免疫球蛋白分子ImmunoglobulinIg

免疫球蛋白的主要生物学功能
免疫球蛋白（Immunoglobulin，简称Ig）是在机体的免疫系统作用下产生的一类高分子蛋白质，具有重要的生物学功能。

主要包括以下功能：
1. 抗原结合和识别：免疫球蛋白可以与各种抗原结合，从而识别和分离出体内外的病原微生物和其他异物。

2. 中和作用：IgM可以通过识别抗原与之结合，形成大量的团聚物质，进而失去其活性，使细菌不能定植于宿主细胞表面，以致对人体组织的破坏被最小化；IgG抗体与病毒互相作用而产生中和作用，病毒就变得无法攻击宿主细胞。

3. 激活补体系统：通过IgG、IgM与抗原的结合，可以激活补体系统，促进细胞溶解，这是身体的一种特殊的免疫反应。

4. 促进细胞媒介的清除作用：如，IgE是重要的变态反应抗体，驱动果胶酵素等介质的释放，导致免疫细胞如嗜酸粒细胞等在局部聚集活动，破坏病原体。

5. 传递母体免疫力：胎盘、母乳等正常情况下可以吸收母亲对多种病原体所产生的抗体为胎儿或婴儿抵抗感染提供基础免疫。

总之，免疫球蛋白在机体免疫中扮演着非常重要的角色，能够识别和清除病原微生物和其他异物，从而保障人体的健康和免疫系统不受到破坏。

免疫球蛋白的主要功能免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）是人体免疫系统中重要的组成部分，主要由B淋巴细胞分泌。

它是一种特殊的蛋白质，具有广泛的功能，包括抗体的形成、抗原结合和修饰、抗微生物活性以及调节免疫反应等。

以下将详细介绍免疫球蛋白的主要功能。

1.抗体形成：免疫球蛋白在人体免疫系统中的主要功能是作为抗体。

当机体受到外来抗原（如细菌、病毒等）的侵入时，免疫球蛋白可以识别并结合抗原，形成特异性抗体，从而参与抗原的清除和消灭。

2.抗原结合和修饰：免疫球蛋白具有强大的结合能力，可以特异性地结合抗原，包括微生物表面的蛋白质、糖蛋白和脂质等分子。

通过结合和修饰抗原，免疫球蛋白能够改变抗原的特性，使之更易于被免疫系统识别和清除。

3.抗微生物活性：免疫球蛋白不仅可以帮助机体清除侵入的抗原，还可以直接对微生物产生抗菌、抗病毒和抗真菌的作用。

例如，IgG和IgA可以中和病毒和细菌的毒力，阻止其入侵机体细胞；IgM和IgG能够激活补体系统，引起微生物的溶解。

4.修饰免疫反应：免疫球蛋白能够调节机体的免疫反应。

它可以与其他免疫细胞相互作用，通过信号传导调节细胞免疫反应和体液免疫反应。

此外，免疫球蛋白还能够抑制炎症反应，减轻免疫系统对自身组织的损伤。

5.输运和保护：免疫球蛋白可以在体内输送各种物质，如激素、营养物质、药物和细菌毒素等。

同时，免疫球蛋白能够保护胎儿的免疫系统，通过胎盘传递母体的免疫球蛋白，为婴儿提供初期的免疫保护。

总的来说，免疫球蛋白在免疫系统中具有多种功能，包括作为抗体的形成、抗原结合和修饰、抗微生物活性、修饰免疫反应以及输运和保护等。

这些功能共同作用，保护机体免受外界病原微生物的侵害，并维持机体的免疫平衡和稳态。

第五章 免疫分子第一节 免疫球蛋白( Immunoglobulin, Ig )免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)包括成熟B 细胞的膜表面Ig(SmIg)和某个B 细胞克隆受抗原刺激、激活、分化、转化为浆细胞后分泌的Ig 。

由于Ig 具有与相应抗原发生特异结合的功能，故称为抗体(antibody,Ab)。

在人体内约有1×１07个B 细胞克隆，各个B 细胞克隆的SmIg 分子的VL 、VH 结构都不一样，能识别差异极其微小的各种抗原决定簇，产生相应的Ig 分子。

分泌于血清中的Ig 分子结构极不均一，与抗原结合的特异性千差万别，Ig 自身表现的抗原性(血清型)也多种多样。

关于Ig 产生的遗传控制及多样性的起源，遗传学家们一直在进行研究，并存在分歧，提出的学说主要有胚系学说、体细胞突变学说和基因重排学说。

随着分子生物学技术的发展，基因重排学说不断被实验证实和完善，受到普遍赞同。

一、免疫球蛋白分子的基本结构Ig 分子的基本结构为，两条相同的轻链(light chain, L 链)在两条相同的重链(heavy chain, H 链)外侧，L 链和H 链之间，H 链与H 链之间，由二硫键连接成一个“Y ”字型。

每条L 链由210～230氨基酸组成，分子量约23ku ，每条H 链由420～446个氨基酸组成，分子量50～70ku 。

所有Ig 的L 链和H 链从氨基端起的100多个氨基酸的组成和顺序多变，称为可变区(variable region, V 区)，L 链的V 区(VL)由108个氨基酸组成，H 链的V 区(VH)由107～130个氨基酸组成，VL 和VH 共同组成与相应抗原决定簇结合的部位。

在VL 和VH 中氨基酸组成的变化仅集中3个区域(占氨基酸总量的15%~20%),称为超变区(hypervariable region, HV)。

超变区是Ig 与抗原结定簇结合的互补决定区(complementarity-determining region,CDR)。

蛋白防御功能之免疫球蛋白免疫球蛋白(英文：immunoglobulin，ig)是一组具有抗体活性的蛋白质，ig由浆细胞产生，主要存在于生物体血液和和其他体液(包括组织液和外分泌液)中，约占血浆蛋白总量的20%;还可分布在b细胞表面。

免疫球蛋白分子的功能Ig是体液免疫应答中发挥免疫功能最主要的免疫分子，免疫球蛋白所具有的功能是由其分子中不同功能区的特点所决定的。

(一)特异性结合抗原Ig最显著的生物学特点是能够特异性地与相应的抗原结合，如细菌、病毒、寄生虫、某些药物或侵入机体的其他异物。

Ig的这种特异性结合抗原特性是由其V区(尤其是V区中的高变区)的空间构成所决定的。

Ig的抗原结合点由L链和H链超变区组成，与相应抗原上的表位互补，借助静电力、氢键以及范德华力等次级键相结合，这种结合是可逆的，并受到pH、温度和电解浓度的影响。

在某些情况下，由于不同抗原分子上有相同的抗原决定簇，或有相似的抗原决定簇，一种抗体可与两种以上的抗原发生反应，此称为交叉反应(cross reaction)。

抗体分子可有单体、双体和五聚体，因此结合抗原决定簇的数目(结合价)也不相同。

Fab段为单价，不能产生凝集反应和沉淀反应。

F(ab')2和单体Ig(如IgG、IgD、IgE)为双价。

双体分泌型IgA有4价。

五聚体IgM理论上应为10价，但实际上由于立体构型的空间位阻，一般只有5个结合点可结合抗原。

B细胞表面Ig(SmIg)是特异性识别抗原的受体，成熟B细胞主要表达SmIgM和SmIgD，同一B细胞克隆表达不同类SmIg其识别抗原的特异性是相同的。

(二)活化补体1.IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通过经典途径活化补体。

当抗体与相应抗原结合后，IgG 的CH2和IgM的CH3暴露出结合C lq的补体结合点，开始活化补体。

由于Clq6个亚单位中一般需要2个C端的球与补体结合点结合后才能依次活化Clr和Cls，因此IgG活化补体需要一定的浓度，以保证两个相邻的IgG单体同时与1个Clq分子的两个亚单位结合。

免疫球蛋白的种类及其生物学活性免疫球蛋白（Immunoglobulin，简称Ig）是一类在哺乳动物体内产生的抗体分子，可与外来的抗原结合。

人体内的免疫球蛋白有五种类型：IgG、IgA、IgM、IgD和IgE。

每一种免疫球蛋白都有其特定的生物学作用。

IgG是人体内数量最多的免疫球蛋白，约占总免疫球蛋白的70-80%。

IgG是一种重链为γ的免疫球蛋白，其生物学活性主要集中在中和作用、增强效应和免疫调节等方面。

IgG可与特定的抗原结合并中和其生物活性，从而抑制病原体的生长和繁殖。

此外，IgG还可以在白细胞的表面意义到免疫细胞和病原体之间的信号传递，从而增强人体的免疫响应。

IgG还参与了抗体依赖性细胞介导的细胞毒作用（Antibody-Dependent Cell-Mediated Cytotoxicity，ADCC），这种作用可以启动细胞免疫反应、消灭感染细胞和抗肿瘤细胞。

IgA是体液免疫中重要的成分之一，它的重链为α，主要位于人体表面的黏膜组织的分泌物和排泄物中。

IgA的主要生物学活性是限制和预防病原体在进入黏膜表面或上皮细胞的过程中引发感染，保持黏膜间隙的清洁和和健康状态。

IgA通过凝集、沉淀和中和等手段清除病原体，同时激活了分泌液和表皮细胞的免疫反应，促进组织修复。

IgM是第一个产生的抗体，其重链为μ，它是一种多聚体免疫球蛋白，由五个单元组成，总分子量约为900kD。

IgM具有高度的亲和力和复制能力，使其能够识别不同的抗原，增强人体对病原体的清除能力。

IgM也可以在血液中隔离和结合免疫元素，诱导一系列复杂的响应，从而加强人体的免疫反应。

IgD的生物学活性不够清楚，仍在研究中。

IgD的重链为δ，IgD存在于B细胞的表面，并参与了B细胞的抗原识别和分化过程中，为B细胞维持其正常状态。

IgE的重链为ε，IgE存在于组织细胞表面和体液中，是参与免疫学反应中神经递质释放和炎症反应的重要组分。

IgE可以结合到体内有害抗原上，激活肥大细胞和嗜酸性粒细胞产生过敏性反应，从而引发变态反应和过敏症状。

五种免疫球蛋白的特点
免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）是一类在机体免疫应答中起关键作用的蛋白质。

在人体中，主要有五种免疫球蛋白，即IgG、IgM、IgA、IgD和IgE。

每种免疫球蛋白都具备一些独特的特点，下面是它们的主要特点：
1. IgG：
- IgG是最常见的免疫球蛋白，约占全部免疫球蛋白的75%。

- IgG在全身循环中起到保护机体免受感染的作用，可以穿过胎盘进入胎儿体内。

- IgG能够识别病原体、中和毒素以及增强其他免疫细胞的功能。

2. IgM：
- IgM是首次出现在免疫应答中的免疫球蛋白。

- IgM以多聚体形式存在，具有很高的亲和力和中和力，起到早期清除病原体的作用。

- IgM可以激活补体系统，促进炎症反应。

3. IgA：
- IgA主要存在于黏膜表面和体液中，是黏膜免疫的主要免疫球蛋白。

- IgA能够阻止病原体侵入黏膜表面，起到抵抗感染的作用。

- IgA还能够通过凝集病毒和细菌来清除它们。

4. IgD：
- IgD只存在于B淋巴细胞表面，具体功能尚不明确。

- IgD可能在B细胞的活化和调节过程中起到一定的作用。

- IgD的浓度很低，在循环血液中很少见。

5. IgE：
- IgE是与过敏和变态反应密切相关的免疫球蛋白。

- IgE参与免疫细胞对害虫（如寄生虫）的防御。

- IgE还参与过敏反应，如过敏性鼻炎、哮喘和荨麻疹等。

免疫球蛋白吸收方式
免疫球蛋白（Immunoglobulin，简称Ig）是一种具有免疫作用的蛋白质，可通过多种方式进行吸收。

口服吸收：目前已有口服免疫球蛋白的制剂上市。

口服免疫球蛋白需要经过胃肠道屏障的消化吸收，但由于Ig分子较大，口服吸收效率较低。

皮下注射吸收：皮下注射免疫球蛋白可直接进入血液循环，但需要多次注射，且注射后可能出现疼痛和肿胀等不良反应。

静脉注射吸收：静脉注射免疫球蛋白可快速进入血液循环，但需要在医院进行，费用较高，且注射后可能出现过敏反应等不良反应。

肌肉注射吸收：肌肉注射免疫球蛋白需要多次注射，但相比皮下注射，注射剂量较大，效果更好。

但同样需要注意不良反应。

总的来说，不同的吸收方式各有优缺点，需要根据病情和医生建议选择合适的吸收方式。

同时，需要注意不良反应和剂量等问题。

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免疫球蛋白的结构特点免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）是一类高度特异性的抗体分子，是机体免疫系统中的重要组成部分。

它具有多种结构特点，这些特点使得免疫球蛋白在抗原识别和免疫应答中发挥重要作用。

免疫球蛋白的结构由四个多肽链组成，分为两对相同的重链和轻链。

重链是较大的多肽链，分为五个不同的类别：IgM、IgD、IgG、IgA和IgE。

轻链是较小的多肽链，分为两个亚型：κ型和λ型。

这种四肽链的结构决定了免疫球蛋白的特异性和功能。

免疫球蛋白的重链和轻链都具有相似的结构特点。

每条链由一系列的可变区（variable region）和恒定区（constant region）组成。

可变区决定了免疫球蛋白的特异性，它包含了与抗原结合的位点。

恒定区则决定了免疫球蛋白的功能，如与免疫细胞的相互作用等。

免疫球蛋白的可变区具有高度的多样性。

可变区由一系列的互补决定区（complementarity-determining region，CDR）和框架区（framework region）组成。

CDR位于框架区内，是决定抗原结合位点的关键区域。

由于CDR的高度多样性，免疫球蛋白能够识别和结合各种不同的抗原。

免疫球蛋白的重链和轻链通过二硫键连接在一起，形成抗体的完整结构。

这种连接方式使得免疫球蛋白具有较高的稳定性和抗变性，能够抵抗外界环境的影响。

此外，免疫球蛋白的重链和轻链还通过非共价相互作用力（如氢键、离子键等）稳定地结合在一起。

免疫球蛋白具有两个重要的功能区域：Fc区和Fab区。

Fc区位于免疫球蛋白的恒定区，它决定了免疫球蛋白的效应功能，如与免疫细胞的结合、激活补体系统等。

Fab区位于免疫球蛋白的可变区，它决定了免疫球蛋白的抗原结合能力。

Fab区可以与抗原特异性结合，从而介导免疫球蛋白的抗原识别和中和作用。

总结起来，免疫球蛋白的结构特点包括：由四个多肽链组成、重链和轻链具有可变区和恒定区、可变区具有高度的多样性、重链和轻链通过二硫键连接、具有Fc区和Fab区等。