免疫球蛋白分子— 抗体

第三章免疫球蛋白1890年德国学者Von Behring和日本学者Kitasato用白喉杆菌外毒素免疫动物，在免疫动物血清中发现能中和白喉外毒素的组分，并称之为抗毒素，这是在血清中发现的第一种抗体。

这种含有抗体的血清即免疫血清。

1938年Tiselius和Kabat用电泳技术研究免疫血清，证明抗体活性与血清丙种（γ）球蛋白组分有关。

此后一系列的研究发现免疫血清中的一部分抗体活性还可存在于α球蛋白和β球蛋白组分内，从而证实抗体是由异质性球蛋白组成的。

1964年世界卫生组织举行专门国际会议，将具有抗体活性的球蛋白或化学结构上与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）。

免疫球蛋白包括抗体球蛋白和骨髓瘤、巨球蛋白血症等病人血清中未证实有抗体活性的异常免疫球蛋白。

免疫球蛋白是化学结构上的概念，而抗体是生物学功能上的概念。

所有的抗体均属免疫球蛋白，但免疫球蛋白并非都是抗体。

抗体（Antibody，Ab）是指一类在抗原物质刺激机体免疫系统后形成的、具有与相应抗原物质发生特异性结合反应的免疫球蛋白。

抗体是免疫应答的重要产物，主要存在于血液、组织液和外分泌液中，因此将抗体介导的免疫称为体液免疫。

第一节免疫球蛋白的分子结构一、免疫球蛋白的基本结构免疫球蛋白分子由1000个以上的氨基酸残基组成。

1963年Porter提出了IgG的化学结构模式图（图4-1），后经许多学者研究证实，其它几类Ig亦具有相似的基本结构。

图4-1 IgG的化学结构模式图免疫球蛋白的基本结构是由二硫键连接的四条肽链组成的对称结构。

分子量较小的一对肽链称为轻链（Light chain，L链），每条轻链约由214个氨基酸残基组成，L链共有两型，Kappa(κ）与Lambda（λ）。

同一个免疫球蛋白单体分子上的L链型别完全相同。

分子量较大的一对肽链称为重链（Heavy chain，H链），约由450～570个氨基酸残基组成。

免疫球蛋白分子的基本结构
免疫球蛋白是一种广泛存在于人体内的蛋白质分子，也称为抗体。

它是一种由免疫系统生成的分子，可以识别和结合异物，如细菌、病毒和其他外来分子，从而帮助身体抵御感染和疾病。

免疫球蛋白分子的基本结构由两部分组成：重链和轻链。

每个免疫球蛋白分子由两个重链和两个轻链连接而成，形成一个Y形状的分子结构。

每个重链和轻链都由不同的氨基酸序列组成，这些序列决定了免疫球蛋白的特异性和亲和力。

重链和轻链都包含一个可变区域和一个恒定区域。

可变区域决定了免疫球蛋白的特异性，它包含了许多不同的氨基酸序列，可以识别和结合不同的抗原。

恒定区域则决定了免疫球蛋白的结构和功能。

免疫球蛋白分子的结构和功能非常复杂，但它们在人体中发挥着重要的免疫防御作用。

通过不断地进化和适应，免疫球蛋白能够不断地适应新的抗原，保护人体免受各种疾病的侵害。

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免疫球蛋白基本结构
免疫球蛋白，也就是抗体，是由多肽链所组成的球形蛋白质分子。

其基本结构由2条相同的重链和2条相同的轻链构成，形状呈‘Y’形分子。

在每条链的N端，均有一个变量区，这就是抗原结合部位，这部分的氨基酸序列多变，决定了抗体与不同抗原特异性结合的能力。

每种免疫球蛋白数百至数千个氨基酸分子组成一对轻链和一对重链，通过嵌段和桥型二硫键连接在一起，形成活性部位，使抗体具有特异性结合抗原的功能。

而每个氨基酸的性质、排列顺序都对抗体的生物活性具有重要影响。

一般来说，轻链有220个氨基酸，次序固定，质量约为25千达尔。

重链有440-550个氨基酸，质量在50-75千达尔之间。

轻链和重链的不同部分通过二硫键连接，构成抗体分子的基础骨架。

轻链和重链都由变异区和恒定区组成。

变异区是氨基酸序列变化多端，为抗体特异性结合抗原提供可能。

恒定区则安排稳定，负责抗体的生物学功能。

此外，抗体分子链之间还存在两种重要连接方式：一种是通过弱相互作用力（如氢键、范德华力等）连接；另一种是通过二硫键连接。

弱连接力在抗体与抗原结合时起嵌段作用，二硫键则使分子的整体结构更加稳定。

总的来说，免疫球蛋白的基本结构包括2条轻链和2条重链，这些链通过二硫键和非共价作用力相连，构成了稳定而复杂的立体结构，使其具有特异性识别和结合抗原的功能。

抗体的名词解释抗体是免疫系统中的一类蛋白质分子，也被称为免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）。

抗体是由被称作B淋巴细胞（B细胞）分泌的免疫球蛋白分子组成，是机体进行免疫防御的主要组分之一。

抗体分子由两个重链（heavy chain）和两个轻链（light chain）构成，通过二硫键将它们连接在一起。

每个链由一系列不同的互补决定区（complementary-determining regions，CDRs）组成，CDRs决定了抗体与特定的抗原结合。

抗体的功能主要包括以下几个方面：1. 识别和结合抗原：抗体可以通过其抗原结合位点与非自身分子，即抗原，结合。

抗体与抗原的结合可以触发免疫反应，并启动其他免疫细胞的参与，如引发炎症反应和激活补体系统。

2. 中和毒素和病原体：抗体与病原体结合后，可以阻止病原体进入细胞，减少病原体对宿主细胞的损害。

此外，抗体还可以促使病原体被巨噬细胞吞噬和消化，从而清除病原体。

3. 促进免疫细胞介导的毒杀：抗体可以结合到感染宿主细胞的病原体上，通过与免疫细胞（如自然杀伤细胞和巨噬细胞）结合，激活这些细胞，促使它们释放毒素，杀死病原体。

4. 激活补体系统：抗体与抗原结合后，可以激活补体系统，这是一系列血液蛋白分子的级联反应。

激活的补体系统可以引发炎症反应、增强病原体的被吞噬和溶解等过程，以帮助清除病原体。

除了上述功能外，抗体还有其他重要的作用，例如参与调节免疫应答、调控免疫细胞活化和抑制、介导细胞对细胞毒作用等。

由于抗体的高度特异性和亲和力，它们成为疾病诊断和治疗的重要工具。

临床上，可以通过检测某些抗原结合抗体的存在与否来判断某些疾病的发生、进展和治疗效果。

此外，还应用了针对特定抗原的单克隆抗体，以进行精确的靶向治疗和免疫疗法。

总之，抗体作为免疫系统中重要的分子，通过识别和结合抗原、中和毒素和病原体、促进细胞毒杀和激活补体等功能，起到了重要的免疫防御作用。

对抗体的研究不仅有助于理解机体的免疫机制，还有望为疾病诊断和治疗提供新的思路和方法。