下载文档原格式
蛋白质的共价结构蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子。
多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的，各种多肽链都有自己特定的氨基酸序列。
蛋白质的相对分子质量介于6000到1000000或更高。
蛋白质分为两大类：单纯蛋白质和缀合蛋白质。
根据分子形状可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质。
此外还可按蛋白质的生物学功能分类。
为了表示蛋白质结构的不同组织层次，经常使用一级结构、二级结构、三级结构和四级结构这样一些专门术语。
一级结构就是共价主链的氨基酸序列，有时也称化学结构。
二、三和四级结构又称空间结构（即三维结构）或高级结构。
蛋白质的生物功能决定于它的高级结构，高级结构是由一级结构即氨基酸序列决定的，二氨基酸序列是由遗传物质DNA的核苷酸序列规定的。
肽键（CO—NH）是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键，二硫键是使多肽链之间交联或使多肽链成环的共价键。
多肽链或蛋白质当发生部分水解时，可形成长短不一的肽段。
除部分水解可以产生小肽之外，生物界还存在许多游离的小肽，如谷胱甘肽等。
小肽晶体的熔点都很高，这说明短肽的晶体是离子晶格、在水溶液中也是以偶极离子存在的。
测定蛋白质一级结构的策略是：（1）测定蛋白质分子中多肽链数目；（2）拆分蛋白质分子的多肽链；（3）断开多肽链内的二硫桥；（4）分析每一多肽链的氨基酸组成；（5）鉴定多肽链的N-末端和C-末端残基；（6）断裂多肽链成较小的肽段，并将它们分离开来；（7）测定各肽段的氨基酸序列；（8）利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构；（9）确定半胱氨酸残基形成的S-S交联桥的位置。
序列分析中的重要方法和技术有：测定N-末端基的苯异硫氰酸酯（PITC）法，分析C-末端基的羧肽酶法，用于多肽链局部断裂的酶裂解和Br化学裂解，断裂二硫桥的巯基乙醇处理，测定肽段氨基酸序列的Edman化学降解和电喷射串联质谱技术，重建多肽链一级序列的重叠肽拼凑法以及用于二硫桥定位的对角线电泳等。
生物化学笔记一蛋白质的共价结构1.氨基酸（amino acid）－20个，18个常见，1个脯氨酸，1个硒代胱氨酸（由终止密码字编码）－20种氨基酸的性质，排列顺序决定蛋白质的性质－人类中L型出现较多，D型较少，但是牙齿中的天冬氨酸便是；而在微生物中，D型出现较多，一般出现于翻译后修饰，可通过恢复又形成L型1．1氨基酸结构●每个氨基酸（除pro）都含有：－COOH-(羧基)，－NH2－（氨基），—R(R集团)羧基和氨基的主要作用：提供氢键形成二级结构●暴露在外的主要是R基，又侧链的排列组合决定蛋白质的结构●侧链提供不同的功能集团能够使蛋白具有独特性：✓独特的折叠结构✓溶解状态：与引起生命过程有强烈关系，侧链起决定作用✓聚集状态：单体，二聚体等✓与大分子物质形成复合物或大分子，提高酶活性✓修饰●蛋白质形成的氨基酸规律并不明显，但是结构蛋白有一定的规律，其中有点肯定的是，氨基酸的选择不是随意的●决定蛋白质结构的因素有：氨基酸数量，排列组合，侧链修饰（例如电荷改变与其他分子，自身内部作用而发生改变）1．2氨基酸分类（根据极性分类）在普通条件下，根据极性差别，可分为以下几类：✓非极性氨基酸（Gly-G,Ala-A, Val-V, Leu-L, Ile-I, Phe-F, Trp-w, Met-M.Pro-P）性质：1.具有疏水性2.结合或放出质子（Met，Phe，Try易放出质子）3.酶反应中，蛋白质折叠堆积在一起时，酸性强，从而形成极端环境，因此极性变强，某些基团具有极端性质易完成特定反应。
4.在水相球蛋白中，非极性氨基酸贝排在蛋白质疏水中心，犹如蛋白质骨架，维持蛋白质结构，起稳定作用，蛋白质结构对功能非常重要，因此可在疏水区域对蛋白质骨架与功能有十分重要作用5.在跨膜蛋白中，非疏水侧链能与膜易结合1st甘氨酸（Gly）：a)缺少对称结构，不能形成立体化学结构b)缺少β碳原子，因此组成肽链时，使肽链更柔软，因为原子相互之间摆动的角度大，受到阻力比复杂侧链要简单c)提供更多的结构空间d)甘氨酸常位于蛋白质拐角处，并在胶原蛋白中甘氨酸含量大，提供空间与柔软性，抗击能力强。
⽣物化学-⽣化知识点_蛋⽩质的共价结构1.6 肽：P162肽为氨基酸的线性聚合物，蛋⽩质是由⼀条或多条多肽链构成。
①①①肽和肽键结构肽的命名从N端开始到COOH端，氨基酸残基按顺序从左向右写，-NH2末端在左，-COOH端在右。
如Ser-Gly-Phe，称为：丝氨酰⽢氨酰苯丙氨酸。
⼀般氨基酸数⽬<12~20的肽为寡肽（⼩肽）；>20的肽为多肽。
①①①肽的物理化学性质①1①与氨基酸同，为离⼦晶格，熔点⾼，在⽔溶液中以偶极离⼦存在。
多肽中酰胺的氢不易解离，肽的酸碱性质主要取决于游离末端的α-氨基和α-羧基，以及侧链R基上的可解离基团，如Glu的γ-COOH、Lys的ε-NH2。
①2①滴定曲线：也有等电点，为多价离⼦等电点。
以Gly-Glu-Lys-Ala四肽为例 (P166表4-6)：①当pH <3.5，末端可解离基团全部质⼦化，2个+NH-、2个COOH，净电荷 +2；3①pH 3.5-4.5，C-末端COOH解离（pK a-=3.7），为2个+NH3、⼀个COOH、⼀个COO-，净电荷+1；①pH 4.5~7.5，Glu的γ-COOH解离，2个+NH3、2个COO-(pK a=4.6)，为等电点，净电荷为0；①pH7.8~10.2，N末端-+NH3解离（pK a=7.8），⼀个+NH3、⼀个NH2、2个COO-、净电荷-1；①pH>10.2，ε-+NH3解离，2个NH2、2个COO-，净电荷-2。
pH在等电点以上（碱性），多肽带负电荷。
pH在等电点以下（酸性），多肽带正电荷。
蛋⽩质滴定曲线更加复杂。
①3①化学反应①与茚三酮在弱酸性溶液中共热显紫⾊，为α-NH2反应（注意：伯胺也可使茚三酮显紫⾊），氨基酸、多肽均有此反应。
Pro为仲胺（亚氨基氨基酸），与茚三酮⽣成黄⾊物质。
茚三酮反应可⽤于定性、定量测定氨基酸和多肽。
②肽键的双缩脲反应：多肽，蛋⽩质中有肽键，有此反应，氨基酸没有此反应。
