下载文档原格式
简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。
纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。
主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。
单体蛋白质：仅含有AAs寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。
等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。
符号为pI。
氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。
它是一个分子的一部分，而不是一个分子。
氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。
简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。
一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。
缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。
钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。
钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。
由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。
同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。
（结构和功能类似的蛋白质。
）蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。
蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。
构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。
构型：分子中的原子在空间的相对取向。
α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。
多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。
此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。
蛋白质化学复习总结1、蛋白质概念：是由20种α-氨基酸通过肽键相互连接而成的具有特定空间构象和生物学活性的高分子有机化合物。
几乎所有的酶都是蛋白质。
2、各种蛋白质的含氮量很接近，平均含氮16%（凯氏定氮），粗蛋白质含量=蛋白氮（样品含氮量）×6.25。
3、氨基酸(amino acids)是蛋白质的基本组成单位。
组成蛋白质的标准氨基酸有20种，19种氨基酸具有一级氨基(-NH2)和羧基(-COOH)结合到α碳原子(Cα)，同时结合到(Cα)上的是H原子和各种侧链；Pro具有二级氨基(α-亚氨基酸)，各种氨基酸的差别在于侧链R基的不同。
4、20种氨基酸都属于L-构型。
20种氨基酸平均分子量为138。
5、氨基酸的分类：⑴根据R的化学结构：①脂肪族氨基酸；②芳香族氨基酸；③杂环氨基酸；④杂环亚氨基酸。
⑵根据R的极性：①非极性氨基酸；②极性、不带电荷氨基酸；③酸性氨基酸；④碱性氨基酸。
6、一般物理学性质：①形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。
②溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。
③熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。
④旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。
⑤光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。
⑥紫外吸收：蛋白质在280nm波长下的紫外吸收性质绝大部分是由色氨酸和酪氨酸所引起的。
色氨酸：279nm苯丙氨酸；259nm；酪氨酸：275nm。
7、氨基酸的化学性质：⑴两性解离(amphoteric ionization)：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子，所以氨基酸为两性电解质。
氨基酸在酸性环境中，主要以阳离子的形式存在，在碱性环境中，主要以阴离子的形式存在。
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
生物化学蛋白质章节考点总结第三章蛋白质第一节蛋白质概论蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子，几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果，因此，蛋白质是现代生物技术，尤其是基因工程，蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。
一、蛋白质的化学组成与分类1、元素组成碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼凯氏定氮:平均含氮16%，粗蛋白质含量=蛋白氮?6.252、氨基酸组成从化学结构上看，蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。
3、分类(1)、按组成:简单蛋白:完全由氨基酸组成结合蛋白:除蛋白外还有非蛋白成分(辅基)详细分类，P 75 表 3-1，表 3-2。
(注意辅基的组成)。
(2)、按分子外形的对称程度:球状蛋白质:分子对称，外形接近球状，溶解度好，能结晶，大多数蛋白质属此类。
纤维状蛋白质:对称性差，分子类似细棒或纤维状。
(3)、功能分:酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。
4、蛋白质在生物体内的分布含量(干重) 微生物 50-80%人体 45%一般细胞 50%种类大肠杆菌 3000种人体 10万种1012 生物界 10-10,二、蛋白质分子大小与分子量蛋白质是由20种基本aa组成的多聚物，aa数目由几个到成百上千个，分子量从几千到几千万。
一般情况下，少于50个aa的低分子量aa多聚物称为肽，寡肽或生物活性肽，有时也罕称多肽。
多于50个aa的称为蛋白质。
但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。
此时，多肽一词着重于结构意义，而蛋白质原则强调了其功能意义。
P 76 表3-3 (注意:单体蛋白、寡聚蛋白;残基数、肽链数。
)蛋白质分子量= aa数目*110对于任一给定的蛋白质，它的所有分子在氨基酸组成、顺序、肽链长度、分子量等方面都是相同的，均一性。
三、蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质分子是由氨基酸首尾连接而成的共价多肽链，每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构，这种空间结构称为蛋白质的(天然)构象。
蛋白质(protein)蛋白质(protein)是生活细胞内含量最丰富、功能最复杂的生物大分子,并参与了几乎所有的生命活动和生命过程。
因此,研究蛋白质的结构与功能始终是生命科学最基本的命题。
可以说没有蛋白质就没有生命。
蛋白质的分离纯化是研究其结构与功能的基础。
在生物制药工业中，Pro、酶、多肽类激素等药物生产制备都涉及到Pro分离纯化的问题。
Pro分离纯化的工艺过程，既要考虑尽可能的除去杂蛋白，又要保持目的蛋白的产量，也就是要提高回收率。
一、蛋白质的提取1、材料的选择：选择材料的原则是选取新鲜、富含所需Pro的材料。
2、组织细胞的破碎：不同来源的组织细胞、其批破碎方法不同。
动物来源：可用电动捣碎机、匀浆器、超声波处理。
植物来源：植物组织或细胞（具有纤维素、半纤维素和果胶等物质），在研磨过程中加入一定量的石英沙或用纤维素酶处理。
细菌来源：细菌的细胞壁含肽聚糖，较为坚韧。
破碎方法有：超声波震荡、压榨、溶菌酶处理（分解肽聚糖）或用表面活性剂处理。
例如：三角酵母提取D-氨基酸氧化酶，用TritonX-100作用细胞壁，改变细胞膜通透性，使酶释放出来。
3、提取：组织细胞破碎后，选择适当的介质（一般用缓冲液）把所要的提出出来，在提取过程中应尽量防止细胞内蛋白酶对目的Pro的降解。
二、蛋白质的分离与提取从组织细胞中提取的Pro溶液，含有许多不同分子量的Pro，要获取目的蛋白，须进一步分离纯化，将目的Pro与其它Pro分开。
这里介绍几种根据Pro在溶液中的性质进行分离混合蛋白的方法。
（一）根据溶解度不同的分离纯化利用各种Pro的溶解度差异进行分离。
影响Pro溶解度的因素有PH值、离子强度、溶液的介电常数等，各种Pro的溶解度取决于它们的分子结构，如：氨基酸组成、极性和非极性基团的多少等。
1、等电点沉淀：Pro在PI使溶解度最小，此方法常与其它分离方法配合使用。
2、盐析沉淀：不同Pro可通过加入不同饱和度的中式盐分别沉淀出来（即分级沉淀）。
生物化学知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子化合物，其分子量从几千到上百万不等。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的，其结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
在生物体内，蛋白质不断地受到合成和降解的调控。
2.核酸核酸也是生物体内非常重要的大分子，主要包括DNA和RNA。
DNA是生物遗传信息的分子载体，其双螺旋结构具有很高的稳定性，基因组里的信息以DNA的形式存在，RNA则是DNA的复制和表达过程中的关键参与者。
核酸的功能包括遗传信息的传递、蛋白质的合成控制等。
3.多糖多糖是由多个单糖分子经由糖苷键链接而成的高分子化合物。
生物体内包括多种多糖类物质，如纤维素、淀粉、糖原、聚合葡萄糖和壳多糖等。
在生物体中，多糖具有贮存能量、提供结构支持以及信号识别等生理功能。
4.脂质脂质是一类疏水性的生物大分子，其结构包括脂类、脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的形成和维护、能量的储存和释放以及信号转导等生理过程中扮演着重要的角色。
二、酶和酶动力学1. 酶的结构和功能酶是生物体内催化生物化学反应的分子，在酶的作用下，生物体内的化学反应可以以更快的速度进行。
酶的结构包括活性位、辅基和蛋白质结构。
酶的功能包括催化特定的反应、特异性和高效性等。
2. 酶动力学酶动力学研究的是酶催化反应的速率和反应机理。
酶动力学参数包括最大反应速率（Vmax）、米氏常数（Km）、酶的抑制和激活等。
酶动力学研究为理解生物化学反应提供了重要的信息。
三、生物体内代谢途径糖代谢包括糖异生途径、糖酵解途径、糖原代谢和半乳糖代谢等，主要在细胞内进行，产生能量和代谢产物。
2. 脂质代谢脂质代谢包括脂质合成、脂质分解、脂蛋白代谢和胆固醇代谢等，涉及到脂肪酸、三酰甘油、磷脂和胆固醇等的合成和降解过程。
3. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸合成、氨基酸降解、氨基酸转运等，对于蛋白质的降解和合成具有重要的作用，同时参与许多代谢途径。
蛋白质
一、概述
1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。
2.元素组成：CONH。
基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。
一些蛋白质含有非氨基酸成分.
3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。
“溶于膜”)。
4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。
5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？
二、氨基酸
1.α－氨基酸结构：
2.分类：必需/半必需/非必需~~
根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~
根据R基团的极性和带电性质：
a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp
b.极性氨基酸：
不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys；
带正电：His、Lys、Arg；
带负电：Asp、Glu
*非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。
*不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。
*带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。
*带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。
3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。
氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。
氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。
4.等电点：在某一pH值下，氨基酸所带正电荷和负电荷相等，即净电荷为零，此时的pH值称为氨基酸的等电点，用pI表示。
氨基酸在等电点时主要以兼性离子形式存在。
当氨基酸所处环境pH值等于该氨基酸等电点时，氨基酸净电荷数等于零，在电场中不能移动；氨基酸在等电点可以解离，解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等。
pI值等于等电兼性离子两边的pK值的算术平均值,pI=(pKa1+pKa2)/2。
5.α－氨基、α－羧基参加的反应：
共同参加的反应：茚三酮显色反应。
二者的聚合反应（成肽反应）。
侧链R基参加的反应：二硫键的形成和打开
6.氨基酸巨星：
Pro—亚氨基酸；影响蛋白质的空间结构和蛋白质的折叠。
Phe,Trp,Tyr—侧链具有芳香环；有特殊的光谱性质，是生物物理学家的宠儿。
Cys—巯基是很活跃的化学基团；在蛋白质内部和蛋白质之间形成二硫键；影响蛋白质的结构和功能。
Asp,Glu,Arg,Lys—侧链带电荷、可解离；影响氨基酸与蛋白质的酸碱性质；参与许多酶的催化作用。
His—侧链可解离；可带正电荷；解离常数接近生物体液pH；供出和接受质子的速率很大；在酶和其它蛋白的功能中具有重要地位。
三、肽
1.一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基之间脱水缩合形成的共价键称为肽键。
两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物即称为肽，组成肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。
2.肽键是一种酰胺键。
由于酰胺氮原子上的孤电子对离域与羰基碳轨道重叠，因此在酰胺氮和羰基氧之间发生共振相互作用。
肽键共振产生几个重要结果：
a.肽键具有部分双键性质。
b.限制绕肽键的自由旋转。
c.组成肽键的4个原子和2个相邻的C原子处于同一酰胺平面。
d.在肽平面内，两个C可以处于顺式构型或反式构型，反式构型比顺式构型稳定，肽链中的肽键绝大多数都是反式构型。
e.肽键具有永久偶极，肽基具有较低的化学反应性。
3.肽链具有方向性：N-端氨基酸残基为起点，C-端氨基酸残基为终点。
4.命名：12~20寡肽，后为多肽。
5.肽的物理和化学性质：小肽的理化性质与氨基酸类似。
肽的酸碱性质与带电性质取决于肽的末端氨基、羧基和侧链上的基团。
肽的等电点可以通过取等电兼性离子两边的pKa的平均值，算出其pI值。
6.双缩脲反应：含有两个或两个以上肽键的化合物都能与CuSO4碱性溶液发生双缩脲反应而生成紫红色或蓝紫色的复合物。
可利用这个反应测定多肽与蛋白质的含量。
7.多肽的人工合成方法：多肽的人工合成有两种类型，一种是由不同氨基酸按照一定顺序排列的控制合成，另一种是由一种或两种氨基酸聚合或共聚合。
四、一级结构
1.每一种天然蛋白质都有自己特有的三维空间结构，这种三维结构通常被称为蛋白质的构象。
一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但该蛋白质在生理条件下占优势的构象只有一种或很少几种，它们在热力学上是最稳定的，处于这种有生理功能的构象状态的蛋白质称为天然蛋白质
2.一级结构：多肽链的氨基酸序列。
二级结构：多肽链借助氢键排列成的局部规则结构（如α螺旋）。
三级结构：多肽链借助多种非共价键折叠成的特定三维空间结构。
四级结构：指寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
3.一级结构包括二硫键的数目和位置。
4.蛋白质的一级结构具有重要意义：
蛋白质的一级结构决定它的高级结构;蛋白质的氨基酸序列是阐明蛋白质生物活性的分子基础;蛋白质序列的多样性是蛋白质结构多样性与功能多样性的基础;氨基酸序列的改变可以导致蛋白结构与功能的改变;信号序列决定蛋白质的细胞定位、化学修饰与寿命;通过对一些蛋白质一级结构（氨基酸序列）的比较可以反映出生物之间的亲缘关系，推演生物的进化。
五、高级结构
1.稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些称为非共价键或次级键的弱相互作用：氢键、范德华力、疏水作用、盐键。
氢键：是稳定蛋白质二级结构的主要作用力，静电作用
范德华力：包括三种弱的作用力：定向效应、诱导效应和分散效应，吸引力和斥力，本质是静电相互作用。
疏水作用：熵驱动。
离子键：正电荷和负电荷之间的一种静电作用。
2.
3.
4.
5.
6.
7.
8.
9.
10.
六、功能
七、研究。
