纲
生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能掌握:1.蛋白质一至四级结构的概念、主要化学键2.蛋白质二级结构的基本形式，肽键、肽单元及模体(motif)、结构域概念。
3.蛋白质重要的理化性质。
熟悉:1.蛋白质的分子组成及特点；氨基酸的化学结构、分类、三字符号及理化性质；肽及多肽链的两端；谷胱甘肽。
2.蛋白质分离和纯化的方法及其原理。
第二章核酸的结构与功能掌握:1.核酸的分类、生物学功能、分子组成、化学结构特点。
2.核酸一级结构的概念及连接键。
3.DNA的碱基组成及Chargaff规则、DNA的双螺旋结构要点。
4.RNA的分类；mRNA和 tRNA的结构特点及功能；rRNA的功能。
5.DNA的变性、DNA的复性及分子杂交。
熟悉:1.核酸的一般理化性质。
2.DNA的超螺旋结构、核小体的组成。
第三章酶掌握:1.酶活性中心的概念、活性中心的必须基团。
2.酶促反应的特点。
3.影响酶的反应动力学因素、米-曼氏方程式、Km与Vm的意义、酶的最适温度、最适pH、可逆性抑制作用的概念、类型及其特点。
4.酶原概念、酶共价修饰的概念、同工酶的概念及特点。
熟悉:1.酶原激活的机理、酶的变构调节、化学修饰调节的特点。
2.酶的分子组成：全酶的组成、辅酶与辅基、金属离子的作用。
第四章糖代谢掌握:1.糖酵解的概念、细胞定位、反应过程、关键酶。
2.糖有氧氧化的概念、细胞定位、反应过程、关键酶或限速酶；3.磷酸戊糖途径的特点及生理意义；4.糖原合成与分解的定义、组织和细胞定位、关键酶和生理意义；5.糖异生的概念、原料、关键酶及生理意义6.血糖的概念、正常人空腹血糖水平、血糖的来源与去路、胰岛素降低血糖的机制、胰高血糖素升高血糖的机制熟悉:1.糖有氧氧化的ATP生成及生理意义。
2.糖原合成和分解的过程及调节；3.糖酵解的ATP生成及生理意义。
4.磷酸戊糖途径的限速酶；5.肾上腺素的调节机制。
了解:1.磷酸戊糖途径的反应过程及调节;糖酵解的调节; 糖原累积症。
生物化学复习提要
第三篇基因信息的传递第十章DNA的生物合成（复制）1、掌握半保留复制的意义；复制的起始、延长、终止过程；复制的保真性；突变的意义、类型；概念：分子生物学中心法则、基因、半保留复制、引发体、领头链、随从链、冈崎片段、复制叉、滚环复制、突变、逆转录、cDNA、端粒、端粒酶。
2、熟悉半保留复制实验；双向复制；DNA 聚合酶、拓扑异构酶、引物酶、DNA连接酶的作用;引发体、岗崎片段的生成;切除修复过程.3、了解D环复制；突变的意义、引发突变的因素；DNA修复的方式；第十一章RNA的生物合成（转录）1、掌握不对称转录、模板链和编码链；原核生物的RNA聚合酶及其亚基组成；真核生物RNA聚合酶Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ的功能；σ因子、ρ因子的功能；转录的起始、延长、终止过程；各种RNA的转录后加工过程。
2、熟悉复制与转录的的异同。
tRNA及氨基酰-tRNA：氨基酰-tRNA合成酶，氨基酰-tRNA 的表示方法。
断裂基因、外显子、内含子、剪接体、核酶的概念。
3、了解转录后加工的概念。
mRNA帽子结构。
第十二章蛋白质的生物合成（翻译）1、掌握IF的种类及作用；翻译延长的注册、成肽、转位的过程；RF的作用；抗生素的作用原理；概念：遗传密码、核蛋白体、P位、A位、IF、eIF、核蛋白体循环、读码框；顺反子。
2、熟悉遗传密码表的用法及遗传密码的特性；氨基酰-tRNA的表示方式；肽链合成的起始、延长、终止；蛋白质合成后的靶向输送；毒素、干扰素的作用机制。
3、了解原核、真核生物翻译起始的异同。
翻译后加工的概念、类型。
信号肽假说的内容。
第十三章基因表达调控1、掌握概念：基因、基因组、基因表达、管家基因、组成性表达、操纵子、顺式作用元件、反式作用因子、启动子、增强子、沉默子、锌指结构；基因表达调控的基本原理；乳糖操纵子的结构与功能；阻遏蛋白的负性调节；CAP-cAMP的正性调节；协调调节。
2、熟悉基因表达的方式；基因表达调控的生物学意义；原核基因转录调节特点；真核生物表达调控特点；3、了解RNA pol Ⅰ和polⅢ的转录调节；RNA pol Ⅱ转录终止的调节；转录后水平的调节；翻译水平的调节。
生物化学复习提纲下(2)
硫解酶
O RCH2C
O SCoA + CH3C SCoA
1）脂肪酸活化在线粒体外，需消耗1个ATP的二个高能键(计 作2ATP）。 2）脂酰-SCoA需经肉毒碱携带进入线粒体。 3）所有脂肪酸β-氧化的酶都是线粒体酶。 4）β-氧化包括脱氢、水化、脱氢、硫解4个重复步骤。 5）每一次产生1个NADH、1个FADH2，经呼吸链可产生4个 ATP；乙酰-CoA可进入TCA，氧化生成CO2和水，如此重复。
转氨作用
1.概念：一种aa 的α- 氨基与α-酮酸之间氨基转移的作用。 （除Gly、Lys、Ser、Pro、Hpr外） 2. 谷丙转氨酶(GPT，主要在肝中)
Glu + 丙酮酸 GPT Ala + α–酮戊二酸 谷草转氨酶(GOT，主要在心肌) Glu + 草酰乙酸 GOT Asp +α–酮戊二酸 3. 由糖代谢所产生的丙酮酸、草酰乙酸和a-酮戊二酸可分别转变成丙氨 酸、天冬氨酸和谷氨酸，同时蛋白质分解代谢而来的丙氨酸、天冬氨酸 和谷氨酸也可转变成丙酮酸、草酰乙酸和a-酮戊二酸参加三羧酸循环， 这些相互转变的过程都是通过转氨作用而实现的，从而沟通了糖与蛋白 质的代谢。
脂代谢
• • • • • • 脂蛋白和载脂蛋白 脂肪酸的beta氧化以及ATP的计算 脂肪酸的从头合成途径 脂肪酸的从头合成途径的调节 脂肪动员和酮体的生成和利用 糖和脂肪之间的代谢关系
脂蛋白和载脂蛋白
1.脂蛋白：与蛋白质结合在一起形成的脂质-蛋白质复合物。 1.1脂蛋白中脂质与蛋白质之间多数是通过脂质的非极性 部分与蛋白质组分之间以疏水性相互作用而结合在一起。 1.2乳糜微粒（CM） 是最大的脂蛋白，主要功能是运输外 源性甘油三酯。 2.脂肪在脂肪酶催化下水解成甘油和脂肪酸。 胰脂肪酶是一种非专一性水解酶。 3.载脂蛋白：血浆脂蛋白中的蛋白质部分称为~。 3.1主要分A、B、C、D、E五类 3.2基本功能是运载脂类物质，某些载脂蛋白还有激活脂 蛋白代谢酶、识别受体等功能。
2016年口腔执业医师考试大纲-生物化学
2016年口腔执业医师考试大纲-生物化学2016年口腔执业医师考试大纲《生物化学》于12月公布，为帮助广大口腔执业医师考生顺利通过考试，星恒教育搜集整理2016年口腔执业医师考试大纲，帮助考生更好的复习，预祝考生顺利通过2016年口腔执业医师考试。
一、蛋白质的结构与功能2.蛋白质的结构（1）一级结构（2）二级结构（3）三级和四级结构3.蛋白质结构与功能的关系（1）蛋白质一级结构与功能的关系（2）蛋白质高级结构与功能的关系4.蛋白质的理化性质蛋白质的等电点、沉淀和变性1.核酸的基本组成单位——核苷酸（1）核苷酸分子组成（2）核酸（DNA和RNA五、生物氧化1.ATP 与其他高能化合物（1）ATP 循环与高能磷酸键（2）ATP 的利用 （3）其他高能磷酸化合物5.脂肪的分解代谢（1）脂肪动员（2）脂酸β-氧化的基本过程（3）酮体的生成、利用和生理意义6.甘油磷脂代谢（1）甘油磷脂的基本结构与分类（2）合成部位和合成原料7.胆固醇代谢（1）胆固醇的合成部位、原料和关键酶（2）胆固醇合成的调节（3）氨的去路5.个别氨基酸的代谢（1）氨基酸的脱羧基作用（2）一碳单位的概念、来源、载体和意义（3）甲硫氨酸循环、SAM、PAPS（4）苯丙氨酸和酪氨酸代谢（1）两条嘌呤核苷酸合成途径的原料（2）嘌呤核苷酸的分解代谢产物十、蛋白质生物合成蛋白质生物合成的概述概念（2）蛋白质生物合成体系和遗传密码（3）蛋白质生物合成的基本过程（4）蛋白质生物合成与医学的关系1.基因表达调控的概述（1）基因表达及调控的概念和意义（2）基因表达的时空性（3）基因的组成性表达、诱导与阻遏机制的作用机制十三、重组DNA技术1.重组DNA技术的概述（1）重组DNA技术相关的概念（2）基因工程的基本原理2.基因工程与医学（1）疾病相关基因的发现（2）生物制药（3）基因诊断（4）基因治疗1.癌基因与抑癌基因（1）癌基因的概念（2）抑癌基因的概念。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲1.生物氧化a)呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并与之结合生成水的全部体系称呼吸链。
b)P/O比值：物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗无机磷的摩尔数，即一对电子经电子传递链转移至1摩尔氧原子时生成ATP的摩尔数。
c)生物氧化：有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和水并释放能量的过程称为生物氧化。
d)高能化合物：含自由能高的磷酸化合物称为高能化合物。
e)氧化磷酸化：伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用称为氧化磷酸化。
f)底物水平磷酸化：底物水平磷酸化是在被氧化的底物上发生磷酸化作用，即在底物被氧化的过程中，形成了某些高能的磷酸化合物，这些高能磷酸化合物通过酶的作用使ADP生成ATP。
g)电子水平磷酸化：电子由NADH或FADH2经呼吸链传递给氧，最终形成水的过程中伴有ADP磷酸化为ATP，这一过程称为电子水平磷酸化。
h)磷酸-甘油穿梭系统：在脑和骨骼肌，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。
以磷酸甘油为载体，进入线粒体FADH2氧化呼吸链氧化，生成1.5分钟ATP。
i)苹果酸-天冬氨酸穿梭系统：在心肌和肝，胞液中产生的还原当量转运进入线粒体氧化的方式。
以苹果酸为载体，进入线粒体NADH氧化呼吸链氧化，生成2.5分钟ATP。
各种生物的新陈代谢过程虽然复杂，但却有共同特点：反应条件温和，由酶所催化，对内外环境条件有高度的适应性和灵敏的自动调节机制。
有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和H2O并释放能量的过程称为生物氧化。
生物体内氧化反应有脱氢、脱电子、加氧等类型。
常见的高能化合物：磷酸烯醇丙酮酸、乙酰磷酸、腺苷三磷酸、磷酸肌酸、乙酰辅酶A典型的呼吸链有NADH呼吸链与FADH2呼吸链。
呼吸链由线粒体内膜上NADH脱氢酶复合物（复合物I），细胞色素b、c1复合物（复合物III）和细胞色素氧化酶（复合物IV）3个蛋白质复合物组成。
生物化学复习纲要-江苏大学
第一章糖类化学一、糖的概念：糖类是含多羟基的醛类或酮类化合物及缩聚物和某些衍生物的总称。
二、糖的分类：（按水解情况分类）1．单糖：凡不能被水解为更小分子的糖，如葡萄糖、核糖。
2．寡糖：凡能被水解成少数(2-10个)单糖分子的糖。
如：蔗糖、麦芽糖。
3．多糖：凡能被水解成多个单糖分子的糖。
分同多糖和杂多糖。
如：淀粉、糖原、纤维素。
三、单糖的种类、结构与性质1.单糖的结构：（1）链状结构：单糖D-或L-构型的判定；（2）环状结构：①单糖的α-和β-的构型判定，②Ficher式改写为Haworth式；③掌握几种重要单糖的Ficher式和Haworth式正确书写：D-葡萄糖、D-甘露糖、D-半乳糖、D-果糖、D-核糖。
2.单糖的性质：（1）物理性质：①旋光性（不对称碳原子的存在），用比旋光度来表示；②变旋性：变旋作用是可逆，当α-与β-两型互变达到平衡时，比旋光度不再改变③甜度：果糖>蔗糖>葡萄糖>麦芽糖>半乳糖>乳糖。
（2）化学性质：单糖的化学性质主要体现在多羟基醛或酮的化学结构特征上。
①由醛酮产生的性质：氧化：糖类在碱性溶液中的还原作用常被利用来作为还原糖的定性与定量的依据（斐林试剂砖红色沉淀）还原：在催化加氢或酶的作用下，羰基可以还原成羟基，糖还原生成相应的糖醇成脎：单糖的第1，2碳与苯肼结合后，称晶体糖脎。
异构化：弱碱或稀强碱会引起单糖分子重排。
发酵：单糖经酵母和酿酶作用产生乙醇和CO2。
②由羟基产生的性质：成酯：单糖的一切-OH皆可与酸结合成酯。
成苷：环状单糖半缩醛基上的羟基有干燥HCl气催化情况下可与醇化合，羟基的氢被甲基取代形成糖苷。
脱水：单糖与12％的盐酸作用即脱水产生糠醛或糠醛衍生物鉴别醛糖和酮糖Molisch试验：呋喃醛衍生物与α－萘酚形成紫红色复合物；作为检验糖的普通方法Seliwanoff试验：5－羟甲基呋喃醛与间苯二酚形成红色络合物；作为检验酮糖（果糖）的方法Tollen试验：戊糖形成的呋喃醛与间苯三酚形成樱桃红色的络合物；鉴定戊糖(核糖)的方法Bial试验：戊糖形成的呋喃醛与甲基间苯二酚形成绿色溶液或绿色沉淀，鉴定戊糖的方法氨基化：单糖分子中的羟基(主要是2、3号碳上的－OH) 可被－NH2取代，产生氨基糖，即糖胺。
生物化学复习提纲下(1)
#生物氧化#一、两条呼吸链组成和排列顺序a)组成NADH-CoQ还原酶、琥珀酸-CoQ还原酶、细胞色素(bc1)还原酶、细胞色素氧化酶i.4个复合体和2个单独成分。
ii.呼吸链＝递氢体＋递电子体NAD+ Fe-SFMN 细胞色素FAD+CoQiii.NADH-CoQ还原酶1.第一辅基：黄素类—FMN2.第二辅基：铁硫蛋白（借铁的可逆变价接受FMNH2的电子并转给辅酶Q）3.活性部分含有辅基FMN和铁硫蛋白4.NADH→FMN;Fe-SN-1a,b; Fe-SN-4; Fe-SN-3; Fe-SN-2 →CoQ5.复合物I催化两个同时发生的偶联过程：1）4个质子由基质转到内膜外；2）NADH+H++Q→NAD++QH2iv.辅酶Q类1.又称泛醌，不包括在复合体Ⅰ中2.电子传递链中唯一的非蛋白电子载体，是脂溶性化合物，可在脂双层扩散3.可接受2个H，还原成QH2，在复合体Ⅰ、复合体Ⅱ与细胞色素还原酶之间起载体作用，处在呼吸链的中心地位v.复合体Ⅱ—琥珀酸脱氢酶1.H+和电子由琥珀酸流向FAD，然后经Fe-S中心到将电子传给CoQ2.琥珀酸→Fe-S1; b560; FAD;Fe-S2 ; Fe-S3→ CoQvi.复合体Ⅲ—细胞色素还原酶1.细胞色素a)一类含血红素辅基的电子传递蛋白的总称。
是呼吸链中将电子从辅酶Q传递到O2的专一酶类b)cytbc1复合体：含ctyb、ctyc1及铁-硫蛋白。
c)cytc：在ctybc1复合体和cty氧化酶间传递电子。
d)cyt氧化酶：含ctya和ctya3 ,除含铁还含铜（Cu2+ → Cu+）2.靠血红素辅基铁的变价传递电子；将电子由CoQ传到Cytc3.催化还原型QH2的氧化和细胞色素c的还原。
活性部分主要包括细胞色素b和c1以及铁硫蛋白（2Fe-2S）。
4.QH2→b562; b566; Fe-S;细胞色素c1→Cyt cvii.Cyt c1.在Cyt 还原酶和cyt氧化酶之间传递电子。
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生物化学复习提纲2015第一章蛋白质化学1．蛋白质、氨基酸的基本知识，名称、分类，重要的鉴定反应：氨基的反应，PITC，肽段顺序推导蛋白质的分类:简单蛋白:除氨基酸以外不含其他成分的蛋白质(清蛋白,球蛋白,谷蛋白,醇溶谷蛋白,组蛋白,精蛋白,硬蛋白)结合蛋白（conjugated protein）:除由氨基酸组成蛋白质部分外，还含有非蛋白成分，这些非蛋白成分，有时称辅基（prosthetic group）或配基(核蛋白,脂蛋白,糖蛋白,磷蛋白,卟啉蛋白,黄素蛋白,金属蛋白)根据蛋白质的分子外形分类⏹球状蛋白质（globular proteins）⏹纤维状蛋白质（fibrous proteins）根据蛋白质功能分类⏹结构蛋白质（structural proteins）⏹酶蛋白（enzymes）⏹运输蛋白质（transport proteins）⏹运动蛋白质（kinesis proteins）⏹贮藏蛋白质（storage proteins）⏹防御蛋白质（defensive proteins）蛋白质的水解:酸水解:优点是不容易引起水解产物的消旋化。
缺点是色氨酸被沸酸完全破坏；含有羟基的氨基酸如丝氨酸或苏氨酸有一小部分被分解；天冬酰胺和谷氨酰胺侧链的酰胺基被水解成了羧基。
碱水解:由于水解过程中许多氨基酸都受到不同程度的破坏，产率不高。
部分的水解产物发生消旋化。
该法的优点是色氨酸在水解中不受破坏。
酶水解:应用酶水解多肽不会破坏氨基酸，也不会发生消旋化。
水解的产物为较小的肽段。
2．氨基酸、多肽的等电点计算、光吸收性质、甲醛滴定的原理氨基酸等电点:中性:对于侧链基团不解离的氨基酸有：pI = (pK1+pK2)/2酸性:pI=(pK1+pKR)/2碱性:pI=(pK R+pK2)/2多肽等电点:酸性:pI=1/2（pK’R+ pK’ -COOH）碱性:pI= pK’R+lg（等电点侧链解离数/未解离数）甲醛滴定的原理:向AA溶液中加入过量的甲醛，用标准NaOH滴定时，由于甲醛与Aa中的-NH2作用形成-NH.CH2OH -N (CH2OH)2等羟甲基衍生物而降低了氨基的碱性，相对地增强了-NH3+的酸性解离，使Pk'2减少了2-3个pH单位，NaOH滴定的曲线A向pH低的方向转移，滴定终点也移动pH9附近。
光吸收性质蛋白质在280nm处有强烈的光吸收⏹Phe、Tyr、Trp⏹Trp贡献最大3．肽键的特点，肽平面肽键的特点:(1)酰胺键：由于酰胺氮上的孤对电子与相邻羰基的共振作用，表现出高稳定性1.C－N具40％双键性质2.C＝O具40％单键性质3.共振杂化体(2)亚氨基（－NH－）pH 0－14没有明显的解离和质子化倾向肽键是一个平面，称肽平面。
可以有反式顺式结构，但旋转能障高，反式稳定（Pro 例外）(3)蛋白质中的每一个氨基酸单位称氨基酸残基（residue）1．蛋白质一级结构的概念，分析方法，N-，C-末端、Edmen降解，二硫键定位等蛋白质的一级结构:蛋白质的共价结构，即蛋白质分子内部通过共价键连接而形成的结构形式分析方法，N-，C-末端:N端:(1)二硝基氟苯（DNFB or FDNB法），Sange试剂(2)丹磺酰氯（DNS）法原理：与DNFB相同优点：DNS具强烈的荧光，检测灵敏度可以达到1⨯10-9mol比DNFB法高100倍(3)苯异硫氰酸酯（PITC）法：逐个脱去。
此法的特点是能够不断重复循环，将肽链N-端氨基酸残基逐一进行标记和解离。
(4)氨肽酶法：氨肽酶：可以从多肽链的N端逐个降解氨基酸的肽链外切酶亮氨酸氨肽酶（LAP）：水解以Leu为N末端的肽键速度为最大C端:肼解法,还原法.羧肽酶法二硫键定位:(1)胃蛋白酶水解(2)过甲酸打开二硫键(3)双向电泳法分析2．常见蛋白酶的水解位点，水解方式：胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶作用特点，内切酶，外切酶3．蛋白质二级结构：定义，α-螺旋、β-折叠的结构要点，二面角蛋白质的二级结构:是指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。
它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键α-螺旋:(1)肽链内每个残基Cα的成对二面角φ和ψ各自取同一数值：φ＝－57°ψ＝－48°(2)右手、左手螺旋。
均由L-型Aa残基构成，右手α-螺旋和左手α-螺旋不是对映体，蛋白质中α-螺旋几乎均为右手的，右手的比左手的稳定(3)每圈螺旋占3.6个AA残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm。
肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-C=O基与第四个氨基酸残基酰胺基团的-NH基形成氢键。
(4) α-螺旋是不对称的分子结构，具有旋光能力，天然α-helix的不对称因素引起右旋。
α-螺旋结构中重复性结构命名：第一个数字表示每圈螺旋包含的残基数，下标数字表示氢键封闭的环所包含的主链原子数，同时也可标出氢键封闭的环内的重复单位数常见的螺旋形式螺旋(n=3)：非整数螺旋，蛋白质中α-螺旋结构的主要类型。
①3.613②3螺旋（n=2）：一般只出现在β-转角内10螺旋（n=4）: 紧缩螺旋，某些核酸结合蛋白③4.416β-折叠:(1)两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起，相邻肽链上的－NH和C ＝O之间形成有规则的氢键，这样的多肽构象就是β－折叠。
(2)平行式：各肽链的排列极性（N→C）是同一方向的，Φ＝－119°ψ＝+113°，重复周期0.65nm，常见于球状蛋白(3)反平行式：相邻肽链的极性相反，Φ＝－139°ψ＝+135°重复周期0.70nm，常见于纤维状蛋白(4)所有的肽键都参与链间氢键的交联，氢键与肽链的长轴接近垂直。
多肽主链为据齿状折叠构象，侧链的Cα－Cβ键几乎垂直于折叠片平面，侧链R 基交替地分布在片层平面的两侧二面角:Φ角--绕C-N1键旋转的角度,Ψ角--绕Cα-C2键旋转的角度 ,每一对αΦ、Ψ称肽平面的二面角.4．蛋白质三级结构：定义，稳定因素、超二级结构，结构域，胶原蛋白结构蛋白质的三级结构:是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构蛋白质表现完整生物活性的最低构象要求，即只有具有了完整的三级结构，才能表现出蛋白质的生物活性稳定因素:氢键、疏水键、离子键和范德华力等。
疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用超二级结构:在蛋白质中，特别是球状蛋白质中，若干相邻的二级结构单元组合在一起。
彼此相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合体充当三级结构的构体，称为超二级结构。
在结构的组织层次上高于二级结构，但没有构成完整的结构域① αα型② βαβ型③ βββ型胶原蛋白结构:胶原蛋白在体内以胶原纤维的形式存在。
其基本组成单位是原胶原蛋白分子胶原蛋白的二级结构是由三条肽链组成的三股螺旋，这是一种右手超螺旋结构。
螺距为8.6nm，每圈每股包含30个残基。
其中每一股螺旋又是一种特殊的左手螺旋，螺距为0.95nm，每一螺圈含3.3个残基,每一残基沿轴向的距离为0.29nm5．蛋白质四级结构：定义，稳定因素、别构效应, 红细胞携氧机制，意义蛋白质的四级结构:是指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式由多个亚基聚集而成的蛋白质常常称为寡聚蛋白稳定因素:亚基间的疏水作用别构效应:指蛋白质与配基结合改变蛋白质的构象，进而改变蛋白质的生物活性的现象别构蛋白质（allosteric protein）：具有别构效应的蛋白质，多为寡聚蛋白，包括活性部位和调节部位红细胞携氧机制，意义:血红蛋白的结构与功能①组成：4个亚基组成，成年人红细胞由α、β两种亚基各两条构成每条肽链都卷曲成球状，都有一个空隙容纳一个血红素，它们都能与氧气结合。
以α2β2四聚体形式存在一分子Hb能与4分子氧气结合②分析Hb与氧气结合，发现Hb的4个亚基和4个氧气结合时平衡常数（Keq）并不相同。
而是有4个不同的平衡常数，Hb与最后一个氧气结合时其结合力最大Hb与氧气结合将影响其四级结构，即亚基与亚基之间的相对位置发生变动，这种变化增强了Hb和O2的亲和力6．蛋白质的化学性质，光吸收、颜色反应、双缩脲反应，变性、复性蛋白质的化学性质:胶体性质,酸碱性质蛋白质胶体溶液的稳定性与它的分子量大小、所带的电荷和水化作用有关颜色反应:① 双缩脲反应：与CuSO4碱性溶液反应，生成紫红色或蓝紫色的复合物，540nm 处有最大光吸收② 米伦反应,乙醛酸反应,坂口反应,酚试剂光吸收: 蛋白质在280nm处有强烈的光吸收Phe、Tyr、Trp,Trp贡献最大变性沉淀因素：⏹高温⏹强酸碱⏹重金属盐⏹有机试剂：溶剂、脲、胍、生物碱⏹去垢剂：SDS（十二烷基磺酸钠）7．蛋白质的分离纯化和鉴定：一般过程、常用方法，差速离心（单位）、密度梯度离心、SDS-PAGE，层析分离原理，分子排阻层析、亲和层析，蛋白质组学。
蛋白质分离提纯的得率、纯化倍数等的计算一般过程:(1)前处理(分离组织--破碎细胞---去其他组分)常用方法(①超声粉碎,②微研磨,③酶消化④超速离心)注意问题：保持蛋白质的完整和活性(2)粗分级常用方法：盐析法、等电沉淀、有机溶剂(3)细分级(进一步提纯)常用方法：层析、电泳(4)结晶蛋白质分离纯化常用技术:1,沉降分离:蛋白质分子量、形状的不同会产生密度和沉降速度的差异①差速离心（单位）:利用蛋白质分子在离心力场的作用下沉降速度的差异分离不同蛋白质单位离心力场下，物质的沉降速度与分子量和分子形状有关,在生物化学中常用沉降系数表征分子量沉降系数定义：单位离心力场下的沉降速度（1-vp）为浮力因子f：摩擦系数Svedberg单位：10-13秒，S②密度梯度离心:利用物质在密度与其相同的溶液中不会沉降的特点区分不同密度的物质2,层析、色谱① 分配层析:一般原理：利用待分离物质在流动相和固定相中分配系数的不同，使物质间出现移动速度的差异，从而区分不同的物质常用方式：分配柱层析, 滤纸层析. 薄层层析, 离子交换层析, 气相色谱离子交换层析原理：利用不同离子在不同的pH下与固定相结合强度的差异，使待分离的物质在特定条件下与固定相中的同型离子发生交换，而与固定相结合，从而区分不同物质洗脱方式::①分段洗脱②梯度洗脱分子排阻层析:原理：利用具有不同孔径的多孔网状结构的凝胶珠作为分离介质，小分子由于扩散作用进入凝胶颗粒内部而被滞留；大分子被排阻在凝胶颗粒外面，在颗粒之间迅速通过。
又称凝胶过滤、分子筛亲和层析:原理：利用待分离蛋白质与固定相中相应配体的特异性结合，将目标蛋白质与其他物质分开一般步骤⏹制备交联有配体的层析柱⏹蛋白质上样，平衡⏹杂质洗脱⏹可溶性配体洗脱目标蛋白质3.电泳⏹①SDS-PAGE:用聚丙烯酰胺凝胶作为支持物，可以将凝胶分别作成浓缩胶和分离胶两部分.⏹浓缩胶一般孔径较大，pH6.8，分离胶一般孔径较小，pH8.8⏹样本加入SDS（十二烷基磺酸钠）、巯基乙醇、尿素处理，使蛋白质分子带上均匀的负电荷，分子形状变为一致的杆状分子，消除电荷差异和分子形态差异的影响。