生物化学第2章 蛋白质

Glu-Cys-Gly SH
Glu-Cys-Gly S S
Glu-Cys-Gly
谷胱甘肽的生理功用：
• 解毒作用：与毒物或药物结合，消除其 毒性作用；生物转化。
• 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂， 参与体内多种氧化还原反应；
• 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基 团-SH维持还原状态；
• 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂 对红细胞膜结构的破坏作用。
锌指结构是一个常见的模体。
由一个α-螺旋和两个反向平行的β-折迭组 成，形似手指。
Ｎ－端两个半胱氨酸，Ｃ－端两个组氨酸， 此四个氨基酸残基在空间上构成一个洞穴， 容纳一个锌，具结合锌离子功能。
含锌指结构的蛋白质都可与ＤＮＡ或ＲＮＡ 结合。
锌指结构 (折迭-折迭模序)
亮氨酸拉链结构：
• 见于真核生物DNA结合蛋白质的C端，与 癌基因表达调控有关。
第二章
多肽与蛋白质
Peptides and Proteins
1833年，Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年，Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白，
并将其制成结晶。 19世纪末，Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，
并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年，德国化学家Gerardus J. Mulder引用
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
第一节
肽和蛋白质的一级结构
Primary Structure of Peptides and Proteins
一、肽和蛋白质是由氨基酸组成的多聚体

第二章蛋白质化学一、填空题：1、不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为____%。

2、蛋白质中存在种氨基酸，除了氨基酸外，其余氨基酸的α-碳原子上都有一个自由的基及一个自由的基。

3、能形成二硫键的氨基酸是，分子量最小的氨基酸是。

4、蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带电荷，在碱性溶液中带负电荷。

当蛋白质处在某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为，该溶液的pH值称为蛋白质的________。

5、蛋白质的一级结构是指在蛋白质多肽链中的。

6、在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的与另一个氨基酸α碳原子上的_______脱去一分子水形成的键叫，它是蛋白质分子中的基本结构键。

7、一个四肽Lys-Val-His-Arg在pH=7溶液中进行电泳，它将向极方向移动。

8、蛋白质在280nm处有最大吸收峰，这是由于蛋白质分子中存在、和残基的缘故。

9、α—螺旋和β—折叠结构属于蛋白质的级结构，稳定其结构的作用力是。

10、丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸的极性是由侧链基团的基提供的；天冬酰胺和谷氨酰胺的极性是由其引起的，而半胱氨酸的极性则是因为含的缘故。

11、蛋白质颗粒表面的和是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。

12、蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种键，使天然蛋白质原有的与性质改变。

13、.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是和。

14、天然蛋白质分子中的α—螺旋都属于手螺旋。

15、已知下列肽段：(1)-Ala-Phe-Tyr-Ala-Arg-Ser-Glu—(2)-Lys-Glu-Arg-Gln-His-Ala-Ala—(3)-Gln-Cys-Leu-Ala-Ser-Cys-Ala—(4)-Gly-Leu-Ser-Pro-Ala-Phe-Val—其中在pH=7条件下向负极移动快的多肽是；在280nm有最大光吸收的是；可能形成二硫键桥的是；α—螺旋中断的是。

二、选择题(只有一个最佳答案)：1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓( )A、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于( )A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转C、同一平面D、随不同外界环境而变化的状态3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60，它的等电点（pI）是( )A、7.26B、5.97C、7.14D、10.774、肽链中的肽键是：( )A、顺式结构B、顺式和反式共存C、反式结构5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：( )A、静电作用力B、氢键C、疏水键D、范德华作用力6、蛋白质变性是由于（）A、一级结构改变B、空间构象破坏C、辅基脱落D、蛋白质水解7、必需氨基酸是对（）而言的。

肽链内形成氢键，氢键的取向 几乎与轴平行，第一个氨基酸 残基的酰胺基团的-CO基与第 四个氨基酸残基酰胺基团的NH基形成氢键（包含13个原 子）。
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表 几种螺旋结构参数
结构类型 残基/圈 1个氢键环的原子数 每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位 置
及顺序分析，
的 然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确 确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位： 主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相 连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。 氨基酸是蛋白质的基本单位。 自然界存在的氨基酸有300多 种，但合成蛋白质的氨基酸只 有20种，都属于α-氨基酸，其 中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种 氨基酸在DNA分子中有它 们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸 （Coding amino acid）。 新近发现的硒代半胱氨酸 （SeCys）也是一种编码 氨基酸。
由 两 个 氨 基 酸 组 成 的 肽 称 为 二 肽 ， 由 多 个 氨 基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状， 所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称 为氨基酸残基。

HN O H2 N CH C CH2 OH
氨基酸的结构
亚氨基酸
脯氨酸 Proline
H N C OH O
2，根据R侧链的极性分类
非极性疏水性氨基酸 极性中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
1，非极性疏水性氨基酸
特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水 溶液中的溶解度较小）,共7种。
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸
3， β-转角
定义： 在肽链进行180° 回折时的转角上，通 常由四个氨基酸残基 构成，其中第二个残 基常为脯氨酸。
作用力：氢键
4，无规卷曲
定义： 是指多肽链中没有确定规 律性的那部分肽链构像。
（二）三级结构
定义：
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再 进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间 结构，称为蛋白质的三级结构。
含硫氨基酸
O H2N CH C CH2 SH OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2 N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位
۶ 组成人体蛋白质的20种氨基酸均 属于L--氨基酸
• 存在自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种， 且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
۶ 组成蛋白质的氨基酸
（一）氨基酸的结构
1、结构通式
侧链基团
氨基 羧基
2、结构特点：
① 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧 基，并且连接在同一个碳原子上，故称α -氨基酸 （脯氨酸除外：亚氨基——NH2+）。 ②除甘氨酸的R为H外，其他氨基酸的Cα 是不对称 碳原子，因此具有L型与D型两种不同的构型，组成 人体的都是L型。 ③不同氨基酸的R侧链各异，它 们的分子量、解离程度和化学反 应性质也不相同。