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第四章 均相酶催化反应动力学

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均相酶催化反应动力学

均相酶催化反应动力学

二、Briggs－Haldane 对上述第3点假设进行了修正， 提出了“拟稳态”假设。
由于反应体系中底物浓度要比酶的浓度高得多，中间 复合物分解时所得到的酶又立即与底物相结合，从而使反应 体系中复合物浓度维持不变，即中间复合物的浓度不再随时 间而变化，这就是“拟稳态”假设。这是从反应机理推导动 力学方程又一重要假设。
3. 当Cs与Km的数量关系处于上述两者之间的范围时，则符 合M- M方程所表示的关系式。
参数求解：
(1) Lineweaver—Burk法(简称L—B法)。将M—M方程取其倒数得到下 式:
（2）Hanes—Woolf法(简称H—W法)。两边均乘以Cs，得 到
（3）Eadie—Hofstee法(简称E—H法)。将M—M方程重排 为
2020/4/3
2020/4/3
2020/4/3
第二节 简单的酶催化反应动力学
一、Michaelis-Menten 方程
方程推导三点假设：
①与底物浓度CS相比，酶的浓度CI是很小的，因而可忽略由于 生成中间复合物[ES]而消耗的底物。
②在反应过程中，酶浓度保持恒定。CE0＝CE＋CES ③产物的浓度很低，因而产物的抑制作用可以忽略。生成产物 一步的速率要慢于底物与酶生成复合物的可逆反应的速率，因此， 生成产物一步的速率决定整个酶的催化反应速率，而生成复合物 的可逆反应达到平衡状态。
如果抑制剂与酶的基因成共价结合，则此时不能用物理方法去掉抑制 剂。此类抑制可使酶永久性地失活。例如重金属离子Hg2+”、Pb2+”等对 木瓜蛋白酶、菠萝蛋白酶的抑制都是不可逆抑制。
一、竞争性抑制动力学
若在反应体系中存在有与底物结构相类似的物质，该物质 也能在酶的活性部位上结合，从而阻碍了酶与底物的结合，使 酶催化底物的反应速率下降。这种抑制称为竞争性抑制，该物 质称为竞争性抑制剂。其主要特点是，抑制剂与底物竞争酶的 活性部位，当抑制剂与酶的活性部位结合之后，底物就不能再 与酶结合，反之亦然。在琥珀酸脱氢酶催化琥珀酸为延胡索酸 时，丙二酸是其竞争性抑制剂。

《多相催化动力学》PPT课件

《多相催化动力学》PPT课件
26
7. 双分子反应的两种历程
表面化学物种转变为产物的过程，对于双分子反应，一般认 为有两种可能的历程。第一种是在表面临近位置上，两种被吸 附的粒子之间的反应。这种历程称为兰缪尔—欣谢伍德 (Langmuir—Hinshelwood)历程。另一种是吸附在表面上的粒子 和气态分子之间的反应，通常称为里迪尔(Ridel)历程。
BET吸附等温式只适用于多层的物理吸附，常用来测定固体物 质的比表面积、孔结构、孔形状和孔分布。
17
Va
(Ⅰ)
Va
(Ⅱ)
p / ps 1.0
p / ps 1.0
Va
(Ⅲ)
Va
(Ⅳ)
Va
(Ⅴ)
p / ps 1.0
p / ps 1.0
五种类型的吸附等温线：
p / ps 1.0
18
根据吸附等温线的类型，可以了解一些关于吸附剂表面的性 质，孔的分布性质以及吸附质和吸附剂相互作用的有关信息。
16
若以p／[V(ps-p)]对p/ps作图，则应得一直线，直线的斜率是 (C-1)／VmC，截距是1／(VmC)，由此可以得到，Vm=1／(斜率+ 截距)，由此可以算出铺满单分子层时所需的分子个数，若已 知每个分子的截面积，就可求出吸附剂的总表面积和比表面 积：
S=AmLn
S是吸附剂的总表面积； Am是吸附质分子的横截面积； L是阿伏伽德罗常数； n是吸附质的物质的量，若Vm用cm3表示，则n= Vm/22400
6
3. 催化作用的定性描述
催化反应的基元过程包括五个连续的步骤： ①反应物向催化剂表面的扩散； ②反应物在催化剂表面上的吸附； ③被吸附的反应物在表面上相互作用； ④产物由催化剂表面上脱附； ⑤产物离开催化剂表面向周围介质扩散。

均相、多相和酶催化

均相、多相和酶催化

而受电子的部位则可由基团内部某些原子对电子的吸引力特别强而形成：
δ C δ O δ C δ N δ CH CH C δ O

反应时，催化剂和反应物之间的受电子部位和给电子部位相互作用。
O O O
M
H
n+ R
HO
M
R
n+
HO
M
(n-1)+
O
M
(n-1)+
+ ROH
OR
12
络合催化反应：络合催化的一般机理
Cl Pd H CHOH CH2 Cl
Cl Pd
（４）重排和分解
Cl
Pd
OH
H2O
CH3CH OH2
-H2O, -H+
+ PdCl2
2-
Pd + 2Cl-
（5）催化剂再生反应
CH3CHO
15
络合催化反应（3）
CH3CH=CH2 + PdCl2 + H2O CuCl2 9-12大气压, 90-120℃ 92-94% CH3COCH3 + Pd + 2HCl
均相、多相、酶催化
1

约有70%以上的化学品是用催化方法合成的；
90%的新的化学过程是靠使用催化剂来实现的；
使用催化剂可使生产条件缓和、成本降低或开发一种新的化学品。 如：壳牌公司新的羰基合成用铑络合物催化剂，比早期使用Co(CO)4催 化剂催化剂活性提高1000倍 醛转化率 反应温度 反应压力 98% 300 ℃ 30.4MPa 100 ℃ 1.5MPa
R/OH
OH + H+
8
碱催化
R

均相反应动力学

均相反应动力学

理解反应级数时应特别注意： a.反应级数不同于反应的分子数，前者是在动力学意义上讲的， 后者是在计量化学意义上讲的。 对基元反应，反应级数 α1, α 2 …即等于化学反应式的计量系数 值，而对非基元反应，应通过实验来确定。 b.反应级数高低并不单独决定反应速率的快慢，反应级数只反 映反应速率对浓度的敏感程度。级数愈高，浓度对反应速率的 影响愈大。
对于多组分单一反应系统，各个组分的反应速率受化学计量关系的 约束，存在一定比例关系。例如 aA + bB rR + sS 反应，各组分的 → 反应速率满足下列关系：
n A0 − n A n B 0 − n B n R − n R 0 n S − n S 0 = = = a b r s
均相反应速率其他形式的表达式 流动系统的反应： 恒容下进行的反应： 气相反应：
预混和指物料在反应前能否达到分子尺度的均匀混和。 实现装置：机械搅拌和高速流体造成的射流混和
均相反应的特点：反应过程不存在相界面，过程总速度由化学反应本身 均相反应的特点 过程总速度由化学反应本身 决定。 决定。
均相反应速率
均相反应速率的表达式
± ri = ± 1 V d ni dτ
Kmol/m3.h
1 = kτ 如用转化率表示，则可写成： ln 1 − xA
若着眼于反应物料的利用率，或者着眼于减轻后分离的任务，应用转 化率积分表达式较为方便；若要求达到规定的残余浓度，即为了适应后 处理工序的要求，例如有害杂质的除去即属此类，应用浓度积分表达式 较为方便。
思 考 题
1、均相反应动力学方程有哪两种表达形式？ 2、反应速率常数的单位如何确定？ 3、下列术语的理解： 单一反应与复杂反应、基元反应与非基元反应、单分子与双分子、 三分子、反应级数、活化能

酶催化反应动力学概况.pptx

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• 判断反应方向或趋势：催化可逆反应的酶对正/ 逆两向底物Km不同 —— Km较小者为主要底 物
第27页/共93页
⑶Ｋm值与Ｖmax值的测定
双倒数作图法(double reciprocal plot)，又 称为 林-贝氏(Lineweaver- Burk)作图法
Vmax[S] V = Km+[S]
键特异性
棉子糖
OH
O
H OH
CH2OH OH H
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•键 专 一 性
• 这种酶只对底物分子中其所作用的键要求严格，而不管键两端所连基团的性质。例如，酯酶可以水 解任何酸与醇所形成的酯，它不受酯键两端基团R和Rˊ的限制。
O
+ R C O R'
H2O
O
+ R C O-
R' OH
+ H+
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度等众多因素的影响，因此只有在一定条件下最适pH才有意义。
第40页/共93页
• 绝大多数酶的最适pH在5～8之间，动物体内的酶最适pH多在6.5～8.0之间， 植物及微生物中的酶最适pH多在4.5～6.5左右。但并不排除例外，如胃蛋白酶 的最适pH为1.9，肝中精氨酸酶最适pH为9.7等等。
脲酶
2NH3 + CO2
NH 2 尿素
NH CH3
OC
+ H2O
脲酶
NH 2 甲基尿素
第5页/共93页
• 这类酶具有高度的专一性。它们对底物的要求很严格，甚至有时只能催化一种底物，进行一种化学 反应。
• 例如脲酶只能作用于尿素，催化其水解产生氨及二氧化碳。而对尿素的各种衍生物，一般均不起作 用。
第6页/共93页

第2章均相酶催化反应动力学

第2章均相酶催化反应动力学

− k+3KCS
CES
= k 'CES
⇒ CE0 = k 'CES + CES + k 'CESCS
CES
=
CE0 k '+1+ KCS
⇒
rs
=
k
k+4CES '+1 + KCS
2.2 某酶催化反应机理中有许多复合物存在，表示为
E
+
S
#!!!k+!1!"![ k−1
ES
]1
#!!!k+!2!"![ k−2
CS rS
=
CS rmax
+ Km rmax
，以 CS/rS 对 CS 作图，可得一直线，该直线的斜率为1/ rmax ，与纵
轴交于 Km / rmax ，与横轴交于 −Km ；（3）Eadie-Hofstee（简称 E-H 法）。M－M 方
程经变换后得线性方程 rS
=
rmax
− Km
rS CS
，以
叫双倒数法）。M－M 方程经变换后得线性方程 1 rS
=
1 rmax
+ Km rmax
1 CS
，以 1/rS 对 1/CS
作图，可得一直线，该直线的斜率为 Km / rmax ，与纵轴交于1/ rmax ，与横轴交于
−1/ Km ；（2）Hanes-Woolf（简称 H-W 法）。M－M 方程经变换后得线性方程
将数据代入
(CS 0
−
CS
)
+
Km
ln
CS 0 CS
= rmax
⋅t

均相反应动力学初步_图文


反 分子数：
应 工
对于基元反应：aA+bB=rR+sS
程
第
(rA ) k AcA cB
二
章 • 分子数：基元反应中反应物分子或离子的个数。
均 相
对于基元反应来讲α,β必须是正整数，α+β是基
反 应
元反应的分子数，不能大于3（根据碰撞理论，
动
α+β的取值不能大于3，必须是一个小于等于3
力 学
通过实验测出不同温度下的 速率常数k，作图根据截距 就可以求出指前因子k0，再 根据直线的斜率求出活化能 E
对给定的反应，反应速率与 温度的关系在低温时比高温 时更加敏感
反 应 注意：
工 • 实验的温度范围不能太窄，否则根本做不出一条直线； 程
• 用什么温度范围求得的活化能，只能用其计算实验范围内的温度，
均相反应动力学初步
反
应 工 程
• 2.1 概述 • 2.2 等温恒容过程
第 二
化学计量方程 化学反应方程如：N2+3H2=2NH3 化学计量方程为：2NH3-2N2-3H2=0
章
一般式：aA+bB+cC+…=0
均 相 反
a,b,c…称为计量系数，对产物为正，反应物为负。 化学计量方程仅仅表示了参与反应的各物质间的量的
二
章
均 相
rA

1 V
dnA dt

由于反应而消耗的 A物质的量 （单位体积）（单位时 间)
反
应
我们选中哪个组分求反应速率，就称做是着眼组分
动
力 学 基 础
rA

1 V
dnA dt
,rB

催化反应动力学


2.当[S]<<KM时 r =k2[E]0[S]/KM 对[S]呈一级
3.当[S]→∞时， r = rm=k2[E]0
d S
dt 3
rm
2
1.5
rm
2
1
KM1 2 3 4 5 S
酶催化的反应速率曲线
d S
dt 3
rm
2
1.5
rm
2
1
KM 1
2
3
4
5 S
典型的酶催化反应速率曲线
下面的数学处理可以求出 KM 和 rm
他们认为酶(E)与底物(S)先形成中间化合物
ES，中间化合物再进一步分解为产物(P)，并释放
出酶(E)，整个反应的速决步是第二步。
d[P] dt
k2[ES]
[ES] k1[S][E] [S][E]
k1 k2
KM
令酶的原始浓度为[E]0，反应达稳态后，一 部分变为中间化合物[ES]，余下的浓度为[E]
E3 Ea
AK+B
反应途径
AB K
催化剂与催化作用
A…B
能量
Ea E1 E3 E2
E0
A…B…K
A…K
E1 E2 A+BK
E3 Ea
AK+B
反应途径
AB K
催化剂与催化作用
也有某些催化反应，活化能降低得不多，而反 应速率却改变很大。有时也发现同一反应在不同的 催化剂上反应，其活化能相差不大，而反应速率相 差很大，这种情况可由活化熵的改变来解释。
催化剂与催化作用 什么是催化剂毒物?
固体催化剂的活性中心被反应物中的杂质占 领而失去活性，这种杂质称为毒物。
毒物通常是具有孤对电子元素(如S，N，P等) 的化合物，如 H2S, HCN, PH3 等.

酶催化反应动力学ppt课件

(a) L-B法；(b)H-W法；(C) E-H法
32
(5) 积分法
33
微分法和积分法比较
微分法中要引入反应速率为变量，但实 验中不能直接测定反应速率，在Cs与t的关 系曲线上求取相应各点的切线的斜率，才 能确定不同时间的反应速率； 积分法的主要问题是要保证随着反应的 进行，反应产物的增加对反应速率不产生 影响，否则不符合M-M方程成立的条件；
如果有一个酶有几种底物，则对每一种底物，各 有一个特定的Km值。并且， Km值还受pH及温度的 影响。 Km值作为常数只是对一定的底物，一定的 pH值，一定的温度条件而言，测定Km可以作为鉴别 酶的手段。
22
23
1.2.2 动力学特征
rp

rc p ,ma x S
(Km

c S
)
rs rmax
第1章 酶催化反应动力学
基本要求： 了解酶反应的特点，掌握M－M方程的推 导、应用和各种抑制动力学的特征及其应 用；熟悉复杂酶反应及其失活动力学的处 理方法。
重点和难点： M－M方程的推导、应用，各参数的意义 及求取。
1
第1章 酶催化反应动力学
1.1 酶催化反应概论 1.2 简单的酶催化反应动力学 1.3 有抑制的酶催化反应动力学 1.4 复杂的酶催化反应动力学 1.5 反应条件对酶催化反应速率的影响 1.6 酶的界面催化反应动力学
(1)反应机理
(S E P) : S E k1
k1
rS

1 V

dnS dt
rp
1 dnp V dt
k2CES
[ES] k2 E P
(2-1)
17
⑵快速“平衡”假设理论（L. Michaelis和M .L. Menten（1913））：

酶催化反应动力学(共49张PPT)


❖ 中间络合物学说最早是由 Henri和Wurtz两位科学家 提出的。
❖ 在1903年，Henri在用蔗 糖酶水解蔗糖实验研究化 学反响中底物浓度与反响 速度的关系时发现，当酶 浓度不变时，可以测出一 系列不同底物浓度下的化 学反响速度，以该反响速 度对底物浓度作图，可得 到如图3-2所示的曲线。
酶底物中间络合物学说
本质上来说就是酶的修饰抑制
竞争性抑制剂。 ⑴ Vm值降低，Km值不变；
3酶活力测定时需注意：
测定酶活力常用的方法：
❖ 有某些重金属离子如Ag 、Cu 、Hg 、Pb 等 K+、Na+、Ca2+、Mg2+、Zn2+及Fe2+
图3-1 酶促反响的速度曲线 测定酶活力常用的方法：
+
2+
2+
2+
对酶的抑制作用也属于这一类。 3激活剂对酶促反响速度的影响
1 竞争性抑制 2 非竞争性抑制 3 反竞争性抑制
①竞争性抑制(competitive inhibition) ：
❖ 是最常见的一种可逆抑制作用。
❖ 大多数竞争性抑制剂与底物的结构相似，能与底
物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形 成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑 制作用。 ❖ 其抑制程度取决于底物和抑制剂的相对浓度，可以 通过增加底物浓度的方法来解除这种抑制作用。
竞争性抑制反响模式
❖ 在竞争性抑制中，底物(S)或抑制剂(I)与酶(E)的结合
都是可逆的，因此存在着如下的化学平衡式：
[S]>>[I]：高浓度的底物可解除抑制
图3-5 竞争性抑制曲线
特点：
⑴ Vm值不变，(表观）Km值增大； ⑵ Km随抑制剂浓度[I]的增加而增加； ⑶双倒数作图所得直线相交于纵轴； ⑷抑制作用可以被高浓度的底物减低以致消除。
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K 1 ES ES E KS S K 1 S
K S 为解离常数（mol/l） 反应体系中酶的总浓度 E0 为
E0 E ES
E0 K S KS ES ES ES 1 S S

一、酶的催化共性
酶参与生物化学反应，它能降低反应的活
化能（分子参与化学反应时所需要的最低能 量），加快生化反应的速率，但它不改变反应
的方向和平衡关系，即它不能改变反应的平衡
常数，而只能加快反应达到平衡的速率；酶在
反应过程中，其主体结构和离子价态可以发生
某种变化，但在反应结束时，一般酶本身不消 耗，并恢复到原来状态。
二、酶的催化特性
（1）较高的催化效率 （2）很强的专一性 （3）具有温和的反应条件 （4）易变性与失活
较高的催化效率
酶活力表示方法
1
2
3
酶的分子活力：在最适宜条件下，每1mol酶 在单位时间内所能催化底物的最大量（mol） 酶的催化中心活力：在单位时间内，每一个 酶的催化中心所催化底物的量（mol） 酶活力：在特定条件下，每1min能催化 1 mol底物转化为产物时所需要的酶量，称 为一个酶单位，或称为国际单位，用U表示。 酶活力还可用比活力表示。比活力系指每 1mg酶所具有的酶单位数，用U/mg表示。
km值是酶的一个很基本的特性常数，它和 酶的浓度无关，但和温度、 pH 等因素 有关。 根据km值可以推断酶和底物的亲和力。如 果酶的专一性不高，可催化几种底物发 生反应时，km值最小的就表示酶与这一 底物的亲和力最大，反之，则最小。
根据km值，可以估计胞内基质浓度，如 S 胞内 << S r r km 时，p p,max 。那么只要稍微改变基质浓度， km rp 的变化就很大，即反应速率对基质浓度改变 的敏感性很大，如果 S k m 或 S 1000km 时， 基质浓度相差 1000倍，但反应速率只增加一 倍，即在生理上保持 S >> k m 是没有意义的。
1. 双倒数图解法（Lineweaver Burk图解） 将M—M方程取其倒数得到下式:
1 KM 1 1 r rmax [ S ] rmax
以

G．E．Briggs和J．B．Haldane对上述第三点 假设进行修正，提出了“拟稳态”假设。 认为由于反应体系中底物浓度要比酶的浓度高 得多，中间复合物分解时所得到的酶又立即 与底物相结合，从而使反应体系中复合物的 浓度维持不变，即中间复合物的浓度不再随 时间而变化。
d ES 0 dt
d S rs dt
d S k [ S ] dt
k值可以表示瞬时时间内基质转化为产物的份数，或在 瞬时时间内有多少份数的基质转化为产物。
rs
d S k S dt
d S kdt S
S0 ﹤ 0.01k m ，此时一般可 解：（1）根据题意， 认为按一级反应处理，其动力学方程可表 示为：
S 0 rmax ln t k t S k m
S0 S xS S0
t 1 min 时，xs
0.02
∴ S S0 1 xS 1105 1 0.02 0.98105 mol/l
①与底物浓度[S]相比，酶的浓度[E]是很小的，因而 可忽略由于生成中间复合物[ES]而消耗的底物。 ②不考虑这个逆反应的存在。若要忽略该反应的存 在，则必须是产物 P 为零，换言之，该方程适用于反 应的初始状态。 ③认为基元反应的反应速率最慢，为该反应速率的 控制步骤，而这一反应速率最快，并很快达到平衡状 态。
根据化学动力学，反应速率通常以单位 时间、单位反应体系中某一组分的变量 来表示。对均相酶的催化反应，单位反 应体系常用单位体积表示。 反应的速率可表示为
1 dns rs v dt
1 dnp rp v dt
rs：底物S的消耗速率（mol/L﹒s） rp：产物P生成速率（mol/L﹒s） v：反应体系的体积（L） ns、np：底物S和产物P的质量（mol） t：时间（s）
当 S << k m ，即底物浓度比km值小很多时，该曲线近 似为一条直线，这表示反应速率与底物浓度近似正比 关系，此时酶催化反应可近似看作一级反应。
rmax S rs k S km
式中 k 为总反应的一级反应常数。
这是因为当km值很大时，大部分酶为游离态的酶，而 [ES]的量很少。若要提高反应速率，只有通过提高[S]值， 进而提高[ES]，才能使反应速率加快。因而此时的反应 速率主要取决于底物浓度的变化。

根据质量作用定律，P的生成速率可表 示为： rp k 2 ES
速率控制步骤在反应动力学中是一个重 要的概念。在一个多步骤的反应体系中， 其中反应速率最慢的一步称为速率的控 制步骤，并且控制步骤的速率决定了该 反应的速率。

根据上述假定（3），可列出
K 1 E S K 1 ES
酶催化反应和化学催化反应的转换数大小的比较
催化剂
反应
转换数
mol/（中心点· S）
温度℃
酶催化剂 菠萝蛋白酶 木瓜蛋白酶 胰蛋白酶 碳酸肝酶
肽的水解 肽的水解 肽的水解 羰基化合物的可 逆反应
4×10-3~5×10-1 8×10-2~1×10 3×10-3~1×102 8×10-1~6×105
0~37 0~37 0~37 0~37
将已知数据代入上式中，求得
k 0.0202 min-1
当 t=3min时，可以求得
S 0.94105 mol/l
xS=6 %
P 6% S0 6 107 mol/l
（2）当mol/l时，仍可视为一级反应， ∴t=3 min时，同样可求得
xS=6 %
S 0.94106 mol/l
第四章 酶催化反应动力学
第一节 酶催化反应的基本特征
酶是生物提高其生化反应效率而产生的 生物催化剂，其化学本质是蛋白质。 在生物体内，所有的反应均在酶的催化 作用下完成，几乎所有生物的生理现象 都与酶的作用紧密联系。 生物酶分为六大类：氧化还原酶、转移 酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶。
k 2 km ks k 1
由两种推导方法所得速率方程式形式基本相同， 不同的是 ks 值代表反应的平衡常数，而 km 值 称为米氏常数，它代表动态的平衡常数，表 示实际的恒态时的浓率关系。
当
<< k 2
时， km值才接近于ks k 1
km是酶的特征性常数，测定km值具有重 要的意义。km值代表反应速率为最大反 应速率一半时的基质浓度，其单位为浓 度单位。
当S >> k m 时，该曲线近似为一水平线，表示 当底物浓度继续增加时，反应速率变化不大。 此时，酶催化反应可视为零级反应，反应速 率将不随底物浓度的变化而变化。这是因为 当km值很小时，绝大多数酶呈复合物状态， 反应体系内游离的酶很少。所以即使提高底 物浓度，也不能提高其反应速率。
∴ 即
rs rmax
t 1 d S k dt S 0 S t0
S
S0 ln kt S
S 0 ：底物的初始浓度(mol/l)
或
S0 rm t k m ln S
其中
k
rm
km
rm S S 0 exp k t m
变性多数为不可逆。
第二节 简单的酶催化反应动力学

简单的酶催化反应动力学是指由一种反
应物 ( 底物 ) 参与的不可逆反应。属于此 类反应的有酶催化的水解反应和异构化 反应。这种简单的单底物酶反应动力学， 是酶反应动力学的基础。
一、Michaelis-Menten 方程
方程推导三点假设(平衡假设 )：
k 1 E S k 1 k 2 ES 0
消去 ES 得
rp ,max S k 2 E 0 S rp k 1 k 2 k m S S k 1
km：米氏常数(mol/l)
km与ks的关系为
专一性或选择性。
绝对专一性 ：一种酶只能催化一种化合物进 行一种反应 相对专一性：一种酶能够催化一类具有相同
化学键或基团的物质进行某种 类型的反应
反应专一性：一种酶只能催化某化合物在热 力学上可能进行的许多反应中 的一种反应
底物专一性 ：一种酶只能催化一种底物
立体专一性：一种酶只能作用于所有立体异 构体中的一种
化学催化剂 硅胶－氧化铝 硅胶－氧化铝 二氧化钒 二氧化钒
异丙基苯裂解 异丙基苯裂解 环己烷脱氢 环己烷脱氢
3×10-8 2×104 7×10-11 1×102
25 420 25 350
很强的专一性

酶催化反应有很高的选择性，一种酶仅 能作用于一种物质或一类结构相似的物
质进行某一种反应，这种特性称为酶的
E0 S ES S K S
代入 rp k 2 ES 得米氏方程或称M—M方程
k 2 E0 S rp,max S rp k s S k s S
rp,max：P的最大生成速率 [E0]：酶的总浓度，亦为酶的初始浓度
具有温和的反应条件

酶催化反应温度一般在生理温度 25~37℃的范围，仅有少数酶反应可在
较高温度下进行。同时，酶催化反应一
般是在接近中性的pH值条件下进行。
易变性与失活

酶的化学本质是蛋白质，因而具有蛋白 质的所有性质。其中，容易变性的性质，
使得酶在应用时，常因变性而使活力下
降，甚至完全失去活力，即失活。酶的
另一个动力学参数为最大反应速率，根据定义，，
它表示当全部的酶都是复合物状态时的反应速率。 k+2表示单位时间内一个酶分子所能催化底物发生反 应的分子数。因此它表示了酶催化反应能力的大小， 不同的酶催化反应，其值不同。