人卫第八版生物化学名词解释

普通高等教育“十二五”国家级规划教材卫生部“十二五”规划教材全国高等医药教材建设研究会规划教材全国高等学校教材人民卫生出版社医学生物化学第8版第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。

蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。

蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。

二、蛋白质的分子组成特点蛋白质的基本组成单位是氨基酸编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。

各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。

✧每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。

氨基酸的分类✧所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。

✧根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。

1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。

2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。

3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。

4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。

✧含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。

✧芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。

✧唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。

✧营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。

生物化学名词解释（含英文）生物化学与分子生物学名词解释参考资料《生物化学与分子生物学》（蓝皮）第8 版.人民卫生出版社.查锡良药立波.2013《生物化学与分子生物学》（绿皮）第3 版.人民卫生出版社.冯作化药立波.2015《生物化学与分子生物学实验》（黄皮）第2 版.科学出版社.福建医科大学.林德馨.2013生物化学与分子生物学系诸位老师的课堂 ppt《生物化学与分子生物学》（练习）第 8 版.第四军医大学出版社.黄睿宋军营.2013《生物化学与分子生物学复习提纲》2013 级七年制临床医学4 班.201510 级生化实验名词解释预估生物化学与分子生物学课后练习（白皮）绪论1.生物化学：研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。

2.分子生物学：研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的内容的学科。

第一章蛋白质的结构与功能3.蛋白质（Protein）：由氨基酸构成的、具有多级结构的生物大分子，是生命活动的物质基础。

4.氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。

生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。

5.等电点（isoelectric point，pI）：溶液中氨基酸解离成阴阳离子的趋势及程度相等时呈电中性时，该溶液的 pH。

6.肽键（peptide bond）：氨基酸形成肽时脱水形成的酰胺键，其化学结构式为-NH-CO-。

7.肽（peptide）：由两个或两个以上的氨基酸脱水而相互结合而成的一类有机物，可组成蛋白质。

8.寡肽：由10 个以内氨基酸相连而成的肽。

9.多肽：由10 个以上氨基酸相连而成的肽。

氨基酸残基：肽链中因脱水缩合而基团不全的氨基酸分子。

10.谷胱甘肽（GSH）：由谷氨酸、半胱氨酸、甘氨酸组成的三肽，具有还原性可保护体内蛋白质的巯基免遭氧化。

11.高级结构/空间构象：蛋白质的二级、三级、四级结构的统称。

生物化学第八版名词解释1、结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有的两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。

2、模体：指由多肽链中相邻的几个二级结构单元在空间上相互接近形成的有规律的二级结构集合。

3、等电点：指在溶液中，氨基酸或蛋白质电离成为电中性的兼性粒子时的溶液PH。

4、蛋白质变性：指在一些理化因素作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质、生物活性丧失的现象。

5、反密码环：tRNA上含有反密码子，可以与mRNA的密码子通过碱基互补配对相互识别的部位。

6。

Km值：米氏常数，数值上等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。

7。

必需基团：酶分子整体构象中对于酶发挥活性所必须的集团。

8。

酶的活性中心：酶分子中的必需集团在空间结构上彼此靠近，集中形成的一个特定空间结构区域，可以与底物特异性结合并催化底物转化为产物。

9。

酶的竞争性抑制：指抑制剂与酶的底物结构相似，抑制剂可以与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合形成的中间产物。

10。

变构酶：指受别构效应调节的酶，含有别构位点。

别构位点在结合别构效应物以后酶的构象发生变化，从而影响活性中心的构象，最后影响酶的活性。

11、酶的化学修饰：酶蛋白上的一些基团在特定酶的催化下与其中一种化学基团发生共价结合而被修饰或酶蛋白身上一些特定的化学基团脱落进而引起酶活性改变的现象。

12、同工酶：指催化相同的反应但结构和理化性质等不同的酶。

13、氧化磷酸化：指代谢物氧化脱下的氢经线粒体呼吸链传给氧生成水，同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。

14、底物水平磷酸化：指代谢物因脱氢、脱水等作用使分子内能量重新分布，形成高能键传给ADP生成ATP的过程。

15、糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O同时释放大量能量并合成ATP的过程。

16。

糖异生：由非糖物质生成葡萄糖或糖原的过程。

17。

磷酸戊糖途径：葡萄糖在细胞质中生成核糖-5-磷酸及NADPH+H+，前者再进一步变成甘油醛-3-磷酸和果糖-6-磷酸的反应过程。

绪论1.生物化学（biochemistry）：从分子水平来研究生物体（包括人类、动物、植物和微生物内基本物质的化学组成、结构，以及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。

2.新陈代谢（metabolism）：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。

通过新陈代谢为生命活动提供所需的能量，更新体内基本物质的化学组成，这是生命现象的基本特征，是揭示生命现象本质的重要环节。

3.分子生物学（molecular biology）：分子生物学是现代生物学的带头学科，它主要研究遗传的分子基础（分子遗传学），生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能等。

4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理与技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量控制与药品临床中应用的基础学科。

第一章糖的化学1．糖基化工程：通过人为的操作（包括增加、删除或调整）蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。

2．单糖（monosaccharide）：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。

单糖是糖类中最简单的一种,是组成糖类物质的基本结构单位。

3．多糖（polysaccharide）：由许多单糖分子缩合而成的长链结构，分子量都很大，在水中不能成真溶液，有的成胶体溶液，有的不溶于水,均无甜味,也无还原性。

4．寡糖（oligosaccharide）：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。

5．结合糖（glycoconjugate）：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。

6．同聚多糖（homopolysaccharide）：也称为均一多糖,由一种单糖缩合而成，如淀粉、糖原、纤维素、戊糖胶、木糖胶、阿拉伯糖胶、几丁质等。

7．杂多糖（heteropolysaccharide）：也称为不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成,如肝素、透明质酸和许多来源于植物中的多糖如波叶大黄多糖、当归多糖、茶叶多糖等。

生物化学名词解释整理版章节根据人民卫生出版社第7版《生物化学》划分参考教学PPT、各教辅术后习题及试卷标准答案整理录入/清水秋香第一章蛋白质结构与功能isoelectric point, pI：氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

Peptide bond：肽键。

由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的酰胺键。

Glutathione,GSH：谷胱甘肽。

由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽。

是体内重要的还原剂。

peptide unit：肽单元。

参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。

peptide plane:肽平面。

肽链主链的肽键C-N具有部分双键的性质，因而不能自由的旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽单位平面，又称酰胺平面。

通常是反式的。

α-helix:α-螺旋。

常见的蛋白质二级结构之一。

为具有最大氢键联系的右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距0.54nm。

motif：模体。

在一个或几个蛋白质中出现的2个或2个以上二级结构元件的不同折叠形式，又称折叠或超二级结构。

也是在DNA中对特殊序列的描述。

zinc finger：锌指结构。

一种常见的模体。

由1个α-螺旋和2个反平行的β-折叠共3个肽段组成,形似手指, 能够结合锌离子,锌指具有结合DNA的功能。

Domain：结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域(domain) 。

Molecular chaperon：分子伴侣。

是细胞内一类可识别肽链的非天然构象、促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质。

第一章蛋白质的结构1、氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。

2、氨基酸的英文缩写：3、必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

4、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。

5、茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的显色反应，此化合物的最大吸收峰在570nm波长处，吸收峰的大小与氨基酸释放的氨量成正比，因此可以作为氨基酸定量分析的方法。

6、双缩脲反应（biuret reaction）：肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热，呈现紫色或红色，称为双缩脲反应，氨基酸不发生此反应，因此双缩脲反应可以检测蛋白质水解的程度。

7、肽键（peptide bond）:一氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。

8、肽（peptide）:两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。

9、亚基（subunit）：在蛋白质分子的四级结构中，每一个具有三级结构的多肽链单位，称为亚基。

10、同源蛋白质（homologous protein）：来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质，如血红蛋白。

11、两性离子（zwitter-ion）：指同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。

12、蛋白质的等电点（isoelectric point, pI）：在某一pH值的溶液中，蛋白质解离成正负离子的趋势相等，即成为兼性离子，蛋白质所带的正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

13、谷胱甘肽(glutathione, GSH)：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。

生物化学名词解释零、绪论1.生物化学：从分子水平来研究生物体内基本物质的化学组成、结构，及在生命活动中这些物质所进行的化学变化（即代谢反应）的规律及其与生理功能的关系的一门科学，是一门生物学与化学相结合的基础学科。

2.新陈代谢：生物体与外界环境进行有规律的物质交换，称为新陈代谢。

3.分子生物学：是现代生物学的带头学科，主要研究分子遗传学，生物大分子的结构与功能和生物大分子的人工设计与合成，以及生物膜的结构与功能。

4.药学生物化学：是研究与药学科学相关的生物化学理论、原理和技术，及其在药物研究、药品生产、药物质量监控与药品临床方面应用的基础学科。

一、糖的化学1、糖基化工程：通过增加、删除或调整蛋白质上的寡糖链，使之产生合适的糖型，从而达到有目的地改变糖蛋白的生物学功能。

2、单糖：凡不能被水解成更小分子的糖称为单糖。

3、多糖：由许多单糖分子缩合而成的长链结构。

4、寡糖：是由单糖缩合而成的短链结构（一般含2~6个单糖分子）。

5、结合糖：也称糖复合物或复合糖，是指糖和蛋白、脂质等非糖物质结合的复合分子。

6、同聚多糖：也称均一多糖，由同类型的单糖缩合而成。

7、杂多糖：也称不均一多糖，由不同类型的单糖缩合而成。

8、粘多糖：也称糖胺聚糖，是一类含氮的不均一多糖，其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物，有的还含有硫酸。

9、糖蛋白：是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子。

10、肽聚糖：又称胞壁质，是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分，是一种多糖与氨基酸链相连的多糖复合物。

11、蛋白质聚糖：是一类由糖和蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物，其中蛋白质含量一般少于多糖。

12、脂多糖：一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。

13、内切糖苷酶：可水解糖链内部的糖苷键，有的可将长的多糖链切为较短的寡糖片段。

14、外切糖苷酶：只能切下多糖非还原末端的一个单糖，并对单糖组成和糖苷键有专一性要求。

二、脂的化学1、必需脂肪酸：人体不能合成必须从食物获取的脂肪酸。

人卫第八版生物化学名词解释1。

先天性代谢缺陷综合征：2。

基因扩增的后果：是指某一基因型个体在形成配子时，其游离和插入的效率有显著不同。

3。

原发性反应不全（ INH：缩写为INH）：是指不能通过肾小球滤过的大分子蛋白质所致的氮质血症。

4。

原发性反应不足（ IBD：缩写为IBD）：是指不能通过肾小球滤过的小分子蛋白质所致的氮质血症。

5。

后发性反应不足（ EDH：缩写为EDH）：是指通过肾小球滤过的大分子蛋白质的生物半衰期延长所致的氮质血症。

6。

非选择性蛋白尿：是指无选择性、非特异性排出血浆中蛋白质所致的氮质血症。

7。

不完全性蛋白尿：是指部分或全部尿液中的蛋白质未经肾小球滤过即被排出体外所致的氮质血症。

8。

肾小球滤过膜通透性的改变：指在一定时间内血浆中的蛋白质在肾小球滤过膜上的浓度与在肾小囊腔内的浓度之比值随时间而逐渐减少的现象，称为肾小球滤过膜的通透性，其单位为(μs/mg)。

9。

肾小管性酸中毒（ KCN：缩写为KCN）：是指尿pH值＜6的肾小管性酸中毒。

10。

肾小管性酸中毒的肾脏病理改变：是指各种肾小管损害造成的肾小管内分泌功能障碍，使尿pH值降低。

11。

早期急性肾衰竭：是指由于严重肾损伤引起的血清肌酐浓度＞451 μmol/L（ 2mg/dl）。

12。

晚期急性肾衰竭：是指由于慢性肾实质损害造成的血清肌酐浓度＞243μmol/L（ 1mg/dl）。

13。

人工肾：指以血液净化设备为主体的血液处理系统。

14。

载脂蛋白：指胆固醇结合蛋白。

15。

载脂蛋白A：是一种分子量约为150kD的蛋白质。

16。

载脂蛋白B：是一种分子量约为120kD的蛋白质。

17。

载脂蛋白C：是一种分子量约为100kD 的蛋白质。

18。

脂蛋白：指脂质。

19。

胆固醇：指胆固醇酯。

20。

胆固醇酯：指胆固醇与甘油三酯的复合物。

8。

肾小管性酸中毒的肾脏病理改变：是指各种肾小管损害造成的肾小管内分泌功能障碍，使尿pH值降低。

生化名词解释1、肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

2、模体(motif)：模体是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。

3、结构域（domain）：三级结构中、分割成折叠较为紧密且稳定的区域，各行使其功能。

结构域也可看作是球状蛋白质的独立折叠单位，有较为独立的三维空间结构。

4、蛋白质的等电点(isoelectric point,pI)：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

5、蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

6、亚基(subunit)：四级结构中每条具有完整三级结构的多肽链。

7、谷胱甘肽（glutathione，GSH）：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。

分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。

8、协同效应(cooperativity)：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力,称为协同效应。

若是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativit);若是抑制作用则称为负协同效应(negative cooperativity).9、分子病（molecular disease）：由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为分子病。

10、DNA变性（DNA denaturation）:某些理化因素（温度、pH、离子强度等）会导致DNA双链互补碱基之间的氢键发生断裂，使DNA双链解离为单链。

这种现象称为DNA变性。

11、磷酸二酯键(phosphodiester bond)：一个脱氧核苷酸3'的羟基与另一个核苷酸5'的α-磷酸基团缩合形成磷酸二酯键。

第一章蛋白质·蛋白质(protein)就是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成得高分子含氮化合物。

·具有复杂空间结构得蛋白质不仅就是生物体得重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控与肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织与骨得基质、形成组织形态等。

·显而易见,普遍存在于生物界得蛋白质就是生物体得重要组成成分与生命活动得基本物质基础,也就是生物体中含量最丰富得生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质就是生物体重要组成成分。

分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞得各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质就是细胞内最丰富得有机分子,占人体干重得45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。

·蛋白质具有重要得生物学功能。

1）作为生物催化剂(酶)2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质得转运与存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质得分子组成(The Molecular Structure of Protein)1、组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。

有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。

2、各蛋白质含氮量接近,平均为16%。

100g样品中蛋白质得含量(g%)=每克样品含氮克数*6、25*100,即每克样品含氮克数除以16%。

凯氏定氮法:在有催化剂得条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量得硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中得氮量。

此法就是经典得蛋白质定量方法。

一、氨基酸——组成蛋白质得基本单位存在于自然界得氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。

第一章蛋白质的结构与功能1.20种基本氨基酸中,除甘氨酸外,其余都是L-α-氨基酸.2.支链氨基酸(人体不能合成:从食物中摄取):缬氨酸亮氨酸异亮氨酸3.两个特殊的氨基酸：脯氨酸：唯一一个亚氨基酸甘氨酸：分子量最小，α-C原子不是手性C原子，无旋光性.4.色氨酸：分子量最大5.酸性氨基酸：天冬氨酸和谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸和组氨酸6.侧链基团含有苯环：苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸7.含有—OH的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸和酪氨酸8.含有—S的氨基酸：蛋氨酸和半胱氨酸9.在近紫外区（220—300mm）有吸收光能力的氨基酸：酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸10.肽键是由一个氨基酸的α—羧基与另一个氨基酸的α—氨基脱水缩合形成的酰胺键11.肽键平面：肽键的特点是N原子上的孤对电子与碳基具有明显的共轭作用。

使肽键中的C-N键具有部分双键性质，不能自由旋转，因此。

将C、H、O、N原子与两个相邻的α-C 原子固定在同一平面上，这一平面称为肽键平面12.合成蛋白质的20种氨基酸的结构上的共同特点：氨基都接在与羧基相邻的α—原子上13.是天然氨基酸组成的是：羟脯氨酸、羟赖氨酸，但两者都不是编码氨基酸14.蛋白质二级结构的主要形式：①α—螺旋②β—折叠片层③β—转角④无规卷曲。

α—螺旋特点：以肽键平面为单位，α—C为转轴，形成右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺径为0.54nm，维持α-螺旋的主要作用力是氢键15.举例说明蛋白质结构与功能的关系①蛋白质的一级结构决定它的高级结构②以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能的关系：镰状红细胞性贫血患者血红蛋白中有一个氨基酸残基发生了改变。

可见一个氨基酸的变异（一级结构的改变），能引起空间结构改变，进而影响血红蛋白的正常功能。

但一级结构的改变并不一定引起功能的改变。

③以蛋白质的别构效应和变性作用为例说明蛋白质结构与功能的关系：a.别构效应，某物质与蛋白质结合，引起蛋白质构象改变，导致功能改变。