生物化学与分子生物学考博专业课重点整理(11)

生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。

祝你考试顺利！。

分子生物学1．DNA的一级结构：指DNA分子中核苷酸的排列顺序。

2．DNA的二级结构：指两条DNA单链形成的双螺旋结构、三股螺旋结构以及四股螺旋结构。

3．DNA的三级结构：双链DNA进一步扭曲盘旋形成的超螺旋结构。

4．DNA的甲基化：DNA的一级结构中，有一些碱基可以通过加上一个甲基而被修饰，称为DNA的甲基化。

甲基化修饰在原核生物DNA中多为对一些酶切位点的修饰，其作用是对自身DNA产生保护作用。

真核生物中的DNA甲基化则在基因表达调控中有重要作用。

真核生物DNA中，几乎所有的甲基化都发生于二核苷酸序列5’-CG-3’的C上，即5’-mCG-3’.5．CG岛：基因组DNA中大部分CG二核苷酸是高度甲基化的,但有些成簇的、稳定的非甲基化的CG小片段,称为CG岛,存在于整个基因组中。

“CG”岛特点是G+C含量高以及大部分CG二核苷酸缺乏甲基化。

6．DNA双螺旋结构模型要点：（1）DNA是反向平行的互补双链结构。

（2）DNA双链是右手螺旋结构。

螺旋每旋转一周包含了10对碱基，螺距为3.4nm. DNA 双链说形成的螺旋直径为2 nm。

每个碱基旋转角度为36度。

DNA双螺旋分子表面存在一个大沟和一个小沟，目前认为这些沟状结构与蛋白质和DNA间的识别有关。

（3）疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定。

DNA双链结构的稳定横向依靠两条链互补碱基间的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。

7．核小体的组成：染色质的基本组成单位被称为核小体，由DNA和5种组蛋白H1,H2A,H2B,H3和H4共同构成。

各两分子的H2A,H2B,H3和H4共同构成八聚体的核心组蛋白，DNA双螺旋缠绕在这一核心上形成核小体的核心颗粒。

核小体的核心颗粒之间再由DNA和组蛋白H1构成的连接区连接起来形成串珠样结构。

8．顺反子（Cistron）：由结构基因转录生成的RNA序列亦称为顺反子。

9．单顺反子（monocistron）：真核生物的一个结构基因与相应的调控区组成一个完整的基因，即一个表达单位，转录物为一个单顺反子。

生物化学与分子生物学复习要领复要领：生物化学与分子生物学
简介
本文档旨在为生物化学与分子生物学的复提供要领和指导。

以下是一些重要的主题和建议，帮助您更好地准备复和考试。

主题一：分子生物学基础
- DNA的结构与功能
- RNA的类型和功能
- 蛋白质的合成和翻译过程
- 基因调控和转录调控
- 基因突变和DNA修复机制
主题二：生物化学的基本原理
- 生物大分子的结构和功能
- 酶的催化反应机制
- 代谢途径和能量转化
- 生物分子的合成和降解过程
- 细胞信号传导和调控
主题三：遗传工程和基因编辑
- DNA重组技术和工具
- 基因克隆和表达系统
- 基因编辑和CRISPR技术
- 遗传改良和转基因生物
复建议
- 阅读教材和课堂笔记，理解基本概念和关键知识点
- 利用练题和考试样题巩固理论知识和解题技巧
- 加入研究小组或参加讨论会，与他人交流研究体会和解答疑惑
- 制定复计划和时间表，合理分配时间和精力进行复
- 多做实验和实践操作，加深对实际应用的理解和掌握
- 参考可靠的学术资源和文献，扩展对生物化学与分子生物学的知识深度和广度
总结
生物化学与分子生物学是生命科学中非常重要的领域。

通过系统的复习和准备，您将对分子生物学的基本原理和生物化学的关键概念有一个全面的了解。

请遵循上述复习要领和建议，制定适合自己的复习计划，并通过实践和探索加深对知识的理解和应用能力。

祝您复习顺利，取得优异成绩！。

北林考博辅导班：2019林业大学生物化学与分子生物学考博难度解析及经验分享下面是启道考博辅导班整理的关于林业大学生物化学与分子生物学考博相关内容。

一、专业介绍生物化学与分子生物学专业属于生物学下设的一个二级学科，生物化学是研究生物机体的化学组成和生命过程中的化学变化及其规律的学科，分子生物学是以生物大分子的结构与功能及其相互关系为中心，以数学、物理学、化学和生物学的基本概念和方法为基础，在分子水平上研究生命现象和生命过程的活动规律。

生物化学与分子生物学专业是生命科学的前沿和最活跃的学科。

林业大学生物科学与技术学院的生物化学与分子生物学专业在博士招生方面，划分为3个研究方向071010生物化学与分子生物学研究方向：01 树木分子生物学02 树木生物化学03 树木生物技术考试科目：①1001英语②2015生物化学与分子生物学专业综合测试一③3015生物化学与分子生物学专业综合测试二二、考核内容林业大学生物化学与分子生物学专业博士研究生招生综合考核内容为:1、由学科考核小组组织实施，考核前应及时通知招生工作监督小组全程监督考核过程。

学科考核小组组长原则上由学科负责人担任，成员不少于5人，且至少3人为博士生导师。

2、只有通过前期材料审核及公示合格的申请人才有资格参加学科考核。

3、主要对申请人的外语水平、专业基础知识、专业知识、综合素质和科研创新能力进行全面考核。

考核形式及内容由学科根据本学科特点确定。

学科需要制定详细的学科考核办法及流程，提前报学院审查备案。

4、学科考核小组负责汇总本学科考核成绩，结合当年导师招生名额，确定拟录取，并将拟录取、考核成绩、考核记录、考核试卷等上报学院研究生管理办公室。

5、生物学院各博士点招生学科的考核安排将另行在生物学院通知，请及时关注。

三、申请材料1.《报考攻读博士学位研究生登记表》1份（报考信息填写完毕并按要求上传本人近期证件照电子版，确认后系统将自动生成《报考攻读博士学位研究生登记表》，登记表中的自述部分需由考生手写签名后方有效）；2.两封具有教授（含）以上职称的专家推荐信，其中一封原则上由申请者攻读硕士学位期间的指导教师撰写，如导师为副教授的，增加一封教授级别的专家推荐信，即申请者需提交3封推荐信（要求分别密封）；3.硕士课程学习成绩单（应届硕士要求加盖研究生培养部门公章；已获得硕士学位考生可在个人档案中复印，需加盖单位档案管理部门公章）；4.硕士毕业证书、学位证书（往届生提供）或研究生证（含注册页）（应届生提供）；5.本科毕业证书、学士学位证书；（本科毕业时间在2005年前的上传）6.某某（正反两面）；7.教育部留学服务中心出具的认证证明（获得境外院校学位者提交）；8.申请人研究成果清单以及相关材料（如学术论文、专利证书、科研获奖证书、竞赛获奖证书等）；9.《报考2019年少数民族高层次骨干人才计划博士研究生考生登记表》（仅少数民族骨干计划考生提交）10.申请人拟攻读博士学位的科研计划（科研计划书要求按国家自然科学基金申请书格式撰写，字数不少于5000字，具体包括研究目的、研究背景、研究内容、研究方案、创新点等，并列出必要的参考文献）；11.硕士学位论文（应届毕业硕士生提供论文摘要和目录、研究进展等）12.体检表（体检时间应在2018年10月后，二级甲等以上资质医院）。

生物化学与分子生物学知识总结第一章蛋白质的结构与功能1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。

2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。

100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×1003.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸4.可根据侧链结构和理化性质进行分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸5.脯氨酸属于亚氨基酸6.等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。

氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物7.蛋白质的分子结构包括:一级结构(primary structure)二级结构(secondary structure)三级结构(tertiary structure)四级结构(quaternary structure)1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。

主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。

2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键⏹蛋白质二级结构包括α-螺旋 (α -helix)β-折叠 (β-pleated sheet)β-转角 (β-turn)无规卷曲 (random coil)3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

主要的化学键:8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。

9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。

11章.蛋白质的降解和氨基酸的代谢1.蛋白质的酶促降解1.1.细胞内蛋白质的降解一般认为真核细胞对蛋白质的降解有两个体系.其一是溶酶体降解.其二是依赖ATP,在细胞溶胶中以泛素标记的选择性蛋白质的降解.1.2外源蛋白质的酶促降解外源蛋白质进入体内,必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸,然后才能被吸收.就高等动物来说,外界食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质经降解的氨基酸,共同组成体内氨基酸代谢库.所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量.氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质,一部分可以作为能源,体内有一些非蛋白质的含氮化合物也是以某些氨基酸作为合成的原料.2.氨基酸的分解代谢氨基酸的共同分解代谢途径包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面.氨基酸经脱氨基作用生成氨及α-酮酸.氨基酸经脱羧基作用产生二氧化碳及胺.胺可随尿直接排出,也可在酶的作用下,转化为可被排出的物质和合成体内有用的物质.氨基酸脱氨基的方式有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用和脱酰胺基作用.3.氨的排泄方式水生动物排氨鸟类及爬行动物排尿酸哺乳动物排尿素尿素是哺乳动物蛋白质代谢的最终产物10章.脂质代谢1脂质的酶促水解1.1三酰甘油的酶促水解三酰甘油是重要的储能物质.在脂肪酶的作用下水解为甘油和脂肪酸.甘油可氧化供能也可糖酵解途径生成糖.脂肪酸可彻底氧化供能.1.2磷脂的酶促水解磷脂酶A1和A2分别专一的出去Sn-1位或sn-2位上的脂肪酸,生成的仅含有一个脂肪酸的产物称溶血磷脂.溶血磷脂是一种很强的表面活性剂,能使细胞膜和红细胞膜溶解.2.脂肪酸的β-氧化作用2.1脂肪酸的β-氧化作用是指：脂肪酸在氧化分解时,碳链的断裂发生在脂肪酸的β位,即脂肪酸的碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子.细胞溶胶中的长链脂肪酸首先被活化为脂酰辅酶A,然后长链脂酰辅酶A在肉碱的携带下进入线粒体.需要肉碱脂酰转移酶脂肪酸的β-氧化作用四步：脱氢、加水、再脱氢、硫解.循环一次,产生少两个碳原子的脂酰辅酶A和一分子乙酰辅酶A.1mol软脂酸彻底氧化需要进行7次β-氧化,产生8mol乙酰辅酶A.每次β-氧化产生1mol FADH2 和1mol NADH+H+ ,则共产生7molFADH2和7molNADH+H+ .进入呼吸链氧化生成28mol ATP1.5×7+2.5×7=28；8mol 乙酰辅酶A进入TCA循环氧化可生成80molATP10×8；这样1mol软脂酸彻底氧化一共产生108molATP,因活化时消耗2molATP,故净得106molATP.不饱和脂肪酸的氧化与饱和脂肪酸基本相同,单不饱和脂肪酸氧化需要△3-顺,△2-反烯脂酰辅酶A异构酶；多不饱和脂肪酸氧化还需要△2-反,△4-顺二烯脂酰辅酶A还原酶和△3-反,△2-反烯脂酰辅酶A异构酶的共同作用.3.酮体乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,统称为酮体.酮体在肝中产生,可被肝外组织利用.酮体的生成：在肝中脂肪酸的氧化不是很完全,二分子的乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A；乙酰乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A,后者裂解成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可以还原生成β-羟丁酸,乙酰乙酸可以脱羧生成丙酮.酮体的氧化：在肝中形成的乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织,通过三羧酸循环循环氧化.β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸,然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下,生成乙酰乙酸辅酶A,再与第二个辅酶A作用形成两分子一线辅酶A,乙酰辅酶A可进入三羧酸循环循环进行氧化.9.糖的分解代谢1.淀粉的酶促水解1.1 α-淀粉酶可以水解淀粉中任何部位的α-1,4糖苷键,β-淀粉酶只能从非还原端开始水解.,β-淀粉酶不能水解α-1,6糖苷键.水解淀粉中的α-1,6糖苷键的酶是α-1,6糖苷酶.2.糖的分解代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、戊糖磷酸途径、葡萄糖醛酸途径、乙醛酸途径.3.糖酵解无氧条件下,1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程称为糖酵解.丙酮酸的三条代谢去路：①在组织缺氧情况下丙酮酸还原为乳酸；②酵母菌可以使丙酮酸还原为乙醇；③有氧条件下,丙酮酸转化为乙酰辅酶A,进入三羧酸循环,彻底氧化为二氧化碳和水.糖酵解从葡萄糖开始,分为10步酶促反应,均在细胞液中进行.糖酵解的调控：从单细胞生物到高等动植物都存在糖酵解过程,其生理意义主要是释放能量,使机体在缺氧情况下仍能进行生命活动.糖酵解的中间产物可为机体提供碳骨架.糖酵解主要受3中酶的调控：①果糖磷酸激酶；①果糖磷酸激酶是最关键的限速酶.1.ATP/AMP比值对该酶活性的调节具有重要的生理意义.当ATP浓度较高时,果糖磷酸激酶几乎无活性,糖酵解作用减弱；当AMP积累,ATP减少时,酶活性恢复,糖酵解作用增强.2.氢离子H可抑制果糖磷酸激酶的活性,防止肌肉中形成过量乳酸而使血液酸中毒.3.柠檬酸可增加ATP对酶活性的抑制作用.果糖-2,6-二磷酸能消除ATP对酶的抑制效应,使酶活化.②己糖激酶活性的调节.果糖-6-磷酸是的别构抑制剂.③丙酮酸激酶活性的调节.果糖-1,6-二磷酸是丙酮酸激酶的激活剂；丙氨酸是该酶的别构抑制剂.ATP、乙酰CoA 也可以抑制该酶的活性.糖酵解中ATP的变化：糖酵解阶段中,由己糖激酶和果糖磷酸激酶催化的两步反应,各消耗1分子的ATP.在丙糖阶段,甘油酸—1,3—二磷酸和烯醇丙酮酸磷酸经底物水平磷酸化反应,个生成1分子ATP,由于果糖—1,6—二磷酸在醛缩酶催化下裂解,相当于生成2分子甘油醛—3—磷酸.因此,每分子葡萄糖在糖酵解阶段净生成2分子ATP.在糖酵解过程中有3步不可逆反应,分别由己糖激酶、果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶.其中果糖磷酸激酶是最关键的限速酶,其活性被ATP、柠檬酸所抑制；被AMP和果糖-2,6-二磷酸变构激活.2.糖的有氧分解将糖的有氧分解分为3个阶段,第一是糖酵解阶段,第二是丙酮酸进入线粒体被氧化脱羧成乙酰辅酶A.第三阶段是乙酰辅酶A进入柠檬酸循环生成二氧化碳和水.三羧酸循环循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合为柠檬酸进入三羧酸循环循环.丙酮酸经三羧酸循环循环途径能形成12.5个ATP,每分子葡萄糖能产生2分子的丙酮酸,将产生25个ATP.柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶与α-酮戊二酸脱氢酶系是调控三羧酸循环循环的限速酶.其活性受ATP、NADH等物质的抑制.葡萄糖在有氧条件下氧化分解为二氧化碳和水净生成32分子ATP.乙醛酸途径两种关键酶是苹果酸合酶和异柠檬酸裂解酶.戊糖磷酸途径：两个5碳糖相加生成3碳和7碳糖,后二者相加在生成6碳和4碳糖,5碳与4碳糖相加生成3碳和6碳糖.糖原的分解与合成的关键酶是磷酸化酶与糖原合酶.糖异生:糖异生作用是指非糖物质如甘油,生糖氨基酸和乳酸等合成葡萄糖或糖原的过程.为什么糖异生并非完全是糖酵解的逆转反应8新陈代谢总论和生物氧化1ATP是生物细胞内能量代谢的偶联剂.从低等的单细胞生物到高等的人类,能量的释放、贮存和利用都是以ATP 为中心.ATP含有一个磷酯键和两个由磷酸基团形成的磷酸酐键.6 酶1酶的概念与特点：酶是具有高效性与专一性的生物催化剂.三层含义：一,酶是催化剂；二,酶是生物催化剂；三,酶在行使催化剂功能时,具有高效性与专一性的特点酶的催化效率可以用转换数来表示.2酶的化学本质与组成除核酶外,酶都是蛋白质.酶可以分为单纯蛋白质与缀合蛋白质.缀合蛋白质除了氨基酸残基外,还含有金属离子、有机小分子等化学成分,这类酶称为全酶.全酶中蛋白质部分称为辅酶.非蛋白质部分称为辅因子.酶的分类：1.氧化还原酶类；2.转移酶类；3.水解酶类；4裂合酶类；5异构酶类；6合成酶类.酶的专一性分类：①结构专一性分为绝对专一性与相对专一性；②立体异构专一性旋光异构专一性和几何异构专一性酶的作用机制：活化分子：反应物一种更高能量的状态.过渡态：活化分子所处的这种需要更多能量的状态.基态：与活化分子相对应的普通反应物分子所处的状态.活化能：处于过渡态的分子比处于基态的分子多出来的Gibbs 自由能.酶通过降低反应活化能使反应速率加快.酶活性部位的结构是酶作用机理的结构基础.酶具有高效催化效率的分子机制：酶分子的活性部位结合底物分子形成酶—底物复合物,在酶的帮助下,底物分子进入一种特定的状态,形成此类过渡态所需的活化能远小于非酶促反应所需的活化能,使反应能够顺利进行,形成产物释放出游离的酶,使其能够参与其余底物的反应.与该分子机理相关的因素：1.邻近效应：邻近效应指酶与底物结合以后,使原来游离的底物集中于酶的活性部位,从而减少底物之间或底物与酶的催化基团之间的距离,使反应更容易进行.2.定向效应：指底物的反应基团之间、酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确定位与取向所产生的增进反应速率的效应.3.促进底物过渡态形成的非共价作用：当酶与底物结合后,酶与底物之间的非共价可以使底物分子围绕其敏感键发生形变,从而促进底物过渡态的形成.4.酸碱催化：5.共价催化：酶促反应动力学：酶底物中间复合物学说：即酶首先和底物结合生成中=v 间复合物,中间复合物再生成产物.米氏方程：m K S S v v +=][][max ；K m 物理意义：K m 值是反应速率为最大值的一半时的底物浓度.其单位是mol/l影响酶促反应速率的因素包括：抑制剂、温度、ph 值,激活剂.1,通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力的降低或丧失的作用称为抑制作用.酶的抑制剂包括不可逆抑制剂与可逆抑制剂.可逆抑制剂可分为：竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂.氯离子是唾液淀粉酶的激活剂.酶活性的调节酶活性的调节方式：1.通过改变酶的分布于数量来调节酶的活性.2.通过改变细胞内已有的酶分子的活性来调节酶的活性.酶的别构调控许多酶具有活性部位外,还具有调节部位.酶的调节部位可与某些化合物可逆的非共价结合,使酶的结构发生改变,进而改变酶的活性,这种酶活性的调节方式称为别构调节.对别构酶加热或用化学试剂处理,可以使别构酶解离并失去调节活性,称为脱敏作用.对酶分子具有别构调节作用的化合物称为效应物.效应物对别构酶的调节作用可分为同促效应与异促效应.同促效应中,酶的活性部位与调节部位是相同的,效应物是底物,底物与别构酶的某一活性部位相结合可促使剩余底物与其它剩余活性部位相结合,导致酶促反应速率增加,这称为正协同效应.如果底物与酶的某一活性部位结合导致剩余底物更难与其余剩余活性部位结合,则称为负协同效应.异促效应中,酶的活性部位与调节部位是不同的.效应物是非底物分子.酶原的激活酶原：指的是生活物体内合成的无活性的酶的前体.酶原激活：在特定蛋白水解酶的催化作用下,酶原的结构发生改变,形成酶的活性部位,变成有活性的酶.酶原的激活是一个不可逆的过程.5脂质与生物膜1.1.1动植物油的化学本质是脂酰甘油.1.1三酰甘油的理化性质：1.3磷脂分为甘油磷脂与鞘磷脂.最简单的甘油磷脂是磷脂酸.1.4生物膜主要由蛋白质与脂质.4糖类单糖一般是含有3--6个碳原子的多羟基醛或多羟基酮.最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮.单糖的构型以距离醛基最远端不对称碳原子为准,羟基在左边的为L构型,羟基在右边的为D构型.单糖分子中醛基和其他碳原子上羟基成环反应生成的产物为半缩醛.六元环是吡喃糖,五元环为呋喃糖.六元环更稳定.连接半缩醛羟基的碳称为异头碳.异头物的半缩醛羟基与决定构型的羟基在同侧着为α型,在相反者为β构型.单糖的构型：椅式构象更稳定.糖类衍生物甘露醇在临床上用来降低颅内压和治疗急性肾衰竭.葡糖醛酸是人体一种重要的解毒剂.寡糖寡糖是少数单糖2-10缩合的聚合物,低聚糖是指20个以下单糖缩合的聚合物.麦芽糖成键类型：α1-4糖苷键,多糖多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而成的高聚物.多糖没有还原性和变旋性.淀粉天然淀粉一般由直链淀粉与支链淀粉组成.直链淀粉是D—葡萄糖基以α—1,4糖苷键连接的多糖链.直链淀粉分子的空间构象是卷曲成螺旋形的,每一回旋为6个葡萄糖基.显色螺旋构象是碘显色的必要条件,碘分子进入淀粉螺旋圈内,糖游离羟基称为电子供体,碘分子成为电子受体,形成淀粉碘络合物,呈现颜色.其颜色与糖链的长度有关.直链淀粉成蓝色,支链淀粉成紫红色.纤维素自然界中最丰富的有机化合物是纤维素.纤维素是一种线性的由D—吡喃葡糖基以β—1,4糖苷键3.核酸RNA：核糖核酸DNA：脱氧核糖核酸A 腺嘌呤T 胸腺嘧啶G 鸟嘌呤C胞嘧啶U 尿嘧啶核苷：是戊糖和含氮碱基生成的糖苷.核苷酸间的连接键是3,5—磷酸二酯键.碱基序列表示核酸的一级结构,DNA双链的螺旋形空间结构称DNA的二级结构.A与T配对形成2个氢键,G与C配对形成3个氢键.增色效应：核酸水解为核苷酸,紫外吸收值增加.核酸结构的稳定性因素：1 碱基对间的氢键.2 碱基堆积力.3 环境中的正离子核酸变性在核酸变性时,将紫外吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度值称溶解温度,即Tm.影响Tm的因素：1.G—C对含量,G—C对含量越高,Tm也越高.2.溶液的离子强度离子强度较低的介质中,Tm较低.3.溶液的Ph4.变性剂复性：变性核酸的互补链在适当的条件下重新缔合成双螺旋的过程成为复性.变性核酸复性时需要缓慢冷却,故又称退火.变性核酸复性后,核酸的紫外吸收降低,这种现象称为减色效应.影响复性的因素：1 复性的温度 2单链片段的浓度 3 单链片段的长度 4 单链片段的复杂度 5 溶液的离子强度分子杂交：在退火条件下,不同来源的DNA互补区形成双链,或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA—RNA杂合双链的过程称为分子杂交.2蛋白质1.蛋白质的分类蛋白质的平均含氮量为16%.2.蛋白质的组成蛋白质的水解产物为氨基酸等电点：。

生物化学考博复习资料一、名词解释1、分子伴侣：是细胞内一类能帮助新生肽链正确组装、成熟，自身却不是这种产物分子成分的蛋白质。

2、蛋白质的变构效应：在寡聚蛋白分子中，一个亚基，由于与配体的结合，而发生的构象变化，引起相邻其它亚基与配体结合的能力亦发生改变。

这种效应成为蛋白质的变构效应。

3、等电聚焦：使电泳的介质中形成一定范围的pH梯度，电泳时待分离的两性分子可以在这种pH梯度中迁移，直到聚集于与其等电点相同的区域。

该技术特别适用于分子量相近而等电点不同的蛋白质分离和分析。

4、分段盐析：由于不同蛋白质分子的水膜厚度和带电量不同，因此使用不同蛋白质盐析所需要的盐浓度一般是不同的，这样逐步加大盐浓度，便可以使不同蛋白质从溶液中分段沉淀，这种方法称为分段盐析法。

5、凝胶层析：凝胶层析是以多孔性凝胶填料为固定相，按照蛋白质分子量大小进行分离的技术，又称之凝胶过滤，分子筛层析或排阻层析等。

6、增色效应：天然变性的核酸分子260nm处紫外吸收值增加的现象。

7、分子杂交：利用核酸分子的变性和复性性质，在适宜的条件下，来源不同的单链DNA或RNA，若有碱基互补片段即可重新形成双螺旋链，可形成DNA-DNA或DNA-RNA杂交体分子，这一过程成为分子杂交。

8、核酶：具有催化活性的RNA分子。

9、蛋白质的互补作用：指生理价值较低的蛋白质与另一种生理价值较低的蛋白质混合使用，使必需氨基酸互相补充提高营养价值，此称蛋白质的互补作用。

10、信号序列：所有靶向输送的蛋白质结构中存在的分选信号，主要为N末端特异氨基酸序列，可引导蛋白质转移到细胞的适当靶部位，这类序列称为信号序列。

11、操纵子：是原核生物基本表达的协调单位。

一些相关基因被串联排列在染色体上由单一个启动子位点调节转录开始，这种基本串列、启动子以及其他在基本表达调节中起作用的附属顺序组成的结构称为操纵子。

12、顺式作用元件：是指那些在真核生物中与结构基因表达调控相关、能够被基因调控蛋白特异性识别和结合的特异DNA序列，根据在基因中的位置、转录中的作用，分为启动子、增强子和沉默子。

（完整版）生物化学与分子生物学部分章节重点归纳第二十二章基因表达与细胞信号转导的偶联机制一、论句：1、蛋白激酶/蛋白磷酸酶、G蛋白是信号通路开关分子。

2、磷酸化可能提高活性也可能降低活性3、G蛋白/小G蛋白功能与GTP/GDP结合状态有关。

4、G蛋白偶联受体通过G蛋白-第二信使-靶分子发挥作用。

5、酶偶联受体通过蛋白激激酶-蛋白激酶-靶分子发挥作用。

二、名解1.受体：位于细胞膜上的或细胞内能特异识别配体并与之结合，进而引起生物学效应的特殊蛋白质，个别是糖脂。

膜受体绝大多数是跨膜糖蛋白，其胞外部分负责结合配体，细胞内部分负责信号的转导；胞内受体（包括胞浆受体和核受体）为DNA结合蛋白。

2.G蛋白偶联受体：在结构上均为单体蛋白，有7个跨膜区域，又名七跨膜受体。

胞外结构负责结合外源信号，胞内部与异源三聚体G蛋白相结合而存在。

基本的信号转导方式是通过不同的G蛋白影响腺苷酸环化酶（AC）、磷脂酶C（PLC）等效应分子活性，从而改变细胞内第二信使的浓度，实现跨膜信息传递。

3.G蛋白：即鸟苷酸结合蛋白。

结合有GDP的G蛋白是非活性形式，而结合有GTP的G蛋白是活性形式。

G蛋白一般固有GTP酶活性，可以水解结合的GTP是分子恢复非活性形式。

异源三聚体G蛋白就是一类非常重要的转导七跨膜受体信号的G蛋白。

4.小G蛋白：即分子量低的G蛋白，第一个被发现的分子式Ras，故又称为Ras 超家族。

小G蛋白具有GTP/GDP转换、GTP酶活性等G蛋白的共同特征，是重要的细胞内信号转导分子。

5.信号转导通路：细胞外信号经由受体在细胞内引起的有序分子变化，信号转导通路由各种信号转导分子相互作用而形成。

各种信号转导通路不是孤立的，而是有广泛交叉联系。

信号转导通路的形成是动态的，随着信号的种类和强度不断变化。

6.第二信使：指激素等细胞外化学信号与靶细胞受体结合后，细胞内迅速发生浓度或分布改变的一大类小分子化合物，如cAMP、cGMP、Ca2+、IP3等。

分子生物学总结知识点(总9页)--本页仅作为文档封面，使用时请直接删除即可----内页可以根据需求调整合适字体及大小--分子生物学总结知识点分子生物学总结知识点篇一：分子生物学总结第一章绪论1、细胞学说1847年由德国科学家施莱登和施旺提出。

细胞学说的主要内容有：①细胞是有机体，一切动植物都是由单细胞发育而来，即生物是由细胞和细胞的产物所组成；②所有细胞在结构和组成上基本相似；③新细胞是由已存在的细胞分裂而来；④生物的疾病是因为其细胞机能失常。

2、分子生物学的概念：分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构与功能，并从分子水平上阐明蛋白质与核酸、蛋白质与蛋白质之间的相互作用的关系及其基因表达调控机理的学科。

3、中心法则1958年由克里克提出4、分子生物学的研究内容：a：DNA重组技术（基因工程）b：基因的表达调控c：生物大分子的结构和功能研究(结构分子生物学）d：基因组、功能基因组与生物信息学研究RNA复制逆转录蛋白质【名词解释】：1、同功tRNA：多个tRNA携带一种氨基酸，这些tRNA称为同功tRNA。

2、iRNA：即起始RNA，DNA合成的引物3、核酶：即具有催化作用的一类RNA分子。

4、端粒酶：是一种自身携带模板RNA的逆转录酶，催化端粒DNA的合成，能够在缺少DNA模板的情况下延伸端粒内3’端的寡聚核苷酸片段，包含两个活性位点，即逆转录酶活性和核酸内切酶活性。

5、反义核酸：是根据碱基互补原理，用人工合成或生物体自身合成的特定互补的DNA或RN段（或其化学修饰的衍生物），能够与目的序列结合，通过空间位阻效应或诱导RNase活性，在复制、转录、剪接、mRNA转运及翻译等水平，抑制或封闭目的基因的表达。

第二章核酸的结构与功能1、染色质的类型分为两种类型：常染色质和异染色质。

常染色质处于伸展状态，碱性染料着色浅而均匀；异染色质处于凝集状态，碱性染料着色较深。

2、染色质蛋白质分为两类：组蛋白和非组蛋白。

生物化学与分子生物学考博
生物化学与分子生物学是现代生命科学中非常重要的学科，其涉及到生物分子的组成、结构、功能以及分子水平上的生命过程等方面。

考博的生物化学与分子生物学科目主要包括以下几个方面：
1. 生物分子的结构与功能：主要涉及到蛋白质、核酸、碳水化合物等生物分子的结构与功能，如蛋白质的结构、功能与折叠等方面。

2. 生物分子的代谢：主要涉及到生物分子的合成与分解，如葡萄糖代谢、脂质代谢等方面。

3. 分子生物学：主要涉及到DNA复制、转录、翻译等方面的分子过程以及基因调控等方面。

4. 生物技术：主要涉及到PCR、基因克隆、基因转染等生物技术的原理与应用。

在备考生物化学与分子生物学考博时，需要掌握以上几个方面的知识，并且需要熟悉相关实验技术，如Western Blot、PCR等。

同时还需要了解一些前沿研究领域的进展，如RNA干扰、基因编辑等方面的内容。

总之，生物化学与分子生物学是考博中必不可少的学科，需要考生在备考过程中注重理论学习与实践操作相结合，不断提高自己的综合素质和研究能力。

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