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均相酶反应动力学优秀课件

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酶动力学分析PPT课件

酶动力学分析PPT课件

第20页/共101页
• 式（3-12 ） 即米 氏 方 程 ， 式中 的 两 个 动 力学 参 数 是 KS和 rP,max。 其 中 ：
KS
k1 k1
CSCE C[ ES ]
KS表示了酶与底物相互作用的特性。KS的单位和CS的单位相同， 当rP=1/2 rP,max 时，存在KS=CS关系。
rP,max =k+2CE0。表示当全部酶都呈复合物状态时的反应速率。
• 根据质量作用定律，P的生成速率可表示为：
rP k2CES
( 3-11 )
式中：
C[ES] —中间复合物[ES]的浓度，它为 一难测定的未知量，因而不能用它来 表示最终的速率方程。
第16页/共101页
对上述反应机理，推导动力学方程时的三点假 设：
• （1）在反应过程中，酶的浓度保持恒定，即： CE0=CE+C[ES]。
建立反应动力学方程
确定适宜的操作条件
第3页/共101页
酶促反应特征
• 优点：
• 不足：
• 反应在常温、常压、中性pH范围进行，节能且效 率高。
• 反应专一性强，副产物生成少； • 反应体系简单，反应最适条件易于控制。
• 反应仅限少数步骤，经济性差； • 反应周期较长；
第4页/共101页
第一节 均相酶促反应动力学
一级反应速率方程。
rS
rmax很大时，大部分酶为游离态的酶，而C[ES] 的量很少。要想提高反应速率，只有通过提高CS值， 进而提高C[ES]，才能使反应速率加快。因而此时反 应速率主要取决于底物浓度的变化。
将上式进行重排，积分，可以推出
rmaxt
Km
ln
CS0 CS
第28页/共101页

均相酶催化反应动力学

均相酶催化反应动力学

二、Briggs－Haldane 对上述第3点假设进行了修正， 提出了“拟稳态”假设。
由于反应体系中底物浓度要比酶的浓度高得多，中间 复合物分解时所得到的酶又立即与底物相结合，从而使反应 体系中复合物浓度维持不变，即中间复合物的浓度不再随时 间而变化，这就是“拟稳态”假设。这是从反应机理推导动 力学方程又一重要假设。
3. 当Cs与Km的数量关系处于上述两者之间的范围时，则符 合M- M方程所表示的关系式。
参数求解：
(1) Lineweaver—Burk法(简称L—B法)。将M—M方程取其倒数得到下 式:
（2）Hanes—Woolf法(简称H—W法)。两边均乘以Cs，得 到
（3）Eadie—Hofstee法(简称E—H法)。将M—M方程重排 为
2020/4/3
2020/4/3
2020/4/3
第二节 简单的酶催化反应动力学
一、Michaelis-Menten 方程
方程推导三点假设：
①与底物浓度CS相比，酶的浓度CI是很小的，因而可忽略由于 生成中间复合物[ES]而消耗的底物。
②在反应过程中，酶浓度保持恒定。CE0＝CE＋CES ③产物的浓度很低，因而产物的抑制作用可以忽略。生成产物 一步的速率要慢于底物与酶生成复合物的可逆反应的速率，因此， 生成产物一步的速率决定整个酶的催化反应速率，而生成复合物 的可逆反应达到平衡状态。
如果抑制剂与酶的基因成共价结合，则此时不能用物理方法去掉抑制 剂。此类抑制可使酶永久性地失活。例如重金属离子Hg2+”、Pb2+”等对 木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶的抑制都是不可逆抑制。
一、竞争性抑制动力学
若在反应体系中存在有与底物结构相类似的物质，该物质 也能在酶的活性部位上结合，从而阻碍了酶与底物的结合，使 酶催化底物的反应速率下降。这种抑制称为竞争性抑制，该物 质称为竞争性抑制剂。其主要特点是，抑制剂与底物竞争酶的 活性部位，当抑制剂与酶的活性部位结合之后，底物就不能再 与酶结合，反之亦然。在琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸为延胡索酸 时，丙二酸是其竞争性抑制剂。

化学反应工程均相反应动力学基础省名师优质课赛课获奖课件市赛课一等奖课件

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对数方程中 k 与 E 旳关系能够阐明这一点。表 （2－2） 所
示则更为直观，如反应温度为 400 ℃ ，活化能 E＝41868J/
mol 时，为使反应速率加倍所需旳温升为 70 ℃ ，而当 E＝
167500J/mol 时，所需温升就降为 17 ℃ 了。
2、速率常数k
反应工程 第二章 均相反应动力学基础
不同点：非基元反应n旳取值还能够是负数、0、小数； 分子数是专对基元反应而言旳，非基元过程因为不反应直
接碰撞旳情况，故不能称作单分子或双分子反应。 动力学方程也可用分压表达
对于：aA+bB=rR+sS
( r ) k P P
A
A ,P A B
反应工程 第二章 均相反应动力学基础
可逆反应速率方程旳表达
即可视为恒容反应，V可视作恒定值，则n/V=cA 反应 速率还可用浓度表达V直接除到微分式里，摩尔数除以
体积就是摩尔浓度c反应式就变旳更简朴。
反应工程 第二章 均相反应动力学基础
(rA )
dc A dt
,
(
mol m3 s
)
前提是恒容反应
对于反应：aA+bB=rR+sS，若无副反应，则反应物与 产物旳浓度变化应符合化学计量式旳计量系数关系，可 写成：
• 温度旳影响则是由速率常数k体现旳，根据阿伦尼 乌斯方程
k k eE / RT 0
反应工程 第二章 均相反应动力学基础
2、速率常数k
k k0eE / RT
式中 k0――频率因子或指前因子 E――活化能，J或J/mol R――通用气体常数，(国际单位)8.314J/mol·K
T――绝对温度K，呈指数变化
反应工程 第二章 均相反应动力学基础

第二章 均相反应动力学 ppt课件

第二章 均相反应动力学 ppt课件

=(
dcA dt
)1
斜率=k
t
f（cA)
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2.2 等温恒容过程
2.2-2 复合反应
（1）平行反应
动力学方程用幂函数型式表示，主副反应均为一级。 A
k1 P k2 S
则(rA）
dcA dt
k1cA
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2.2 等温恒容过程
2.2-2 复合反应
（1）平行反应
k1 P A k2 S
平行反应的产物分布
由 rP
dcP dt
k1cAa1 ,
rS
dcS dt
k2cAa2
得：rP rS
dcP dcS
k1 a1 a2 cA
k2
(2 38)
讨论：1）若a1>a2，则cA应维持在一个较高的水平； 2）若a1<a2，则cA应维持在一个较低的水平； 3）若a1=a2，则rP/rS与cA无关，此时只有通过调节温度来改变k2/k1的值。
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26
习题2-4
高温下将乙烷热裂解生产乙烯，其ur反应s及u 速率方
程如下：C H 26
1.2922 x10-3
6
172.3
60.9
0.3030
1.5157 x10-3
7
164.9
68.3
0.3470
1.7761 x10-3
8
159.2
74.0
0.3820
1.9932 x10-3

第2章均相酶反应动力学

第2章均相酶反应动力学

２．积分法
M-M方程积分得：rmaxt=(CS0-CS)+Km㏑CS0/CS→
Km㏑CS0/CS= rmaxt-(CS0-CS)
除以Km（CS0-CS）：
(㏑CS0/CS)/(CS0-CS)=（rmax/Km ） ×[t/ (CS0-CS)]-1/Km.
实验已测得t-CS，则做 (㏑CS0/CS)/(CS0-CS)与t/(CS0-CS)图．得一 条直线，证明M-M方程成立，直线斜率为rmax/Km，纵截距=-1/Km，横 截距=1/rmax。
S+E
k+1 k-1
[ES]
k+2
E+P
根据质量作用定律，P的生成速率可表示为：
S EP rS=rP
rP=rS=k+2C[ES]
C[ES]——中间复合物〔ES〕浓度，为难测定的未知量，因 而不能用它来表示最终速率方程．要用易测定的量表示。
下面的任务就是求C[ES]。
有Michaelis－Menten (米彻利斯和曼吞)快速平衡法和 Briggs－Haldane（布里格斯一霍尔丹）拟稳态法两种方法 推导动力学方程。
对液相反应可视为恒容过程,则:
rS
－ dCS dt
，rP

dC P dt
rS
－
dnS Vdt
，rP

dn P（2 Vdt
1）
中间复合物学说：
对单底物的简单酶催化反应，S E P。
反应机理为：
S+E
k+1 [ES] k+2 E + P k-1
式中〔ES〕为酶底物复合物； k+1,k+2,k-1为相应各步的反应速率常数。

第一章均相酶催化反应动力学-PPT精选文档

第一章均相酶催化反应动力学-PPT精选文档
2) Enzyme doesn’t change the direction and balance.
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2019/3/23
第2章 >>第2节 简单酶催化反应动力学
一、什么是简单的酶催化反应
一种底物参与的不可逆反应
如：酶的催化Leabharlann 解反应； 异构化反应二、活性中间复合物学说
r r

p
d [ P ] d t
p
d [ P ] d t
对任何反应：
e E f F g G h H
1 d [ E ] 1 d [ F ] 1 d [ G ] 1 d [ H ] r ed t fd t gd t h d t
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生化工程电子教案
化学与生命科学学院
第2章
均相酶催化应动力学
酶反应的基本特征 单底物酶反应动力学 有抑制的酶催化反应动力学
复杂酶反应动力学
影响催化反应速率的因素
酶失活反应动力学
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2019/3/23
第2章
均相酶催化应动力学>>回顾
1、化学动力学的有关内容？
化学动力学的研究对象、反应速度和速率区别、反应 速率表示式、反应速率如何求？（微分式和图解法）、 速率方程、反应机理。
2、有关酶的内容？
酶的特性、酶催化反应的特性、米氏动力学方程等
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2019/3/23
第2章 均相酶催化应动力学>>回顾
◆化学动力学的研究对象
机理以及温度、压力、催化剂等外界因素对反应速率的影响

第2章 均相酶催化反应动力学

第2章 均相酶催化反应动力学

据式(2-28)，可以推出：
第二章 均相酶催化反应动力学
均相酶催化反应：
指酶与反应物系处于同一相——液相的酶催化反应。 酶与反应物的反应，乃是分子水平上的反应。因而均 相酶催化反应动力学作为阐明酶催化反应机理的重要手段 而得到发展。它通过研究影响反应速率的各种因素，通过 对各基元反应过程进行静态与动态的分析。从而获得反应 机理有关信息。
酶的分子活力：在最适宜的条件下，每1mol酶在单位时 间内所能催化底物的最大量（mol）。 酶催化中心活力：在单位时间内，每一个酶的催化中心 所能催化底物的量（mol）。又称为酶的转换数。 酶活力：在特定条件下，每1min能催化1umol底物转化 为产物时所需要的酶量，称为一个酶单位，或称国际单 位，用U表示。酶活力还可用比活力表示，比活系指每 1mg酶所具有的酶单位数，用U/mg表示。也可以根据 实际情况自定义。
2.2 简单的酶催化反应动力学
又因为有： CE 0 = CE + C [ ES ]变形： CE = CE 0－C [ ES ]( 2 − 14 ) CE 0 ⋅ Cs 将( 2 − 14 )代入（2 − 12 )有：C [ ES ] = ( 2 − 15 ) k −1+ k + 2 + Cs k +1 rp , max⋅ Cs k + 2 ⋅ CE 0 ⋅ Cs 式（2-16）才是我们 = ( 2 − 16 ) rp = 现在的M-M方程 k −1+ k + 2 Km + Cs + Cs k +1 式中： Km — 米氏常数， mol / L. k −1+ k + 2 k+2 Km与Ks关系为： Km = = Ks + ( 2 − 17 ) k +1 k +1

均相反应动力学方程的建立PPT演示课件

均相反应动力学方程的建立PPT演示课件

15
1
2
16
3
小结：
• 当 n 取某一个值以致能在图上绘成某 一种直线时，所取 n 就可表示反应级数， 如不然，就要重新假设 n ，再尝试。
• 实际上，不论 n为何值，实验点不可能 严格与方程轨迹一致，因此，求得的 k 都 带有一定的偏差，但只要偏差小至一定程 度，就认为可以接受。
• 等温恒容不可逆反应的速率方程及积 分式见表2-4
1

(1

xA )

(
1

x
A
)

dx
A

kC A0t
ln

( (1
xA ) xA )


CA0 (
1)k t

(CB0
CA0)kt
ln
CBCA0 CACB0

(CB0

CA0)k t
18
2.3.1.2 可逆反应
如 N2+3H2
• 优点？
处理非整数级数反应比积分法更有效。
• 程序？
23
⑴ 对任一不可逆单一反应(等温恒容)， 假定一反应机理，列出动力学方程式：
rA

dCA dt

kC
AC

B

kf (C)
⑵ 将实验所得数据在 CA- t 两维相平面 上标绘出光滑曲线；
在各浓度值位置求曲线斜率dCA/dt ，
即为相应浓度下的反应速率值 (-rA)；
(k1 k2 )C A k2C A0
(1)
令K= k1/ k2，积分得
ln
C
A0
(
1
K K

2.均相反应动力学(ppt,课件)

2.均相反应动力学(ppt,课件)
为什么有数量众多，形式各不同的吸附等温式
真实的吸附过程相当复杂，只能采用简化模型进行 描述。 不同的模型，对真实吸附过程的简化方法不同，因 而得到的吸附等温式不同
Langmuir型吸附（理想吸附）等温式
Langmuir吸附模型的四个假设
1. 均匀表面(或称理想表面)：催化剂表面上活性中 心分布是均匀的，即催化剂表面各处的吸附能力是 均一的 2. 吸附活化能和脱附活化能与表面吸附的程度无关 3. 单分子层吸附 4. 被吸附的分子间互不影响，也不影响别的分子的 吸附（吸附分子之间无作用力）
3. 气固催化过程的速率，处决于以上7个步骤中速率最慢的一个， 称为控制步骤。当反应过程达到稳态后，串联步骤的速率应相等
5.3 吸附（adsorption)现象
物理吸附与化学吸附有什么区别？
类型 性质
化学吸附
作用力 吸附覆盖层
吸附热大小
化学键
单分子层 近似于反应热
物理吸附
范德华力
多分子层 大致接近于被吸附物
1.多孔催化剂具有多孔结构和惊人的内表面积。二氧化硅氧化铝裂化催化剂：孔体积0.6cm3/g，平均孔径4nm,相应 表面积达300m2/g
2.催化剂的活性组分或与助活性组分一起，被负载在活性较 低的载体上。石油重整用的铂-氧化铝催化剂，二氧化硫氧 化制硫酸用的氧化硅负载五氧化矾等
3.大多数催化剂会失活，随着时间的延长，活性降低。石脑 油催化剂2min更换一次，汽车尾气转化器中的催化剂失活很 慢
假定吸附热是随表面覆盖度的增加而按幂数关系减少
Ea

E
0 a


ln

Ed

E
0 d

ln
q
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3. 不考虑P+E
ES这个可逆反应的存在。
4. [ES]在反应开始后与E及S迅速达到动态平衡。
快速平衡学说 对于单底物的酶促反应：
由：
(2)
反应体系中酶量守恒： 由前面的公式（1）得：
代入公式（3），变换后得：
对于酶复合物ES的解离平衡过程来说， 其解离常数可以表示为，
稳态学说
1. 酶和底物生成复合物[ES]，酶催化反应是经中间复合物完成的。
2. 底物浓度[S]远大于酶的浓度[E]，因此[ES]的形成不会降低底物浓度[S]， 底物浓度以初始浓度计算。
3. 在反应的初始阶段，产物浓度很低，P+E 小，可以忽略不计。
ES这个可逆反应的速率极
4. [ES]的生成速率与其解离速率相等，其浓度不随时间而变化。
酶反应动力学的两点基本假设： ✓ 反应物在容器中混合良好 ✓ 反应速率采用初始速率
单底物酶促反应动力学
E ＋S
k1
ES
k3 E ＋ P
k2
k4
快速平衡学说的几点假设条件： 1. 酶和底物生成复合物[ES]，酶催化反应是经中间复合物完成的。
2. 底物浓度[S]远大于酶的浓度[E]，因此[ES]的形成不会降低底物 浓度[S]，底物浓度以初始浓度计算。
均相酶反应动力学
第三章 均相酶催化反应动力学
ü 酶催化反应的基本特征 ü 简单的酶催化反应动力学 ü 有抑制的酶催化反应动力学 ü 多底物酶催化机理
实例：
脂肪酶催化酯化反应：生物柴油
油料 甘油+脂肪酸 甲醇 NaOH 生物柴油
• 高果糖浆：
葡萄糖
淀粉浆液α-淀粉酶 糊精 糖化酶 葡萄糖 异构酶 果糖
反应级数
根据实验结果，整个化学反应的速率服从哪种分子反应速 率方程式，则这个反应即为几级反应。 例：对于某一反应其总反应速率能以单分子反应的速率方 程式表示，那么这个反应为一级反应。 又如某一反应：A+B C+D
式中K为反应速率常数 符合双分子反应的表达式，为二级反应。 • 把反应速率与反应物浓度无关的反应叫做零级反应。
即，
代入公式（2）得到
（3）
（4） （5）
当反应初始时刻，底物[S]>>[E]，几乎所有的酶都与底物
结合成复合物[ES]，因此[E0] ≈[ES]，反应速率最大，此 时产物的最大合成速率为：
代入式（5）得：
（6）
式中：Vp,max：最大反应速率 如果酶的量发生改变，最大反应速率相应改变。 Ks：解离常数，饱和常数 低 Ks值意味着酶与底物结合力很强。
例：A+3B 2C+D
酶的基本概念
酶可加快反应速率 降低反应的活化能（E0） 不能改变反应的平衡常数K 不能改变反应的自由能变化（ΔG） 酶有很强的专一性 较高的催化效率 反应条件温和 酶易失活
酶与底物的作用机理
Lock and key Model
Induced-Fit Model
反应分子数：是在反应中真正相互作用的分子的数目。 如：A P 属于单分子反应 根据质量作用定律，单分子反应的速率方程式是：
• 双如：A+B
C+D 属于双分子反应
• 其反应速率方程可表示为：
• 判断一个反应是单分子反应还是双分子反应，必须先了解 反应机制，即了解反应过程中各个单元反应是如何进行的。
底物浓度与反应速率的关系
反应速率、底物浓度与时间的关系
米氏常数Km的意义？
Ø Km值代表反应速率达到Vmax/2时的底物浓度。
Ø Km是酶的一个特性常数，Km的大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。 但底物种类、反应温度、pH能影响Km值。因此可以用Km值来鉴别酶。 Ø Km值可以判断酶的专一性和天然底物。 Ø 当k+2<<k-1时， Km ＝KS ，那么Km可以作为酶和底物结合紧密程度的一个 度量，表示酶和底物结合的亲合力大小。
象手与手套的 关系。
当底物接近酶 的活性中心并 与之结合时， 酶的构象能发 生改变，更适 合于底物的结 合。
酶促反应动力学基础
影响酶促反应的主要因素 ✓ 浓度因素（酶浓度，底物浓度，产物浓度等） ✓ 外部因素（温度，压力，pH，溶液的介电常数，离子
强度等） ✓ 内部因素（效应物，酶的结构）
酶反应动力学
(8)
式中：
(9) (10) Km米氏常数
Michaelis-Menten
快速平衡学说与稳态学说在动力学方程形式上是一致的，但 Km和Ks表示的意义是不同的。 当k+2<<k-1时，Km=Ks这意味着生成产物的速率远远慢于 [ES]复合物解离的速率。这对于许多酶反应也是正确的。
Mixed order with respect to S
化学反应的基础知识
反应进行的方向 反应进行的可能性 反应进行的限度
化学热力学
• 反应进行的速率 • 反应机制
化学动力学
反应速率及其测定
反应速率：单位时间内 反应物或生物浓度的改变。 设瞬时dt内反应物浓度 的很小改变为ds，则：
• 若用单位时间内生成物浓 度的增加来表示，则：
反应分子数
• 反应分子数和反应级数对简单的基元反应来说是一致的， 但对某些反应来说是不一致的。例如：
是双分子反应，但却符合一级反应方程式。 因为蔗糖的稀水溶液中，水的浓度比蔗糖浓度大得多，水浓 度的减少与蔗糖比较可以忽略不计。因此，反应速率只决定 于蔗糖的浓度。
酶促反应动力学基础——反应速率
零级反应
一级反应 A K B
积分后得：
K是反应速率常数，C是积分常数 若反应开始（t=0）时，A=A0,则C=lnA0， 最后得到：A=A0e-kt
一级反应
K
二级反应 A+B C
K指反应的速率常数 反应速率与反应物的性质和浓度、温度、压力、 催化剂及溶剂性质有关
酶促反应动力学基础 —— 平衡常数
平衡：可逆反应的正向反应和逆向反应仍在继续进行，但 反应速率相等。 反应的平衡常数与酶的活性无关，与反应速率的大小无关， 而与反应体系的温度、反应物及产物浓度有关。 平衡常数（K）的计算：
当反应系统中[ES]的生成速率与分解速率相等时，[ES]浓度 保持不变的状态成为稳态。
Experimental data demonstrated the concentration profiles.
由于[S]>>[E0]，所以[S]>>[ES]，[S]-[ES]≈[S] 根据稳态假说，
(7) (3)